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PROTEINE
I monomeri di una proteina sono, dunque, gli amminoacidi. Diciamo GLI amminoacidi perché,
eventualmente, sono diversi. Tutti gli organismi viventi hanno 20 amminoacidi, che sono codificati da un
codice genetico che è universale. Le proteine sono le biomolecole più abbondanti nelle cellule perché se
eliminiamo l’acqua, si vede che la biomolecola più abbondante è rappresentata dalle proteine. Le proteine
sono le biomolecole più versatili, ossia sono quelle che possono svolgere il maggior numero di ruoli.
PERCHE’ SONO LE PIU’ VERSATILI? Perché sono quelle biomolecole che hanno i componenti che sono in
numero maggiore, quindi hanno una grande diversità dei loro componenti, quindi degli amminoacidi.
Siccome hanno 20 amminoacidi, il numero 20 può essere rappresentato da moltissime combinazioni, quindi
questo già ci dà una misura del numero di proteine che possiamo ottenere con 20 amminoacidi.
Sicuramente sono molto più versatili degli acidi nucleici, i quali hanno un numero minore di componenti, in
quanti i nucleotidi che conosciamo hanno una base azotata, uno zucchero e un fosfato. Zucchero e fosfato
sono sempre uguali, lo zucchero è o il ribosio o il deossiribosio, mentre le basi azotate cambiano, abbiamo
adenina e guanina (che sono le basi puriniche) e citosina e timina (basi pirimidiniche), la timina nell’ RNA
viene sostituita dall’uracile, con questo vogliamo dire che le possibili combinazioni, rispetto alle proteine,
sono minori. Noi con queste 5 lettere, ossia le basi, scriviamo tutta una serie di messaggi, con gli
amminoacidi, che sono i monomeri delle proteine possiamo combinare un numero diverso di forme.
Prima di parlare delle proteine, dobbiamo parlare degli amminoacidi. Tutte le proteine sono costituite dallo
stesso gruppo di 20 amminoacidi, in tutte le proteine di tutti gli esseri viventi. Il codice genetico è
universale, gli amminoacidi sono quelli, anche se potrebbero essere modificati dopo che è stata sintetizzata
la proteina, ma il codice ci fa sintetizzare proteine formate tutte da quegli stessi 20 amminoacidi, combinati
in maniera diversa. Quello che differenzia le proteine che sono fatte dagli stessi amminoacidi è la sequenza.
quello che vediamo in foto è la
struttura generale di un amminoacido. Ammino- acido, significa che ha un gruppo amminico NH2. Un
amminoacido presenta un atomo di carbonio, a cui è legato sempre il gruppo amminico, che ha proprietà
basiche, cioè può accettare idrogeno (un acido invece è una molecola che tende a cedere idrogeno), il
gruppo acido è rappresentato da COOH, detto gruppo carbossilico. Il carbonio ha 4 valenze, ossia 4
elettroni di valenza che sono quelli posti nell’orbitale più esterno, quindi sono quelli che partecipano alla
formazione dei legami fino a riformare l’ottetto. Il carbonio può formare 4 legami covalenti, ossia quando la
coppia di elettroni è condivisa dai due tutti e due gli atomi. Quindi è quel legame in cui un atomo mette un
elettrone, l’altro atomo mette un elettrone e si fa il doppietto, anche se i due atomi hanno la stessa
elettronegatività il doppietto viene equamente condiviso, se però fra i due ce n’è uno che è più
elettronegativo, cioè attira di più l’elettrone, gli elettroni vanno tutti su quello e quindi l’altro atomo che
l’ha messo pure in condivisione ne rimane privo in quel contesto, quindi diciamo che c’è una parziale carica
negativa, delta - , sull’atomo più elettronegativo e un delta + sull’atomo meno elettronegativo. A tal
proposito abbiamo fatto l’esempio dell’acqua: l’ossigeno che può condividere due doppietti elettronici,
perché ha due elettroni di valenza, di cui uno lo mette in compartecipazione con l’unico elettrone
dell’atomo di idrogeno e l’altro in compartecipazione con l’elettrone di un altro atomo di idrogeno per
formare la molecola di acqua H2O. i legami covalenti che stanno fra l’ossigeno, con il primo atomo di
idrogeno, con il secondo atomo di idrogeno sono eteropolari, significa che l’ossigeno ha la capacità,
essendo più elettronegativo, di attirare a sé l’elettrone sia di un atomo che dell’altro di idrogeno quindi
nella molecola d’acqua, che è elettricamente neutra, ci sarà una parziale carica negativa sull’ossigeno e una
parziale carica positiva sui due idrogeni: questa “polarità” è una delle proprietà più importanti dell’acqua,
perché grazia a essa l’acqua può formare legami a idrogeno con altre molecole d’acqua e legami a idrogeno
