Biologia della Nutrizione

Programma del Corso di Chimica Biologica e Biochimica della

Nutrizione

Docente: Prof. P. Quesada (12 CFU)

LE PROTEINE

PREMESSA: La struttura dell'acqua e la sua importanza nei

sistemi biologici - i legami a idrogeno - i legami ionici - le forze
di van der Waals - le interazioni idrofobiche.

• Le unità monomeriche

Gli -L-amminoacidi: proprietà di asimmetria - proprietà ioniche

(curve di titolazione, equazione di Henderson-Hasselbalch, punto
isoelettrico) - potenzialità di legame delle catene laterali.
Rivelazione degli amminoacidi: proprietà di assorbimento della
luce: cromofori - legge di Lambert e Beer - spettri di
assorbimento.

• Livelli di organizzazione strutturale

La struttura primaria: il legame peptidico. Le strutture

secondarie: l'-elica -la struttura ß- le inversioni di catena. La
struttura terziaria e quaternaria delle proteine: i legami
coinvolti, con particolare riguardo ai fattori energetici.
Emoglobina e mioglobina.

La denaturazione delle proteine: elevate temperature - estremi

di pH - denaturanti chimici: urea, guanidina e dodecil-solfato di
sodio. Rinaturazione .

• Caratterizzazione delle proteine

Separazione delle proteine in base alla carica, al peso
molecolare e alle proprietà biologiche. (cromatografia a scambio
ionico, gel filtrazione, cromatografia per affinità).
Determinazione quantitativa delle proteine. Spettri di
assorbimento. Determinazione del peso molecolare per gel
fiItrazione e per SDS-gel elettroforesi. Composizione in
amminoacidi. Concetto di attività specifica.

GLI ENZIMI

PREMESSA: La cinetica delle reazioni non catalizzate: ordine e

molecolarità di una reazione - teoria degli urti molecolari e del
complesso attivato.

• Classificazione degli enzimi. Cinetica enzimatica: specificità di

reazione e di substrato - il complesso enzima-substrato -
evidenze della sua formazione - l'equazione di Michaelis e
Menten, significato e determinazione sperimentale di Km e Vmax
- le linearizzazioni. Meccanismi di catalisi enzimatica - reagenti
di affinità - attività enzimatica in funzione del pH.

• L'inibizione enzimatica: irreversibile - competitiva - non

competitiva.

• Principi generali della regolazione enzimatica: concetti di

allosteria, retroinibizione, modifiche covalenti, controllo a
cascata, zimogeni, compartimentazione.

• I coenzimi struttura/funzione: coenzimi delle reazioni di

ossido-riduzione (NAD+ e NADP+, FMN e FAD), Tiamina
pirofosfato, Coenzima A, Acido lipoico, Biotina, Piridossalfosfato.
Vitamine

I LIPIDI
• Struttura dei principali lipidi semplici e complessi.

• Caratteristiche delle maggiori classi di lipoproteine

• Le membrane biologiche: lipidi, proteine e glicidi nelle

membrane – struttura e funzione dei componenti delle
membrane - modelli di struttura – organizzazione spontanea –
permeabilità – selettività – fluidità – asimmetria.

ZUCCHERI e POLISACCARIDI

• Monosaccaridi. Polisaccaridi strutturati: cellulosa e chitina.

Polisaccaridi di deposito: amido e glicogeno. Struttura e funzione
delle glicoproteine.

GLI ACIDI NUCLEICI

• L'organizzazione strutturale

Basi, nucleosidi e nucleotidi - la struttura primaria e secondaria

degli acidi nucleici - la struttura a doppia elica - parametri
strutturali e forze stabilizzanti. Processi di denaturazione degli
acidi nucleici: ipercromismo - temperatura di fusione -
denaturazione reversibile -
METABOLISMO

PREMESSA: Concetti generali di energetica: Le funzioni di stato

(entalpia, entropia ed energia libera), lo stato standard - i
composti ad alto contenuto energetico, il loro ruolo nel
metabolismo (basi chimico-fisiche delle variazioni di energia
libera di idrolisi).

• Biosintesi di DNA, RNA e proteine

Le reazioni delle DNA polimerasi: concetti di stampo ed innesco -

altre attività delle polimerasi - DNA ligasi.

Le RNA polimerasi-DNA dipendenti: struttura e funzione dell'

enzima di Escherichia coli; enzimi degli eucarioti. Cenni sulla
maturazione degli RNA.

Le molecole e le reazioni della biosintesi proteica: struttura e

funzione degli RNA di trasferimento - la reazione di attivazione
degli amminoacidi: caratteristiche ed energetica - Il codice
genetico - le fasi della sintesi proteica: inizio, allungamento e
terminazione.

• Metabolismo dei carboidrati

Glicolisi: le reazioni, gli enzimi, i meccanismi, l'energetica, le

deidrogenasi piridiniche - le vie fermentative del piruvato –
(fermentazione lattica e fermentazione alcolica) -
decarbossilazione ossidativa del piruvato e meccanismi di
reazione - riossidazione del NADH citoplasmatico.

