SCOPO: comprendere come dall’interazione di molecole biologiche si genera la vita.

Divisa in:
- Biochimica descrittiva: studio e funzione della materia
- Dinamica: studio del metabolismo.

MATERIA: tutto ciò che ha una massa e occupa uno spazio.

Divisa in:

1. Sostanze
- Pure: elementi (porzione omogenea di elementi della stessa specie). In natura sono
109; 25 di essi sono essenziali per la vita. C,O,H,N corrispondono al 97% del corpo
umano.
- Composti (combinazione di due o più elementi)

ACQUA: 65-70% del corpo umano, nell’arco della vita la percentuale cambia (95/50%).
Solvente in cui hanno luogo la maggior parte delle reazioni chimiche: la forma delle molecole
e la loro funzione chimico-fisica cambia in base all’interazione con l’acqua. Molecola polare:
O è più elettronegativo, acquisisce carica -; H acquisisce carica +. Legame H: legame
debole e flessibile, più ci sono legami H più la molecola diventa forte.

2. Miscugli: miscela di 2 o più sostanze.

- Solvente: sostanza presente in quantità maggiore (acqua: solvente per eccellenza)
- Soluto: presente in quantità minore.

Soluzioni o miscugli uniformi: unica fase

Eterogenei: due fasi distinte e visibili

Dispersioni colloidali (emulsioni, gel, aerosol, schiume)

Può esistere in 3 stati: solido, liquido, gassoso.

Solubilità: massima capacità di un soluto di sciogliere un solvente, formando con esso

un’unica fase. Dipende da:
- Temperatura
- Pressione
- Caratteristiche del soluto e solvente.
Saturazione: Una soluzione si dice "satura" quando ha raggiunto la massima concentrazione
di soluto che può contenere alle condizioni di equilibrio.
Il carattere polare dell’ acqua rompe i legami del composto e li sostituisce con legami ad H.
Regola FON: elementi in grado di creare legami ad H.
BIOMOLECOLE → composti del C

- Glucidi
- Lipidi
- Proteine
- Acidi nucleici

- Vitamine: sono essenziali, quindi non siamo in grado di sintetizzarle (assunzione per
dieta); non sono presenti enzimi che sintetizzano le vitamine

Molecole biologiche: molecole complesse, che hanno una struttura organizzata e funzionale
→ la struttura influenza la funzione della molecola

GLUCIDI
(saccaridi o zuccheri)

→ molecole organiche più abbondanti in natura, composte da C-O-H (sono composti

ternari)

hanno tre ruoli:

- Energetico nobile → legano con l’acqua e danno energia (minore rispetto ai lipidi) in
un brevissimo lasso di tempo, anche in condizioni anaerobiche (senza O)
- Plastico → hanno un ruolo strutturale
- Idrodinamico → sono dei serbatoi (spugne) che trasportano acqua

Unità monomerica: sono le unità saccaridiche non di C

Epimeri: due zuccheri che differiscono soltanto nella configurazione-distribuzione intorno a C
 Monosaccaridi (zuccheri semplici) → singola unità monomerica

Oligosaccaridi → unità monomeriche tra 2-20 (molecole di piccole dimensioni)

Polisaccaridi → più di 20 unità monomeriche (molecole di grandi dimensioni)

Monosaccaridi: si divisono in poliidrossialdeidi (quando il gruppo carbonilico CO è

terminale) o poliidrossichetoni (quando il gruppo carbonilico CO è presente in mezzo).
Contengono dai 3 ai 7 atomi C.

Aldeide: CHO Chetoni: CO

5 atomi C: pentosi → ribosio e desossiribosio

6 atomi C: esosi → glucosio, fruttosio e galattosio

Glucosio: aldoesoso Fruttosio: chetoesoso (deve essere necessariamente trasformato in

glucosio)

In acqua, i monosaccaridi con 5 o più C, danno luogo ad una struttura ciclica-anello

ⲁglucosio → OH sotto l’anello

βglucosio → OH sopra l’anello

Oligosaccaridi: i più importanti sono i disaccaridi; legame glicosidico → legame covalente

forte che deriva dalla condensazione di due unità monosaccaridiche

Legame Ⲁ 1-4 glicosidico → gli enzimi Ⲁ-amilasi rompono il legame glicosidico e formano il
glucosio

Disaccaridi Destrine (maltodestrine)

- Maltosio → glucosio + glucosio formati da corte catene di glucosio, legate

(legame Ⲁ + β)
- Saccarosio → glucosio + fruttosio
(legame Ⲁ 1-2 glicosidico)
- Lattosio: galattosio + glucosio
(legame β 1-4 glicosidico)
da legame Ⲁ 1-4 glicosidico;
danno energia molto rapidamente →
alimentazione sportivi (gatorade) o per
veicolare i farmaci (a rilascio controllato)

Polisaccaridi: polimeri ad alto peso molecolare; in natura molti zuccheri sono presenti in
questa forma (differenza dagli oligo- per la quantità monomerica nella struttura);
differiscono per:
- tipologia
- lunghezza catena
 - tipo di legame glicosidico
- grado di ramificazione

Omopolisaccaridi: presentano uno stesso polisaccaride ripetuto n volte;

funzioni:
- riserva energetica del glucosio → amido (cellule vegetali) e glicogeno (cellule
animali)
- strutturale → cellulosa (parete cellule vegetali - verdure) e chitina (esoscheletro
artropodi)

Omopolisaccaridi semplici Omopolisaccaridi ramificati

- Amido (amilosio) → legame Ⲁ 1-4 - Amido (amilopectina) → legame Ⲁ

glicosidico
- Cellulosa: non abbiamo enzimi in
grado di rompere il legame β 1-4
glicosidico; non è digeribile → passa
all’intestino come una fibra che
migliora la peristalsi intestinale
(espulsione delle feci) e serve per una
dieta alimentare
- Chitina
1-6 glicosidico (Pectina:
condensante gelatinoso)
- Glicogeno: principale forma di
immagazzinamento dei glucidi
negli animali; è imm. nei muscoli
(per l’attività contrattile) e nel
fegato (per mantenere l’omeostasi
glicemica → glicemia costante,
soprattutto nel cervello.
Se non mangiamo il glicogeno
scende e andiamo incontro a
ipoglicemia → problemi al cervello

Eteropolisaccaridi: diverso polisaccaride ripetuto n volte

Glicosaminoglicano → lineari;
- capacità idrodinamica (legano con l’acqua - una sorta di spugna)

Acido Ialuronico Eparina

ad alto peso molecolare; contiene S; ed è prodotta dai leucociti;

non fa parte del tessuto connettivo
si trova:
- cartilagine (cuscinetto idraulico funzione:
che attua compressione e - bagna i capillari → impedisce la
rilascio) e tendini coagulazione del sangue
- liquido sinoviale
- cordone ombelicale

funzioni:
 - ammortizzatore biologico
- lubrificante

LIPIDI

Hanno un ruolo energetico; hanno un potenziale energetico che è 6 volte maggiore di quello
del Glicogeno. Non sono mai polimeri, non hanno una crescita strutturale (puzzle).
Presentano una grande varietà strutturale più ampia delle altre classi di biomolecole e le
funzioni biologiche sono diverse.

“Lipos” → grasso, gruppo eterogeneo di componenti, la cui caratteristica comune è

l'insolubilità in solventi polari (acqua) e apolari (etere, cloroformio, benzene)

Classificazione funzionale:

Riserva energetica Strutturali Funzionali

- immagazzinano - le membrane - con funzioni

energia in eccesso biologiche sono specifiche-speciali:
nel tessuto adiposo costituite da lipidi; ormoni, vitamine
 (parte addominale); sono zone che A-D-E-K (ruolo
danno 3 volte permettono la specifico)
l’energia dei glucidi trasduzione del
ma in un lasso di segnale
tempo più ampio
rispetto ai glucidi

[hanno un ruolo meccanico, servono per ridurre gli urti]

Lipidi di riserva energetica → acidi grassi e glicerolipidi (presentano alcol, glicerolo; è

un unione di acidi grassi) o acilgliceroli (trigliceride o detto triacilglicerolo)

ACIDI GRASSI GLICEROLIPIDI

Sono acidi monocarbossilici (un gruppo COOH) con Esteri del glicerolo (trialcol 3 OH)
una catena idrocarburica (C+H), composta da un che lega acidi grassi.
numero pari di atomi di C (da C4 a C36), questo Il legame estere è costituito dal
perché la catena per problemi metabolici e strutturali gruppo alcolico OH + gruppo
si basano su un sistema di coppia. acido.