anche con altre molecole. Il legame a idrogeno è un legame in cui c’è un idrogeno che sta a ponte fra due
atomi, che devono avere la caratteristica di essere entrambi elettronegativi. Allora con uno dei due atomi
elettronegativi, l’idrogeno è legato con un legame covalente, con l’altro atomo elettronegativo è legato con
il legame a idrogeno, che è un legame di natura elettrostatica. Quindi, ritornando all’amminoacido, è
costituito da un atomo di carbonio, le cui 4 valenze sono saturate da: un gruppo carbossilico, un gruppo
amminico e un idrogeno (questa parte è sempre uguale), la quarta valenza è rappresentata dalla catena
laterale, è indicato con R, ed è diverso in tutti gli amminoacidi, altrimenti gli amminoacidi sarebbero tutti
uguali. La catena letale, dunque, differenzierà la reattività degli amminoacidi, perché in essa potremmo
trovare gruppi funzionali diversi e noi sappiamo che con il termine “gruppo funzionale” indichiamo un
gruppo che impartisce alla molecola che lo possiede delle determinate proprietà, ad esempio un tipico
gruppo funzionale è OH, che chiameremo gruppo ossidrile, tipico degli alcoli. Un alcol ha sempre un gruppo
OH. La differenziazione in gruppi funzionali ci consente di raggruppare le molecole, i composti, in famiglie,
quindi ad esempio avremo la famiglia degli alcoli, ossia quelli che sono caratterizzati almeno da un gruppo
ossidrilico e siccome un gruppo ossidrilico ha determinate proprietà e reattività, per cui, naturalmente tutte
queste molecole sono accomunate, quini ci sarà l’alcol etilico, l’alcol metilico, l’alcol propilico e cosi via..
questi saranno diversi tra loro perché avranno una catena più o meno lunga, possono avere legami singoli o
doppi. Gli amminoacidi hanno tutti un gruppo carbossilico, un gruppo amminico e un idrogeno legati allo
stesso carbonio a cui è legata anche una catena laterale.
la glicina è l’unico amminoacido che non è chiralico e quindi non è asimmetrico. Quindi, allora, la glicina ha
un idrogeno come catena laterale, l’alanina ha il gruppo metile.
Negli organismi superiori, quali noi siamo, tutte le nostre proteine contengono amminoacidi che sono della
serie L. le cellule viventi hanno la capacità di sintetizzare i loro L-amminoacidi solo mediante enzimi
stereospecifici. Gli enzimi sono delle proteine che velocizzano le reazioni. Fra le tante proprietà degli
enzimi, troviamo il fatto che sono in grado di riconoscere gli L-amminoacidi, quindi sintetizzano solo
proteine con L-amminoacidi. Questo non significa che quelli della serie D non ci siano, infatti i D-
amminoacidi sono presenti nella materia vivente, ma non sono stati trovati nelle proteine, ma si trovano in
altri tipi di composti che contengono amminoacidi.
E’ interessante sapere quali sono i tipi di amminoacidi che possiamo avere. Possiamo avere 5 tipi di catene
laterali:
CHE SIGNIFICA ALIFATICA NON POLARE?
Il legame a idrogeno.
Le molecole che possono stabilire un legame a idrogeno con l’acqua vengono chiamate polari e affinchè
una molecola possa stabilire un legame a idrogeno con l’acqua, qual è la conditio sine qua non? E’ che
quest’idrogeno sia legato a un atomo elettronegativo, in maniera tale che quell’idrogeno avrà una parziale
carica delta +. SECONDO VOI UN IDROGENO CHE E’ LEGATO A UN CARBONIO PUO’ FARE UN LEGAME A
IDROGENO? No, perché per formare il legame l’atomo deve essere elettronegativo e in questo caso il
carbonio non lo è. Quindi tutti gli idrogeni che sono legati direttamente ad atomi di carbonio non possono
stabilire un legame a idrogeno con l’acqua. QUALI SONO LE MOLECOLE CHE HANNO I LORO IDROGENI
LEGATI SOLO AD ATOMI DI CARBONIO? Sono le molecole lipidiche. Questa molecola non si può sciogliere in
acqua perché non può formare un legame a idrogeno con l’acqua, perchè quell’idrogeno che ha quella
molecola è legato a un atomo di carbonio, quindi non è un idrogeno delta +, perché il carbonio non potrà
mai essere delta -, in quanto non è elettronegativo, quindi condivide con l’idrogeno in maniera
esattamente uguale il suo doppietto elettronico, per cui quell’idrogeno non interagirà mai con l’acqua,
quindi quella molecola non sarà polare.
Per quanto riguarda la differenziazione degli amminoacidi, abbiamo quella non polare e quella polare. In
merito alla distinzione polare, possiamo distinguere: polare senza carica, polare con carica negativa, polare
con carica positiva.
