MONOSACCARIDI: i carboidrati più semplici.

Costituiti da molecole (C nH2nOn)

DISACCARIDE: = acetale in cui il gruppo -OH anomerico è sostituito da un gruppo -OR. fa parte degli
oligosaccaridi.

 Maltosio: alfa-D-glucosio, legame 1,4-glicosidico (un atomo di O è ponte fra i due anelli
monosaccaridi)
 Saccarosio: alfa-D-glucosio + beta-D-fruttosio, legame 1,2-glicosidico
 Lattosio: beta-D-galattosio + beta-D-glucosio, legame 1,4-glicosidico

POLISACCARIDI:

1. Omopolisaccaridi: amido (alfa-D-glucosio, legami alfa-D-glicosidici); glicogeno (alfa-D-glucosio,

legami alfa1,4-glicosidici);
a. Lineare: amilosio (andamento elicoidale); cellulosa (beta-D-glucosio, legami beta1,4-
glicosidici); chitina (N-acetil-beta-D-glucosammina, legami 1,4-glicosidici)
b. Ramificato: amilopectina (nei punti di ramific. legami alfa1,6-glicosidici); (p.d.r. legami
alfa1,6-glicosidici)
2. Eteropolisaccaridi:
a. Lineare
b. Ramificato

LIPIDI:
funzioni: riserva energetica, strutturale: FOSFOGLICERIDI: glicerolo + 2 acidi grassi esterificati (code
idrofobe, apolari) + gruppo fosfato, legato a un gruppo X (testa idrofila, polare)> anfipatica
, formazione di membrane biologiche, isolante termico
A. Lipidi semplici
B. Lipidi complessi
C. Precursori lipidici: ACIDI GRASSI: (R-COOH), contengono 11 + C; catena R:
a. Satura: gli atomi di carbonio si legano tramite legami singoli
b. Insatura: uno o più doppi legami
D. Derivati lipidici
E. Lipidi saponificabili: TRIGLICERIDI: molecola glicerolo (CH 2-OH CH-OH CH2-OH) +3 acidi grassi legati
con reazioni di esterificazione (eliminano 3H 2O). differiscono per il tipo di acido grasso legato:
grassi animali (acidi grassi saturi), oli vegetali (grassi insaturi). Saponificabili xkè miscelati con
NaOH o KOH = saponi
F. Lipidi non saponificabili: STEROIDI: a 4 anelli; ex. COLESTEROLO: 27 C, l’anello pentoso legato a
catena alchilica
PROTEINE: enzimi, ormoni, difesa, contrattili, strutturali, trasporto, deposito, recettoriali.
Costituite da AMMINOACIDI legati a formare catene polipeptidiche: proteine semplici; proteine coniugate
(catene polipeptidiche associate a piccole molecole organiche o ioni metallici =gruppi prostetici).
Forma:
 Proteine fibrose: funzioni strutturali, struttura allungata,
insolubili
 Proteine globulari: funzioni in soluzione, struttura compatta
 Proteine di membrana: nel doppio strato fosfolipidico: ex.
recettori
AMMINOACIDI: 20 formano proteine. gruppo carbossilico (-COOH) + gruppo amminico (-NH 2), legati allo
stesso C = carbonio alfa> alfa-amminoacidi. Differiscono per gruppo R =catena laterale.
Proprietà acido -base degli alfa-amminoacidi: i gruppi funzionali alfa-amminoacidi sono ionizzabili:
 NH2  NH3+
  COOH  COO—
Con valori di PH:
 7,4  alfa-amminoacidi si comporta come uno ione dipolare
 Acido: NH3+ + COOH
 Basico: NH2 + COO—
Punto isoelettrico: valore del PH in cui l’alfa-amminoacido è elettricamente neutro
Polarità e apolarità negli alfa-amminoacidi: la catena laterale R influenza la polarità degli alfa-amminoacidi:
1. Amminoacidi apolari:
– A. aromatici (ex. triptofano)
– A. alifatici (ex. metionina)
2. Amminoacidi polari:
– Catena laterale non ionizzabile (non carichi) (ex. glutammina)
– Catena laterale ionizzabile:
 +  basici (arginina)
 --  acidi (glutammato)
Amminoacidi essenziali: non sintetizzati dall’organismo, assunti con dieta

Cistenina: il gruppo -SH della sua actena laterale tende a reagire con lo stesso gruppo in un’altra cistenina
mediante una reazione di ossidazione da cui si forma un legame disolfuro (S-S)

