Prof.

 Michela  Montorsi  

PROTEINE

Ø Aminoacidi
Ø Struttura delle proteine

Ø Digestione
Ø Assorbimento
Ø Trasporto
Ø Utilizzo

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AMINOACIDI

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AMINOACIDI

Ø  Catena laterale propria

di ciascun aminoacido

Ø  La natura delle catene

laterali conferisce
proprietà diverse alle
proteine in cui sono
presenti

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AMINOACIDI NEUTRI

Ø  Glicina: precursore di purine, porfirine, sali biliari e creatina

Ø  Alanina: precursore della neoglucogenesi

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AMINOACIDI A CATENA RAMIFICATA

Ø  Catene laterali grandi e non polari

Ø  Presenti nella parte idrofobica di proteine

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AMINOACIDI AROMATICI

Ø  Tirosina: in recettori di membrana può essere fosforilata da tirosina-chinasi

e dar luogo a trasduzione del segnale. È precursore di catecolamine,
dell’ormone tiroideo e di melanina

Ø  Triptofano: precursore di serotonina e di coenzimi nicotinici (NAD e NADP)

Ø  Fenilalanina: può essere convertita in tirosina

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AMINOACIDI CON GRUPPI IDROSSILICI

Ø  Molecole polari

Ø  Formazione legami idrogeno

Ø  Serina: sito di legame di carboidrati (glicoproteine),

del gruppo fosforico (fosfoproteine). Presente anche
nei fosfolipidi (fosfatidilserina)

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AMINOACIDI SOLFORATI

Ø  Metionina: polare

Ø  Cisteina: non polare
Ø  2 residui di cisteina: ponte –S-S– (cistina)

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IMMINOACIDO

Ø  Prolina: dà rigidità alla catena

polipeptidica

Ø  Può essere idrossilata a formare

idrossiprolina, presente nel
collagene

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AMINOACIDI ACIDI

Ø  A pH 7 presenti in forma anionica

Ø  Glutammato: precursore del GABA
(neurotrasmettitore delle sinapsi
inibitorie)

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AMMIDI

Ø  Molto polari

Ø  Formano legami H con H2O
e altre molecole polari
Ø  Localizzate sulla superficie
delle proteine
Ø  Glutammina: precursore di
purine e pirimidine

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AMINOACIDI BASICI
Ø  A p H n e u t r o s o n o
carichi positivamente
Ø  Istidina: precursore
dell’istamina
Ø  Lisina: aa essenziale
(scarsa nei cereali)
Ø  Arginina: intermedio
nel ciclo dell’urea

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PEPTIDI

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PROTEINE
STRUTTURA PRIMARIA

Ø  Data dalla sequenza aminoacidica

Ø  Specifica di ogni proteina

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PROTEINE
STRUTTURA SECONDARIA

foglietto β: la catena polipeptidica si

α-elica: i gruppi laterali si ripiega su se stessa. La metà dei gruppi
proiettano all’esterno dai lati laterali è proiettata al di sopra del
foglietto, l’altra metà al di sotto di esso
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PROTEINE
STRUTTURA TERZIARIA
Dipende dalle interazione tra i gruppi laterali

Organizzazione tridimensionale complessiva 17   di  26  

Proteine  
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PROTEINE
STRUTTURA QUATERNARIA
Formata dall’unione di più catene polipeptidiche

emoglobina collagene

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DIGESTIONE DELLE PROTEINE

STOMACO
Ø  pH acido (presenza HCl)
Ø  Attivazione pepsinogeno
Ø  Pepsina à idrolizza i legami
peptidici in prossimità di aa
aromatici

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DIGESTIONE DELLE PROTEINE

INTESTINO  
INTESTINO

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ENZIMI PROTEOLITICI DEL TRATTO
GASTROENTERICO
PRECURSORE ATTIVATORE ENZIMA SEDE SUBSTRATO AZIONE PRODOTTO
Idrolisi legami in Polipeptidi di varie
Pepsinogeno pH acido Pepsina Stomaco Proteine prossimità di aa dimensioni e
aromatici aminoacidi
Idrolisi legami in cui
Enterochinasi e Succo Proteine e
Tripsinogeno
tripsina
Tripsina pancreatico polipeptidi
sono coinvolte lisina Oligopeptidi
e arginina
Chimo- Succo Proteine e Legami di aa neutri
tripsinogeno
Tripsina Chimotripsina pancreatico polipeptidi e aromatici
Oligopeptidi

Legami di aa
Succo Elastina e altre
Proelastasi Tripsina Elastasi pancreatico proteine
alifatici (ala, gly, Oligopeptidi
ser)
Distacca aa
Polipeptidi
Procarbossi- Carbossi- Succo aromatici aa aromatici e
Tripsina all'estremità
peptidasi A peptidasi A pancreatico dall'estremità C- peptidi
carbossiterminale
terminale
Polipeptidi Stacca arg o lys
Procarbossi- Carbossi- Succo
Tripsina all'estremità dall'estremità C- arg, lys e peptidi
peptidasi B peptidasi B pancreatico
carbossiterminale terminale

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DIGESTIONE PROTEINE
ENZIMI
ORLETTO A SPAZZOLA
E CITOSOL
Ø  Oligopeptidasi
Ø  Aminopeptidasi
Ø  Carbossipeptidasi P
Ø  Endopeptidasi
Ø  Aminotripeptidasi
Ø  Prolina dipeptidasi
Ø  Dipeptidasi

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ASSORBIMENTO
PROTEINE
Ø  Cotrasporto di aa dipendente da Na+
Ø  C o t ra s p o r t o d i d i - e t r i - p e p t i d i
dipendente da H+
Ø  Dipeptidasi e tripeptidasi nel citosol à
idrolizzano in singoli aa
Ø  Antiporto Na+/H+ mantiene il gradiente
di H+ all’interno della cellula
Ø  Pompa Na+/K+ ATP dipendente mantiene
il gradiente di Na+ all’interno della cellula

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TURNOVER DELLE PROTEINE

BISOGNO DI PROTEINE
Ø  Bisogno di N proteico totale (per gli aa non essenziali)
Ø  Bisogno di aa essenziali

QUANTITÀ DI PROTEINE NEI TESSUTI

Ø  Muscolo scheletrico: ≈ 40% delle proteine totali
Ø  Altri tessuti: ≈ 15% delle proteine totali

LA VELOCITÀ DI TURNOVER VARIA DA TESSUTO A TESSUTO

Il 50% del turnover proteico totale avviene nel fegato e nell’intestino

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