Caratteristiche: - Trigliceridi (Triacilglicerolo):

- presenza gruppo carbossilico denominato 3 acidi grassi legati a 3
“testa polare” legami esteri. Costituiscono
- presenza di catena idrocarburica denominata la principale riserva
“coda apolare” energetica in quanto sono
→ molecola anfipatica “doppia polarità” composti più ridotti rispetto
Si differenziano per: a glucidi e proteine e
- lunghezza della catena idrocarburica (da C4 forniscono una maggiore
a C36) quantità di energia; sono
- grado di insaturazione della catena → altamente idrofobici.
presenza di doppi legami

In base al numero di doppi legami:

- acidi grassi saturi: assenza di doppi legami
- acidi grassi monoinsaturi: un solo doppio
legame
- acidi grassi polinsaturi: due o più doppi
legami

Un doppio legame cambia drasticamente la struttura

→ e il punto di fusione → e la sua funzione

[I globuli rossi non presentano mitocondri; non hanno possibilità

di produrre ATP tramite gli acidi grassi; anche il cervello, che
sceglie di produrre ATP tramite il glucosio]

SATURI → Palmitico (C16 - maggiormente solido,

consistenza cerosa) & Stearico (C18 - struttura
rigida-polarizzata) → Tfusione >

presenti nel grasso del latte, oli tropicali (cocco,

 palma) , grassi animali e vegetali (burro di cocco)

le nostre arterie si occluderanno se nel nostro

sangue arrivano acidi grassi saturi, in quanto sono
solidi

MONOINSATURI → Palmitoleico (C16 -

maggiormente liquido) & Oleico (C18 - struttura
flessibile) → Tfusione <

POLINSATURI → Linoleico (C18 - ɷ6) & Linolenico

(C18 - ɷ3); sono acidi grassi Essenziali

nell noci, pesce azzurro

Uno squilibrio tra ɷ3 e ɷ6 nella dieta, aumenta il

rischio di malattie cardiovascolari → ɷ6/ɷ3 = 1 o 4/1

[Nel campo biomedico C14 e C20 sono i più importanti; per la salute ɷ3-6-9]

Punto di vista chimico strutturale: il doppio legame crea un punto di distorsione nella catena
→ punto di flessibilità

Gli acidi grassi insaturi presenti in natura sono nella configurazione CIS; se il doppio
legame va incontro a fermentazione o idrogenazione la configurazione passa da cis a
TRANS (che gli fa perdere le caratteristiche di flessibilità).

Cis: atomi di H nello stesso lato del doppio legame

Trans: atomi di H su lati opposti del doppio legame
Il passaggio da Cis a Trans aumenta il punto di fusione; l’aumento del consumo di acidi
grassi insaturi nella configurazione trans aumenta il rischio di malattie cardiovascolari
[gelato], perché l’idrogenazione avviene per la raffinazione degli oli a caldo.
[i mulini che macinano a T< (a freddo) creano meno problemi salutari, ma costano di più dal
punto di vista industriale, mentre quelli a T> (a caldo) costano di meno ma fanno più danni a
livello salutare. [olio nei fast food - le raffinazioni si ottengono facilmente friggendo più volte
con lo stesso olio]

Lipidi strutturale

FOSFOLIPIDI STEROLI

Principali costituenti lipidici delle membrane Colesterolo → molecola anfipatica;

biologiche; svolgono trasduzione del
segnale (informano che dall’esterno
arrivano all’interno)
- Glicerofosfolipidi
- Sfingolipidi (fanno parte della guaina
mielinica)
presenta 4 anelli ciclici + gruppo alcolico
OH (polare) + catena alchilica (apolare)
forma una sorta di collante, in quanto
unisce le componenti della membrana
biologica
- precursore di ormoni steroidei e
vitamina D
- sostanza vitale delle membrane
biologiche
- componente di sali biliari (composti
presenti nella cistifellea; sono
detergenti e servono per la
digestione dei lipidi; emulsionano i
grassi)
 PROTEINE

Elemento cardine della biochimica dell’uomo; macromolecole più abbondanti e versatili

(funzioni diverse) → hanno tantissime funzioni, tranne la produzione di energia

FUNZIONE PROTEINA

Enzimatica ATP sintasi

Strutturale collagene

Trasporto emoglobina

Ormonale insulina

Difesa immunoglobuline

Recettoriale Rodopsina

Contrattile miosina

In ogni cellula vi sono decine di migliaia di proteine diverse, e ognuna codifica da uno
specifico gene (sequenza di Dna in grado di codificare per un prodotto proteico (polipeptide)
→ un gene, una proteina)

3 basi codificano un amminoacido → ogni amminoacido deriva dalla traduzione di una

tripletta di basi

Tutte le proteine sono polimeri di ⲁ-amminoacidi (particolare composto costituito da un ⲁC

centrale - asimmetrico (che lega 4 gruppi chimici differenti)

carbossilico - amminico - atomo di idrogeno - catena laterale R (variabile)

Stereoisomeria:
- L-amminoacido (gruppo amminico a sx) → amminoacidi più presenti nella specie
umana
 - D-amminoacido (gruppo amminico a dx)

Esistono 20 amminoacidi diversi e si possono ottenere un numero illimitato di proteine

diverse da questa combinazione

- 9 essenziali → leucina-isoleucina-valina (assunti tramite la dieta, in quanto

l’insufficienza di questi 9 amminoacidi essenziali limiterebbe la formazione della
proteina - carenza di questi amminoacidi creerebbe un anemia)
- 2 semi-essenziali
- 9 non essenziali

Ci devono essere tutti per formare una proteina

Proteine nobili (complete) → contenenti tutti gli amminoacidi essenziali

(carne-uova-pesce-latticini)

Proteine incomplete → carenti di amminoacidi essenziali

(cereali-legumi carenti di Lisina & Triptofano)

Gli amminoacidi legandosi tra loro formano peptidi, oligopeptidi, polipeptidi (o proteine) → la
differenza sta nell’organizzazione strutturale, nella struttura nativa

Legame peptidico → legame covalente forte che si forma tra il gruppo carbossilico e
amminico, eliminando una molecola di acqua

2 amminoacidi dipeptide

3 tripeptide

10 oligopeptide

>10 polipeptide
la proteina deve avere almeno tre LIVELLI STRUTTURALI, alcune presentano un ulteriore
livello:

PRIMARIO sequenza lineare di amminoacidi che

compongono la catena polipeptidica,
determinata dall’informazione presente nel
Dna, trasferita poi sul Rna

- legame peptidico

SECONDARIO è regolare e periodica

si basa sul riavvolgimento (Folding) della

catena polipeptidica, e interessa tratti più o
meno estesi

interessa domini o conformazioni locali

- legame H

le più frequenti sono:

- ⲁelica → caratterizza i siti di legame
- βfoglietto pieghettato → serve a
dare elasticità e consistenza
(presente nella cheratina)
- Tripla elica → quella del collagene,
più resistenza

TERZIARIO insieme delle strutture secondarie e non;

è la conformazione tridimensionale
dell’intera catena polipeptidica.
E’ indispensabile per l’attività biologica delle
proteine

- Mioglobina

QUATERNARIO associazione di almeno due catene

polipeptidiche

- Emoglobina
Quando passo dalla struttura primaria alla secondaria si ha un ripiegamento → Folding
Ripiegamento (Folding) → meccanismo molecolare attraverso cui le proteine ottengono la
loro struttura tridimensionale; da una struttura lineare a una tridimensionale

Denaturazione → processo inverso del Folding; per via di un’azione termica la proteina
perde la sua struttura tridimensionale (le sue attività biologiche) e diventa lineare

Chaperonine → proteine che facilitano-indirizzano-guidano il Folding (es. ⲁ-cristalina: lente

dell’occhio, dove passa luce; se ho un danno alla ⲁ-cristalina avrò la cataratta)

Le proteine possono essere classificate in:

- Semplici → costituite da soli amminoacidi
- Coniugate (complesse) → costituite da amminoacidi e un gruppo non aminoacidico
(Gruppo Prostetico)

Gruppo prostetico:
- se sono glucidi: glicoproteine
- lipidi: glicolipidi
- acidi nucleici: nucleo prostetici
- gruppo eme: emoproteine

Emoproteine → funzione di trasporto di ossigeno. Indispensabile per produrre ATP

(metabolismo aerobico).
- A 37°C l’ossigeno è quasi insolubile in acqua e la sua quantità che diffonde
liberamente nel sangue non è sufficiente a soddisfare le richieste dei tessuti (per la
respirazione cellulare). Ho bisogno di una proteina di trasporto e cessione
dell’ossigeno. Solo il 2/3% dell’ossigeno è disciolto in acqua, la solubilità aumenta dal
legame con proteine specializzate nel trasporto del gas: il 98% dell’ossigeno che
circola nel sangue è legato all’emoglobina: di colore rosso e da il colore ai globuli
rossi. O non si lega nella parte proteica (globina), ma al ferro presente nel gruppo
eme (prostetico) → presente nella mioglobina e nell’ emoglobina.

