1.

LOS MONÓMEROS DE LOS

POLIPÉPTIDOS.
Polipéptido Contienen enlaces peptídicos
como las proteínas

En las células, la
Unen de uno en
síntesis de
uno los Ribonucleoproteínas proteínas se lleva a
aminoácidos cabo por los
ribosomas
2. LAS FUERZAS NO COVALENTES INVOLUCRADAS EN
MANTENER LA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS
PROTEÍNAS
• La correcta interacción que se desarrolla a través de las interacciones iónicas,
los puentes de hidrógeno, el efecto hidrofóbico y las fuerzas de van der
Waals producen la estructura tridimensional y funcional de las proteínas

• Las interacciones no covalentes son también las responsables del

reconocimiento molecular, un evento fundamental para los procesos
biológicos y, de dirigir y mantener la estructura tridimensional de las
proteínas.
2.1. LAS INTERACCIONES IÓNICAS
(ELECTROSTÁTICAS)
• Si en una región de una proteína existe un grupo ionico con
carga positiva (catión), podriá interactuar con otro grupo
localizado en la misma proteína que posea carga negativa
(anión); la proximidad de estos segmentos, produce atracción
entre ellos y con ello un ordenamiento del polipéptidos.
• En este sentido existen dos tipos de interacciones: las de largo
alcance y las de corto alcance
2.2. EL ENLACE O PUENTE DE HIDRÓGENO

• Cuando las atracciones de este tipo se producen entre moléculas, se

denomina intermoleculares, pero cuando se produce entre diferentes
partes de una misma molécula se le llama intramoleculares.
• La energía de un enlace de hidrógeno varía entre 5 y 30 kJ mol−1
• Los enlaces de hidrógeno intramoleculares que aparecen en las
proteínas y los ácidos nucleicos son en parte responsable de las
estructuras tridimensionales de estas biomoléculas.
 2.3. LOS PUENTES DE HIDRÓGENO EN LAS
BIOMOLÉCULAS
• El enlace de hidrógeno juega un papel
importante en la determinación de las
estructuras tridimensionales adoptadas
por las proteínas y los ácidos nucleicos.
• Esta estructura tridimensional determina
la función de la molécula como la
estructura de doble hélice del ADN