Destino metabolico dei carboidrati introdotti con la nutrizione:

interconversione degli esosi

La via del fosfogluconato: suoi significati - meccanismi d'azione

di transaldolasi e transchetolasi - bilancio degli atomi di carbonio
nel ciclo.
Biosintesi dei carboidrati: la neoglucogenesi da piruvato e da
intermedi del ciclo degli acidi tricarbossilici.

Metabolismo dei polisaccaridi: degradazione e sintesi del

glicogeno - controllo e coordinamento.

• Metabolismo dei lipidi

La degradazione dei triacilgliceroli: le lipasi - la ß-ossidazione

degli acidi grassi saturi e insaturi. La biosintesi degli acidi grassi
saturi: il complesso della sintetasi degli acidi grassi.

Destino metabolico dei lipidi introdotti con la nutrizione

(chilomicroni, VLDL, LDL, HDL)..

• Catabolismo delle proteine

Gli enzimi proteolitici. Generalità sul destino dello scheletro

carbonioso degli amminoacidi. Destino del gruppo amminico
degli amminoacidi: transamminazioni - significato e
meccanismo- deamminazione ossidativa - ciclo dell'urea.

• La combustione completa degli atomi di carbonio provenienti

dai diversi distretti metabolici e la produzione dell'energia in
condizioni di aerobiosi.

Il ciclo degli acidi tricarbossilici: le reazioni ed i loro meccanismi

- significato fisiologico del ciclo e correlazioni metaboliche -
controlli dell'attività del ciclo.

Le reazioni anaplerotiche: piruvato carbossilasi ed enzima

malico.

La catena di trasporto degli elettroni: potenziali di ossido-

riduzione ed energetica del trasporto - meccanismo delle
deidrogenasi flaviniche e piridiniche - i trasportatori. La
fosforilazione ossidativa: la teoria chemiosmotica - l'ATPasi F1 -
il meccanismo della sintesi di ATP.
Bilanci energetici dei vari processi metabolici.

Modulo di Biochimica della Nutrizione

• Integrazione e regolazione ormonale del metabolismo dei

mammiferi

Metabolismi tessuto-specifici: fegato, tessuto adiposo, muscolo

scheletrico, cervello.

Metabolismo durante il digiuno. Ruolo dell’adrenalina,

glucagone, insulina, cortisolo.

TESTI CONSIGLIATI

• DL Nelson e MM Cox Introduzione alla Biochimica di Lehninger

(Zanichelli Editore)

• DL Nelson e MM Cox I Principi di Biochimica di Lehninger

(Zanichelli Editore)

PropedeuticitàChimica Organica
Modalità di accertamento del profittoProva scritta a quiz a
risposta multipla e domande a risposta aperta seguita da
colloquio orale.
PROGRAMMA DETTAGLIATOAnno Accademico2004/2005
Programma dettagliatoLE PROTEINE

PREMESSA: La struttura dell'acqua e la sua importanza nei

sistemi biologici - i legami a idrogeno - i legami ionici - le forze
di van der Waals - le interazioni idrofobiche.

• Le unità monomeriche
Gli alfa-L-amminoacidi: proprietà di asimmetria - proprietà
ioniche (curve di titolazione, equazione di Henderson-
Hasselbalch, punto isoelettrico) - potenzialità di legame delle
catene laterali. Rivelazione degli amminoacidi: proprietà di
assorbimento della luce: cromofori - legge di Lambert e Beer -
spettri di assorbimento.

• Livelli di organizzazione strutturale

La struttura primaria: il legame peptidico. Le strutture
secondarie: l'alfa-elica -la struttura ß- le inversioni di catena. La
struttura terziaria e quaternaria delle proteine: i legami
coinvolti, con particolare riguardo ai fattori energetici.
Emoglobina e mioglobina.
La denaturazione delle proteine: elevate temperature - estremi
di pH - denaturanti chimici: urea, guanidina e dodecil-solfato di
sodio. Rinaturazione .

• Caratterizzazione delle proteine

Separazione delle proteine in base alla carica, al peso
molecolare e alle proprietà biologiche. (cromatografia a scambio
ionico, gel filtrazione, cromatografia per affinità).
Determinazione quantitativa delle proteine. Spettri di
assorbimento. Determinazione del peso molecolare per gel
fiItrazione e per SDS-gel elettroforesi. Composizione in
amminoacidi. Concetto di attività specifica.

GLI ENZIMI

PREMESSA: La cinetica delle reazioni non catalizzate: ordine e

molecolarità di una reazione - teoria degli urti molecolari e del
complesso attivato.