- Struttura: anello organico tetrapirrorico (protoporfirina 9), all’interno incastonato c’è

uno ione ferroso (fe2+). Nell’eme si possono formare 6 legami: 4 con l’anello della
proteoporfirina, il quinto del ferro con l’istidina della globina, il sesto con l’O; questo
legame è debole e reversibile, il fe può legare il monossido di carbonio: letale.
Legare l’O dove ce n’è tanto, cederlo dove ce n’è poco.
Il ferro può legarsi con:
1. O → ossiemoglobina (legame idrofobico)
2. H2O → desossiemoglobina
3. CO → carbossiemoglobina

- Emoglobina: globuli rossi, bassa affinità per O2, cooperatività e allosterismo.

- Mioglobina: muscoli, trasporta ossigeno a pressioni parziali basse. Porta ossigeno
nei mitocondri muscolari per produrre ATP, trasportatore intracellulare. Alta affinità
per O2.

- Metamioglobina e metaemoglobina: se ossido il ferro (fe3+) non è più in grado di

legare l’ossigeno. (<5% al giorno, dipende dall’inquinamento e dal fumo).
Metaemoglobina reduttasi: riduce il fe3+ a fe2+.

Mioglobina Emoglobina

- Struttura terziaria (singola catena) - Struttura quaternaria (4 catene)

- Alta affinità di legarsi con O
- Pressione parziale di O nei
mitocondri è 5 mmHg (bassa
concentrazione), dove O verrà
utilizzato per produrre ATP
- Localizzazione nel muscolo
- È costituita da una catena a 153
residui di ammin e da un gruppo
eme
- Il legame dell'O induce un
cambiamento morfologico all'eme
nei polmoni, una rotazione, la quale
permette di far entrare O negli altri
gruppi eme (Snip-Snap)
- legame dell'O induce un
- Bassa affinità a legarsi con O
- Pressione parziale di O nei polmoni
è circa 100 mmHg, nei tessuti 40
mmHg (concentrazione alta)
- Localizzazione nell'eritrocita
- Trasporta Ossido Nitrico → potente
vasodilatatore, permette più
facilmente la liberazione di O nei
tessuti periferici
- Presenta due catene alfa con 141
residui di ammin. e due catene beta,
uguale due a due, con 146 residui
- È una proteina allosterica→ cambia
conformazione e permette il legame
di O nei polmoni e nei tessuti
 cambiamento morfologico all'eme periferici
nei tessuti periferici, una rotazione, - Ha un effetto regolativo e
la quale permette di far uscire O cooperativo
negli altri gruppi eme (Snip-Snap)
- Ha il ruolo di prendere O dall'Hb e
cederlo ai mitocondri → l'eme è
interposto tra le due eliche alfa e vi
è una connessione tra queste elica,
detta Globina
- È presente nel citoplasma delle
cellule muscolari cardiache e
scheletriche

Anemia Falciforme → scoperta da Pauling, patologia che muta l'organismo, uno degli ammin. presenti. Da Hba
diventa Hbs e questo fa cambiare la morfologia dell'eritrocita, diventa a forma di falce. Le emoglobine si indicano
tra di loro in modo da formare un filamento all'interno dell'eritrocita e fa cambiare appunto la sua morfologia

ENZIMI

Sono dei catalizzatori biologici proteici, sono in grado di aumentare la velocità di una
reazione senza subire trasformazioni durante tale processo.
- La vita delle cellule dipende dall'esistenza di catalizzatori efficaci e specifici
- Tutte le reazioni che avvengono nella cellula sono catalizzate da enzimi
- Tutti gli enzimi sono proteine

Catalisi → è necessaria per permettere alle reazioni biologiche di procedere ad una velocità
compatibile con la vita

Funzioni:

Elevato potere catalitico Estrema specificità Possibilità di regolazione

- È molto più grande - Ogni enzima - L'enzima è

di quello dei catalizza una singola fondamentale per
catalizzatori chimici. reazione coordinare i processi
- Operano in - Le reazioni metabolici e regolarli
condizioni avvengono in una in risposta a stimoli
fisiologiche (37°, pH piccola porzione interni ed esterni
neutro) "tasca" della proteina (mantenimento
- Hanno bisogno di un enzimatica detta dell'omeostasi
gruppo prostetico → "Sito Attivo" metabolica)
cofattori non proteici - La molecola si lega - L'enzima determina
(ioni metallici + al sito attivo e vi lo svolgimento e la
enzimi vitaminici) agisce sopra su una regolazione della
porzione → divisione e
substrato che verrà differenziamento
trasformato in cellulare
 processo di reazione
- Il substrato ha una
complementarietà
geometrica ed
elettronica

Gli enzimi intracellulari sono 6262, questi catalizzato per 6262 reazioni
Una cellula è definita malata quando le risposte agli stress interni ed esterni sono assenti o errate

L'attività enzimatica è regolata mediante:

- Regolazione della concentrazione dell'enzima (può variare in base alla velocità di
sintesi e di degradazione)
- Regolazione dell'efficienza catalitica dell'enzima (Regolazione allosterica, tramite un
regolatore M, il quale aumenta o diminuisce l'efficienza catalitica; Regolazione da
modifiche covalenti reversibili, come ad esempio la Fosforilazione la quale è
catalizzata da Proteinchinasi, e Degradazione la quale è catalizzata da
Proteinfosfatasi; la fosfatasi riporta lo stato originale dell'enzima, eliminando il gruppo
P dalla chinasi)

VITAMINE

sostanza essenziale in quanto il nostro corpo non è in grado di sintetizzarle, deve introdurre
tramite la dieta. “Vitamina” è un termine che fu coniato da Funk nel 1911
 - è una sostanza eterogenea; appartengono a diverse classi di natura chimica
- sono sostanze prive di contenuto energetico proprio
- sono sostanze attive a piccole dosi

Si distinguono in:

LIPOSOLUBILI IDROSOLUBILI

Ognuna svolge una funzione diversa e sono tutti coenzimi, sostanze che
hanno struttura diversa cooperano con gli enzimi, insieme alle
proteine

A-D-E-K B-C

Assorbimento: intestinale (lipidi) Assorbimento: intestinale (acqua)

Trasporto energetico: libero Trasporto energetico: mediato da proteine

Attivazione & Accumulo: si, nel fegato Attivazione & Accumulo: no, non hanno
bisogno sono già attive

Eliminazione: fecale Eliminazione: renale

VITAMINE LIPOSOLUBILI

Vitamina A (Retinolo) → studiata per i tumori intestinali e bronchiali; può essere assunta in
due forme:
- Retinoidi: vitamina A preformata (latticini, pesce, carne e fegato)
- Carotenoidi: precursori vitamina A (frutta e verdura colorata - 𝛽carotene

ruolo:
- visione crepuscolare → i fotorecettori (bastoncelli) deputati alla visione notturna sono
ricchi di una proteina: Rodopsina (opsina + 11-cis retinale)
- crescita e differenziamento degli epiteli

Vitamina D → è un vero e proprio pro-ormone, di natura steroidea; si assume con

l’alimentazione e con la luce solare (80%)

D2: ergocalciferolo (di origine vegetale)

D3 colecalciferolo (di origine animale, derivato del Colesterolo)

ruolo:
- regolazione del metabolismo del Ca e P
- aumento dell’assorbimento intestinale di Ca trasportato da proteine
- Aumento della mobilizzazione ossea di Ca
 - Aumento del riassorbimento renale di Ca

Vitamina E (ⲁtocaferolo) → molto diffusa nei frutti oleosi (olive, arachidi e mais), nei cereali,
noci e verdure a foglie verdi

ruolo:
- è un potente ossidante liposolubile in grado di svolgere l’azione protettiva sulle
membrane cellulari

Vitamina K → la troviamo nelle piante, nei tessuti animali e batteri

ruolo:
- facilita la coagulazione del sangue; stimola il fegato a produrre delle proteine, i fattori
della coagulazione

VITAMINE IDROSOLUBILI

Ruolo biologico: coenzimi.

