BIOCHIMICA È necessario usare le sbobine e integrare i corpi chetonici e la miosina dal

Lehninger. Tale libro è utile anche nel caso si voglia meglio chiarire qualche argomento che risulta
poco chiaro dalle sbobine. Soprattutto per lo scritto è importante conoscere bene le formule presenti
nel file “strutture biochimica complete”. Negli ultimi compiti/orali è stato anche chiesto di
riconoscere le formule della cobalammina in forma metilata, i Sali biliari e i corpi chetonici. [Si
ringrazia Roberta Carfora]

Orale con Ingrosso: regolazione della glicosi, corpi chetonici, i destini del glucosio, l’importanza
della via del pentoso fosfato, favismo, disegnare fenilalanina e descrivere il suo metabolismo,
deficit da fenilalanina idrossilasi e il ruolo della tetraidrobiopterina nel metabolismo della
fenilalanina.
molte formule da riconoscere ( tra cui citrato, 6fosfogluconolattone, metilmalonilcoa,
protoporforfirina 9, porfonbilinogeno, acido folico, vitE, xilulosio,fosfatidil inositolo) disegnare un
tripeptide disegno fosfatidilcolina formula della carnitina, il carbamilaspartato, amminoacidii,
l'isoprene, Sfingosina, fruttosio6P, SuccinilcoA , 4fosfopanteteina , eme
Altre domande erano sui corpi chetonici, autofagia, microRNA, centro ferro zolfo dell' aconitasi,
sfingolipi, ciclo dei pentosi, inibizione enzimatica ( c'era un grafico e dovevi dire che tipo di
inibizione fosse)
gluconeogenesi e lipoproteine
microRNA, autofagia, ribonucleotide reduttasi, allopurinolo (da disegnare), come si forma
acetilcoA nel citoplasma, da dove deriva il nadp ridotto, sintesi sfingomielina, emoglobina con i
grafici
ingrosso: beta ossidazione, formula della carnitina, da che amminoacido deriva la carinitina e
tramite quali processi (ha specificato che quando viene sintetizzata a partire dalla lisina in realtà la lisina è ancora legata ad una
proteina e quindi è un residuo di lisina), s-adenosil metionina (formula) con tutto il ciclo che fa perdendo il gruppo metilico e che
fine fanno tutte le molecole che ci sono in questo ciclo, folati (giusto un accenno), in quali reazioni ritroviamo SAM
(catecolamine, metabolismo degli amminoacidi), catecol-o-metil transferasi poi mi pare qualcosa sul
metabolismo delle purine e ADA SCID. E' molto fissato sulle transaminasi e sull'utilizzo della
terminologia specifica..
Orale con Ingrosso: beta ossidazione degli acidi grassi sia con atomi di C pari sia dispari;
metabolismo del glicogeno (sia glicogenolisi sia glicogenosintesi) e differenze tra glicogeno e
amilopectina; bilancio energetico della beta ossidazione; glucogenosi (cause e conseguenze); ACP
ingrosso:ciclo dell'urea,ione ammonio,destino acido urico, glutammato-glutammina, ciclo glucosio
alanina(glicolisi nel muscolo, produzione di piruvato, transaminasi ad alanina, in circolo, al fegato neoglucogenesi) , ciclo dei
pentosi,sintesi delle purine, N-glutammato
ingrosso : ciclo dei pentosi e da lì il deficit della G6P e quindi Favismo, Acido folico, metabolismo
dell'unità monocarboniosa
Biosintesi della sfingomielina, il pathway dei ceramidi per veicolare I microRNA, emoglobina,
lipoproteine, apolipoproteine e la loro funzione

Orale boriello : emoglobina , glutatione(con formula), nadph, ciclo dei pentosi (tutto con formule e
coenzimi), lattico deidrogenasi con reazione,dove viene prodotto acido lattico (in quali tessuti e
cellule), perché si elimina ione ammonio, ciclo dell'urea.
grafici sulla curva di saturazione dell'emoglobina, grafico sull'inibizione enzimatica incompetitiva
domanda su meccanismo sequenziale random, miRna, vitamina K, struttura secondaria delle
proteine e glicerolo3P deidrogenasi, Udpglucosio che non è mai udp glucosio perché manca l'OH
Orale borriello: enzimi con grafici, biotina, prima reazione gluconeogenesi, unitá monocarboniosa,
livelli glucosio a digiuno (anche nel diabetico), struttura glicogeno
fosfatidil serina, sfingomielina, ceramide, eme, trigliceridi
domande sull'affinità dell'Hb per il 2,3-BPG, sul Glutatione, sulla Bilirubina, sull'Atp Sintasi, sui
corpi chetonici e GLUT (vari tipi) e vari destini del Glucosio, Catabolismo dell'eme e malattie
correlate, digestione del lattosio e monossido di carbonio

