Le proteine

Il terzo gruppo di biomolecole sono le proteine, le quali svolgono ruoli diversi:

- enzimi: accellerano le reazioni cellulari,
- proteine strutturali: conferiscono stabilità e partecipano al movimento
- proteine di difesa: riconoscono ed eliminano sostanze estranee
all'organismo,
- proteine di segnalazione: controllano i processi cellulari
- proteine recettore: ricevono e trasmettono i segnali cellulari,
- trasportatori di membrana: regolano il passaggio di sostanze attraverso le
membrane cellulari,
- proteine di trasporto: legano e trasportano le sostanze all'interno
dell'organismo.
Le proteine hanno dimensioni variabili (insulina: 51 amminoacidi, titina
26926). Molte proteine sono formate da più di una catena polipeptidica come
l'emogoblina (4 catene)
Gli amminoacidi
Sono composti organici: 1 gruppo amminico, 1 carbossilico, 1 atomo di
carbonio e di idrogeno e una catena laterale (gruppoi R)
Gli amminoacidi nel nostro organismo sono 20 e possono essere polari,
dotati di carica elettrica o idrofobici.
5 hanno una catena laterale dotata di carica elettrica che attrae l'acqua e
ioni dotati di segno opposto, quindi sono idrofili.
5 hanno la catena polare con tendenza a formare legami a idrogeno con
acqua e con altre sostanze polari o dotate di carica elettrica e sono idrofili.
7 sono idrofobici, con catene laterali costituite da idrocarburi apolari, quindi
sono idrofobici e tendono a chiudersi all'interno della proteina.
3 invece sono idrofobici e particolari :
- la glicina: la sua catena laterale è grande quanto un atomo di idrogeno
- cisteina: ha un gruppo sulfidrile e reagisce con la catena laterale di un'altra
unità di cisteina, formando un legame covalente con 2 atomi di zolfo,
creando il ponte disolfuro che determina il modo in cui si ripiega la proteina
- prolina: presenta un gruppo amminico senza un atomo di idrogeno che
forma un legame covalente con un carbonio, generabdo una struttura ad
anello. Questo ridue la capacità di formare legami a idrogeno.

Struttura primaria
Le catene polipeptidiche sono polimeri formati da amminoacidi che si
uniscono per condensazione. I gruppi che partecipano alla reazione sono: il
gruppo amminico, carbossilico e carbonio a. Durante la reazione viene
eliminata una molecola d'acqua e si forma un legame covalente tra il gruppo
carbossilico di un amminoacido e un amminico dell'amminoacido vicino,
questo si chiama legame peptidico.
Il prodotto è chiamato dipeptide e si ottiene una catena con lunghezza
variabile e che può contenere tipi di amminoacidi differenti.
Le catene hanno due caratteristiche:
- hanno un'ossatura regolata dalla successione di N-C-C ed è solida e forte,
- al carbonio è legato un gruppo R che conferisce le proprietà chimiche,
infatti ogni catena presenta un ordine lineare preciso.
La sequenza degli amminoacidi nella catena polipeptidica costituisce la
struttura primaria.

Struttura secondaria
Mentre la struttura primaria è determinata da legami covalenti, i livelli
strutturali dipendono da interazioni più deboli, tra questi i più importanti sono
i legami a idrogeno.
La struttura 2 consiste nella ripetizione di ripiegamenti caratteristici:
- struttura ad alfa elica: la catena polipeptidica è avvolta per formare una
spirale destrogira con i gruppi R che sporgono. L'avvolgimento è il risultato di
un legame a idrogeno tra l'atomo di ossigeno del gruppo carbossilico e
l'atomo di idrogeno del gruppo amminico non contiguo. La formazione della a
elica non si può fare con gruppi di grosse dimensioni ma ocn proteine fibrose
denominate cheratine.
- foglietto b pieghettato si svolge in più catene polipeptidiche distese che si
affiancano parallelamente. Il foglietto è tenuto tramite legami a idrogeno.

Struttura terziaria
In molte proteine la catena polipeptidica si piega e si ripiega in vari punti, il
risultato è detto struttura terziaria.
Essa è la configurazione tridimensionale della proteina dove abbiamo, la
zona interna poco accessibile alle interazioni con altre molecole, zona
esterna esposta all'ambiente per svolgere reazioni chimiche.
I responsabili sono i gruppi R che la compongono.
Fra le catene di molecole di cisteina si possono formare ponti disolfuro
covalenti, molto forti che tengono in posizione i ripiegamenti delle catene.
Le catene laterali idrofobiche tendono a posizionarsi all'interno della
proteina, provocando un ripiegamento della catena.
Tra le catene cariche positivamente e negativamente all'interno della
proteina si possono formare legami ionici.
Alla stabilizzazione dei ripiegamenti della proteinsa, cintribuiscono i legami a
idrogeno fra catene laterali idrofile.