[Apoenzima (parte proteica)+ coenzima (gruppo prostetico): oloenzima]. Operano come
trasportatori temporanei di specifici gruppi funzionali. Aiutano l’enzima nel trasporto. Ogni
famiglia di enzimi ha un coenzima preferito. Hanno una doppia natura:
- Ioni metallici
- Vitamine idrosolubili: tutte le vitamine del gruppo B, vitamina C.

VITAMINA B2 (riboflavina) → da essa nascono dei coenzimi flavinici. Suddiviso in 2 famiglie

(trasportatori bielettronici):
1. FMN/FMNH2: Flavin Mononucleotide
2. FAD/FADH2: Flavin adenin dinucleotide. [più importante]

Gli elettroni vengono tolti ai nutrienti, vengono ceduti a questi trasportatori e andranno a
finire all’ossigeno: accettatore di elettroni → meccanismo della catena di trasporto di
elettroni.

VITAMINA B3 (niacina) → Ha diverse connotazioni (acido nicotinico, nicotinammide,

vitamina PP). Da essa nascono i coenzimi piridinici:
1. NAD/NADH (nicotinammide adenin dinucleotide), utilizzato nella sintesi di ATP.
2. NADP/NADPH: Nicotinammide adenin dinucleotide fosfato. Serve per i processi di
biosintesi.

VITAMINA C (acido ascorbico) → Protegge dalle malattie virali o batteriche; ha il ruolo di:

Biosintesi del collagene (prolina e lisina idrossilasi)

Sintesi di noradrenalina (dopamina beta-idrossilasi) e adrenalina

Sintesi della serotonina (triptofano idrossilasi)

sintesi carnitina (amminoacido)

antiossidante idrosolubile

È una vitamina modulabile presente in frutta e verdura.

BIOENERGETICA

Tutte le attività cellulari richiedono energia. Le cellule hanno sviluppato dei meccanismi ad
alta efficienza per riuscire ad accoppiare l’energia che deriva dal catabolismo dei nutrienti
con l’energia utilizzata per i processi cellulari.
- In fisica l’energia è la capacità di compiere lavoro.
- In chimica e biochimica l’energia è quella capacità di produrre un cambiamento.
Ogni reazione chimica utilizza l’energia. Le due principali forme sono:
 Energia cinetica: associata al movimento Energia termica: movimento casuale delle
di ioni, atomi, molecole. molecole

Energia luminosa: movimento dei fotoni

Energia potenziale: energia che la materia possiede in virtù della sua struttura e della
posizione nello spazio

Energia chimica: (arrangiamento strutturale del nucleo e degli elettroni negli atomi)

La bioenergetica è una branca della biochimica che studia le trasduzioni energetiche nei
sistemi biologici. Tutte le trasduzioni che avvengono in natura seguono le leggi della
termodinamica.

- Sistema: porzione limitata di spazio o materia, oggetto di studio. (Proteina, cellula,

tessuto, corpo)
- Ambiente: tutto ciò che circonda il sistema senza farne parte.
- Universo= sistema + ambiente.
Il corpo umano è un sistema aperto che scambia energia e materia con l’ambiente.

PRIMA LEGGE DELLA TERMODINAMICA

- Nell’universo, l’energia non può essere né creata né distrutta, ma solo convertita

da una forma all’altra o trasferita da un sistema all’ambiente e viceversa.
- Le due forme di energia sono calore e lavoro.
- L’energia nell’universo rimane costante. Questo principio non ci fornisce info sulla
direzione in cui procedono i processi biologici e quindi sulla spontaneità delle
reazioni.

SECONDA LEGGE DELLA TERMODINAMICA

- Ogni trasformazione energetica spontanea è irreversibile, produce un livello di

entropia (disordine) dell’universo.
- Quando l’energia è convertita spontaneamente da una forma all’altra, una parte
dell’energia viene dispersa nell’ambiente come calore. L’energia è costante, ma una
parte viene persa sottoforma di calore.
- In ogni reazione spontanea diminuirà la quantità di energia utilizzabile per compiere
lavoro (energia libera). Diminuisce l’energia libera, aumenta l’entropia.

- L’energia libera (G) è la massima quantità di energia utilizzabile per compiere

lavoro, a T e P costante.
- Dalla variazione di energia libera (^G) si può prevedere se una reazione può
avvenire spontaneamente.—> (^G<0).
 - ^G=0: la reazione è all’equilibrio.

Si definisce macchina un dispositivo in grado di trasformare l’energia da una forma all’altra.

Le cellule sono delle macchine chimiche. In ogni macchina una parte dell’energia è dissipata
in energia termica. Nel corpo la riutilizziamo per mantenere l’omeostasi.
- L’uomo è un chemiotrofo: ricava l’energia (ATP) dall’ ossidazione di composti organici
(nutrienti).
- Ossidoriduzione: coppia redox. (OPERA). Possono essere descritte come la somma
di due semireazioni.
Ossidazione: NADH—> NAD+ +2e
Riduzione: NAD+—> NADH

I lipidi danno a parità di peso più energia libera dei glucidi e proteine: più un substrato è
ridotto maggiore è la quantità di energia che può liberare. Hanno un maggiore numero di
elettroni.
- Il carbonio è presente nel corpo umano in diversi stati di ossidazione, dipendenti
dall’atomo a cui è legato. Quando C forma dei legami con un altro composto, questa
condivisione di elettroni non è paritetica, ma gli elettroni appartengono all’atomo più
elettronegativo. I legami presenti nei lipidi sono C-C; C-H, dove gli elettroni condivisi
appartengono più a C: Per questo C ha più elettroni da poter cedere.
- Il C di CO2 forma due doppi legami con O, non ha nessun elettrone da cedere, per
questo è un prodotto di scarto del corpo.
- I nutrienti sono più o meno ricchi di elettroni, attraverso il catabolismo gli elettroni
vengono staccati (a coppie- trasferimento bielettronico) e ceduti a trasportatori mobili
di elettroni: NAD e FAD.
- Gli elettroni finiscono sull’O, attraverso la fosforilazione ossidativa per formare ATP.

ATP E LA LOGICA CHIMICA DEL METABOLISMO

ATP (adenosin trifosfato): Formato da una base azotata (adenina), uno zucchero a 5 atomi
di C (ribosio) e 3 atomi di P.
- Intermedio chimico in grado di accoppiare i processi ossidativi, esoergonici che
producono energia con il lavoro cellulare (catabolismo), endoergonico che consuma
energia (anabolismo).
 - Moneta di scambio dell’energia libera, usata dalle cellule per le trasduzioni
energetiche.
- È presente in tutte le forme di vita conosciute.
- La velocità media di sintesi di ATP è pari a 10(21) molecole/secondo.
- Un uomo medio sintetizza e consuma di media 60/70 kg di ATP.
- La quantità di ATP totale nel corpo umano è di 100g
È composto da:
1. Adenina: base azotata purinica
2. Ribosio (monosaccaride pentoso) → + adenina: adenosina
3. Fosfato (3 legami)

- Il legame tra P e O: beta e gamma fosfoanidridico, è un legame ad alta energia (5

kcal).
- Il legame alfa fosfoestere è a bassa energia, non viene mai rotto.

