PROTENAS

Procesos para la conservacin de alimentos

QU SON LAS PROTENAS?

Las protenas son polmeros de aminocidos ( formados por un grupo - COOH- , Un grupo -NH2, y un grupo R.) formadas bsicamente de carbono, hidrogeno, oxigeno y nitrgeno. Conservan su actividad biolgica solamente en un intervalo relativamente limitado de pH y temperatura

 Su estructura esta formado por largas cadenas lineales. Son las molculas mas abundantes en las clulas, contribuyen el 50 % de su peso. Algunas contienen P, Fe, Zn y Cu. Gerrit Jan Mulder en el s. XIX estudi a las albminas y Berzelius

sugiri el nombre de protenas (del griego proteios= primero) en 1838

Las protenas se encuentran en plantas y animales, y son esenciales para toda vida.

C L A S I F I C AC I N D E P RO T E N A S POR SU COMPOSICIN
Por hidrlisis producen aminocidos. Contienen: C (50%), H (7%), O (23%), N (16%) y S (0 a 3%).

Simples. (holoprotenas)

Conjugadas (heteroprotenas)

Por hidrlisis producen aminocidos ms otros componentes orgnicos e inorgnicos. La porcin no aminocida de una protena conjugada: grupo prosttico.

Protenas sencillas tipo Albuminoideas Albuminas globulinas

ejemplo
Queratina en la piel Albumina en los huevos y suero anticuerpos

histonas
Protenas conjugadas tipo ejemplo glucoprotenas Interfern

Cromatina en los cromosomas

Grupo prosttico Carbohidrato

lipoprotenas metaloproteinas
nucleoprotenas fosfoprotenas

Lipoprotenas Hemoglobina
Ribosomas casena

triglicrido Ion metlico

Acido nucleico fosfato

CLASIFICACIN SEGN SU CONFORMACIN

Fibrosas: Constituidas por cadenas poli peptdicas ordenadas de modo paralelo a lo largo de un eje formado fibras o laminas largas Son fsicamente resistentes , insoluble en el agua o en la soluciones insolubles en agua ( ejemplo: colgeno y la elastina, queratinas).

 Globulares:
Constituidas por cadenas poli peptdicas plegadas estrechamente, adoptando forma esfrica o globulares La mayoria son solubles en los sistemas acuosos. Casi todas las enzimas son proteinas globulares, al igual que los anticuerpos, algunas hormonas y proteinas tienen funcion de transporte.

P R I N C I PA L E S A M I N O C I D O S
ARGININA: cicatrizante, ya que con la mejora del riego sanguneo tambin ayuda a curar mejor las heridas y las lesiones. HISTIDINA: se encuentra abundantemente en la hemoglobina. Es

esencial para el crecimiento y la reparacin de los tejidos

ISOLEUCINA:necesaria para la formacin de hemoglobina, estabiliza y regula el azcar en la sangre y los niveles de energa. LEUCINA: interacta con los aminocidos isoleucina y valina para

promover la cicatrizacin del tejido muscular, la piel y los huesos

LISINA:ayuda a formar colgeno que constituye el cartlago y tejido conectivo. METIONINA: evita trastornos del cabello, piel y uas, ayuda a la descomposicin de las grasas, ayudando as a prevenir la acumulacin de grasa en el hgado y las arteria FENILALANINA: producir la noradrenalina, una sustancia qumica que transmite seales entre las clulas nerviosas en el cerebro, promueve el estado de alerta y la vitalidad. TREONINA: ayudar a mantener la cantidad adecuada de protenas en el cuerpo. TRIPTOFANO: , ayuda a aliviar el insomnio induciendo el sueo normal, reduce la ansiedad y la depresin y estabiliza el estado de nimo VALINA: es necesaria para el metabolismo muscular y la coordinacin, la reparacin de tejidos, y para el mantenimiento del equilibrio adecuado de nitrgeno en el cuerpo

ESTRUCTURA TRIDIMENCIONAL DE LAS PROTEINAS Primaria: Secuencia de aminocidos en enlaces peptdicos. Se refiere al esqueleto covalente de la cadena polipeptdica. Secundaria: Polipptidos en estructura helicoidal (puentes de hidrgeno). Ordenacin regular y peridica en el espacio de las cadenas polipeptdicas a lo largo de una direccin. Terciaria: Enrollamiento, dobles, rigidez y complejidad (diferentes enlaces). Cuaternaria: Asociacin de polipptidos (homognea o heterognea).

E S T RU C T U R A P R I M A R I A

Descubierta por Sanger (1953) en la insulina bovina. Composicin: cuantos aminocidos, su orden y secuencia. En zigzag.

E S T U C T U R A S E C U N DA R I A
-LAMINAR -HLICE HLICE DE COLGENO

Descubierta por Pauling y Corey Disposicin espacial de los aminocidos en -hlice o lmina -plegada. Grupos R por lo general pequeos

E S T RU C T U R A T E RC I A R I A
Conformacin tridimensional completa de la cadena polipeptdica, con interacciones entre aminocidos. Se organizan en dominios de 30 a 150 aminocidos. y se estabilizan por: Enlaces disulfuro (SH dan S-S) Uniones electrostticas (intra e intermoleculares) Fuerzas de Van der Walls (asimetra entre electrones nucleares, por lo que hay atracciones y repulsiones momentneas)

Puentes de hidrgeno (entre H de un aminocido y N, O

o S de otro.

E S T RU C T U R A C UAT E R N A R I A
Multmeros formados por protmeros o varios polipptidos. Se estabilizan por mismos enlaces que la estructura terciaria.

Pueden ser bimricas, trimricas, homo

y heteromricas. Ejemplo: calmodulina

INTEGRANTES:
Figueroa Snchez Mirsha Itzel Fonseca Barrera Itzel Del Carmen Vasquez Eugenio Gabriela Fernandez Peralta Maria Isabel Hernandez Mendez Zahiry Cadena Cabrera karina