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INGENIERIA BIOQUMICA
BIOQUMICA II
REGULACIN ENZIMTICA
INTEGRANTES: ARGELLO ESPONDA ALEJANDRO DOMNGUEZ LASTRA MONICA ITZEL MARTNEZ CHAMPO ULISES ORTIZ LVAREZ MARIANO RODAS RUIZ LUIS FERNANDO SILVESTRE DE LEN ROBINZON
REGULACIN ENZIMTICA
Es la regulacin del metabolismo a travs de la regulacin de la actividad enzimtica de las enzimas que participan en las distintas rutas metablicas, es decir, que se regulan las enzimas con el fin de mantener constante la concentracin de productos que la clula necesita.
La regulacin se realiza mediante la interaccin directa de los sustratos y los productos de cada reaccin catalizada por una enzima con la propia enzima. Cuanto mayor es la concentracin de sustrato mas rpidamente se produce la reaccin hasta llegar a la saturacin.
Ejemplo:
Hexoquinasa
Glucosa-6-fosfato +
La clula controla la generacin de producto final mediante la activacin o inhibicin de un paso de la ruta.
El producto final o un intermediario de la ruta bloquean las enzimas, principalmente las inciales, para regular la actividad enzimtica.
ENZIMAS ALOSTRICAS
Son protenas con mltiples lugares activos, se encuentran en rutas metablicas que se regulan por retroaccin.
El producto final se une al enzima en un sitio diferente al sitio activo, y bloque su actividad.
Las enzimas alostricas presentan: Homoalosterismo: presentan mltiples subunidades a la hora de procesar el sustrato.
Heteroalosterismo: se refiere a la manera en que estas enzimas regulan la actividad enzimtica (retroaccin).
EJEMPLOS
INHIBICIN
La inhibicin irreversible.
puede
ser
reversible
INHIBICIN REVERSIBLE
El inhibidor se une a la enzima de manera no covalente y siempre puede revertirse, al menos en un principio, mediante la eliminacin del inhibidor.
puede
ser
INHIBICIN COMPETITIVA
El inhibidor se parece tanto al sustrato de una reaccin enzimtica, que la enzima aceptara esta molcula en su sitio de unin y la procesara en un producto diferente a la reaccin normal.
INHIBICIN NO COMPETITIVA
El inhibidor se una a un segundo lugar de la superficie enzimtica, no al sitio activo. Cuando se une al enzima, no ocurre catlisis o la reaccin se hace mas lenta.
A veces el inhibidor no competitivo se une a un segundo siti activo mientras que el principal sitio activo de enzima es ocupado por el sustrato, y la reaccin se vuelve mas lenta produciendo una inhibicin mixta.
INHIBICIN IRREVERSIBLE
El inhibidor se une covalentemente a la enzima y la inactiva de manera irreversible. Este tipo de inhibidores generalmente son sustancias toxicas ya sean naturales o sintticas. Estas sustancias reaccionan con un grupo funcional del lugar activo para bloquear el lugar del sustrato o para dejarlo catalticamente inactivo.
Se unen por que contienen un grupo de tomos con una configuracin que se parece al estado de transicin, es decir, son anlogos del estado de transicin.
Existen algunos inhibidores que al reaccionar con la enzima, esta ultima se destruye as misma; esto son los llamados inhibidores suicidas.
Paratin
N-Tosil-L-fenilalaninacloro-metil cetona Penicilina
Sinttico (Insecticida)
Sinttica Del hongo Penicillium
Como el DFP
Reacciona con residuos de Histidina los
ACTIVACIN
Existen rutas metablicas en las que al llegar a un paso el intermediario formado puede desviarse hacia dos rutas para formar determinados productos, entonces el exceso de uno de los productos activa a la enzima para desviarse a la formacin del otro producto. Ejemplo: Sntesis de nucletidos de purinas.
Tambin existen enzimas que necesitan cambiar su forma antes de procesar el sustrato, es decir, necesita activarse perdiendo parte de su estructura o unindose alguna molcula sencilla, como los zimogenos que se liberan al estomago (activacin auto cataltica).
Pepsinogeno
En algunas enzimas, se poseen dos compartimiento, donde en un primer instante se forma un intermediario, que activa el segundo compartimiento y se forme el producto (activacin por catablito).