Ciclo ATP-ADP:

1. ATP → rottura legame gamma: scissione ortofosforica (lavoro cellulare, innesco

vie cataboliche) → ADP+ Pi. L’ADP verrà rifosforilato (fosforilazione ossidativa
mitocondriale e a livello del substrato).
2. ATP → rottura gamma e beta → AMP+ 2Pi: scissione pirofosforica. Per necessità
di maggiore energia, avviene in poche situazioni.
L’ATP è consumato nel:

Lavoro cellulare: Innesco vie cataboliche: la cellula investe

- meccanico(contrazione muscolare), in ATP per glicolisi e catabolismo lipidico,
- osmotico (trasporto attivo), che lo porteranno ad essere prodotto in
quantità maggiori.
- chimico (sintesi macromolecole)

L’ATP viene prodotto nella:

1. Fosforilazione a livello del substrato: produce piccole quantità di ATP (<5%), non
richiede O né membrane biologiche. Consiste nel trasferimento enzimatico
(creatin-fosfochinasi) di un legame fosforico ad alta energia, da un substrato all’ADP
con formazione di ATP. Piccole quantità di energia ad altissima velocità.
Logica della compartimentalizzazione: la cellula ha una logica: i cicli catabolici sono nel
mitocondrio, quelli anabolici nel citoplasma (tranne glicolisi). Avviene:

- Nella Glicolisi: i glucidi hanno un meccanismo di produzione veloce di ATP

- Ciclo di Krebs
- Fosfocreatina (a livello del muscolo scheletrico e cardiaco)

2. Fosforilazione ossidativa mitocondriale: produce grandi quantità di ATP (>95%),

richiede O, richiede l’integrità delle membrane biologiche. Rappresenta la parte finale
del catabolismo (metabolismo energetico) negli organismi aerobi

Anatomia del mitocondrio: centrale con due membrane, una esterna (molto permeabile) e
una interna (altamente permeabile): ricca di proteine (per trasporto), frastagliata per
aumentare la superficie e lunghezza degli scambi. All’interno abbiamo la matrice
mitocondriale, dove ci sono tutti gli enzimi per le sue attività.

Teoria chemiosmotica di Peter Mitchell → 3 momenti accoppiati

1. Trasporto di elettroni, attraverso la catena di trasporto di elettroni: sistema

altamente organizzato che trasferisce elettroni da un donatore a un accettore.
- Gli elettroni viaggiano con il NADH o FADH2.
- NADH: gli elettroni vengono ceduti al complesso 1, coenzima Q10, complesso 3,
complesso 4 e arrivano all’O (4 elettroni).
- Il FADH2 cede gli elettroni direttamente al coenzima Q10 (indica il numero di catene
isopreniche che presenta, legate ad un braccio che gli permette di viaggiare
all’interno della membrana) . La catena è alimentata da elettroni che provengono dall’
ossidazione dei nutrienti.
2. Traslocazione di protoni: lo stesso complesso enzimatico sfrutta l’energia per il
trasporto di elettroni (pompe protoniche) per spostare protoni dalla matrice allo
spazio intermembrana. Si crea un gradiente elettrochimico tra i due lati della
membrana. Per ogni coppia di elettroni, ogni complesso enzimatico trasferirà
4+4+2=10 protoni nel caso del NADH; per il FADH2 solo 6.
3. Sintesi ATP: un altro complesso, ATP sintasi sintetizza ATP utilizzando il gradiente
protonico. Servono 4 protoni per sintetizzare una molecola di ATP. Per ogni coppia di
elettroni trasportati dal NADH si formano 2.5 ATP. Per ogni coppia di elettroni
trasportati dal FADH2 si formano 1.5 ATP.
La concentrazione di ATP regola a ritroso tutti i processi.
Disaccoppianti: proteine (termogenina) si interpongono sulla membrana per produrre
calore al posto di ATP. Presente nel tessuto adiposo bruno. Gli ormoni tiroidei aumentano la
produzione di termogenina.

LOGICA CHIMICA DEL METABOLISMO

Le reazioni metaboliche conosciute sono oltre 4000, ognuna catalizzata da un enzima

distinto.
Metabolismo: somma di tutte le reazioni chimiche che avvengono in una cellula o
organismo. Le reazioni metaboliche sono comunemente distinte in degradative e sintetiche.
L’insieme di tutte le reazioni degradative costituisce il catabolismo, tutte quelle sintetiche
l’anabolismo.
Catabolismo: attività cellulare coordinata e finalizzata a:
- Ottenere energia chimica dall’ossidazione dei nutrienti
- Ottenere precursori monomerici (monosaccaridi, acidi grassi, amminoacidi) dalla
degradazione di polimeri.
Anabolismo:
- Sintetizzare macromolecole specie-specifiche (polimeri) da precursori monomerici
- Sintetizzare biomolecole specializzate: ormoni-secondi
messaggeri-neurotrasmettitori (necessari per le funzioni della cellula).
Le reazioni cataboliche sono generalmente di natura ossidativa e producono energia; quelle
anaboliche sono riduttive e richiedono energia
I processi catabolici sono qualitativamente prevalenti: il 90% del metabolismo è inteso a
produrre energia

Il metabolismo opera attraverso una serie di reazioni catalizzate da enzimi che costituiscono
le vie metaboliche. (Le reazioni da sole avrebbero tempi non compatibili con la vita).
L’enzima accelera una reazione termodinamicamente favorita.
Le vie metaboliche possono essere:
1. lineari
2. ramificate
3. cicliche (Krebs e Urea): inizia e finisce con lo stesso composto
Le vie anaboliche sono generalmente convergenti (da tanti composti a uno), quelle
cataboliche divergenti (da un composto a tanti).

Compartimentalizzazione: le vie metaboliche hanno luogo in precise localizzazioni cellulari.

- Le vie cataboliche sono tutte nella matrice mitocondriale (tranne la glicolisi, nel
citoplasma); quelle anaboliche sono nel citoplasma
 catabolismo

CATABOLISMO
Avviene in tre fasi:
1. Digestione dei nutrienti (degradazione): da molecole di grandi dimensioni
otteniamo molecole elementari (polisaccaridi → glucosio; proteine → amminoacidi;
trigliceridi → acidi grassi).
2. Le molecole vengono convertite in un composto a 2 C (8 elettroni): acetil CoA
(CH3COH).
3. Ciclo di Krebs (ciclo dell’acido citrico): ha lo scopo di ridistribuire gli 8 elettroni,
cedendoli ai trasportatori mobili di elettroni: 3 NADH, 1 FADH2.
→ Fosforilazione → ATP sintasi → sintesi ATP.
l’acetil CoA reagisce con l’acido ossalacetico (4C-starter) a formare l’acido citrico
(6C). Il ciclo termina con la riformazione dell’acido ossalacetico. Nel ciclo il composto
consumato è l’acetil CoA. I 2 atomi di C a cui abbiamo tolto gli elettroni verranno
eliminati tramite CO2. Per ogni molecola di ogni acetil CoA vengono prodotti 3 NADH
e 1 FADH2, inoltre 1 molecola di GTP che diventa ATP attraverso una fosforilazione
del substrato.
- Il ciclo di Krebs è la via metabolica centrale nell’ossidazione di glucidi, lipidi e
amminoacidi. L’acetil CoA è ossidato a H 2O e CO2.
- È una via anfibolica: partecipa sia a processi catabolici che anabolici. Gli 8 intermedi
sono finalizzati anche ad attivare alcuni composti anabolici (eme, glucosio, purine,
amminoacidi).
Da un lato estrae energia chimica, dall’altra fornisce precursori per numerose vie
anaboliche.
- È una via ciclica costituita da una serie di 8 reazioni
- Tutti gli enzimi sono localizzati nella matrice mitocondriale (tranne il complesso II,
“succinico deidrogenasi” nella membrana mitocondriale interna)

In ogni giro 2 atomi di C entrano come acetil CoA ed escono sotto forma di CO 2.
Per ogni molecola di acetil CoA → 9 molecole di ATP (+1 dalla fosforilazione a livello del
substrato), quindi 10 molecole di ATP
METABOLISMO GLUCIDICO

Fondamentalmente è il metabolismo del glucosio, tutti gli altri monosaccaridi sono

trasformati in glucosio.
Il glucosio è l’unico combustibile utilizzato da tutte le cellule del nostro organismo per
produrre ATP. È la sola fonte di energia per:
1. Cellule specializzate: cervello, SN, testicoli. Il cervello non utilizza acidi grassi pur
avendo i mitocondri.
2. Cellule prive di mitocondri (globuli rossi, glicolisi, fosforilazione a livello del
substrato).
3. Cellule ipossiche (carenza di O2)

Nell’uomo il consumo giornaliero di glucosio è di 160 g, di cui 120 g consumati dal cervello.