Caraglia e mi ha chiesto di disegnare la curva di dissociazione dell'emoglobina e spiegarla, mi ha

chiesto la tappa di regolazione della biosintesi del colesterolo (HMH coA), Collagene, valore
diagnostico e dove si trovano i peptidi terminali e statine
Caraglia: -ciclo di krebs (reazioni e strutture) - lipidi - differenza di resa energetica tra krebs e beta
ossidazione - acidi grassi essenziali (perchè sono importanti, dove li troviamo - sintesi dei
leucotrieni - struttura dell'arachidonato
Orale con caraglia: -biosintesi del collagene -assorbimento del ferro -cicloossigenasi e farmaci che
le inibiscono -enzimi competitivi -meccanismo d'azione dell'aspirina -equazione di michelais
menten e di L-burk -sintesi dell'eme e cofattore dell'ALA

Della Ragione: struttura AMP ciclico, meccanismo ed esempio di reazione di transamminazione,

legame peptidico e sue caratteristiche (soprattutto che importanza ha la formazione del dipolo
elettrico). Inibizione competitiva con grafico dei doppi reciproci ed esempio di inibitore non
competitivo. Organismi urotelici ed uricotelici, origine degli atomi formanti una purina(immagine
pagina 888 dal lehninger). Biosintesi acidi grassi ( derivazione degli acetilCoA implicati nella loro
formazione
Disegna gmp, grafico saturazione emoglobina con sua interpretazione (perché la curva è sigmoide?)
; cosa succede quando si lega l'ossigeno; disegna alfa-chetoglutarato, dove viene utilizzato;
transamminazione, transaminasi, e domanda finale "interpretazione energetica della
transamminazione"
Della ragione:, sintesi fosfatidilcolina nei batteri e nell'uomo (voleva sapere i processi -È una molecola anfipatica,
ottenuta dalla trimetilazione di una molecola di fosfatidiletanolammina o sintetizzata ex novo a partire da un digliceride e da CDP-colina. ),
disegnare SAM, rimetilazione dell'omocisteina a metionina, trappola del folato (ha voluto sapere la forma che
cede il metile all'omocisteina), vitamina B12 (forme coenzimatiche e in quali reazioni prendono parte) ribonucleotide reduttasi
(struttura, funzione e regolazione), struttura della piruvato deidrogenasi (coenzimi e regolazione ormonale), glicogeno
fosforilasi (differenze fra le regolazione nel fegato e nel muscolo)
digestione del lattosio, cosa producono gli eritrociti maturi, funzione malonil coA(serve a rendere attivo
l'acetilcoa per la successiva condensazione con un altro acetilcoa) , associazione tra enzimi e coenzimi
della ragione ha chiesto: 2,3BPG, favismo, transaminasi, corpi chetonici, glutammato, globulo
fuso, caratteristiche legame peptidico, biosintesi acidi grassi...
Della Ragione ha chiesto: Km, Diagramma di Lineweaver-Burk, Reazioni anaplerotiche (con un
paio di esempi), Quale enzima del ciclo di krebs è di membrana? (succiato-DH) e in cos'altro era
coinvolto. Fosforilazione ossidativa Quando perdiamo potere riducente del NADH citosolico.(nel
trasporto del nadh all'interno del mitocondrio, quanto atp viene prodotto dipende infatti dallo shuttle utilizzato) Transaminasi (esempio di
reazione da disegnare, in cosa sono coinvolte, Coenzima). Ribonucleotide reduttasi (dove si trova e in che reazioni è coinvolta) , quanti
atp otteniamo dalla ossidazione del glucosio.. e in ogni reazione quanti NADH/FADH2/ATP si
producono.
della ragione: emoglobina poi il ciclo dei pentosi, purine e pirimidine riciclaggio e varie cose su
queste cose tipo le reazioni con il PRPP la sindrome di lesh nyah, la ribonucleotide reduttasi , il
glutatione poi disegnare acido folico, la sintesi dell eme
Della Ragione formula del nad e da quale vitamina derivasse
Acido folico: struttura, trappola dei folati(carenza vitamina b12 maschera quella del b9 folato) da dove
prende i derivati
Piridossalfosfato, struttura e funzione (transaminasi)
quale enzima fa parte della sintesi degli acidi grassi,come vengono metabolizzati i corpi chetonici,
concentrazione vitamina b12, significato della km, un altra sugli inibitori enzimatici ,catene più
abbondanti nella emoglobina fetale, vitamina che trasporta unità monocarboniose, una sui centri
ferro-zolfo della catena respiratoria, differenza esochinasi e glucochinasi, metabolismo del
glucagone, cosa è utilizzabile nella gluconeogenesi ma nn nel ciclo.dell urea, tappa limitante sintesi
colesterolo
glicolisi, ciclo dell'urea, eme, aa necessario per la biosintesi dell'eme, centri ferro-zolfo glicolisi , il
succinil-coA è un intermedio di c.krebs e bio.eme, sintesi base azotate,cosa si libera dall'azione
dell'eme ossigenasi
corpi chetonici,diabete,effetti insulina , enzimi , legame peptidico, grafico di Ramachandran
,glicolisi , transaminasi
della ragione: formazione carbammilfosfato, sintesi dell'eme, regolazione allosterica della piruvato
deidrogenasi, ciclo di cori e gluconeogenesi, regolazione emoglobina e ruolo del 2,3
bisfosfoglicerato, centri ferro zolfo, da dove deriva l'acetil coA citoplasmatico.