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Características distintas:
GRUPO R: -estrutura
- tamanho
-carga elétrica
- solubilidade em água
AMINOÁCIDOS:ESTRUTURA
Carbono α: centro quiral- 4 grupos diferentes
Relativamente apolares.
Tirosina e triptofano: mais polares
Formam interações hidrofóbicas.
AMINOÁCIDOS:CLASSIFICAÇÃO
Tirosina e triptofano:
Lei de Lambert-Beer
A=ecl
AMINOÁCIDOS:CLASSIFICAÇÃO
3-Grupo R Polar, não carregado: grupo R mais solúvel em
água.
AMINOÁCIDOS:CLASSIFICAÇÃO
Cistina
Ponte
Dissulfeto
.
AMINOÁCIDOS:CLASSIFICAÇÃO
4- Grupo R carregado positivamente (pH 7,0)
AMINOÁCIDOS:CLASSIFICAÇÃO
5- Grupo R carregado negativamente (pH 7,0)
AMINOÁCIDOS INCOMUNS
• Criados por modificações de aminoácidos comuns
incorporados às proteínas.
Ex: Colágeno
AMINOÁCIDOS INCOMUNS
Ex: Protrombina
Ex: Elastina
AMINOÁCIDOS NÃO PROTÉICOS
Ácido diprótico
2 estágios:
desprotonação de dois grupos ionizáveis.
2 regiões tamponantes:
Em torno de pK1 e pK2
pI:
Capacidade tamponante da glicina
pH= pK1=2,34
50% 50%
ENZIMA
ESTRUTURA PRIMÁRIA
HORMÔNIO
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
ANTICORPO
LISOZIMA
FIO DE CABELO (QUERATINA)
PROTEÍNAS: ESTRUTURA PRIMÁRIA
Sequência de aa.
Determina a estrutura tridimensional da proteína.
Determina a função de uma proteína.
ENTROPIA Interações
hidrofobócias
Ligações de H com
solvente Ligações de H
Conformação β:
1. O esqueleto de C da cadeia é extendido em
zigzag.
4. Paralelas ou antiparalelas.
5. Período de repetição: 6,5 ou 7 Å.
6. Gly e Ala: pequenos; permitem o contato entre as
cadeias em zig zag para formar a folha β pregueada.
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
Voltas β:
são loops onde a cadeia polipeptídica muda de direção.
Conectores que ligam sucessivos trechos de αhélice e folhas β.
Volta 180˚ envolvendo 4 AA: ligação de H entre O do carbonil do
primeiro AA e o H do amino do quarto AA.
Gly e Pro ocorrem frequentemente.
Frequentemente encontradas na superfície da proteína.
ESTRUTURA TERCIÁRIA
Arranjo tridimensional de todos os átomos da proteína.
AA muito distantes na sequência da proteína e que
residem em diferentes tipos de estrutura secundária
podem interagir.
Interações fracas e pontes dissulfeto entre segmentos da
cadeia polipeptídica.
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
• Funções:
Proteínas multisubunidades podem ter papéis
regulatórios: mudança na atividade de uma proteína pela
ligação de uma molécula regulatória ou substrato.
Cada subunidade pode ser responsável por uma
determinada função: regulatória e catálise.
Podem servir como papel estrutural.
Podem ser sítio de reações multipassos.
PROTEÍNAS FIBROSAS
Complexos supramoleculares
de moléculas de colágeno
Ligações coopeerativas fazem a hemoglobina ser mais sensíveis à pequena diferença entre
as concentrações de Oxigênio entre pulmão e tecidos.
Possível pela estrutura tretamérica: proteína alostérica.
PROTEÍNAS MOTORAS
Principais proteínas do músculo: Actina e Miosina.
80% da massa protéica do músculo.
Filamentos grossos: arranjos de Miosina.
Filamentos finos: arranjos de filamentos de actina
(Actina F) assoaciados a Troponina e Tropomiosina.
Desnaturação
FATORES:
1. Temperatura Rompimento
2. pH de
interações
BIBLIOGRAFIA
Bibliografia básica
NELSON, D. L., COX, M. M. Lehninger:
princípios de Bioquímica. 6. ed. Porto Alegre:
Artmed, 2014. 1273p.