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Lezione 2 biochimica

PROTEINE

La proteina è una molecola polimerica che è fatta da


monomeri. In foto, sulla destra, c’è scritto
MACROMOLECOLA, in cui possiamo individuare 3 tipi: i
polisaccaridi, le proteine, gli acidi nucleici e i lipidi. Poi
restano tutte le piccole molecole. Come vediamo le
macromolecole sono dei polimeri. COSA E’ UN POLIMERO?
Un polimero è una macromolecola (con macro intendiamo il
peso molecolare) che è formata da unità monometriche che
si ripetono. Le unità possono essere le stesse o diverse, per
esempio, come possiamo vedere dalla diapositiva, un
polisaccaride cioè un carboidrato complesso. Ad esempio, il
glicogeno, che è accumulato nel fegato e nei muscoli, è fatto
da tante unità di glucosio. I monomeri di una proteina sono
rappresentati dagli amminoacidi, gli acidi nucleici dai
nucleotidi.

I monomeri di una proteina sono, dunque, gli amminoacidi. Diciamo GLI amminoacidi perché,
eventualmente, sono diversi. Tutti gli organismi viventi hanno 20 amminoacidi, che sono codificati da un
codice genetico che è universale. Le proteine sono le biomolecole più abbondanti nelle cellule perché se
eliminiamo l’acqua, si vede che la biomolecola più abbondante è rappresentata dalle proteine. Le proteine
sono le biomolecole più versatili, ossia sono quelle che possono svolgere il maggior numero di ruoli.
PERCHE’ SONO LE PIU’ VERSATILI? Perché sono quelle biomolecole che hanno i componenti che sono in
numero maggiore, quindi hanno una grande diversità dei loro componenti, quindi degli amminoacidi.
Siccome hanno 20 amminoacidi, il numero 20 può essere rappresentato da moltissime combinazioni, quindi
questo già ci dà una misura del numero di proteine che possiamo ottenere con 20 amminoacidi.
Sicuramente sono molto più versatili degli acidi nucleici, i quali hanno un numero minore di componenti, in
quanti i nucleotidi che conosciamo hanno una base azotata, uno zucchero e un fosfato. Zucchero e fosfato
sono sempre uguali, lo zucchero è o il ribosio o il deossiribosio, mentre le basi azotate cambiano, abbiamo
adenina e guanina (che sono le basi puriniche) e citosina e timina (basi pirimidiniche), la timina nell’ RNA
viene sostituita dall’uracile, con questo vogliamo dire che le possibili combinazioni, rispetto alle proteine,
sono minori. Noi con queste 5 lettere, ossia le basi, scriviamo tutta una serie di messaggi, con gli
amminoacidi, che sono i monomeri delle proteine possiamo combinare un numero diverso di forme.

Prima di parlare delle proteine, dobbiamo parlare degli amminoacidi. Tutte le proteine sono costituite dallo
stesso gruppo di 20 amminoacidi, in tutte le proteine di tutti gli esseri viventi. Il codice genetico è
universale, gli amminoacidi sono quelli, anche se potrebbero essere modificati dopo che è stata sintetizzata
la proteina, ma il codice ci fa sintetizzare proteine formate tutte da quegli stessi 20 amminoacidi, combinati
in maniera diversa. Quello che differenzia le proteine che sono fatte dagli stessi amminoacidi è la sequenza.
quello che vediamo in foto è la
struttura generale di un amminoacido. Ammino- acido, significa che ha un gruppo amminico NH2. Un
amminoacido presenta un atomo di carbonio, a cui è legato sempre il gruppo amminico, che ha proprietà
basiche, cioè può accettare idrogeno (un acido invece è una molecola che tende a cedere idrogeno), il
gruppo acido è rappresentato da COOH, detto gruppo carbossilico. Il carbonio ha 4 valenze, ossia 4
elettroni di valenza che sono quelli posti nell’orbitale più esterno, quindi sono quelli che partecipano alla
formazione dei legami fino a riformare l’ottetto. Il carbonio può formare 4 legami covalenti, ossia quando la
coppia di elettroni è condivisa dai due tutti e due gli atomi. Quindi è quel legame in cui un atomo mette un
elettrone, l’altro atomo mette un elettrone e si fa il doppietto, anche se i due atomi hanno la stessa
elettronegatività il doppietto viene equamente condiviso, se però fra i due ce n’è uno che è più
elettronegativo, cioè attira di più l’elettrone, gli elettroni vanno tutti su quello e quindi l’altro atomo che
l’ha messo pure in condivisione ne rimane privo in quel contesto, quindi diciamo che c’è una parziale carica
negativa, delta - , sull’atomo più elettronegativo e un delta + sull’atomo meno elettronegativo. A tal
proposito abbiamo fatto l’esempio dell’acqua: l’ossigeno che può condividere due doppietti elettronici,
perché ha due elettroni di valenza, di cui uno lo mette in compartecipazione con l’unico elettrone
dell’atomo di idrogeno e l’altro in compartecipazione con l’elettrone di un altro atomo di idrogeno per
formare la molecola di acqua H2O. i legami covalenti che stanno fra l’ossigeno, con il primo atomo di
idrogeno, con il secondo atomo di idrogeno sono eteropolari, significa che l’ossigeno ha la capacità,
essendo più elettronegativo, di attirare a sé l’elettrone sia di un atomo che dell’altro di idrogeno quindi
nella molecola d’acqua, che è elettricamente neutra, ci sarà una parziale carica negativa sull’ossigeno e una
parziale carica positiva sui due idrogeni: questa “polarità” è una delle proprietà più importanti dell’acqua,
perché grazia a essa l’acqua può formare legami a idrogeno con altre molecole d’acqua e legami a idrogeno
anche con altre molecole. Il legame a idrogeno è un legame in cui c’è un idrogeno che sta a ponte fra due
atomi, che devono avere la caratteristica di essere entrambi elettronegativi. Allora con uno dei due atomi
elettronegativi, l’idrogeno è legato con un legame covalente, con l’altro atomo elettronegativo è legato con
il legame a idrogeno, che è un legame di natura elettrostatica. Quindi, ritornando all’amminoacido, è
costituito da un atomo di carbonio, le cui 4 valenze sono saturate da: un gruppo carbossilico, un gruppo
amminico e un idrogeno (questa parte è sempre uguale), la quarta valenza è rappresentata dalla catena
laterale, è indicato con R, ed è diverso in tutti gli amminoacidi, altrimenti gli amminoacidi sarebbero tutti
uguali. La catena letale, dunque, differenzierà la reattività degli amminoacidi, perché in essa potremmo
trovare gruppi funzionali diversi e noi sappiamo che con il termine “gruppo funzionale” indichiamo un
gruppo che impartisce alla molecola che lo possiede delle determinate proprietà, ad esempio un tipico
gruppo funzionale è OH, che chiameremo gruppo ossidrile, tipico degli alcoli. Un alcol ha sempre un gruppo
OH. La differenziazione in gruppi funzionali ci consente di raggruppare le molecole, i composti, in famiglie,
quindi ad esempio avremo la famiglia degli alcoli, ossia quelli che sono caratterizzati almeno da un gruppo
ossidrilico e siccome un gruppo ossidrilico ha determinate proprietà e reattività, per cui, naturalmente tutte
queste molecole sono accomunate, quini ci sarà l’alcol etilico, l’alcol metilico, l’alcol propilico e cosi via..
questi saranno diversi tra loro perché avranno una catena più o meno lunga, possono avere legami singoli o
doppi. Gli amminoacidi hanno tutti un gruppo carbossilico, un gruppo amminico e un idrogeno legati allo
stesso carbonio a cui è legata anche una catena laterale.

questi sono i 20 amminoacidi, di cui alcuni vanno memorizzati. Da questa


tabella vediamo anche come vengono indicati gli amminoacidi e cioè
mediante un codice a tre lettere. Le prime 3 lettere del nome
dell’amminoacido, lo identificano. Ad esempio, l’amminoacido alanina
può essere indicato in due modi: o con le prime tre lettere oppure,
soprattutto i chimici, biochimici, utilizzano una sola lettera, per esigenze
di comodità.

questa è sempre la schematizzazione dell’amminoacido. Quindi,


l’atomo di carbonio a cui è legato un gruppo amminico, un gruppo
carbossilico, l’idrogeno e la catena laterale, viene chiamato carbonio
alfa, perchè come riferimento si prende il carbossile. Qui rispetto alla
diapositiva di prima( foto in cui viene schematizzato l’amminoacido),
vediamo l’alfa vicino al carbonio, ma un’altra differenza la vediamo
nella carica, poiché nella diapositiva precedente era COOH e NH2, qui
abbiamo COO- e H3N+ . il gruppo carbossilico è un gruppo acido, ossia
è in grado di cedere un protone. Quando cede un protone? Cede un
protone a seconda del ph dell’ambiente in cui si trova. Infatti qui il gruppo carbossilico è un acido, quindi
tende a cedere il protone, quindi a ph fisiologico(sangue, liquidi organici), ossia a 7,3, quindi leggermente
alcalino o basico, il gruppo COOH degli amminoacidi , o meglio ancora l’alfa carbossile, perché essendo
legato al carbonio alfa lo chiameremo alfa carbossile, perché potrebbe essere che nella catena laterale ci
sono altri gruppi carbossilici, che sono legati ad atomi di carbonio che non saranno alfa, perché il carbonio
alfa è uno, quelli che ci saranno in più si chiameranno beta, gamma, etc.. dipende dalla lunghezza della
catena laterale. Allora, ricordiamo, tutti gli amminoacidi hanno un atomo di carbonio, detto carbonio alfa,
che è quell’atomo di carbonio a cui è legato il gruppo alfa carbossilico, che a ph fisiologico ha ceduto il
protone, quindi non lo troviamo come COOH, ma come COO-, poi è legato un gruppo amminico, meglio
ancora dire alfa amminico, che è essendo un gruppo basico, cioè un gruppo che tende ad acquistare
idrogeno, non sarà NH2, bensì H3N+. Sarà “+”, perchè prendendo l’idrogeno ha preso anche la carica
positiva dell’idrogeno. Poi ci sarà la catena laterale che è R, la quale cambierà a seconda degli amminoacidi.
Quindi, allora, il COOH ha perduto il protone, quindi avendo perduto il protone gli è rimasto un elettrone in
più. RICORDIAMO! L’acido è quello che tende a prendere il protone. Il protone è la particella positiva, in
questo caso è la parte positiva dell’idrogeno, perché prima era COOH. Quindi la parte positiva dell’idrogeno
si chiama protone e si indica con H+, poiché l’idrogeno è fatto da un protone che è H+ e da un elettrone che
è e-, poiché l’elettrone è una carica, però il protone è quello che ha anche una massa. Quindi COOH del suo
idrogeno che ha perduto, di quell’idrogeno ha perduto solo il protone, quindi ha perso H+ e gli è rimasto
solo l’elettrone. La stessa cosa la facciamo all’inverso con un gruppo basico: avevamo NH2, che è una base,
cioè è in grado di accettare un protone a ph fisiologico, quindi significa che se a NH2 aggiungiamo H+,
avremo H3N+.

questi sono i primi due amminoacidi, la glicina e


l’alanina. La struttura è uguale, ossia tutti hanno un
gruppo carbossilico, un gruppo amminico e un
idrogeno, quello che cambia è la catena laterale. La
glicina come catena laterale ha un altro idrogeno. Il
fatto che la glicina abbia 2 valenza dell’atomo di
carbonio che sono saturate da due gruppi uguali, in
questo caso due atomi di idrogeno, rende questo
atomo di carbonio non è un centro chiralico, mentre
tutti gli altri amminoacidi, il cui carbonio alfa ha 4
valenze saturate da 4 gruppi diversi, viene definito
centro chiralico o asimmetrico.

la glicina è l’unico amminoacido che non è chiralico e quindi non è asimmetrico. Quindi, allora, la glicina ha
un idrogeno come catena laterale, l’alanina ha il gruppo metile.

gli amminoacidi possono appartenere a due tipi di configurazioni.


Con il termine configurazione ci riferiamo alla maniera in cui sono
disposti nello spazio i sostituenti intorno al carbonio chiralico,
quindi intorno a un atomo di carbonio asimmetrico e che quindi ha
le sue 4 valenze sturate da 4 gruppi diversi. Le due configurazioni
sono D e L. COME SI FA AD ASSEGNARE LE CONFIGURAZIONI?

In questa diapositiva c’è l’alanina, in particolare c’è la L-alanina e


la D-alanina.. abbiamo preso l’alanina e non la glicina, perché le
configurazioni assolute esistono solo per 19 amminoacidi, cioè
quelli che hanno l’atomo di carbonio alfa chiralico. Allora, come
facciamo ad assegnare un amminoacido in serie L o D? si prende
come riferimento una molecola che si chiama gliceraldeide, si
tratta di un aldeide perché presenta il gruppo CHO, il quale è il
gruppo funzionale delle aldeidi e ha 3 atomi di carbonio. Il
carbonio centrale della gliceraldeide è chiralico perché ha 4 gruppi
diversi. La gliceraldeide è costituita dal gruppo aldeidico CHO, poi
vi è CHOH, che è un gruppo alcolico, e poi c’è CH2OH. Quando il gruppo OH legato al secondo atomo di
carbonio della gliceraldeide sta a sinistra, la gliceraldeide appartiene alla serie L, in cui L indica sinistra. La
gliceraldeide che ha OH a sinistra è la L-gliceraldeide, quella che porta l’OH a destra è detta D-gliceraldeide.
Dopodichè si prende l’amminoacido e lo si orienta prendendo come riferimento la gliceraldeide. Tutti gli
amminoacidi che hanno un centro chiralico avranno due possibilità: quelli che portano il gruppo amminico
a sinistra saranno amminoacidi della serie L, quelli che lo portano a destra saranno quelli della serie D.

Negli organismi superiori, quali noi siamo, tutte le nostre proteine contengono amminoacidi che sono della
serie L. le cellule viventi hanno la capacità di sintetizzare i loro L-amminoacidi solo mediante enzimi
stereospecifici. Gli enzimi sono delle proteine che velocizzano le reazioni. Fra le tante proprietà degli
enzimi, troviamo il fatto che sono in grado di riconoscere gli L-amminoacidi, quindi sintetizzano solo
proteine con L-amminoacidi. Questo non significa che quelli della serie D non ci siano, infatti i D-
amminoacidi sono presenti nella materia vivente, ma non sono stati trovati nelle proteine, ma si trovano in
altri tipi di composti che contengono amminoacidi.

ritorniamo sempre sulla stessa figura, ma cerchiamo di dire cose in più.


Abbiamo già visto l’atomo di carbonio alfa. L’amminoacido che vediamo in
foto è un amminoacido della serie L, quindi quello che possiede l’uomo.
Porta a sinistra il gruppo amminico, non solo ma il gruppo amminico è
protonato, perché intendiamo un amminoacido che si trova a ph
fisiologico. Quindi il gruppo NH2 ha preso il protone, per cui lo troviamo
come H3N+. Poi al di sopra possiede il gruppo COO-, a destra troviamo
l’idrogeno e poi ha la catena laterale, che è diversa nei diversi
amminoacidi e si differenzia per:
-DIMENSIONI, ossia può essere più o meno lunga, potrà avere più o meno atomi di carbonio, i quali
potrebbero essere lineari, ramificati, ciclici..
-REATTIVITA’, ossia avere gruppi funzionali diversi, potrebbe essere alcolica…
-CARICA, cioè nella catena laterale degli amminoacidi ci potrà essere un altro gruppo carbossilico, che non
sarà chiamato più alfa carbossilico, perché il gruppo carbossilico è quello legato all’atomo di carbonio alfa.
Esistono amminoacidi che hanno un ulteriore gruppo carbossilico, ma ovviamente l’atomo di carbonio a cui
è legato non potrà essere alfa. Un amminoacido libero, avendo sicuramente una carica positiva e una
negativa, la carica netta sarà zero, quindi significa che se esiste un ulteriore gruppo carico, quello impartirà
pure la carica all’amminoacido.

E’ interessante sapere quali sono i tipi di amminoacidi che possiamo avere. Possiamo avere 5 tipi di catene
laterali:
CHE SIGNIFICA ALIFATICA NON POLARE?

Alifatico è una catena aperta, ma idrocarburica, cioè fatta d


carbonio e idrogeno.
Si chiama polare una molecola che può stabilire un legame
con l’acqua. QUAL E’ IL TIPICO LEGAME CHE SI STABILISCE
CON L’ACQUA?

Il legame a idrogeno.

Le molecole che possono stabilire un legame a idrogeno con l’acqua vengono chiamate polari e affinchè
una molecola possa stabilire un legame a idrogeno con l’acqua, qual è la conditio sine qua non? E’ che
quest’idrogeno sia legato a un atomo elettronegativo, in maniera tale che quell’idrogeno avrà una parziale
carica delta +. SECONDO VOI UN IDROGENO CHE E’ LEGATO A UN CARBONIO PUO’ FARE UN LEGAME A
IDROGENO? No, perché per formare il legame l’atomo deve essere elettronegativo e in questo caso il
carbonio non lo è. Quindi tutti gli idrogeni che sono legati direttamente ad atomi di carbonio non possono
stabilire un legame a idrogeno con l’acqua. QUALI SONO LE MOLECOLE CHE HANNO I LORO IDROGENI
LEGATI SOLO AD ATOMI DI CARBONIO? Sono le molecole lipidiche. Questa molecola non si può sciogliere in
acqua perché non può formare un legame a idrogeno con l’acqua, perchè quell’idrogeno che ha quella
molecola è legato a un atomo di carbonio, quindi non è un idrogeno delta +, perché il carbonio non potrà
mai essere delta -, in quanto non è elettronegativo, quindi condivide con l’idrogeno in maniera
esattamente uguale il suo doppietto elettronico, per cui quell’idrogeno non interagirà mai con l’acqua,
quindi quella molecola non sarà polare.

gli alifatici non polari, ossia quelli in foto, quindi glicina,


alanina, metionina, presentano idrogeni nelle catene
laterali legati ai carboni. Nell’alanina i 3 atomi di
idrogeno, sono legati al carbonio. Se noi prendiamo la
valina e la mettiamo nell’acqua (però noi prendiamo in
considerazione solo la catena laterale, poiché tutti gli
amminoacidi in acqua si possono sciogliere perché
possono formare legami a idrogeno, ad esempio la valina
potrebbe formare un legame a idrogeno con l’acqua con
il gruppo amminico, perché ha l’idrogeno legato all’azoto,
ma sappiamo che nell’acqua oltre a potersi sciogliere
molecole che hanno idrogeno legato a atomi
elettronegativi, l’acqua è anche in grado di sciogliere molecole cariche, in quanto ha un’elevata costante
dielettrica. Ad esempio se prendiamo il sale da cucina NaCl e lo mettiamo in acqua, NaCl in acqua si scinde
in Na+ e Cl- perché le cariche di NaCl andranno ad interagire con le cariche dell’acqua, cioè più che con le
cariche dell’acqua, con i poli, delta+ e delta- dell’acqua. La parziale carica negativa dell’acqua sta
sull’ossigeno, quindi significa che l’ossigeno delta- andrà ad interagire con Na+ e il polo delta+ che sta sugli
idrogeni interagirà con Cl-, quindi tutti i Sali, che sono dotati di carica, si possono sciogliere in acqua. Tutte
le cariche si possono sciogliere in acqua, tutte le molecole che hanno atomi di idrogeno legate a un atomo
elettronegativo si possono sciogliere in acqua). Quindi allora tutti questi amminoacidi che hanno catene
laterali alifatiche e quindi sono non polari, non si possono sciogliere in acqua, quindi sono particolarmente
adatti a occupare l’interno delle proteine al riparo dalle interazioni con le molecole del solvente (acqua). Le
proteine hanno una struttura grossomodo globulare, “grossomodo” perché le proteine hanno forme
diverse. La proteina si avvolge su se stessa e metterà nel suo intero gli amminoacidi con catena laterale
idrofobica, non li mette all’esterno, poiché all’esterno la proteina è a contatto con l’acqua e quindi quegli
amminoacidi non potrebbero interagire con l’acqua. Allora, gli amminoacidi che hanno la catena laterale
idrofobica stanno all’interno delle proteine.

qui abbiamo uno schema, a sinistra vi è una proteina,


in cui in rosso sono rappresentati gli amminoacidi
polari, che stanno verso l’esterno, mentre all’interno
della proteina ci sono gli amminoacidi idrofobici.
AMMINOACIDI AROMATICI (si rifà allo schema dei diversi tipi di amminoacidi)

in foto abbiamo la fenilalanina, la tirosina, il triptofano.


Le catene laterali di questi amminoacidi sono
aromatiche perché hanno elettroni delocalizzati. In
questo nucleo (vedi fenilalanina) è un nucleo
benzenico. Ci possono essere 2 ibridi di risonanza,
quindi la disposizione dei doppi legami può essere o
quella della catena della fenilalanina o viceversa.
Diciamo che il gruppo aromatico viene indicato così per
comodità, ma di solito viene indicato con un cerchio
centrale, il quale indica che gli elettroni sono
delocalizzati in tutta la molecola.

Per quanto riguarda la differenziazione degli amminoacidi, abbiamo quella non polare e quella polare. In
merito alla distinzione polare, possiamo distinguere: polare senza carica, polare con carica negativa, polare
con carica positiva.

POLARE SENZA CARICA

le catene laterali di questi amminoacidi


presentano di polare il gruppo ossidrile, ossia -
OH, cioè il gruppo alcolico. Queste sono tutte
molecole alcoliche, ovviamente il gruppo -OH è
legato a atomi di carbonio diversi, quindi questo
significa che avendo un gruppo -OH in cui
l’idrogeno è legato all’ossigeno, che è
elettronegativo, questi interagiscono tutti con
l’acqua, quindi sono polari, ma non sono carichi
perché -OH non diventa OH- e può stabilire legami a idrogeno con l’acqua. Però, ci possono essere anche
amminoacidi di questo tipo:
lisina, arginina, che presentano una catena laterale molto complessa con
molti atomi di carbonio. Nella lisina all’ultimo atomo di carbonio è legato il
gruppo NH2, che a PH fisiologico diventa NH3+, quindi significa che la lisina
è un amminoacido con catena laterale polare, poiché l’idrogeno legato
all’azoto forma legami a idrogeno, in quanto l’azoto è un atomo
elettronegativo, ma anche carico. La lisina è uno degli amminoacidi che
presenta due gruppi amminici, nella fattispecie ha un’ epsilon
amminogruppo, oltre ad avere un’alfa amminogruppo.

Ci sono degli amminoacidi che a pH fisiologico si comportano come delle


basi e sono carichi positivamente, perché nell’alfa carbossilico e nell’alfa
amminico si annullano le cariche, ma poi resta una carica sul gruppo epsilon
amminico, quindi significa che quest’amminoacido a PH fisiologico, al contrario degli altri amminoacidi che
non hanno carica, questo ce l’ha, ha una carica positiva. L’arginina, invece, ha un NH legato a un doppio
legame, ma anche l’arginina è carica positivamente, perché ha un gruppo che si carica a PH fisiologico.
L’acido aspartico e l’acido glutammico sono amminoacidi caratterizzati
da una catena laterale polare, perché ha un idrogeno legato a un
ossigeno. Prima di diventare COO-, era COOH, quindi significa che
hanno catena laterale polare, in più hanno carica negativa.

Ricapitolando i tipi di amminoacidi, abbiamo:


1) CATENA LATERALE ALIFATICA NON POLARE, ossia la glicina, l’alanina, che avevano una catena alifatica,
quindi con CH2, CH3.. che non sono polari

2) AROMATICA, se hanno un gruppo aromatico, ossia il triptofano, la fenilalanina..

3)POLARE NON CARICA, ossia quelli che avevano i gruppi alcolici, ad esempio la serina

4)POLARE CARICA NEGATIVAMENTE, come l’acido aspartico o l’acido glutammico

5) POLARE CARICA POSITIVAMENTE, come l’arginina e la lisina

C’è un solo amminoacido che è particolare che si chiama PROLINA

quest’amminoacido presenta il carbonio alfa (al


centro), il quale ha il gruppo carbossilico,
l’idrogeno, poi dovrebbe avere il gruppo
amminico, ossia NH3+, e la catena laterale.
Questo è particolare perché nella prolina la
catena laterale, oltre ad essere legata al
carbonio alfa, è legata anche al gruppo NH.
Prima il gruppo era NH3+, che derivava da NH2 che si protonava. Tuttavia quello cerchiato in rosso non è
più NH2, perché una delle valenze dell’azoto è legata anche al resto della catena laterale, quindi non ci sarà
più NH3+, ma NH2+, perché l’azoto ha 3 valenze, una con il carbonio, una con l’altro carbonio e una con
l’idrogeno. Essendo, però, basico a pH fisiologico si carica e diventa NH2+, quindi è diverso dagli altri
amminoacidi che avevano NH3+, perché l’azoto non era legato alla catena laterale, ma solo all’atomo di
carbonio alfa. Mentre il gruppo amminico è NH2, il gruppo NH è detto gruppo imminico, perché ha un
idrogeno in meno. Quindi noi la prolina la potremmo definire un imminoacido, anziché un amminoacido.

qui possiamo notare la differenza fra la prolina e uno degli


altri amminoacidi, qui è indicata l’alanina.
Gli amminoacidi sono 20, però dopo che la proteina è stata sintetizzata, quindi diventa proteina e si avvolge
su se stessa assumendo una struttura tridimensionale, questa proteina potrà essere modificata, ad esempio
subire delle modifiche che vengono chiamate post-traduzionali, cioè dopo che il messaggio viene tradotto.
PERCHE’ VIENE TRADOTTO QUESTO MESSAGGIO?
il messaggio che si trova nel DNA, che è scritto con il codice fatto di nucleotidi, quindi scritto sottoforma di
nucleotidi a livello del DNA, viene tradotto con un codice scritto sottoforma di amminoacidi. Cioè quello
che era il messaggio che stava nell’acido nucleico e che era scritto con le basi azotate, adesso è stato
tradotto, cioè quel gene è diventato una proteina, noi diciamo ha codificato per una proteina, quindi è
avvenuta la traduzione del messaggio e cioè il messaggio ha portato a sintetizzare una proteina. Dopo che è
avvenuta la traduzione e abbiamo ottenuto la proteina, questa può essere modificata, cioè a qualcuno degli
amminoacidi vengono aggiunti dei gruppi che prima non facevano parte dell’amminoacido, ad esempio gli
può essere aggiunto un gruppo OH, un gruppo metile, un gruppo fosfato.. perché avviene questo nella
cellula? Per un effetto di regolazione, per creare ancora più funzione delle proteine.

