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Praticamente todas as reaes no corpo so mediadas por enzimas. Enzimas so protenas catalisadoras que aumentam a velocidade das reaes sem serem, elas prprias, alteradas neste processo. Entre as muitas reaes biolgicas que so energeticamente possveis, as enzimas canalizam seletivamente os reatantes (denominados substratos) para rotas teis.
ENZIMAS - NOMENCLATURA
Cada enzima recebe dois nomes:
Nome recomendado = curto e conveniente para o uso no dia-a-dia. Tem sufixo ase unido ao nome do substrato na reao. Ex.: sacarase, urease. Ou uma descrio da ao realizada. Ex.: lactato desidrogenase, adenilato ciclase. Nome sistemtico = mais completo, identificao da enzima sem ambiguidade. (IUBMB) Unio Internacional de Bioqumica e Biologia Molecular desenvolveu a nomenclatura.
ENZIMAS - PROPRIEDADES
Stios ativos
fenda especial
contm aa cujas cadeias laterais criam uma superfcie tridimensional complementar ao subtrato. liga-se ao substrato formando um complexo enzima-substrato (ES). ES convertido em enzima-produto (EP) que depois se dissociase em enzima e produto.
Eficincia Cintica
mais de 100 vezes mais rpidas que as reaes no catalisadas.
capaz de transformar de 100 a 1000 molculas por segundo. o nmero de molculas de substrato convertidas em produto por molcula de enzima por segundo denominado de turnover.
ENZIMAS - PROPRIEDADES
Especificidade
altamente especficas, interagindo com um ou alguns substratos especficos e catalisando somente um tipo de reao qumica.
Cofatores
algumas enzimas se associam a um cofator no-protico que necessrio para a atividade enzimtica. pode ser: ons metlicos (Zn2+, Fe2+); molculas orgnicas (coenzimas) que so frequentemente derivadas de vitaminas. Holoenzima: refere-se a enzima com seu cofator Apoenzima: refere-se a poro protica da holoenzima. na ausncia do cofator apropriado, a apoenzima tipicamente no mostra atividade biolgica. Grupo Prosttico: uma coenzima fortemente ligada que no se dissocia da enzima (ex.: biotina das carboxilase).
ENZIMAS - PROPRIEDADES
Regulao
ativao e inibio de modo que a velocidade de formao do
produto responda s necessidades da clula.
2.
II. Temperatura
Aumento da velocidade com a temperatura Diminuio da velocidade com a temperatura
III. pH
Efeito do pH sobre a ionizao do stio ativo Efeito do pH na desnaturao da enzima O pH timo varia para diferentes enzimas.
V = velocidade inicial de reao Vmax = Velocidade mxima Km = constante de Michaelis = (K1 + K2)/ K1. [S] = concentrao do substrato
A Km caracterstica de uma enzima e um substrato especfico, e reflete a afinidade da enzima para aquele substrato. Km igual a [S] na qual a velocidade de reao igual a metade da Vmax. O Km no varia com a [E]. Km pequeno = afinidade elevada. Km grande = baixa afinidade.
Inibio competitiva:
ocorre quando o inibidor liga-se REVERSIVELMENTE ao mesmo stio que o substrato normalmente ocuparia e, assim, compete com o substrato por aquele stio ativo. Efeito sobre Vmax: o efeito de um inibidor competitivo revertido aumentando-se [S]. Em uma [S] suficientemente elevada, a velocidade de reao atinge a Vmax observada na ausncia de inibidor. Efeito sobre Km: um inibidor competitivo aumenta o Km. Isso significa que em presena de um inibidor competitivo, mais substrato necessrio para atingir a metade da Vmax.
Exemplo de inibidor competitivo: a succinato desidrogenase catalisa a oxidao do succinato em fumarato. O malonato estruturalmente similar ao substrato, e compete pela ligao no stio ativo da enzima.
Inibio no-competitiva:
Ocorre quando o inibidor e substrato ligam-se em diferentes stios na enzima. O inibidor no-competitivo pode ligar-se enzima livre ou ao complexo ES, impedindo assim a ocorrncia da reao. Efeito sobre a Vmax: a inibio no-competitiva no pode ser superada pelo aumento da [S]. Assim, estes inibidores diminuem a Vmax da reao. Efeito sobre Km: os inibidores no-competitivos no interferem com a ligao do substrato enzima. Logo, o Km ser o mesmo.
Exemplo de inibidor no-competitivo: o chumbo forma ligaes covalentes com as cadeias laterais sulfidrila da cistena em protenas. A ligao do metal irreversvel e mostra inibio nocompetitiva.
TGP ou ALT e AST ou TGO: abundante no fgado, aumento pode assinalar leso no tecido heptico. CPK, LDH e TGO: so comumente determinadas no diagnstico do infarto do miocrdio. CKMB: aps um infarto agudo do miocrdio, esta isoenzima surge aproximadamente 4 a 8 horas do incio da dor torcica e atinge um pico de atividade aproximadamente 24 horas. BNP: O peptdeo cerebral natriurtico do tipo-B (BNP) um
hormnio produzido no miocrdio (msculo cardaco). um indicador de um aumento nas presses intracardacas, ou seja, dentro das cmaras do corao . A dosagem ideal do BNP dever ser feita aps um jejum de 8 horas. A dosagem do BNP estar aumentada devido a uma variedade de doenas cardacas, como a insuficincia cardaca com disfuno sistlica (diminuio da contrao do corao ) e/ou diastlica (diminuio do relaxamento do corao), fibrilao atrial (arritmia cardaca), doena coronariana aguda (angina instvel ou infarto do miocrdio) ou nas doenas das vlvulas do corao que sejam significativas.