L’ipotesi più avvalorata per il mantenimento del genoma degli eucarioti e l’ipotesi della co-

localizzazione della regolazione redox. Il funzionamento dell’organello permette la traduzione del

blocco nel mitocondrio che ha la capacità di tradurre queste proteine delle catene di trasporto, rende
capace il controllo dell’attività della catena di trasporto degli e- del mitocondrio. Un mitocondrio che si
trova su membrana avrà richieste diverse di ATP da un mitocondrio che si trova vicino al nucleo.
Organizzamento del super complesso permesso dalla sintesi di proteine in questo blocco. La loro
espressioni in loco garantisce l’unione dei vari complessi per stabilizzare l’unita funzionalmente più
efficacia. Il livello espresso di queste proteine dà la capacità dell’assemblaggio del super complesso per
la produzione di ATP. Il mitocondrio che non ha le proteine “colla” che servono per far funzionare in
modo efficacie la catena di trasporto degli e-, dovrà mandare un messaggio al nucleo per la produzione
di proteine nel citoplasma. Praticamente sintetizza in loco le proteine che li servono per allineare la
catena di trasporto degli e- e farla funzionare al meglio.

Partiamo dalla necessita di avere sistemi che permettono la neo-genesi e topo-genesi delle proteine che
sono tradotte nel mitocondrio stesso. Il percorso conservativo che sfrutta

Abbiamo il sistema OXA, il nostro traslocone della membrana interna. Si associano i ribosomi e
cominciano a sintetizzare la proteina che trova l’OXA, si associano alla membrana interna dove c’è il
traslocone che garantisce la topo genesi delle proteine transmembrana. -). In poche parole, Il
PERCORSO ‘‘CONSERVATIVO’ si avvale del del macchinario OXA conservato tra mitocondri e batteri.
Per fare questo abbiamo bisogno del protein motive force (funzionamento di un minimo livello della
catena di trasporto degli e- per stabilizzare quello che è il gradiente elettrochimico degli e-).

Data da 2 elementi:

- Dalla differenza di potenziale tra le due membrane

- Dalla differenza di potenziale elettrochimico del gradiente protonico

Il complesso TOM e il cancello d’ingresso comune a tutte le sequenze che specificano la sub-
localizzazione e contiene una traslocasi (TOM40) più dei recettori distinti che riconoscono segnali per le
diverse sub localizzazioni. Abbiamo sostanzialmente 2 tipi di recettori: Tom 20-22 riconosce la pre-
sequenza canonica mentre la TOM 70 e recettore delle proteine con sequenza (idrofobica) di
localizzazione sulla membrana interna e esterna. TOM40 e la vera traslocasi. Il complesso TOM permette
il riconoscimento di tutte le proteine che devono essere traslocate e le deve smistare in base alla
sequenza che hanno. Vediamo le proteine che vanno direttamente sulla membrana esterna e formano
dei barilotti formati da pentafoglieti con catene laterali apolari. Sfruttano le sequenze transmembrana
idrofobiche per sfruttare il recettore TOM70 che riconosce e le immette nel traslocone. Siccome queste
sequenze idrofobiche sono ovviamente idrofobiche, una volta che passano vengono agganciati dai
chaperon e consegnate al complesso SAM, le cui le riconosce e le folda.

LA VIA CLASSICA PER L’IMPORTO NELLA MATRICE E

MEMBRANA INTERNA – Sostanzialmente che
ripercorre la sequenza segnale classica che abbiamo
visto per il reticolo endoplasmatico, ovvero il percorso
della pre-sequenza che in questo caso e leggermente
più lunga che forma un’alfa elica antipatica. Siccome
tutte le proteine della matrice devono avere questa
sequenza, la sequenza segnale viene rimossa e
rimangono nella matrice del mitocondrio. Partendo dal
recettore TOM20-22 all’esterno che consegna al
traslocone TOM40, la sequenza vinee riconosciuta dal
complesso che si trova nella membrana interna
affacciato nello spazio intermembrana.

Entra in funzione il complesso motore PAM, un

sistema di chaperoni intra-mitocondriali che hanno il
compito, come nel RE, di formare il sistema ad arpione
che tira la proteina dal traslocare.