Gli amminoacidi si differenziano in:


-amminoacidi essenziali
-amminoacidi non essenziali
questo è un concetto prettamente biochimico.

DIFFERENZA TRA ESSENZIALE E NON ESSENZIALE

Definiamo essenziale un amminoacido che non può essere sintetizzato dall’organismo, quindi significa che
lo dobbiamo introdurre con l’alimentazione, mentre gli altri li possiamo sintetizzare. L’importanza
dell’alimentazione è notevole, perché se facciamo un’alimentazione, in cui introduciamo proteine che non
hanno tutti e 20 amminoacidi, ma mancano di amminoacidi essenziali, noi andiamo in carenza di quegli
amminoacidi essenziali e siccome non ce li possiamo sintetizzare si dice che andiamo in BILANCIO
NEGATIVO DELL’AZOTO. Nel nostro pool di amminoacidi, quando il transfer va a prendere un amminoacido
perchè deve consentire la sintesi di quella proteina e non lo trova, noi quella proteina non la possiamo
sintetizzare. Ecco perché dobbiamo introdurre proteine che ci forniscono tutti gli amminoacidi essenziali. Le
uniche proteine che forniscono tutti gli amminoacidi essenziali sono quelle della carne.

E’ anche vero che in natura le proteine contengono gli amminoacidi essenziali, ma non tutti, quindi questo
significa che un vegetariano deve fare attenzione a come mescola le proteine che assume, perché alcuni
vegetali contengo certi amminoacidi, altri ne contengono diversi, per cui deve fare una dieta variegata, in
quanto non potendoli sintetizzare, li deve assumere, altrimenti quegli amminoacidi verranno meno. Questo
è particolarmente dannoso se applicato in un organismo in crescita, ossia in un bambino, se non gli
vengono forniti tutti gli amminoacidi essenziali, non si potrà fare tutte le proteine.

da qui cominciamo a parlare


delle proteine. Possiamo notare
che una proteina ha diversi
livelli di struttura: struttura
primaria, secondaria, terziaria,
quaternaria. In merito alla
struttura primaria, come
possiamo vedere dalla foto,
abbiamo una sequenza di
amminoacidi, ossia questo
livello di struttura rappresenta in maniera assoluta quello che è il messaggio. La struttura primaria ci dice
non soltanto quali amminoacidi ci sono, ma anche come si trovano in sequenza. Significa che nel nostro del
DNA veniva prima la tripletta che corrispondeva all’ istidina (vedi struttura primaria), poi ci sta l’alanina, poi
la valina, la leucina, due volte la tripletta di glicina e due volte la tripletta di lisina: questa è la traduzione del
messaggio che era scritto sul DNA. La disposizione degli amminoacidi deve essere precisa, altrimenti una
disposizione invertita degli stessi è sinonimo di un’altra proteina.

STRUTTURA PRIMARIA DELLE PROTEINE

Per struttura primaria di una proteina si intende la sequenza di amminoacidi uniti insieme con un legame di
tipo covalente, ossia un legame forte, che costituirà lo scheletro su cui la proteina si avvolge, cioè il legame
PEPTIDICO, detto anche AMIDICO o CARBOAMIDICO. Il nome “peptidico” sta per proteina. Un legame
peptidico si può definire anche amidico. Il gruppo ammidico è un altro gruppo funzionale, CONH.

COME SI FORMA UN LEGAME PEPTIDICO?

in foto abbiamo due amminoacidi: il primo presenta


il carbonio alfa a cui è legato l’idrogeno, il gruppo
amminico, la catena laterale e il gruppo carbossilico
(cerchio rosso). Il gruppo carbossilico qui è stato
scomposto, COOH in realtà corrisponde a C doppio
legame O e OH. Il secondo amminoacido è identico,
presenta il carbonio alfa legato all’idrogeno, la
catena laterale, il gruppo carbossilico e il gruppo
amminico (cerchio nero). Qui il gruppo amminico è
stato scomposto. OH e H sono scritti in rosso
perché quando si legano due amminoacidi reagisce il gruppo carbossilico del primo con il gruppo amminico
del secondo. Il legame porta alla perdita di una molecola d’acqua, H2O, quindi nel primo amminoacido ha
perso H e resta solo O, il secondo amminoacido ha perso l’idrogeno e resta solo NH, quindi resta il gruppo
ammidico (vedi quello in giallo). L’ammide deriva dalla reazione di un acido con un’ammina. Quindi ora non
abbiamo più due amminoacidi ma abbiamo un piccolo peptide, ossia una sequenza di due amminoacidi,
visto che è formato da due amminoacidi lo chiameremo DI-PEPTIDE. Naturalmente fino a un certo punto si
può dire peptide, perché quando si arriva a un numero di amminoacidi che è superiore a 50, si parlerà di
proteina, perché le proteine devono avere un certo numero di amminoacidi.

Le unità di un peptide non le chiameremo più amminoacidi, ma residui amminoacidici, questo perché
hanno perso una parte di essi.

qui questo concetto è ancora più chiaro. La sequenza di una


proteina, ricordiamo, per convenzione porta il gruppo alfa amminico
libero. Quando abbiamo una sequenza di amminoacidi,
l’amminoacido che si trova a sinistra nella catena per convenzione
ha il gruppo amminico libero, quindi vuol dire che il primo legame
peptidico che si forma impegna il carbossilco del primo
amminoacido e cosi via. Questo significa che l’ultimo amminoacido
porterà libero il gruppo carbossilico. Quindi significa che in una
catena polipeptidica c’è un solo gruppo alfa amminico libero e un
solo gruppo alfa carbossilico libero, perché tutti gli altri sono
impegnati nel legame peptidico, quindi esisterà in ogni proteina un
solo gruppo alfa amminico posizionato a sinistra e un solo gruppo
alfa carbossilico. Questa convenzione viene fuori dal fatto che il primo amminoacido di una proteina, il
messaggio viene letto in direzione 5’-3’, quindi significa che il 5’ del gene corrisponderà al primo
amminoacido della proteina cioè quello che porterà libero il gruppo alfa amminico. Quando noi dobbiamo
dire che il dipeptide che ha un residuo di valina e un residuo di alanina, per far capire che la direzione è da
valina verso alanina, al primo ci mettiamo il suffisso -il, quindi viene valil-alanina, perché poteva pure
essere alalil-valina, ma sarebbe stato un peptide completamente diverso. Il legame peptidico, dunque, è
quello che si viene a stabilire fra il gruppo alfa carbossilico di un amminoacido e alfa carbossilco di quello
che lo segue. Si perde una molecola d’acqua. Il legame peptidico è quello che si istaura tra carbonio e
azoto. In ogni legame peptidico ci sarà sempre un gruppo -COO e un gruppo -NH. Quello in foto (rettangolo
nero) è il gruppo peptidico e il cerchio bianco dentro al rettangolo sta a sottolineare il legame peptidico.