• Classificazione degli enzimi. Cinetica enzimatica: specificità di

reazione e di substrato - il complesso enzima-substrato -
evidenze della sua formazione - l'equazione di Michaelis e
Menten, significato e determinazione sperimentale di Km e Vmax
- le linearizzazioni. Meccanismi di catalisi enzimatica - reagenti
di affinità - attività enzimatica in funzione del pH.
• L'inibizione enzimatica: irreversibile - competitiva - non
competitiva.
• Principi generali della regolazione enzimatica: concetti di
allosteria, retroinibizione, modifiche covalenti, controllo a
cascata, zimogeni, compartimentazione.
• I coenzimi struttura/funzione: coenzimi delle reazioni di
ossido-riduzione (NAD+ e NADP+, FMN e FAD), Tiamina
pirofosfato, Coenzima A, Acido lipoico, Biotina, Piridossalfosfato.
Vitamine

I LIPIDI

• Struttura dei principali lipidi semplici e complessi.

• Caratteristiche delle maggiori classi di lipoproteine
• Le membrane biologiche: lipidi, proteine e glicidi nelle
membrane – struttura e funzione dei componenti delle
membrane - modelli di struttura – organizzazione spontanea –
permeabilità – selettività – fluidità – asimmetria. Trasportatori.
Canali e pompe ioniche.

ZUCCHERI e POLISACCARIDI

• Monosaccaridi. Polisaccaridi strutturati: cellulosa e chitina.

Polisaccaridi di deposito: amido e glicogeno. Struttura e funzione
delle glicoproteine.

GLI ACIDI NUCLEICI

• L'organizzazione strutturale
Basi, nucleosidi e nucleotidi - la struttura primaria e secondaria
degli acidi nucleici - la struttura a doppia elica - parametri
strutturali e forze stabilizzanti. Processi di denaturazione degli
acidi nucleici: ipercromismo - temperatura di fusione -
denaturazione reversibile -

METABOLISMO
PREMESSA: Concetti generali di energetica: Le funzioni di stato
(entalpia, entropia ed energia libera), lo stato standard - i
composti ad alto contenuto energetico, il loro ruolo nel
metabolismo (basi chimico-fisiche delle variazioni di energia
libera di idrolisi).

• Biosintesi di DNA, RNA e proteine

Le reazioni delle DNA polimerasi: concetti di stampo ed innesco -
altre attività delle polimerasi - DNA ligasi.
Le RNA polimerasi-DNA dipendenti: struttura e funzione dell'
enzima di Escherichia coli; enzimi degli eucarioti. Cenni sulla
maturazione degli RNA.
Le molecole e le reazioni della biosintesi proteica: struttura e
funzione degli RNA di trasferimento - la reazione di attivazione
degli amminoacidi: caratteristiche ed energetica - Il codice
genetico - le fasi della sintesi proteica: inizio, allungamento e
terminazione.

• Metabolismo dei carboidrati

Glicolisi: le reazioni, gli enzimi, i meccanismi, l'energetica, le
deidrogenasi piridiniche - le vie fermentative del piruvato –
(fermentazione lattica e fermentazione alcolica) -
decarbossilazione ossidativa del piruvato e meccanismi di
reazione - riossidazione del NADH citoplasmatico.
Destino metabolico dei carboidrati introdotti con la nutrizione:
interconversione degli esosi
La via del fosfogluconato: suoi significati - meccanismi d'azione
di transaldolasi e transchetolasi - bilancio degli atomi di carbonio
nel ciclo.
Biosintesi dei carboidrati: la neoglucogenesi da piruvato e da
intermedi del ciclo degli acidi tricarbossilici.
Metabolismo dei polisaccaridi: degradazione e sintesi del
glicogeno - controllo e coordinamento.

• Metabolismo dei lipidi -

Destino metabolico dei lipidi introdotti con la nutrizione
(chilomicroni, VLDL, LDL, HDL)..
La degradazione dei triacilgliceroli: le lipasi - la ß-ossidazione
degli acidi grassi saturi e insaturi.
La biosintesi degli acidi grassi saturi: il complesso della sintetasi
degli acidi grassi.

• Catabolismo delle proteine

Gli enzimi proteolitici. Generalità sul destino dello scheletro
carbonioso degli amminoacidi. Destino del gruppo amminico
degli amminoacidi: transamminazioni - significato e
meccanismo- deamminazione ossidativa - ciclo dell'urea.

• La combustione completa degli atomi di carbonio provenienti

dai diversi distretti metabolici e la produzione dell'energia in
condizioni di aerobiosi.
Il ciclo degli acidi tricarbossilici: le reazioni ed i loro meccanismi
- significato fisiologico del ciclo e correlazioni metaboliche -
controlli dell'attività del ciclo.
Le reazioni anaplerotiche: piruvato carbossilasi ed enzima
malico.
La catena di trasporto degli elettroni: potenziali di ossido-
riduzione ed energetica del trasporto - meccanismo delle
deidrogenasi flaviniche e piridiniche - i trasportatori. La
fosforilazione ossidativa: la teoria chemiosmotica - l'ATPasi F1 -
il meccanismo della sintesi di ATP.
Bilanci energetici dei vari processi metabolici.

• Integrazione e regolazione ormonale del metabolismo dei

mammiferi
Metabolismi tessuto-specifici: fegato, tessuto adiposo, muscolo
scheletrico, cervello.
Metabolismo durante il digiuno. Ruolo dell’adrenalina,
glucagone, insulina, cortisolo.