PEPTIDI

1) Derivati da proteine per parziale proteolisi 2) Biomolecole funzionali: glutatione (3) encefaline (4-5) peptidi salivari (PRP, istatine, cistatine, staterine.)

3) Ormoni: somatostatina (14 ) glucagone (29) vasopressina (9) 4) Antibiotici: gramicidina (15) valinomicina (12)

dolcificante

Legame peptidico

Ajjjjjj

Piano ammidico

il legame C-N ha parziale caratteristica di doppio legame si forma una struttura rigida che impedisce la libera rotazione intorno al legame C-N nel legame peptidico gli atomi di O, C, N e H sono rigidamente sullo stesso piano il legame C-C un legame singolo il legame N-C un legame singolo possibile la libera rotazione intorno al legame C-C e N-C

Residui amminoacidici

4 gruppi dissociabili propriet acido-basiche

3 Piani ammidici

PROTEINE

Funzioni biologiche delle proteine

Catalisi: Trasmissione dei segnali chimici: Proteine di difesa: Proteine contrattili : Proteine di trasporto: Proteine di riserva: (Enzimi) (Ormoni) (Anticorpi) (actina e miosina) (emoglobina) (ovalbumina)

Proteine strutturali:forniscono protezione e supporto alle strutture biologiche (collageno, elastina, cheratina)

la proteina ha carica:

positiva al di sotto del pI negativa al di sopra del pI anfoione pH=pI anione pH>pI

catione pH<pI

Livelli strutturali delle proteine

La SEQUENZA con cui si ripetono i residui amminoacidici definisce la STRUTTURA PRIMARIA

Proteine con lo stesso numero di residui aminoacidici che differiscono nella struttura primaria svolgono funzioni diverse.

Le proteine si distinguono per la COMPOSIZIONE e per la SEQUENZA dei residui amminoacidici

Struttura secondaria delle proteine

Struttura secondaria: ripiegamento della catena polipeptica la cui catena principale si dispone nello spazio tridimensionale formando una struttura ripetitiva.

Strutture secondarie -elica, -foglietto

 elica: avvolgimento e numero di AA per ogni passo di elica

N C C=O
senso di avvitamento:

- eliche di proteine: destrorsa

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disposizione elicoidale della catena principale

SX

DX

 elica: avvolgimento e numero di AA per ogni passo di elica

N C C=O

ogni giro di elica 3,6 residui di amminoacidi

passo = 3,6 residui

18

 elica: legami idrogeno

il gruppo CO di un amminoacido forma il legame a H con il gruppo NH dellamminoacido che si trova 4 residui pi avanti nella stessa catena

Latomo di ossigeno del legame peptidico di ogni aminoacido forma legame idrogeno con lidrogeno del legame peptidico del quarto aminoacido successivo

PROLINA: residuo incompatibile con la struttura dell-elica

Struttura secondaria: conformazione

Stabilizzato tramite legami idrogeno tra le catene

Due possibilit: (a) antiparallelo

(b) parallelo

struttura
foglietto antiparallelo legami a idrogeno fra catene polipeptidiche diverse struttura quasi completamente estesa

catene laterali sopra o sotto il piano del foglio

H
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foglietto parallelo comuni strutture da 2 a 5 foglietti paralleli o antiparallelli

26

ripiegamenti

Struttura terziaria delle proteine

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struttura terziaria
Legame a idrogeno

Ponte disolfuro

Es: MIOGLOBINA
Legame ionico
CH2 CH2 CH2

H O

CH2 NH3+ COO CH2 CH2

Interazioni idrofobiche

CH2

riguarda la disposizione nello spazio e linterazione di residui di amminoacidi distanti tra loro nella sequenza lineare

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le interazioni tra le catene laterali degli aminoacidi determinano in che modo una lunga catena polipeptidica si ripiega nella forma tridimensionale della proteina

Motivo: avvolgimento polipeptidico caratteristico formato da due o pi elementi di struttura secondaria

Dominio: parte di una catena polipeptidica di per se stabile

Denaturazione delle proteine: perdita della struttura tridimensionale

Ripiegamento non corretto delle proteine

AMILOIDOSI: Associazione spontanea di proteine non correttamente ripiegate Es: Morbo di Alzheimer (malattia neurodegenerativa) Morbo di Parkinson AMILOIDI

MALATTIE PRIONICHE (morbo della mucca pazza)

Prione nel cervello dellindividuo sano

Prione nel cervello di un malato di encefalopatia spongiforme

Struttura quaternaria delle proteine

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EMOGLOBINA
N di subunit: 1 2 3 4 Monomerica Dimerica Trimerica Tetramerica multimerica

alcune proteine contengono pi di una catena polipeptidica ogni catena polipeptidica: subunit struttura quaternaria = interazione nello spazio delle subunit
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Classificazione delle proteine in base alla struttura e alla solubilit Globulari Fibrose

Globulari: la maggior parte degli enzimi e delle proteine regolatrici

Fibrose: determinano la resistenza, la forma e la protezione esterna delle cellule dei vertebrati

Classificazione, Struttura, Funzione delle proteine

Proteine fibrose: catene polipeptidiche disposte
in lunghi fasci o foglietti. Normalmente presente un solo elemento di struttura 2a ripetuto pi volte. Prevalente funzione strutturale. Insolubili in acqua.

Proteine globulari: catene polipeptidiche ripiegate

e forma sferica. Normalmente sono presenti pi tipi di struttura 2a. Prevalente funzione regolatoria ed enzimatica.
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Struttura secondaria e propriet delle proteine fibrose -elica strutture dure e insolubili di varia resistenza e flessibilit -cheratina dei capelli, lana, unghie, artigli, corna, zoccoli, strati esterni della pelle. -foglietto filamenti soffici, flessibili e non estensibili fibroina della seta tripla elica del collageno elemento fibroso principale nei mammiferi (25%proteine) molto resistente alla tensione, senza elasticit (collageno dei tendini, della matrice delle ossa)

-cheratina
catena polipeptidica con oltre 100 residui dimero due polipeptidi di cheratina danno origine a un avvolgimento avvolto dimerico

2 file sfalsate di dimeri si associano testa-coda

2 protofilamenti si associano e formano le protofibrille

Sezione trasversale di un capello

Il numero dei ponti disolfuro indice della durezza delle -cheratine

Collagene Proteina (glicoproteina) pi abbondante nei vertebrati (25% del totale) Cartilagine 50% Osso 23% Tendini Cornea 68% Pelle 72% Fegato, Polmoni, Aorta (20%)
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TROPOCOLLAGENE (tripla elica, destrorsa)

(sinistrorsa)

Gly-X-Y

ACIDO ASCORBICO (vitamina C)

O C N
1

O C N CH2 H2 C 5
4 1

O NH CH CH2 C

CH
2 3 4

CH
2 3 CH

H2 C

CH2 OH H C CH2 NH3 OH

CH HO

CH2

Legami inter-intramolecolari covalenti Tra catene e tra unit di tropocollagene

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La carenza di vitamina C causa lo SCORBUTO

MALATTIE DEL COLLAGENE (dovute a mutazioni geniche): Sindrome di Ehlers-Danlos

Osteogenesi imperfetta (sindrome ossa di vetro)

Fibroina: fibre della seta (baco da seta, ragni)

(Ser-Gly-Ala-Gly-Ala-Gly)n

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