questo è solo per farci vedere che in


ogni proteina esiste sempre
un’estremità ammino-terminale, che è
quella relativa al primo amminoacido
della catena. Lo scheletro di questa
proteina è sempre identico, quello che
cambia sono le catene laterali. Il
legame C-N è un legame covalente, c’è
un doppietto elettronico che si
stabilisce. Le interazioni che si
stabiliscono fra le catene laterali non
sono mai covalenti, perché la proteina non ha mai una struttura rigida, ma deve essere una struttura
flessibile, altriemnti non potrebbe interagire con i suoi partner, ad esempio gli antigeni, substrati…

quindi, la struttura primaria di questo peptide sarà:


Tyr, Gly, Gly, Phe, Leu, ossia la sequenza degli
amminoacidi uniti insieme da legami peptidici che si
stabiliscono fra i gruppi carbossilici e i gruppi
amminici.

Questa è la classificazione. Noi parleremo di


oligopeptidi, ossia una sequenza di amminoacidi in
cui ci sono un numero piccolo di amminoacidi, per
definizione da 2 a 12. Siccome il peso molecolare
degli amminoacidi è grossomodo 100, diremo che
un oligopeptide arriva massimo intorno ai 1300 di
peso molecolare. Poi abbiamo un polipeptide
costituito da un numero di amminoacidi compreso
da 12 a 50, quindi grossomodo avrà un peso molecolare di 5500. Da 50 amminoacidi in su, quindi con pesi
molecolari da 5500 in su parleremo di proteine. Quindi un peptide che avrà 30 amminoacidi, non lo
chiameremo proteina, ma peptide o polipeptide. Molti ormoni, in particolare l’ossitocina, ossia quello che
stimola le contrazioni uterine, ha una natura peptidica, ma è un oligopeptide, in quanto ha 9 amminoacidi.
La complessità della struttura corrisponde alla complessità della funzione: ad esempio, l’ossitocina svolge
solo quella funzione, ma le proteine possono avere funzioni molto più complesse ed è dovuto proprio al
numero di amminoacidi che possiedono.

L’insulina, ossia che è un ormone, può essere considerata una vera e propria proteina, in quanto è
costituita da 51 amminoacidi. Il glucagone, che ha una funzione opposta all’insulina, è sempre un ormone e
ha 29 amminoacidi.

Siccome le proteine possono avere più catene polipeptidiche noi possiamo avere proteine fino a 2000
amminoacidi, quindi sono le molecole più versatili.

Il termine proteina viene dal greco protos, che significa principale , tuttavia le proteine sono le molecole
principali. Sono principali perché sono quelle più complesse, più abbondanti e svolgono il maggior numero
di funzioni, ad esempio:

-la luce che viene prodotta dalle proteine è


prodotta da una proteina, ossia la luciferina.

-l’emoglobina si trova all’interno dei nostri


globuli rossi ed è la proteina che trasporta
l’ossigeno

-la proteina cheratina è una proteina


strutturale..

quindi avremo proteine che svolgono una funzione di struttura,


come cheratina e collageno(si trova nelle ossa). Possono
svolgere funzioni di catalisi, cioè accelerare le reazioni e sono gli
enzimi. Funzioni di trasporto, come l’emoglobina. Funzione di
contrazione, i nostri muscoli si contraggono perché possiedono
proteine contrattili, come l’actina e la miosina. Funzioni di
riserva come la ferritina, che è la proteina in cui viene
depositato il ferro. Funzioni di regolazione, come gli ormoni.
Funzione di difesa, i nostri anticorpi non sono altro che
proteine.

Le proteine si distinguono in:


-fibrose
-globulari

Le proteine globulari sono delle catene polipeptidiche che assumono forme grossomodo sferiche e sono
quelle che svolgono una serie di funzioni dirette nella cellula, mentre le proteine fibrose hanno funzioni
prevalentemente meccaniche, come il collageno, la cheratina, ossia sono quelle che hanno funzioni
strutturali nella cellule. Mentre enzimi, proteine di trasporto, anticorpi, trombina… sono tutte globulari,
cioè hanno strutture tridimensionali, mentre quelle fibrose si estendono solo in due dimensioni, cioè nella
lunghezza e nella larghezza. Le globulari essendo sferiche si estendono in tutte e 3 le dimensioni.
queste sono tecniche che oggi si
utilizzano per studiare le proteine.
Oggi in base al alcune informazioni
possiamo fare dei modelli di
proteine e possiamo simulare al
computer i movimenti delle
proteine.

Le proteine possono essere:


-semplici
-coniugate

Semplici significa che hanno solo la porzione proteica, con “porzione proteica” intendiamo la componente
amminoacidica. Se oltre ad avere la catena polipeptidica hanno un gruppo che non è proteico, ma può
avere diversa natura, possono avere una parte carboidratica, zuccheri, gruppo eme, etc.. si chiameranno
PROTEINE CONIUGATE.

Quindi, le proteine semplici sono formate da una catena


polipeptidica, mentre quelle coniugate da una catena polipeptidica
e da un gruppo prostetico, cosiddetto per intendere che non è
proteico.

La struttura di una proteina è determinata dalla sequenza. La funzione di una proteina dipende dalla
struttura, cioè a seconda di come è fatta la proteina a quella corrisponderà quella e soltanto quella
funzione. I livelli di struttura delle proteine sono 4:
1) STRUTTURA PRIMARIA, che corrisponde alla sequenza degli
amminoacidi legati tra loro tra legami peptidici e eventualmente da
ponti disolfuro, che è un legame covalente che si può trovare nelle
proteine.
(QUESTA HA SOLO UNA CATENA POLIPEPTIDICA)

2) STRUTTURA SECONDARIA, è una conformazione locale dello


scheletro polipeptidico, significa che una volta che la proteina è
stata tradotta a livello del ribosoma, a livello locale, cioè a livello
dello scheletro carbonioso, incomincia ad assumere delle
conformazioni locali, di cui le più comuni sono l’alfa elica e la
struttura beta a foglietto ripiegato.

IMPORTANTE: tutte le proteine hanno una struttura primaria e una struttura secondaria, poi la struttura
terziaria è caratteristica solo delle proteine globulari.
(questa struttura ha una sola catena polipeptidica indica e organizzazioni locali che stanno nella stessa
catena)

3) STRUTTURA TERZIARIA: è tipica delle proteine globulari che si


ripiegano tridimensionalmente e quindi assumono una struttura
tridimensionale, detta struttura terziaria, in cui entrano in gioco le
interazioni fa le catene laterali.

4) STRUTTURA QUATERNARIA: non lo possiedono tutte le proteine,


ma solo quelle che hanno più di una catena polipeptidica. Significa
che fino a struttura terziaria parliamo di livelli di struttura della
singola catena polipeptidica. Se poi una proteina possiede più catene
polipeptidica e ciascuna delle quali avrà la sua primaria, secondaria,
ma anche la sua struttura terziaria, più catene insieme. Quindi la
struttura quaternaria si riferisce a quelle proteine che hanno più di
una catena polipeptidica.

Dicevamo in precedenza che la struttura di una proteina è determinata dalla sua sequenza, perché una
proteina che ha ad esempio una struttura formata da glicina, glicina, alanina, fenilalanina avrà una
determinata struttura, perché questi amminoacidi in questa sequenza hanno delle catene laterali che
hanno una loro reattività, quindi quando una proteina si andrà ad avvolgere assumerà una struttura che
non sarà certamente uguale a una proteina che aveva, ad esempio, triptofano, valina, asparagina.. quindi la
sequenza è quella che determina la struttura finale di una proteina. Quella proteina con quella struttura
avrà una determinata funzione: questo è un dogma della biochimica.

quindi, sequenza amminoacidica, il che significa


struttura primaria, sarà quella che determinerà la
struttura tridimensionale della proteina. A quella
struttura tridimensionale corrisponderà una
determinata funzione. Se per motivi che sono: genetici,
danni che provengono dall’interazione con l’ambiente,
mutazioni, patologie, succede che cambia la struttura
tridimensionale della proteina, quindi se cambia la
struttura la proteina avrà una funzione diversa, che non sarà più quella canonica. Ad esempio: l’anemia
falciforme è dovuta alla presenza di un’emoglobina che è diversa dall’emoglobina normale, cioè è
un’emoglobina che per effetto di una mutazione ha modificato un amminoacido, cioè quello che prima era
un acido glutammico, posizionato in una determinata zona della sequenza della proteina, è diventato una
valina. Allora, l’acido glutammico è un amminoacido che ha una catena laterale polare carica, quindi
presenta un secondo gruppo carbossilico nella catena laterale, questo amminoacido per effetto della
mutazione è diventato una valina, che ha una catena laterale alifatica. Quindi la proteina che ne deriva in
entrambi i casi è una proteina, in quanto è cambiato un amminoacido, però la modifica che ha visto la
trasformazione dell’acido glutammico in valina è una modifica importante.
Grazie agli studi cristallografici di Pauling e Corey si arrivò alla definizione che le proteine si possono
ripiegare, in ripiegamenti locali che definiscono la struttura secondaria di una proteina.

Come si può ripiegare una proteina?

questo è uno scheletro carbonioso, in questo caso


sono due amminoacidi in cui è messo in evidenza il
legame peptidico (vedi cerchio rosso) e il gruppo
CONH(vedi cerchio nero) che poi sono legati al
carbonio alfa. Perché in natura esistono soltanto
poche possibilità per la proteina di ripiegarsi
localmente? Questo dipende dalla caratteristica del
legame peptidico. Il legame peptidico pur essendo un
legame semplice (ricordiamo che intorno ai legami semplici sono consentite le rotazioni, mentre intorno ai
legami doppi no) è un legame un po' più corto rispetto agli altri legami semplici e assomiglia un po' al
doppio legame, per cui non sono consentite rotazioni intorno al legame peptidico. Questo però rappresenta
un vincolo per le proteine di poterai avvolgere su se stesse, perché non possono ruotare intorno a questo
legame: questo comporta che le strutture ce possono venire fuori, o meglio i ripiegamenti, sono soltanto
pochi, ossia la struttura ad alfa elica, la struttura a foglietto beta e poi una struttura che è propria di una
proteina presente nei nostri tessuti connettivi, ossia il collageno.

La struttura ad a-elica, come dice la parola


stessa, è la prima ad essere identificata e
somiglia ad un’elica. Fu scoperta da Pauling
nel 1951. E’ il tipo di struttura secondaria
più frequente nelle proteine e quindi anche
la più stabile. Affinchè un’a-elica si
mantenga, cioè per essere stabile deve
avere dei legami.

dobbiamo immaginare cosi un’a-elica. La proteina


si avvolge intorno a un asse immaginario verso destra, cioè un’elica destrorsa. Quelle palline in verde che
vediamo sono le catene laterali, quindi quello che si avvolge è solo lo scheletro peptidico. Quindi nella
strutta laterale non hanno importanza le catene laterali, ma soltanto le caratteristiche del legame
peptidico, i cui vincoli sono dati dal fatto che questo tipo di legame è più corto e quindi intorno ad esso
non si può ruotare, ma si può ruotare intorno ai legami adiacenti. Immaginiamo come se questa fosse una
scala a chiocciola e per mantenerla ci devono essere dei legami per stabilirla, ossia i legami a idrogeno.
Significa che affinchè ci sia un’a-elica ogni idrogeno
di un gruppo NH (come possiamo vedere dalla slide) si va a unire con un ponte idrogeno all’ossigeno del CO
del quarto amminoacido che lo precede. Quindi ogni 4 amminoacidi si stabilisce un legame a idrogeno:
questo vale per tutti gli amminoacidi che stanno nell’ a-elica. Ogni volta che il legame a idrogeno non si può
formare l’ a-elica si interrompe. Quando si trova un amminoacido come la glicina e la prolina che non
possono formare l’a-elica, l’a-elica si interrompe: questo significa che le proteine che sono ricche di glicina e
prolina non possono formare a-elica.