3)POLARE NON CARICA, ossia quelli che avevano i gruppi alcolici, ad esempio la serina
Definiamo essenziale un amminoacido che non può essere sintetizzato dall’organismo, quindi significa che
lo dobbiamo introdurre con l’alimentazione, mentre gli altri li possiamo sintetizzare. L’importanza
dell’alimentazione è notevole, perché se facciamo un’alimentazione, in cui introduciamo proteine che non
hanno tutti e 20 amminoacidi, ma mancano di amminoacidi essenziali, noi andiamo in carenza di quegli
amminoacidi essenziali e siccome non ce li possiamo sintetizzare si dice che andiamo in BILANCIO
NEGATIVO DELL’AZOTO. Nel nostro pool di amminoacidi, quando il transfer va a prendere un amminoacido
perchè deve consentire la sintesi di quella proteina e non lo trova, noi quella proteina non la possiamo
sintetizzare. Ecco perché dobbiamo introdurre proteine che ci forniscono tutti gli amminoacidi essenziali. Le
uniche proteine che forniscono tutti gli amminoacidi essenziali sono quelle della carne.
E’ anche vero che in natura le proteine contengono gli amminoacidi essenziali, ma non tutti, quindi questo
significa che un vegetariano deve fare attenzione a come mescola le proteine che assume, perché alcuni
vegetali contengo certi amminoacidi, altri ne contengono diversi, per cui deve fare una dieta variegata, in
quanto non potendoli sintetizzare, li deve assumere, altrimenti quegli amminoacidi verranno meno. Questo
è particolarmente dannoso se applicato in un organismo in crescita, ossia in un bambino, se non gli
vengono forniti tutti gli amminoacidi essenziali, non si potrà fare tutte le proteine.
Per struttura primaria di una proteina si intende la sequenza di amminoacidi uniti insieme con un legame di
tipo covalente, ossia un legame forte, che costituirà lo scheletro su cui la proteina si avvolge, cioè il legame
PEPTIDICO, detto anche AMIDICO o CARBOAMIDICO. Il nome “peptidico” sta per proteina. Un legame
peptidico si può definire anche amidico. Il gruppo ammidico è un altro gruppo funzionale, CONH.
Le unità di un peptide non le chiameremo più amminoacidi, ma residui amminoacidici, questo perché
hanno perso una parte di essi.
L’insulina, ossia che è un ormone, può essere considerata una vera e propria proteina, in quanto è
costituita da 51 amminoacidi. Il glucagone, che ha una funzione opposta all’insulina, è sempre un ormone e
ha 29 amminoacidi.
Siccome le proteine possono avere più catene polipeptidiche noi possiamo avere proteine fino a 2000
amminoacidi, quindi sono le molecole più versatili.
Il termine proteina viene dal greco protos, che significa principale , tuttavia le proteine sono le molecole
principali. Sono principali perché sono quelle più complesse, più abbondanti e svolgono il maggior numero
di funzioni, ad esempio:
Le proteine globulari sono delle catene polipeptidiche che assumono forme grossomodo sferiche e sono
quelle che svolgono una serie di funzioni dirette nella cellula, mentre le proteine fibrose hanno funzioni
prevalentemente meccaniche, come il collageno, la cheratina, ossia sono quelle che hanno funzioni
strutturali nella cellule. Mentre enzimi, proteine di trasporto, anticorpi, trombina… sono tutte globulari,
cioè hanno strutture tridimensionali, mentre quelle fibrose si estendono solo in due dimensioni, cioè nella
lunghezza e nella larghezza. Le globulari essendo sferiche si estendono in tutte e 3 le dimensioni.
queste sono tecniche che oggi si
utilizzano per studiare le proteine.
Oggi in base al alcune informazioni
possiamo fare dei modelli di
proteine e possiamo simulare al
computer i movimenti delle
proteine.
Semplici significa che hanno solo la porzione proteica, con “porzione proteica” intendiamo la componente
amminoacidica. Se oltre ad avere la catena polipeptidica hanno un gruppo che non è proteico, ma può
avere diversa natura, possono avere una parte carboidratica, zuccheri, gruppo eme, etc.. si chiameranno
PROTEINE CONIUGATE.
La struttura di una proteina è determinata dalla sequenza. La funzione di una proteina dipende dalla
struttura, cioè a seconda di come è fatta la proteina a quella corrisponderà quella e soltanto quella
funzione. I livelli di struttura delle proteine sono 4:
1) STRUTTURA PRIMARIA, che corrisponde alla sequenza degli
amminoacidi legati tra loro tra legami peptidici e eventualmente da
ponti disolfuro, che è un legame covalente che si può trovare nelle
proteine.