Struttura terziaria.
Molte proteine sono coatituite da più di una catena, chiamate subunità,
ciascuna ripiegata nella sua strutura terziaria.
La struttura quaternaria è il risultato del modo in cui le subunità si legano. ad
esempio l'emoglobina è costituita da 4 subunità tenute insieme da legami
intermolecolari e ionici. Sono uguali a due a due e ciascuno di esse è unita al
gruppo eme, che contiene un atomo di ferro.

Le proteine hanno proprietà specifiche

Le funzioni svolte da una proteina presentano un'elevata specificità
biologica: ogni tipo di proteina svolge un compito preciso e non può essere
sostituita dalle altre.
La specificità dipende da due proprietà generali: la forma e le proprietà
- FORMA: la maggior parte delle proteine interagisce con altre molecole più
piccole alle quali si lega con un meccanismo a incastro.
Una proteina, allo stesso modo, si legherà a una data molecola, solo se
esiste una corrispondenza generale fra le loro forme tridimensionali.
Le proteine non sono rigide, presentano una notevoloe flessibilità
- PROPRIETà CHIMICHE: i gruppi funzionali posti sulla superficie, favoriscono
interazioni con altre sostanze, questi gruppi sono le catene laterali degli
amminoacidi rivolti all'esterno, e rappresentano una proprietà legata alla
struttura primaria della proteina.

Le condizioni strutturali per la proteina

La struttura tridimensionale dipende da interazioni deboli tra gli
amminoacidi, è molto sensibile alle condizioni come la temperatura e
l'acidità. Riscaldando una proteina, il calore romperà i legami deboli
responsabili della struttura 2 e 3, modificando forma e funzione della
molecola, la quale si definisce denaturata.
La denaturazione è un processo irreversibile perchè gli amminoacidi che si
trovano all'interno si vengono a trovare esposti in superficie e viceversa.
Tuttavia puè essere anche reversibile. Se questo processo non è estremo, si
lascia raffreddare la proteina e acquisterà la forma naturale e la propria
funzione, per dimostrare che a determinarer la conformazione è la struttura
primaria

GLI ACIDI NUCLEICI

Sono polimeri composti da monomeri detti nucleotidi, ogni nucleotide è
formato da uno zucchero pentoso, un gruppo fosfato e una base azotata. Le
basi azotate possono assumere due forme:
- struttura ad anello chiamata pirimidina,
- o a doppio anello chiamata purina.
Sia RNA che DNA possono contenere solo 4 tipi di nucleotidi, quelli del DNA
sono però diversi da quelli del RNA perchè:
- nel DNA lo zucchero è il desossiribosio, mentre nell'RNA il ribosio che ha un
atomo di ossigeno in più.
- nel DNA compaiono 4 basi azotate, adenina, citosina, guanina e timina,
invece nell'RNA al posto della timina, abbiamo l'uracile.
I nucleotidi svolgono funzioni :
- l'ATP agisxce da trasportatore di energia in molte reazioni chimiche.
La struttura del DNA e dell'RNA consiste in una catena di nucleotidi uniti da
legami covalenti tra lo zucchero di un nucleotide e il fosfato di quello
successivo. Lo scheletro drella catena risulta formato da zuccheri e gruppi
fosfato alternati. Le basi sono attaccate allo zucchero e sporgono dalla
catena polinucleotidica.
Mentre le molecole di RNA sono formate da un'unica catena polinucleotidica,
il DNA ha il doppio filamento e le sue due catene sono tenute insieme da
legami a idrogeno delle basi azotate.
Adenina va con timina e guanina con citosina, sono quindi complementari a
due a due.
I due filamenti corrono in direzioni opposte, questo orientamento, permette
di addattarsi l'una all'altro nello spazio.
Il DNA è una molecola informazionale perchè costituisce le informazioni di
tutte le catene.
L'RNA ha un ruolo diverso: interviene nella traduzione delle informazioni
contenute nel DNA, quindi permette la costruzione.
I dati analizzati da FRanklin suggerivano che il DNA fosse a doppia elica, con
10 nucleotidi.
L'aspetto tridimensionale del DNA è uniforme. Mediante dei legami a
idrogeno, i due filamenti, si attorcigliano formando una doppia elica.

