AMINOCIDOS Y PROTEINAS

DR: CARLOS GONZALEZ

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AMINOACIDOS
COOH H2N C
R H

TODOS LOS AMINOCIDOS QUE FORMAN PARTE DE LAS PROTENAS SON L-AMINOCIDOS

CLASES DE AMINOACIDOS
ALIFTICOS NO POLARES AROMTICOS POLARES SIN CARGA AMINOACIDOS POLARES CON CARGA Con Grupos Basicos (+) CON GRUPOS CIDOS (-)

NO POLARES ALIFTICOS
O H2N CH H C OH H2N CH CH3 O C OH H2N CH CH CH3 O C CH3 OH

GLICINA Gli
O H2N CH CH2 CH CH3 CH3 C OH

ALANINA Ala

VALINA Val

O H2N CH CH CH2 CH3 C CH3 HN OH

O C OH

LEUCINA Leu

ISOLEUCINA Ile

PROLINA Pro
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NO POLARES AROMTICOS
O O H2N CH CH2 C OH H2N CH CH2 C OH H2N CH CH2 C OH O

HN

FENILALANINA Phe

OH

TIROSINA Tyr

TRIPTOFANO Trp

POLARES SIN CARGA

O H2N CH CH2 OH C OH H2N CH CH O C OH OH H2N CH CH2 SH O C OH

SERINA Ser
O

CH3

TREONINA Tre
O

CISTENA Cys
O

H2N

CH CH2 CH2 S CH3

OH

H2N

CH CH2 CH2

OH

H2N

CH CH2 C

OH

METIONINA Met

C NH 2

GLUTAMINA Gln

NH 2

ASPARRAGINA Asn

BSICOS (O CARGADOS +)
O H2N CH CH2 CH2 CH2 CH2 NH 2 C OH H2N CH CH2 CH2 N CH2 NH NH C NH 2 NH O C OH H2N CH CH2 O C OH

CIDOS (O CARGADOS -)
O H2 N CH CH2 C OH O C OH H2N CH CH2 CH2 C OH O O C OH

HISTIDINA Hys

ACIDO GLUTMICO Glu

CIDO ASPRTICO Asp

LISINA Lis

ARGININA Arg

PROPIEDADES DE LOS AMINOCIDOS

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PROPIEDADES CIDO-BASE
-COOH
pK1

-COO- + H+

CIDO -NH2 + H+
pK2

BASE

-NH3+

pK1

pK2

ZWITTERIN

Punto isoelctrico

A pH cido: prevalece la especie con carga + A pH bsico: prevalece la especie con carga Hay un valor de pH para el cul la carga de la especie es cero. (zwitterin) pI = pK1 + pK2 para un AA neutro 2 Punto isoelctrico: valor de pH al cul la carga neta del aminocido es cero.
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Propiedades qumicas

Formacin de enlaces PEPTDICOS:

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PPTIDOS

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Polmeros de aminocidos de PM menor a 6000 daltons ( <50 aa) Dipptido: 2 aa Extremo N-terminal: comienzo de la Tripptido: 3 aa cadena Tetrapptido: 4 aa Extremo C-terminal: fin de la cadena Pentapptido: 5 aa

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PROTEINAS

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DEFINICIN Biopolmeros de aminocidos , indispensables para la procesos vitales de los seres vivos. Estn formadas por C, H, O, N

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Por su naturaleza qumica

SIMPLES CONJUGADAS

CLASIFICACIN DE LAS PROTEINAS

Por la forma que adopta

FIBROSA GLOBULAR

Por su funcin Biolgica

ENZIMAS PROTENAS DE TRANSPORTE CONTRCTILES Y MTILES DE DEFENSA REGULADORAS NUTRIENTES HORMONAS

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PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

PROPIEDADES CIDOS-BASE: punto isoelctrico. SOLUBILIDAD:

Forman dispersiones en agua Efecto del pH: hace variar la carga. Efecto de las sales:

Baja [ ]: aumenta la solubilidad Alta [ ]: disminuye la solubilidad

Efecto de solventes poco polares: disminuye la solubilidad.

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ESTRUCTURA Tridimensional de las PROTENAS

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PROTEINAS

Las protenas tienen 4 niveles de organizacin:

ESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA CUATERNARIA

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ESTRUCTURA PRIMARIA

Hace referencia a: La identidad de aminocidos. La secuencia de aminocidos. La cantidad de aminocidos. La variacin en un solo AA hace que cambie su funcin biolgica. Los AA se unen por UNIONES PEPTDICAS.
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ESTRUCTURA SECUNDARIA

Interacciones entre AA que se encuentran prximos en la cadena. La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio. Los AA interaccionan por puentes H. Tipos de estructuras secundarias:
HLICE ALFA HOJA PLEGADA BETA

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HELICE ALFA

Los grupos R de los AA se orientan hacia el exterior. Se forman puentes de H entre el C=O de un AA y el NH- de otro que se encuentra a 4 lugares. Hay 3.6 AA por vuelta. Ej: Colgeno.
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HOJA PLEGADA BETA

Los grupos R se orientan hacia arriba y abajo alternativamente. Se establecen puentes H entre C=O y NH- de AA que se encuentran en segmentos diferentes de la cadena. Ej. SEDA
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ESTRUCTURA TERCIARIA

Una cadena con Estructura secundaria adquiere una determinada disposin en el espacio por interacciones entre AA que se encuentran en sitios alejados de la cadena. Ejemplo:Mioglobina
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ESTRUCTURA TERCIARIA

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ESTRUCTURA CUATERNARIA

Surge de la asociacin de varias cadenas con estructuras terciarias. Intervienen las mismas interacciones que en la estructura terciaria. Ejemplo:Hemoglobina

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Desnaturalizacin de protenas
Proceso generalmente irreversible mediante el cul la protena pierde su estructura 2, 3 y 4, Agentes:
Fsicos:
temperatura Radiaciones agresin mecnica

Qumicos
solventes orgnicos cidos y bases fuertes. detergentes

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FIN

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