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Biochimica
La catena laterale imidazolica dell'istidina è un ligando coordinante comune nelle metalloproteine ed è una parte dei siti catalitici
in alcuni enzimi. Ha la capacità di passare da stati protonati a non protonati, che consente all'istidina di partecipare alla catalisi
acido-base.[7] Nelle triadi catalitiche, l'azoto basico dell'istidina viene utilizzato per estrarre un protone da serina, treonina o
cisteina per attivarlo come nucleofilo. L'istidina è anche importante nelle eliche E e F dell'emoglobina. L'istidina aiuta a
stabilizzare l'ossiemoglobina e a destabilizzare il legame C-O con l'emoglobina. Di conseguenza, il legame col monossido di
carbonio è solo 200 volte più forte nell'emoglobina, rispetto alle 20.000 volte più forte nell'eme libero.
Metabolismo
Biosintesi
L'istidina è un amminoacido essenziale che non è sintetizzato negli esseri umani[8]. Essi devono quindi introdurlo tramite la dieta
oppure tramite integratori. La biosintesi dell'istidina è stata ampiamente studiata nei procarioti come l'E. Coli.
La sintesi dell'istidina nell'E. Coli coinvolge otto prodotti genetici (His1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8) e avviene in tre passi (fig. 1). Questo è
possibile perche un solo prodotto di un gene è capace di catalizzare più di una reazione. Per esempio, His4 catalizza 4 passi
diversi nel percorso sintetico.[9]
Come gli animali e i microrganismi, anche le piante hanno bisogno di istidina per crescere e svilupparsi.[10] I microrganismi e le
piante sono simili tra di loro perché possono sintetizzare l'istidina[11], entrambi tramite l'intermedio biochimico
fosforibosilpirofosfato. In generale, la biosintesi dell'istidina è simile in piante e microrganismi.[12]
Degradazione
Negli procarioti, l'istidina è transformata in glutammato e ammoniaca.
L'istidina è uno degli amminoacidi che possono essere convertiti in intermedi del ciclo dell'acido tricarbossilico (TCA)[14].
L'istidina insieme ad altri amminoacidi come la prolina e l'arginina, prende parte alla deamminazione, un processo in cui il suo
ammino-gruppo viene rimosso. Nei procarioti, l'istidina viene prima convertita in urocanato dall'istidasi. Successivamente,
l'urocanasi converte l'urocanato in 4-imidazolone-5-propionato. L'imidazolonepropionasi catalizza la reazione per formare il
formiminoglutammato (FIGLU) dal 4-imidazolone-5-propionato[15]. Il gruppo formimino viene trasferito al tetraidrofolato e i
restanti cinque carboni formano il glutammato[14]. Nel complesso, queste reazioni provocano la formazione di glutammato e
ammoniaca[16]. Il glutammato può quindi essere deamminato dal glutammato deidrogenasi o transaminato per formare α-
chetoglutarato[14].
Note
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itrust.de)
2. ^ (EN) Names of common α-aminoacids (http://www.c
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Archiviato (https://web.archive.org/web/20081009023
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Bibliografia
Albert Lehninger, Michael M. Cox, David L. Nelson, Lehninger Principles of Biochemistry, W. H. Freeman (2012)
Voci correlate
Acido urocanico
Amminoacidi essenziali
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