Ad esempio l’emoglobina che è una proteina


che ha 4 catene polipeptidiche, ognuna delle
quali assomiglia alla catena della mioglobina, è
una proteina che è fatta tutta di a-elica. Non è
detto che le proteine debbano avere per forza
a-elica e b-foglietto, ma possono avere una
certa percentuale di a-elica e b-foglietto o
possano avere più a-elica che b-struttura o
viceversa, questo dipende dal tipo di
amminoacido che le proteine contengono.
Quindi una conformazione ad elica è presente nella maggioranza delle proteine globulari. In alcune
proteine il contributo in a-elica alla struttura è rilevante come nella mioglobina e nell’emoglobina che
arrivano fino al 75% di a-elica e poi non possiedono nessun altro tipo di struttura secondaria, quindi hanno
il 75% di a-elica e il 25% non strutturato.

qui sono proprio schematizzate


le strutture secondarie, in
particolare la struttura a
foglietto-B e quella a a-elica.
Questa è la struttura a FOGLIETTO-B o a
FOGLIETTO RIPIEGATO si estende anziché in
lunghezza, come l’a-elica, bensì in larghezza e
ha una conformazione distesa. Le strutture a
foglietto-b hanno un andamento a zig-zag in cui
le catene laterali sporgono sopra e sotto,
mentre nell’a-elica sporgevano a destra e a
sinistra.

Le PROTEINE GLOBULARI contengono percentuale variabile di a-elica e di b-struttura, mentre nelle


proteine fibrose oltre alla struttura primaria, hanno una struttura secondaria, non hanno una struttura
terziaria, in quanto non si avvolgono tridimensionalmente.

Strutture terziarie:

la struttura terziaria definisce la disposizione di tutti gli atomi della proteina nello spazio tridimensionale.
Quindi riguarda solo le proteine globulari. Ovviamente nella struttura terziari le catene laterali hanno una
loro importanza

qui lo possiamo capire meglio:


-struttura primaria presenta una
sequenza di amminoacidi
-struttura secondaria avvolgimento
locale, in foto vediamo solo a-elica
-struttura terziaria: la catena
polipeptidica si è avvolta
tridimensionalmente e poi in alcuni tratti avrà un’ a-elica, in altri un foglietto-b, in altri non sarà strutturata
e quindi avrà una struttura tridimensionale

nella struttura terziaria diventano importanti le catene laterali, perchè quando la proteina si avvolge
ovviamente un amminoacido che si trovava in un certo punto della catena, interagirà anche con un
amminoacido che era più distante nella catena polipeptidica e a seconda del tipo di catena laterale potrà
stabilire con l’altra catena laterale tutta una serie di interazioni (vedi scorsa lezione) che sono interazioni
deboli, quindi non covalenti.

da qua capiamo che può formare interazioni


elettrostatiche se si trova vicino a due gruppi
carichi con carica opposta, possono formare
interazioni idrofobiche ad esempio se si
vengono a trovare vicini due nuclei aromatici,
possono formare legami a idrogeno se si
trovano vicini dei gruppi in grado di formare
legami a idrogeno.
PROTEINE GLOBULARI

Sono solubili in acqua, hanno una forma quasi sferica e assolvono funzioni biologiche. La maggior parte
delle nostre proteine sono globulari, fatta eccezione per le proteine fibrose che sono quelle come il
collageno che svolgono funzioni prevalentemente strutturali.

Quando una proteina globulare che aveva assunto la sua struttura tridimensionale per effetti di alterazioni
del Ph o per altri motivi perde la sua struttura tridimensionale, cioè si svolge, si dice che è denatura. Una
proteina denaturata è una proteina che ha peso la struttura naturale, ossia la struttura tridimensionale che
dipendeva dalla struttura primaria. Quindi avendo perso la sua struttura, perderà anche la sua funzione.
Quindi diremo che una proteina che denatura non può più svolgere la sua funzione biologica. Siccome la
denaturazione è un processo reversibile significa che se non perdura per molto tempo e noi allontaniamo
l’agente denaturante, la proteina può acquisire la sua struttura tridimensionale nativa. Allora la struttura
nativa è la struttura tridimensionale che assume la proteina una volta che è stata sintetizzata a livello del
ribosoma ed è quella che corrisponde alla sua funzione biologica. La perdita della struttura nativa per
effetto della denaturazione comporterà anche la perdita della funzione biologica. Se la proteina non è stata
irrimediabilmente inattivata, allontanando l’agente denaturante, è possibile che la proteina denaturata
possa riacquistare la sua funzione. Per esempio se la proteina era denaturata per un cambiamento brusco
di ph o di temperatura ,il ripristino delle normali condizioni di ph e temperatura può in alcuni casi, se il
danno non è eccessivo, far riprendere alla proteina la sua struttura tridimensionale nativa e quindi la sua
funzione.

Struttura quaternaria:
E’ propria di proteina che hanno più di una catena
polipeptidiche. Quindi proteine che hanno da 2 a x catene
polipeptidiche si definiranno come proteine dotate di
struttura quaternaria. E’ ovvio che ognuna delle catene
polipeptiche possono essere uguali diverse.

se una proteina ha una sola catena polipeptidica e c’è


una mutazione, tutte quelle proteine saranno
mutate, ma se una proteina ha più catene e la
mutazione avviene in una delle stesse c’è la speranza
che nelle altre la mutazione non avvenga e quindi
può essere minimizzato l’errore. Il terzo motivo del
vantaggio è la regolazione allosterica, cioè le proteine
possono cambiare la loro conformazione per effetto
del legame con piccole molecole e siccome cambiare
la conformazione significa anche cambiare la
funzione, in determinati momenti della vita della cellula, temporaneamente, è possibile che la proteina che
con quella conformazione aveva una determinata funzione, si fa cambiare la conformazione di quella
proteina legando una piccola molecola che per esempio in quel momento si è accumulata, fa in modo che
la proteina cambi conformazione e diventi meno attiva e di conseguenza non catalizza una reazione di cui
non c’è necessità in quel momento. Siccome le modificazioni allosteriche sono sempre reversibili,
naturalmente ogni volta che c’è di nuovo necessità della funzione della proteina, la piccola molecola che
aveva fatto cambiare conformazione alla proteina si allontanerà e la proteina riacquisterà di nuovo la sua
funzione.

Quindi, la regolazione allosterica è sicuramente uno dei principali vantaggi nell’avere una struttura
quaternaria. L’emoglobina e i numerosi enzimi sono un esempio di proteine allosteriche, ossia innanzitutto
proteine che hanno una struttura quaternaria, poiché per essere proteine allosteriche una proteina deve
avere struttura quaternaria, perché la possibilità e la capacità delle diverse subunità di interagire tra loro è
un vantaggio dell’evoluzione. Quindi esiste un ultimo livello di struttura, detto struttura quaternaria, che è
propria di proteine che hanno più di una catena polipeptidica. La struttura quaternaria è un prodotto
dell’evoluzione, perché consente, mediante l’interazione fra le diverse subunità di quella proteina, che
questa proteina possa essere sottoposta a regolazione nell’ambito della sua funzione. Inoltre, la presenza di
più catene polipeptidiche molte volte uguali consente anche un risparmio di materiale genetico e una
minimizzazione degli errori che si possono avere durante la sintesi proteica.