Per facilitare l’entrata del glucosio nella cellula si ha bisogno di una diffusione facilitata
tramite trasportatore GLUT.
Appena entrato viene fosforilato (aggiunta di fosfato) → glucosio-6-fosfato. A seconda delle
esigenze della cellula può prendere varie vie metaboliche.

Glicolisi glucosio-6-P diventa piruvato

Via del pentoso fosfato via ossidativa utile per produrre altri metaboliti importanti per la
cellula

Glicogenosintesi immagazzinato sotto forma di glicogeno (nel fegato e muscolo)

Glicogenolisi

Gluconeogenesi sintesi di glucosio a partire da materiale non glucidico

(presente solo nel fegato)
L’incanalamento del glucosio-6-P in una via dipende da:
- Necessità fisiologiche del tessuto
- Specializzazione del tessuto

Vari tipi di GLUT:

 - Nel fegato e cervello il trasporto di glucosio è indipendente dall’insulina, ma dipende
solo dalla glicemia
- Nel muscolo e tessuto adiposo l’entrata del glucosio è mediata dal GLUT4, presente
nel citoplasma in microvescicole.

FOSFORILAZIONE DEL GLUCOSIO

due funzioni:
- Impedisce al glucosio di fuoriuscire dalla cellula, l’unico tessuto in grado di rilasciare
il glucosio nel sangue è il fegato, con il glucosio-6-fosfatasi che defosforila il
glucosio-6P.
- Attiva (energizza) il glucosio

GLICOLISI
Processo ossidativo, produce ATP tramite fosforilazione a livello del substrato. 10 enzimi
compartimentalizzati nel citoplasma, è indipendente dall’O. È una via rapida e può produrre
ATP a velocità 100 volte maggiore rispetto alla fosforilazione ossidativa mitocondriale.
Una molecola di glucosio è ossidata a 2 molecole di piruvato (C3). L’energia rilasciata è
immagazzinata in 2 ATP e 2 NADH. Il 3% dell’energia totale contenuta nel glucosio è
prodotta dalla glicolisi (poco ATP ad alta velocità). Il 97% del piruvato diventerà acetil CoA
(tramite piruvato deidrogenasi che trasforma un C3 in C2 e andrà nella fosforilazione
ossidativa).
2 fasi:
- Fase preparatoria di investimento energetico (prime 5 reazioni): 2 molecole di ATP
investite
 - Fase del recupero energetico: si ottengono 4 molecole di ATP e 2 di NADH (quindi 5
molecole di ATP nella fosforilazione ossidativa).

Bilancio totale: 2 ATP + 2 NADH

VIA DEL PENTOSO FOSFATO

Via ossidativa, avviene esclusivamente nel citoplasma
- Produce NADPH che serve per le vie anaboliche biosintetiche (riduttive).
- Produce ribosio-5-fosfato per la sintesi di nucleotidi (ATP,GTP..) ed acidi nucleici
- Converte i pentosi in esosi per l’ingresso nella glicolisi.

NADPH: coenzima utilizzato per la biosintesi di:

Acidi grassi-Colesterolo -Ormoni steroidei-Nucleotidi-Neurotrasmettitori

È inoltre utilizzato in diversi meccanismi di difesa cellulare:

- Detossificazione farmaci
- Stress ossidativo
- Fagocitosi

GLICOGENOSINTESI
Glicogeno → omopolisaccaride altamente ramificato, polimero del glucosio, immagazzinato
sotto forma di granuli citosolici; può contenere fino a 120.000 molecole di glucosio.
È presente nel:
- Fegato (omeostasi glicemica)
- Muscolo (sintesi ATP)

Può avvenire in 4 tappe:

- Conversione del G6P in G1P
- Attivazione del G1P (+UTP) → UDP-G
- Trasferimento del glucosio ceduto dall’UDP-G
- Ramificazione della catena

GLICOGENOLISI
Lisi del glicogeno per ottenere glucosio; rimozione di una molecola di glucosio dal glicogeno
tramite rottura del legame alfa 1-4 glucosidico per fosforolisi → G1P. In questo modo ha una
produzione di glucosio più alta da spendere.

Deramificazione del glicogeno → trasferimento degli ultimi 3 residui di glucosio e rottura

legame alfa 1-6 glucosidico.

GLUCONEOGENESI
Genesi di nuovo glucosio, a partire da materiale non glucidico. Prodotto da fegato (e in parte
reni).
Alcuni tessuti richiedono un continuo apporto di glucosio; in mancanza di un apporto
alimentare di glucidi, il glicogeno epatico può soddisfare il bisogno di glucosio per 10-18 ore.
Quando il glicogeno epatico è in esaurimento il glucosio può essere prodotto da precursori
non glucidici:
- Piruvato (e intermedi della glicolisi e ciclo di Krebs)
- Lattato
- Glicerolo
- Amminoacidi (quelli non utilizzati per formare proteine)

Serve 3 volte il dispendio energetico rispetto alla glicolisi

DESTINO DEL PIRUVATO

3 destini metabolici:
- Decarbossilazione ossidativa (porta alla formazione di acetil CoA), ciclo di Krebs e
fosforilazione ossidativa → ATP
 - Gluconeogenesi (carbossilazione ad ossalacetato C4 fatta dalla piruvato carbossilasi
→ glucosio). Se all cellula non serve ATP trasforma il piruvato in glucosio
- Via anaerobica: riduzione a lattato (C3).
Delle 12 coppie di elettroni, 10 coppie vanno al NADH, le altre 2 al FADH2.

L’unica reazione irreversibile è la riduzione dell’acetil CoA in piruvato

1° via metabolica:
Per ogni molecola di glucosio si formano 32 molecole di ATP (4 dalla fosforilazione a livello
del substrato + 28 a livello mitocondriale)
3° via metabolica:
La glicolisi si ferma perché tutto il NAD+ si trasforma in NADH che non viene ossidato e si
accumula; la cellula non può più produrre ATP. In questo caso il passaggio di formazione del
piruvato a lattato attraverso la lattato deidrogenasi permette di ossidare il NADH
riformando NAD+ e rialimentando la glicolisi. Chiamata anche fermentazione lattacida.

METABOLISMO LIPIDICO

Le cellule ottengono AG dalla dieta, tessuto adiposo e biosintesi ex-novo (fegato)

Numerose funzioni:
1. Energetica
2. Termica
3. Meccanica
4. Strutturale (membrane biologiche)
5. Bioregolatoria

Gli AG sono immagazzinati sotto forma di trigliceridi, nei muscoli e tessuto adiposo;
Non abbiamo bisogno di un trasportatore, l’acido grasso entra nella membrana plasmatica
liberamente

Tramite la 𝛽-ossidazione da un acido grasso si ottiene Acetil CoA

[Se ho un C16 ottengo 8 molecole di Acetil CoA
Se ho un C18 ottengo 9 molecole di Acetil CoA]
L’ossidazione degli AG prevede 3 tappe (Catabolismo AG):
- Attivazione AG → gli AG sono scarsamente reattivi e devono essere attivati
mediante un legame ATP-dipendente con il Coenzima A (si formerà l’acil CoA;
termine per identificare l’AG che ha una lunghezza di catena; è un termine generale)

[rottura piro fosforica]

- Trasporto nei mitocondri → tramite un trasportatore, la Carnitina (presente nei

muscoli scheletrici)
(quelli con 12C passano la membrana mitocondriale senza un trasportatore)
- 𝛽-ossidazione → processo ossidativo che consente di degradare gli AG in Acetil
CoA; il numero di molecole di Acetil CoA prodotte dalla 𝛽-ossidazione dipende dalla
lunghezza della catena dell’AG ossidato.
Ogni ciclo prevede 4 reazioni:
- Deidrogenazione (con produzione di un FADH2)
- Idratazione
- Deidrogenazione (con produzione di un NADH)
- Tiolisi (taglia gli ultimi due C e si produce una molecola di Acetil CoA)

