AminoacidosProteinas

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AMINOACIDOS
DEFINICI ON
Es una molcula orgnica con un grupo amino (NH2) y un grupo carboxlico (-COOH; cido). Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son aquellos que forman parte de las protenas.

Dos aminocidos se combinan en una reaccin de condensacin que libera agua formando un enlace peptdico. Estos dos "residuos" aminoacdicos forman un dipptido. Si se une un tercer aminocido se forma un tripptido y as, sucesivamente, para formar un polipptido

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ESTRUCTURA

positiv o

negativ o
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Hay un valor particular de pH llamado punto isoelctrico (pl.) En el que la carga neta del UNA MUTACION DEL aminocido ADN QUE MODIFICA es cero. LOS CODONES zwitteriones PUEDE ORIGINAR LA INSERCION DE GRUPOS AMINOACILOS INADECUADOS EN

ENLACE PEPTIDICO
Es un enlace covalente entre el grupo amino ( NH2) de un aminocido y el grupo carboxilo ( COOH) de otro aminocido. Los pptidos y las protenas estn formados por la unin de aminocidos mediante enlaces peptdicos. El enlace peptdico implica la prdida de una molcula de agua y la formacin de un enlace

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LOS PEPTIDOS SON POLIELECTROLITOS

EL ENLACE PEPTIDICO CARECE DE CARGA A CUALQUIER PH. LA FORMACION DE LOS PEPTIDOS CON UN PH DE 7.4 SE ACOMPAA DE UNA PERDIDA NETA DE CARGA POSITIVA Y UNA NEGATIVA POR CADA ENLACE PEPTIDICO QUE SE FORMA. LOS PEPTIDOS ESTAN CARGADOS CON UN PH FISIOLOGICO. LOS PEPTIDOS SE ESCRIBEN CON UN SOLO ENLACE ENTRE CARBOXILO Y NITROGENO. EN REALIDAD TIENEN UN CARCTER PARCIAL DE DOBLE ENLACE. NO EXISTE LIBERTAD PARA ROTAR ALREDEDOR DEL ENLACE.

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ESTA RIGIDEZ DEL DOBLE ENLACE LIMITA LAS POSIBILIDADES CONFORMACIONALES DE LOS PEPTIDOS Configuracin trans: los dos Ca se sitan a distinto lado del doble enlace Configuracin cis: los dos Ca se sitan del mismo lado del doble enlace

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CLASIFICACION
SEGN SU OBTENCION Valina (Val) Leucina (Leu) Treonina (Thr) Lisina (Lys) Triptfano (Trp) Histidina (His) * Fenilalanina (Phe) Isoleucina (Ile) Arginina (Arg) * Metionina (Met
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ESCENCIALES

SEGN SU OBTENCION Alanina (Ala) Prolina (Pro) Glicina (Gly) Serina (Ser) Cistena (Cys) ** Asparagina (Asn) Glutamina (Gln) Tirosina (Tyr) ** cido asprtico (Asp) cido glutmico (Glu)
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NO ESCENCIALES

PROTEINAS

Son biomolculas formadas por cadenas lineales de aminocidos

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ESTRUCTURA
PRIMARIA O COVALENTE DE LA MOLECULA

ESTA DETERMINADA POR SECUENCIA DE AMINOACIDOS Y LA POSICION DE PUENTES DISULFUROS

PRIMARIA O COVALENTE DE LA MOLECULA

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ESPECIFICA LA CONFORMACION LOCAL DE SEGMENTOS DE LA PROTEINA EN LOS QUE LA CADENA ADOPTA CONFORMACIONES

DIVERSAS FUERZAS ESTABILIZAN LAS ESTRUCTURAS PROTEINICAS

PUENTES DE HIDROGEN O Los residuos con grupos r polares forman puentes de hidrogeno, sobre todo con agua. Residuos aminoacilo forman puentes de hidrogeno entre si. La concentracin de los residuos no polares en interior de protena, disminuye la cantidad de residuos superficiales y lleva al mximo la posibilidad de formacin de puente de hidrgeno entre 4/21/12

Interaccion es hidrfobas

Interaccione s Electrosttic as

Interacciones de van der Waals

Enlaces salinos se forman entre los grupos con carga opuesta, tal como sucede con los grupos amino terminal y carboxilo terminal y los grupos R con carga de los residuos aminoacilo.

Son extremadamente dbiles y actan solo en distancias considerablemente cortas. Tienen componente de atraccin y de repulsin.
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Hlice alfa
En esta estructura la cadena polipeptdica se enrolla en espiral sobre s misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminocido. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrgeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptdico y el grupo -C=O del cuarto aminocido que le sigue. v

Hoja plegada beta

Cuando la cadena principal se estira al mximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuracin espacial denominada estructura beta
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ESTRUCTURA TERCIARIA
Es el modo en el que la cadena polipeptdica se pliega en el espacio. Es la disposicin de los dominios en el espacio es decir esta adquiere forma tridimensional de manera precisa como en las protenas globulares. Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria
La estructura terciaria de las protenas est estabilizada por enlaces puentes disulfuro entre Cys, puentes de hidrgeno entre cadenas laterales, interacciones inicas entre cadenas laterales, interacciones de van der Waals entre cadenas laterales y el efecto hidrfobo (exclusin de las molculas de agua, evitando su contacto con los residuos hidrfobos, que quedan empaquetados en el interior de la estructura).

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Funciones
Funciones reguladoras, Son materia prima para la formacin de los jugos digestivos, hormonas, protenas plasmticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas que llevan a cabo las reacciones qumicas que se realizan en el organismo. Las protenas son defensivas, en la formacin de anticuerpos y factores de regulacin que actan contra infecciones o agentes extraos.

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En caso de necesidad tambin cumplen una funcin energtica aportando 4 kcal. por gramo de energa al organismo Funcionan como amortiguadores, ayudando a mantener la reaccin de diversos medios como el plasma. Las protenas actan como catalizadores biolgicos: son enzimas que aceleran la velocidad de las reacciones qumicas del metabolismo.

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La contraccin muscular se realiza a travs de la miosina y actina, protenas contrctiles que permiten el movimiento celular.

Funcin de resistencia. Formacin de la estructura del organismo y de tejidos de sostn y relleno como el conjuntivo, colgeno, elastina y reticulina.

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