Gli organismi e l'energia

Esistono diversi tipi di energia come quella chimica, termica e di movimento.
IN campo biologico la più importante è quella chimica, ovvero l'energia
conservata all'interno di molecole e atomi. Essa può essere trasformata in
altre forme di energia.
All'interno delle cellule avvengono reazioni chimiche che costituiscono il
metabolismo cellulare. :
-le reazioni anaboliche sintetizzano molecole complesse a partire da
molecole semplici. Esse tendono ad accrescere la complessità e
l'organizzazione interna della cellula quindi richiedono energia
- le reazioni cataboliche demoliscono le molecole complesse in semplici e
liberano energia.
Catabolismo e anabolismo sono accoppiati: l'energia e le molecole semplici
derivate dalle reazioni cqtaboliche sono utilizzate come materiale per la
sintesi di nuove molecole.
L'ATP
per catturare e trasferire energia, le cellule utilizzano l'ATP, il quale agisce
come una pila energetica, le cellule utilizzano una parte dell'energia prodotta
dalle reazioni cataboliche per costruire molecole di ATP. Oltre a una funzione
energetica, l'ATP può essere utilizzato per la sintesi degli acidi nucleici a
partire dai nucleotidi.
Una molecola di ATP è formata dalla base azotata adenina legata a una
molecola di ribosio a cui è attaccata una sequenza di tre gruppi fosfato.
L'idrolisi dell'ATP produce una molecola di ADP, uno ione fosfato inorganico
ed energia.
Nelle normali condizioni cellulari, l'idrolisi dell'ATP rilascia una quantità di
energia significativa che è importante per due ragioni :
- l'energia rilasciata è sufficiente ad attivare gran parte delle reazioni
cellulari ma non tanta da danneggiare le cellule;
- la cellula può sintetizzare facilmente nuove molecole di ATP a partire da
ADP e fosfato, utilizzando l'energia prodotta da altre reazioni metaboliche. La
reazione di sintesi dell'ATP immagazzina la stessa quantu tra di energia che
viene liberata dall'idrolisi.
Le reazioni cellulari che possono fornire l'energia per sintetizzare l'ATP sono
molte: negli eucarioti la più importante è la respirazione cellulare. La sintesi
e l'idrolisi dell'ATP costituiscono il "ciclo di accoppiamento energetico".
L'ADP si trasforma in ATP prelevando energia dalle reazioni cataboliche e la
stessa quantità di energia viene rilasciata dall'idrolisi dell'ATP nelle reazioni
anaboliche e negli altri processi cellulari che richiedono energia.
Una persona a riposo produce e idrolizza 40 kg di ATP al giorno. Ogni
molecola di ATP va incontro a 10000 cicli di sintesi e idrolisi.
GLI ENZIMI
Alla temperatura corporea, le reazioni biochimiche sarebbero troppo lente
per prendere parte ai processi vitali se le cellule non facessero qualcosa per
renderle più veloci. Per questa ragione nella cellula sono presenti dei
catalizzatori, sostanze che accelerano una reazione senza essere modificate
in modo permanente dalla reazione stessa. Un catalizzatore può aumentare
solo la velocità.
I catalizzatori sono specifici per gli enzimi. In una reazione catalizzata da un
enzima, i reagenti prendono il nome di substrati. Queste molecole di
substrati si legano al sito attivo dove avviene la reazione. Il legame di un
substrato con il sito attivo produce l'enzima-substrato che da origine al
prodotto e all'enzima libero.
Alla fine questo enzima libero riacquista la stessa forma chimica che aveva
all'inizio.
La specificità di un enzima deriva dalla struttura tridimensionale del suo sito
attivo al quale si adatta un solo substrato. Il nome di un enzima fa
riferimento alla sua funzione e termina con il suffisso ASI. Analogamente le
lipasi e le amilasi catalizzano l'idrolisi dei lipidi e dell'amido.
L'attività di un enzima può essere legata alla presenza di molecole:
- i coenzimi sono composti organici di piccole dimensioni che formano un
legame transitorio con l'enzima;
- i cofattori sono ioni inorganici come lo zinco e il ferro
- gruppi prostetici che sono gruppi molecolari legati covalentemente
all'enzima