Nella 𝛽-ossidazione non si produce direttamente ATP, ma in ogni ciclo di reazione si

produce:
- Acetil CoA
- NADH
- FADH2
- e viene rilasciato 1 Acil CoA

[Es: l’acido palmitico (C16) va incontro a 7 cicli della sequenza ossidativa, generando 8 Acetil CoA + 7 NADH + 7
FADH2 → 108 ATP - 2 ATP spesi = 106 ATP]

1) Tramite la Sintesi TG da un acido grasso ottengo Trigliceridi; e tramite la Lipolisi TG

da un trigliceride ottengo un acido grasso; → Lipogenesi
la biosintesi degli AG avviene in numerosi tessuti: cervello-rene-tessuto
adiposo-fegato;
ogni nutriente in grado di produrre Acetil CoA è in grado di contribuire alla sintesi di
AG; la biosintesi degli AG consiste nella condensazione di unità Acetil CoA, in un
processo inverso a quello della 𝛽-ossidazione

2) Tramite la Sintesi del colesterolo da un Acetil CoA si forma il Colesterolo;

il colesterolo è una sostanza anfipatica, capostipite degli ormoni steroidei; è la
componente essenziale delle membrane biologiche; è il precursore degli ormoni
 steroidei e della vitamina D; è uno dei componenti dei sali biliari. La biosintesi del
colesterolo può avvenire in tutti i tessuti, ma è particolarmente attiva nel fegato;
l’HMG-CoA Reduttasi è inibito da composti chimici noti come -statine che sono
utilizzati per diminuire i livelli ematici di colesterolo

3) Tramite la Chetogenesi da un Acetil CoA si formano i corpi Chetonici; ha luogo nella

matrice mitocondriale degli epatociti; i corpi chetonici sono composti di piccoli
dimensioni, solubili in acqua: acetone-acetoacetato-𝛽issossibutirrato. L’acetone è un
complesso volatile e viene eliminato con la respirazione; l'acetoacetone e il
𝛽issossibutirrato sono utilizzati come combustibile alternativo al glucosio da alcuni
extraepatici: muscolo, cuore e cervello. In condizioni fisiologiche la Chetogenesi è
trascurabile perché la glicolisi garantisce una adeguata produzione di Piruvato
(produce ossalacetato).
La chetogenesi aumenta quando è: limitata la disponibilità di glucosio e
compromessa utilizzazione del glucosio (diabete scompensato).
Quando la produzione dei corpi chetonici è molto elevata, il loro accumulo (chetosi)
porta ad una drastica diminuzione del pH ematico, generando la condizione nota
come chetoacidosi che può portare al coma e alla morte

METABOLISMO PROTEICO (aminoacidico)

Proteine: polimeri di amminoacidi, costituite dalla combinazione di 20 amminoacidi diversi.

L’organismo richiede in ogni momento la disponibilità di tutti i 20 gli aminoacidi che entrano
nella composizione delle proteine.
- Svolgono numerose funzioni all’interno della cellula. Il ruolo energetico è
decisamente marginale se confrontato a lipidi e glucidi. La funzione primaria è la
sintesi proteica. Gli amminoacidi non possono essere immagazzinati. Il pool di
amminoacidi liberi è alimentato da 3 fonti:
1. Ricambio delle proteine intracellulari (250-300g die)
2. Digestione proteine alimentari (dieta 50-100g die)
3. Biosintesi amminoacidi non-essenziali (30-40g die)

Destino metabolico degli amminoacidi:

1. Sintesi proteica (75-80%)
2. Sintesi ormoni, amine biogene, eme, basi azotate
3. Metabolismo ossidativo

Se l’amminoacido viene adibito all’utilizzo di ATP, può essere trasformato in acetil coa o
direttamente in glucosio.

Amminoacido: È formato da un C centrale, gruppo carbossilico (COOH-), amminico

(NH3+), radicale R e un H. Rimuovere in sicurezza il gruppo amminico per utilizzarlo per
l’ATP.
Il fegato è l’organo deputato al metabolismo delle proteine ed è il più attivo nella sintesi
proteica e metabolismo ossidativo degli amminoacidi. Gli amminoacidi vanno incontro a
degradazione ossidativa in tre circostanze:
 1. Ricambio fisiologico delle proteine
2. Dieta iperproteica
3. Digiuno o diabete mellito scompensato

- Può diventare poi un amminoacido gluconeogenetico (che formerà glucosio) o

chetogenico (formato da acetil coa) a seconda dell’esigenza della cellula.
- Il gruppo amminico non può essere ossidato, quindi va rimosso sotto forma di urea.
Lo scheletro carbonioso è convertito in acetil coa o glucosio.

Eliminazione dei gruppi amminici in sicurezza:

1. Transaminazione: enzimi transaminasi (18 su 20 amminoacidi- lisina e treonina non

vanno incontro a transaminazione) prendono il gruppo amminico di un alfa
amminoacido e lo trasferiscono ad un alfa chetoacido. Ma l’alfa-chetoacido è sempre
l’alfa-chetoglutarato, formando il glutammato e un alfa-chetoacido specifico a
seconda dall’ amminoacido a cui viene levato il gruppo amminico. Il glutammato è il
collettore e trasportatore intracellulare di gruppi amminici
2. Deaminazione ossidativa (diventa alfa-chetoacido)—> doppio legame C=O. Nel
mitocondrio degli epatociti il glutammato riforma l’alfa-chetoglutarato (libera NH4+,
tossico). Se fosse liberato in circolo sarebbe dannoso per il SNC.
3. Ciclo dell’urea: l’NH4+ viene eliminato così. Viene diviso in 2 NH2 ed eliminato dai
reni.

Destino del glutammato extraepatico: la transaminazione avviene anche in altri tessuti,

quindi va portato nel fegato per la deaminazione ossidativa.

BCAA (aminoacidi ramificati): decisamente importanti per l’attività muscolare, hanno un

metabolismo specifico nei muscoli. Hanno una funzione energetica, plastica (in caso di
danni muscolari sono i primi utilizzati per riparare le proteine danneggiate) e di trasduzione
del segnale.

DOMANDE CHIMICA
1. Quale dei seguenti composti (substrati) non può essere utilizzato per sintetizzare
ATP tramite la fosforilazione a livello del substrato?
● Succinil-Coenzima A
● Fosfoenolpiruvato
● Ribosio fosfato
● Fosfocreatina
● 1,3 difosfoglicerato

2. La vitamina A:
● Assunta a dosaggi elevati non ha effetti tossici
● È una vitamina idrosolubile
● È depositata nei muscoli
● È il precursore di diversi enzimi
● È fondamentale per il meccanismo della visione

3. Quale delle seguenti affermazioni riguardo l’emoglobina è errata:

● Il legame con l’O è cooperativo
● È una emoproteina
● È una proteina monomerica composta da una singola catena polipeptidica
● È una proteina a struttura quaternaria
● È presente esclusivamente nei globuli rossi

4. Il catabolismo degli acidi grassi ha luogo nella matrice mitocondriale ad opera di un

processo denominato:
● Beta-ossidazione
● Ciclo dell’urea
● Transaminazione
● Fosforilazione a livello del substrato
● Deaminazione ossidativa

5. Quale delle seguenti vitamine è idrosolubile:

● Vitamina K
● A
● C
● D
● E

6. Quale delle seguenti affermazioni sulle ossidoriduzioni è errata:

● Maggiore è la differenza di potenziale redox, maggiore è la variazione di energia
libera
● Più il potenziale redox è negativo, Maggiore è la tendenza della coppia a cedere
elettroni
● Il glucosio è un substrato più ridotto dell’acido oleico
● Più un substrato è ridotto, maggiore è la capacità di liberare energia
● Più il potenziale Redox è positivo, maggiore è la tendenza della coppia ad acquistare
elettroni

7. Il ribosio è un pentoso di grande importanza biologica perché:

● È un costituente delle proteine
● È un costituente del glicogeno
● È un costituente degli acidi grassi
● È un costituente del colesterolo
● È un costituente dell’ATP

