1.

Los aminoácidos esenciales son aquellos que el propio organismo no puede

sintetizar por sí mismo. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en
esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta. Las rutas para la
obtención de los aminoácidos esenciales suelen ser largas y energéticamente
costosas.
Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácidos esenciales, se
dice que son de alta o de buena calidad, aunque en realidad la calidad de cada
uno de los aminoácidos contenidos no cambia. Incluso se pueden combinar (sin
tener que hacerlo al mismo tiempo) las proteínas de legumbres con proteínas de
cereales para conseguir todos los aminoácidos esenciales en nuestra nutrición
diaria, sin que la calidad real de esta nutrición disminuya. Algunos de los alimentos
con todos los aminoácidos esenciales son: la carne, los huevos, los lácteos y
algunos vegetales como la espelta, la soja y la quinua.

2. -Los zwitteriones son moléculas que contienen grupos ácidos y grupos básicos (y
son, por tanto, anfóteros) existiendo como iones dipolares en ciertos intervalos de
pH. El pH al cual todas las moléculas están en la forma de ion dipolar se conoce
como punto isoeléctrico de la molécula. Las moléculas anfolitas son excelentes
para la elaboración de las disoluciones tampón ya que soportan leves adiciones de
ácidos o bases amortiguando los cambios de pH de la disolución por ionización
selectiva. En presencia de ácidos, estas moléculas aceptarán iones hidrógeno,
eliminándolos de la disolución. Por el contrario, en presencia de bases, soltarán
iones hidrógeno a la disolución, amortiguando igualmente el pH.

-El punto isoeléctrico es el pH al que un polianfólito tiene carga neta cero. El

concepto es particularmente interesante en los aminoácidos y también en las
proteínas. A este valor de pH la solubilidad de la sustancia es casi nula. Para
calcularlo se deben utilizar los pKa.

-La desnaturalización de proteínas es una desnaturalización bioquímica. Por

desnaturalización bioquímica se entiende el cambio estructual de proteínas o
ácidos nucleicos que lleva a la perdida de la estructura nativa de la molécula de
estas sustancias. Este cambio estructural conlleva a un cambio en el
funcionamiento óptimo de las proteínas o ácidos nucleicos pudiendo llegar a la
pérdida total de su función biológica. También, pero no siempre, va acompañado
de cambios en las propiedades fisico-químicas siendo lo más común la pérdida de
solubilidad.

-Puentes disulfuro es la Unión covalente entre dos átomos de azufre. Este tipo de
enlaces se forman por la oxidación de dos grupos sulfhidrilo (SH), cada uno
perteneciente a una molécula de cisteína. Son frecuentes entre cadenas
polipeptídicas diferentes de una misma proteína.

-Un grupo prostético es el componente no aminoacídico que forma parte de la

estructura de las heteroproteínas o proteínas conjugadas, estando unido
covalentemente a la apoproteína. No debe confundirse con el cofactor que se une
a la apoenzima de las enzimas (ya sea una holoproteína o heteroproteína) por
enlace no covalente.
3. Algunos intermediarios metabólicos, así como ciertos neurotransmisores, tienen
estructura de aminoácido aunque no aparecen en las proteínas. Son los llamados
aminoácidos no proteicos.

Así, tenemos la Ornitina y la Citrulina, intermediarios del ciclo de la urea; así como
Homocisteína y Homoserina, intermediarios de distintos procesos metabólicos.
Tenemos asimismo la DOPA (dihidroxifenilalanina), precursor metabólico de la
síntesis de catecolaminas, hormonas tiroideas y melanina.

Se conocen también entre las biomoléculas los llamados w-aminoácidos (omega-

aminoácidos), en los que el grupo amino sustituye al último carbono en lugar de
sustituir al carbono alfa-. Por ejemplo, la b-Alanina y el g-Aminobutirato (GABA),
importante neutransmisor inhibitorio del sistema nervioso central.