(QUESTA HA SOLO UNA CATENA POLIPEPTIDICA)
IMPORTANTE: tutte le proteine hanno una struttura primaria e una struttura secondaria, poi la struttura
terziaria è caratteristica solo delle proteine globulari.
(questa struttura ha una sola catena polipeptidica indica e organizzazioni locali che stanno nella stessa
catena)
Dicevamo in precedenza che la struttura di una proteina è determinata dalla sua sequenza, perché una
proteina che ha ad esempio una struttura formata da glicina, glicina, alanina, fenilalanina avrà una
determinata struttura, perché questi amminoacidi in questa sequenza hanno delle catene laterali che
hanno una loro reattività, quindi quando una proteina si andrà ad avvolgere assumerà una struttura che
non sarà certamente uguale a una proteina che aveva, ad esempio, triptofano, valina, asparagina.. quindi la
sequenza è quella che determina la struttura finale di una proteina. Quella proteina con quella struttura
avrà una determinata funzione: questo è un dogma della biochimica.
Strutture terziarie:
la struttura terziaria definisce la disposizione di tutti gli atomi della proteina nello spazio tridimensionale.
Quindi riguarda solo le proteine globulari. Ovviamente nella struttura terziari le catene laterali hanno una
loro importanza
nella struttura terziaria diventano importanti le catene laterali, perchè quando la proteina si avvolge
ovviamente un amminoacido che si trovava in un certo punto della catena, interagirà anche con un
amminoacido che era più distante nella catena polipeptidica e a seconda del tipo di catena laterale potrà
stabilire con l’altra catena laterale tutta una serie di interazioni (vedi scorsa lezione) che sono interazioni
deboli, quindi non covalenti.
Sono solubili in acqua, hanno una forma quasi sferica e assolvono funzioni biologiche. La maggior parte
delle nostre proteine sono globulari, fatta eccezione per le proteine fibrose che sono quelle come il
collageno che svolgono funzioni prevalentemente strutturali.
Quando una proteina globulare che aveva assunto la sua struttura tridimensionale per effetti di alterazioni
del Ph o per altri motivi perde la sua struttura tridimensionale, cioè si svolge, si dice che è denatura. Una
proteina denaturata è una proteina che ha peso la struttura naturale, ossia la struttura tridimensionale che
dipendeva dalla struttura primaria. Quindi avendo perso la sua struttura, perderà anche la sua funzione.
Quindi diremo che una proteina che denatura non può più svolgere la sua funzione biologica. Siccome la
denaturazione è un processo reversibile significa che se non perdura per molto tempo e noi allontaniamo
l’agente denaturante, la proteina può acquisire la sua struttura tridimensionale nativa. Allora la struttura
nativa è la struttura tridimensionale che assume la proteina una volta che è stata sintetizzata a livello del
ribosoma ed è quella che corrisponde alla sua funzione biologica. La perdita della struttura nativa per
effetto della denaturazione comporterà anche la perdita della funzione biologica. Se la proteina non è stata
irrimediabilmente inattivata, allontanando l’agente denaturante, è possibile che la proteina denaturata
possa riacquistare la sua funzione. Per esempio se la proteina era denaturata per un cambiamento brusco
di ph o di temperatura ,il ripristino delle normali condizioni di ph e temperatura può in alcuni casi, se il
danno non è eccessivo, far riprendere alla proteina la sua struttura tridimensionale nativa e quindi la sua
funzione.
Struttura quaternaria:
E’ propria di proteina che hanno più di una catena
polipeptidiche. Quindi proteine che hanno da 2 a x catene
polipeptidiche si definiranno come proteine dotate di
struttura quaternaria. E’ ovvio che ognuna delle catene
polipeptiche possono essere uguali diverse.
Quindi, la regolazione allosterica è sicuramente uno dei principali vantaggi nell’avere una struttura
quaternaria. L’emoglobina e i numerosi enzimi sono un esempio di proteine allosteriche, ossia innanzitutto
proteine che hanno una struttura quaternaria, poiché per essere proteine allosteriche una proteina deve
avere struttura quaternaria, perché la possibilità e la capacità delle diverse subunità di interagire tra loro è
un vantaggio dell’evoluzione. Quindi esiste un ultimo livello di struttura, detto struttura quaternaria, che è
propria di proteine che hanno più di una catena polipeptidica. La struttura quaternaria è un prodotto
dell’evoluzione, perché consente, mediante l’interazione fra le diverse subunità di quella proteina, che
questa proteina possa essere sottoposta a regolazione nell’ambito della sua funzione. Inoltre, la presenza di
più catene polipeptidiche molte volte uguali consente anche un risparmio di materiale genetico e una
minimizzazione degli errori che si possono avere durante la sintesi proteica.