8. La carnitina ha il compito di trasportare dal citoplasma al mitocondrio:

● Glucosio
● Fosfocreatina
● Amminoacidi
● Acidi grassi
● Glutammato
9. L’uomo è un chemiotrofo, cioè produce ATP.
● Dall’ossidazione di composti chimici
● Dalle radiazioni elettromagnetiche
● Dalle radiazioni ionizzanti
● Dai fotoni (particelle luminose)
● Dal calore

10. L’ATP è la moneta di scambio dell’energia ed è costituito da una base azotata

(adenina), un monosaccaride (ribosio) e da tre gruppi fosforici uniti da:
● Due legami fosfoanidridici ad alta energia ed un legame fosfodiestere a bassa
energia
● Due legami glicosidici e uno peptidico
● Tre legami fosfodiestere a bassa energia
● Tre legami peptidici
● Tre legami H

11. La Gluconeogenesi è la sintesi di glucosio a partire da precursori non glucidici. Quale

dei seguenti composti non è precursore del glucosio:
● Acido oleico
● Piruvato
● Alanina
● Glicerolo
● Lattato

12. Una proteina (per essere definita tale) deve possedere almeno:
● La struttura primaria
● Tre livelli strutturali (primaria, secondaria, terziaria)
● Quattro livelli strutturali
● Due livelli strutturali
● Dieci amminoacidi

13. La formazione di un gradiente protonico transmembrana è fondamentale per la

sintesi di ATP nella fosforilazione ossidativa mitocondriale. Quanti protoni sono
trasferiti per ogni molecola di NADH ossidata nella catena di trasporto degli elettroni:
● Sei protoni con produzione di 1,5 molecole di ATP
● Quattro protoni con produzione di una molecola di ATP
● 10 protoni con produzioni 2,5 molecole di ATP
● Due protoni con produzione di una molecola di ATP
● Cinque protoni con produzione di due molecole di ATP

14. Quale delle seguenti affermazioni riguardo le proteine è errata:

● Il principale ruolo biologico delle proteine è quello energetico
● Le proteine sono costituite dalla combinazione di 20 amminoacidi diversi
● In una cellula vi sono migliaia di proteine diverse, ciascuna codificata da un gene
● Sono le macromolecole più abbondanti e versatili presenti nelle cellule animali
● Assolvono a numerosi ruoli biologici

15. Per ottenere energia dagli amminoacidi è essenziale rimuovere:

● Il gruppo radicalico ®
● L’atomo di H
● Il gruppo carbossilico (COOH)
● Il gruppo amminico (NH2)
● Il gruppo fosforico (P)

16. L’emoglobina è in grado di legare reversibilmente l’ossigeno:

● Sempre
● Quando la P parziale di O è molto alta
● Quando l’atomo di Fe è in forma ferrica (Fe3+)
● Mai
● Quando l’atomo di Fe è in forma ferrosa (Fe2+)

17. Quale delle seguenti affermazioni sull’ATP è errata:

● L’ATP è prodotto nella fosforilazione ossidativa mitocondriale
● È consumato nelle prime tappe delle vie cataboliche
● È prodotto nel ciclo dell’urea
● È consumato durante il lavoro cellulare (meccanico, osmotico, chimico)
● È prodotto nella fosforilazione a livello del substrato

18. I corpi chetonici si formano nei mitocondri epatici quando si verifica una carenza di:
● Bilirubina
● Colesterolo
● Ossigeno
● ATP
● Ossalacetato

19. Il glucosio è un:

● Eteropolisaccaride
● Omopolisaccaride
● Monosaccaride a 6C
● Monosaccaride a 5C
● Disaccaride

20. Il numero di molecole di acetil-CoA prodotte dalla beta ossidazione degli acidi grassi
dipende dalla:
● P parziale di O
● Concentrazione plasmatica di glucosio
● Numero dei doppi legami presenti nell’acido grasso
● Concentrazione degli acidi grassi
● Lunghezza della catena carboniosa dell’acido grasso

21. In quale dei seguenti processi non è implicato il NADPH:

● Fosforilazione ossidativa mitocondriale
● Biosintesi NT
● Biosintesi nucleotidi
● Biosintesi ormoni
● Biosintesi acidi grassi e colesterolo
22. Una proteina coniugata è:
● Una proteina legata alla membrana plasmatica
● Una proteina che possiede un gruppo prostetico
● Una proteina che contiene solo amminoacidi
● Una proteina che ha una struttura quaternaria
● Una proteina che non ha una struttura terziaria

23. La fosforilazione a livello del substrato è uno dei meccanismi generali con cui la
cellula produce ATP. Questo processo avviene:
● Nel ciclo dell’urea
● Nel ciclo del pentoso fosfato
● Nella Deaminazione ossidativa degli amminoacidi
● Nella glicolisi
● Nell’ossidazione degli acidi nucleici

24. Quale delle seguenti affermazioni riguardanti la glicolisi è errata:

● È attiva in tutti i tessuti
● Ha luogo nella matrice mitocondriale
● Produce 2 moli di piruvato per mole di glucosio
● Produce 2 moli di NADH per mole di glucosio
● Produce 2 moli di ATP per mole di glucosio

25. L’acetil CoA è il composto centrale su cui convergono tutte le vie cataboliche. In quali
condizioni metaboliche l’acetil CoA può essere convertito a piruvato e quindi al
glucosio (in quali condizioni un acido grasso può essere convertito a glucosio)
● Sempre
● Durante un esercizio anaerobico massimale
● Mai
● In ipoglicemia
● Nel corso di un digiuno prolungato

26. Quale delle seguenti affermazioni riguardanti le proprietà degli enzimi è errata:
● Sono catabolizzatori biologici dotati di una grande specificità
● Sono sintetizzati a partire da vitamine idrosolubili
● Sono di natura proteica, particolarmente attivi in condizioni fisiologiche di reazione
(37 gradi, pH neutro, Pamtosferica)
● Sono dotati di un elevato potere catalitico
● Sono dotati della possibilità di regolazione

27. L’urea è il prodotto terminale del catabolismo

● Vitamine,
● Amminoacidi
● Acidi grassi
● Glucosio
● Acidi nucleici

28. L’acido oleico è:

● Un acido grasso polinsaturo di scarsa rilevanza biologica
● Il principale fosfolipide di membrana
● Un trasportatore di elettroni presente nella membrana mitocondriale interna
● Un monosaccaride a 5C
● Il principale acido grasso monoinsaturo presente nella comune dieta
mediterranea

29. La via del pentoso fosfato è una via catabolica alternativa alla glicolisi. Il ruolo
biochimico di questa via è:
● Produzione glicerolo
● Produrre NADPH e ribosio
● Produrre NADPH e fruttosio
● Produrre glicogeno
● Produrre FADH2 e gliceraldeide

30. Gli ormoni steroidei sono chimicamente dei derivati:

● Del colesterolo
● Della tirosina
● Dell’acido folico
● Dell’acido oleico
● Del glicogeno

31. NADH E FADH2 sono coenzimi di natura vitaminica. Il loro ruolo biochimico è:
● Precursori delle basi puriniche e pirimidiniche
● Trasportatori di elettroni, utilizzati nella fosforilazione ossidativa
● Trasportatori di elettroni, utilizzati per sintetizzare polisaccaridi
● Precursori di ormoni steroidei
● Trasportatori di elettroni, utilizzati per sintetizzare trigliceridi

32. L’insulina è un:

● Ormone proteico derivato dall’amminoacido tirosina
● Polisaccaride di riserva presente nel muscolo e nel fegato
● Vitamina idrosolubile del gruppo B
● Ormone steroideo derivato dal colesterolo
● Ormone peptidico prodotto dal pancreas

33. Il trasporto del glucosio all’interno della cellula muscolare è mediato dal trasportatore
GLUT4 ed è regolato da:
● Glucagone
● ATP
● Insulina e contrazione muscolare
● Ioni calcio
● Adrenalina

34. Gli acidi grassi sono la principale fonte di energia per tutti i tessuti tranne:
● Rene
● Fegato
● Globulo rosso
● Cuore
● ?

35. Quale delle seguenti affermazioni riguardo il glicogeno è errata:

● È un polimero del glucosio
● È la forma principale di deposito di glucidi negli animali
● Si trova specialmente nel muscolo e nel fegato
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