Legame peptidico: si crea dopo una reazione di condensazione tra i gruppo carbossile di un amminoacido e
il gruppo alfa-amminico di un altro amminoacido
Dipeptide: 2 amminoacidi (è un oligopeptide)
Oligopeptidi: catene brevi
Polipeptide: catene più lunghe
Estremità: I  H3N+  amminoterminale o N-terminale
Ultimo  COO--  carbossiterminale o C-terminale
Gli amminacidi interni sono i RESIDUI amminoacidici
Struttura delle proteine:
1. STRUTTURA PRIMARIA: ordine con cui gli amminoacidi si susseguono nella catena polipetidica. Data
dai legami covalenti ( l. peptidica e disolfuro) tra amminoacidi. Codificata nella seguenza di triplette
di nucleotidi del gene.
2. STRUTTURA SECONDARIA: conformazione locale assunta da brevi tratti della catena
a. Alfa-elica: conformazione elicoidale dovuta a molti legami a idrogeno tra gruppi NH e CO
presenti in 2 giri successivi dell’elica
b. Beta-foglietto: legami a idrogeno tra 2 tratti adiacenti della catena (i filamenti beta)
I vari elementi della struttura secondaria si combinano tra loro mediante:
 Beta-turn: cambio di direzione di 180°
 Loop: più lunghi e irregolari
3. STRUTTURA TERZIARIA: conformazione che si ottiene dal ripiegamento in £D della catena
polipeptidica. Ciò comporta che gli amminoacidi con catena laterale apolare vengono rinchiusi nella
molecola (core idrofobico)
 Tra catene laterali degli amminoacidi contenuti in alfa-elica / beta-foglietto ci sono legami
deboli:
– Interazioni idrofobiche
– Forze di Von der Waals
– Legami a idrogenmo
– Legami ionici
 Tra gli amminoacidi possono esserci anche legami covalenti (ex. legame disolfuro)
 4. STRUTTURA QUATERNARIA: combinazione di 2 o più catene polipeptidiche (subunità). Le diverse
subunità che formano la proteina sono legate da forze di natura: idrofobica, elettrostatica,
(rararmente) legami covalenti (ex. anticorpi)
Denaturazione: perdita di struttura secondaria, terziaria e quaternaria

ENZIMI: proteine con funzione catalitica, accelerano le reazioni chimiche: agiscono in piccole quantità,
rimangono strutturalmente inalterati, abbassano l’energia di attenzione della reazione.
Proprietà peculiari:
a. Molto efficienti: velocizzano reazione fino a 10 17 volte
b. Molto specifici: riconoscono molecola che la trasformata e tipo di reazione, sono stereospecifici
c. Modulabili: reazione enzimatica può essere regolata con l’interazione dell’enzima e di un modulatore
d. Agiscono in situazioni fisiologiche
Ciclo catalitico:
a. Enzima interagisce e lega con il substrato nel suo sito attivo
b. Si forma il complesso enzima-substrato
c. La catalisi enzimatica induce la formazione di un prodotto, che si distacca dall’enzima
d. Il ciclo ricomincia da capo
Teoria di funzione degli enzimi:
1. Modello chiave-serratura: enzima lega substrato solo se complementari a livello strutturale
2. Modello adattamento indotto: quando E ed S entrano in contatto e c’è una variazione
conformazionale
N° di Turnover: moli di substrato trasformate in prodotto da ponte di una mole di enzima in 1 sec e in
condizioni ottimali
Attività enzimatica: quantità di substrato trasformata in prodotto nell’unità di tempo di in condizioni
ottimali
Regolazione attività enzimatica: x rispondere alle esigenze netaboliche della cellula
1. Variare disponibilità dei sostrati
2. Allosterismo: porta a un piccolo cambiamento di conformazione quando legano un effettore
allosterico (=molecole prodotte da attività metabolica cellulare)
Effetti: positivi (aumento attività); negativi (diminuzione attività)
3. Regolazione covalente: modificazioni covalenti di specifici gruppi chimici alle catene laterali di
alcuni amminoacidi dell’enzima.
Esito: cambiamento conformazionale con effetti positivi o negativi, reversibili (ex. fosforilazione) o
irreversibili
4. Inibizione enzimatica: enzimi si combinano con gli inibitori perdendo la capacità di legare il
substrato e di catalizzare la reazione.
Inibitori:
a. Irreversibili: si legano in modo stabile
b. Reversibili: legami deboli
– i. competitivi si legano nel sito attivo al posto del substrato
– i. non competitivi si legano all’enzima in un’altra zona, formando un complesso
cataliticamente inattivo

ACIDI NUCLEICI: sede dell’informazione genetica + sintesi proteine

DNA ed RNA sono polimeri lineari di nucleotidi (gruppo fosfato + base azotata + zucchero pentoso)
Legame N-glicosidico: tra 1’ dello zucchero e una base azotata
Legame estere: tra C-5’ dello zucchero e un gruppo fosfato
Purine: A, G
Pirimidine: T, C, U tra basi azotate diverse si hanno doppi o tripli legami a idrogeno
Nucleoside: pentoso + base azotata. Se lega uno o più gruppi fosfato trovo derivati importanti (ex. ATP)
Legame fosfodiestere: unisce i nucleotidi. Tra:
– un gruppo ossidrile portato dal C-3 di un nucleotide
– gruppo fosfato legato al C-5 del nucleotide dopo
filamenti di DNA sono ANTIPARALLELI (3’-5’; 5’-3’) insieme formano la doppia elica

replicazione /duplicazione DNA:

1. DNA-ELICASI apre la doppia elica rompendo i legami a idrogeno tra basi azotate nelle origini di
replicaz forma la bolla di replicazione
2. DNA-TOPOISOMERASI consente allontanamento della forcella di replicazione
3. PRIMASI sintetizza piccoli inneschi di RNA complementare al filamento del DNA
4. DNA-POLIMERASI aggiunge un nucleotide alla volta usando come stampo il filamento “madre” (r.
semiconservativa); scorre solo in direzione 5’3’
 Filamento veloce: polimerasi procede in modo continuo 5’3’ e crea 3’5’
 Filamento ritardato: polimerasi procede a ritroso sul filamento 3’5’ sintetizzando i
frammenti di Okazaki (5’3’) poi legati dalla LIGASI
5. Quando la forcella raggiunge estermità non riesce a copiare il tratto terminale
 progressivo accorciamento del cromosoma
 teiomerosi aggiunge sequenze ripetitive: i telomeri

 collegamento DNA-proteine; tipi:

 mRNA: fornisce una copia del messaggio del DNA all’apparato di sintesi proteica nella trascrizione
caratteristiche:
– estermità 5’: residuo terminale di 7-metril-guanosina
– estermità 3’: ripetizioni di adenine
 rRNA: vengono sintetizzati grazie allo stampo del DNA del nucleolo
 tRNA: legano i singoli amminoacidi trasferendoli al complesso ribosoma-mRNA. Hanno
ANTICODONI specifici che si legano a codoni corrispondenti costituiti da una tripletta di basi
complementari sull’mRNA
 ncRNA: non servono a sintesi proteica; ruolo nella regolazione genetica (ex. catalizzatori)

dogma centrale della biologia: passaggio info genetica DNA  RNA  proteine
gene: segmento di DNA che dirige la sintesi di uno specifico RNA
Trascrizione (nel nucleo):
– filamento senso: codificante
– filamento antisenso: stampo x sintesi di un filamento mRNA identico al filamento senso e
complementare a quello antisenso
fasi:
1. RNA-PLOIMERASI si lega a un promotore, iniziando a svolgere i filamenti di DNA
2. RNA-POLIMERASI sintetizza l’mRNA in direzione 5’3’
3. RNA-POLIMERASI arriva al sito di terminazione, si stacca dallo stampo e libera mRNA
Codone: tripletta di mRNA cui corrisponde un amminoacido (cfr. codice genetico)
Traduzione: comincia sempre con metionina
Fasi:
1. In corrispondenza del codone d’inizio (AUG) si forma il complesso di inzio e le subunità del
ribosoma si uniscono
2. 1° tRNA entra nella subunità maggiore, che catalizza la scissione tra tRNA e il suo
amminoacidoformazione di un legame peptidico, poi si stacca
2° tRNA che era già entrato nel ribosoma ora scorre in posizione
 3° tRNA entra nel ribosoma al posto del secondo
3. Un codone di stop (UGA / UAA / UAG) entra nel ribosoma
 fattore di rilascio lega l’mRNA e fa staccare il polipeptide dal ribosoma
 mRNA si stacca e viene demolito
polipeptide viene ripiegato

Espressione genica: trascrizione + traduzione

Esoni: sequenze codificanti
Introni: sequenze non codificanti, ciò è dovuto alla regolazione dell’espressione genica
Sequenze regolatrici: promotori; terminatori
Unità trascrizionale: sequenza compresa tra promotore e terminatore
Fattori trascrizionali: proteine regolatrici che modulano a livello spaziale e temporale l’espressione
differenziale dei geni
Operone: unità trascrizionale con 2 sequenze regolatrici:
 PROMOTORE CUI SI LEGA RNA-POLIMERASI
 OPERATORE che lega un fattore trascrizionale
1. OPERATORE LAC: inducibile: repressore blocca la trascrizione
In presenza di lattosio, si accumula l’alattosio (=induttore) che si lega al repressore, che a sua volta
non può più legarsi all’operatore  inizia la trascrizione. Man mano la concentrazione dell’alattosio
diminuisce, finchè non “si spegne” la trascrizione
2. OPERATORE TRP: reprimibile: controlla espressione genica x sintesi del triptofano
Con un accumulo di triptofano, lo stesso funge da co-repressore
 si lega al repressore, conferendole la capacità di legarsi all’operatore
 promotore dell’operatore si blocca e si ferma la trascrizione

ESPRESSIONE GENICA NEGLI EUCARIOTI:

1. Regolazione pre-trascrizionale: