LE PROTEINE

costituenti fondamentali
della vita

Ascoli Barbara 5^B

ascoli.barbara@liceoderuggieri.edu.it

Boccuni Vincenzo 5^B

boccuni.vincenzo@liceoderuggieri.edu.it

Pastore Federico 5^B

pastore.federico@liceoderuggieri.edu.it

Siciliano Nicole 5^B

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COSA SONO LE PROTEINE?
Le proteine sono una classe di composti organici,
contenenti principalmente atomi di carbonio,
idrogeno, ossigeno e azoto, ma che possono
contenere anche atomi di zolfo e fosforo. Sono
molecole fondamentali, soprattutto in funzione
del ruolo che giocano nelle cellule degli esseri
viventi. Basti pensare che la metà del peso di una
cellula è costituita da materiale proteico. I ACQUA = 65 %
monomeri delle proteine sono gli amminoacidi, PROTEINE = 16 %
LIPIDI = 13 %
ossia le unità base che costituiscono la proteina. SALI = 5%
Quando il composto raggiunge le 10000 u.a. in GLUCIDI = 1 %
VITAMINE = tracce
termini di massa molecolare, il polipeptide di
amminoacidi prende il termine di proteina.
 LE FUNZIONI DELLE PROTEINE
Le proteine svolgono una vasta gamma di funzioni, il che le rende la categoria
di biomolecole più importanti per la vita. Le funzioni che svolgono sono:

- funzione di segnalazione;
- funzione strutturale (capelli, unghie, cartilagini, tendini);
- funzione catalica (enzimi: agiscono da catalizzatori, accelerando le
reazioni chimiche);
- funzione di difesa;
- funzione di trasporto (ad esempio l’emoglobina che trasporta
l’ossigeno nel sangue);
- funzione contrattile (actina e miosina permettono la contrazione
muscolare);
- funzione protettiva (aiutano a sconfiggere gli agenti patogeni);
- funzione regolatoria (gli ormoni permettono la trasmissione di
informazioni. Ad esempio vi è l’insulina che controlla la concentrazione
di glucosio nel sangue oppure il glucagone, ormone peptidico
sintetizzato dal pancreas.
 DIVERSI TIPI DI PROTEINE
Vi possono essere proteine aventi la sola componenti peptidica,
prendendo il nome di proteine semplici e proteine aventi gruppi
prosterici (ioni o molecole organiche non amminoacidiche) e
prendono il nome di proteine coniugate. Vi sono poi proteine che
possono essere collegate a molecole lipidiche, le lipoproteine
oppure proteine collegate a molecole glucidiche, ossia le
glicoproteine, situate nella membrana plasmatica.

Dal punto di vista della loro conformazione, possono essere distinte in:

● proteine fibrose: svolgono una funzione strutturale e sono insolubili

(∝-cheratina: situata nelle unghia, capelli e artigli);
● proteine globulari: svolgono la propria funzione in soluzione e sono
solubili (la mioglobina lega l’ossigeno e lo diffonde nei muscoli);
● proteine di membrana: si trovano nel doppio strato fosfolipidico. Si
tratta di recettori che permettono alla cellula di captare i segnali.
I MONOMERI DELLE PROTEINE: GLI AMMINOACIDI
Gli amminoacidi sono i monomeri delle
proteine, ossia le unità strutturali. Sono
composti costituiti da un atomo di
carbonio centrale al quale si legano un
atomo di idrogeno, un gruppo amminico AMMINOACIDI ESSENZIALI
-NH2, un gruppo carbossilico -COOH e un leucina
gruppo R, denominato catena laterale, il
quale conferisce le caratteristiche metionina
fondamentali all’amminoacido e quindi
alla proteina. triptofano

isoleucina
Le proteine derivano dalla combinazione di 20
amminoacidi. Di questi 20 amminoacidi, 8 lisina
sono detti essenziali poiché non sono
fenilalanina
sintetizzabili dall’organismo e quindi devono
essere introdotti con l’alimentazione. Gli ∝- istidina
amminoacidi sono presenti solo in serie L,
anche se esistono in forma D e L. valina
 GLI AMMINOACIDI PIÚ SEMPLICI

LA GLICINA L’ALANINA

(L’atomo di carbonio non è chirale).

PROPRIETÁ ACIDO-BASE DEGLI AMMINOACIDI
Nella maggior parte dei casi gli amminoacidi vengono rappresentati in
forma ionica. Il gruppo amminico viene indicato come -NH3+ e il gruppo
carbossilico come -COO-. Gli amminoacidi si comportano da acidi o basi
in base al pH. I gruppi funzionali sono ionizzabili. In caso di pH basso il
gruppo amminico acquista un idrogeno, acquisendo una carica positiva,
mentre in caso di pH alto il gruppo carbossilico perde l’idrogeno
acquisendo una carica negativa.
Inoltre ogni amminoacido ha un punto isoelettrico, ossia il valore del
pH dove l’amminoacido è elettricamente neutro.
 CLASSIFICAZIONE STRUTTURALE DEGLI AMMINOACIDI
Gli amminoacidi si distinguono in:
● amminoacidi apolari (amminoacidi aromatici o alifatici), aventi:
- un gruppo R non polare: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina;
- un gruppo R aromatico: fenilalanina, tirosina.
Gli amminoacidi apolari si sciolgono in solventi apolari.

● amminoacidi polari (aventi un gruppo idrofilo non ionizzabile o un gruppo ionizzabile che
assume cariche negative o positive).
Gli amminoacidi polari si sciolgono in solventi polari (acqua).

● amminoacidi positivi: il gruppo R si ionizza e perde elettroni;

● amminoacidi negativi: il gruppo R si ionizza e acquisisce elettroni.
LEGAME PEPTIDICO
La principale reazione degli amminoacidi è la
reazione di condensazione, che avviene tra il
gruppo amminico di un amminoacido e il gruppo
carbossilico di un altro. La reazione comporterà
l’eliminazione di una molecole d’acqua. Si instaura
un legame tra l’atomo di carbonio e l’atomo di
azoto che prende il nome di legame peptidico.
Sull’atomo di ossigeno si addensa una parziale
carica negativa, mentre sull’atomo di azoto una
parziale carica positiva. Ciò è possibile grazie alla
differenza di elettronegatività tra i due atomi, che
permette poi la formazione di ponti idrogeno.
Dall’unione di due amminoacidi si forma un
dipeptide (ad esempio dall’unione tra glicina e
alanina si forma la glicilalanina, ossia un
dipeptide).
 CLASSIFICAZIONE DELLE PROTEINE
Si può attuare una classificazione delle proteine in base al numero degli amminoacidi che le costituiscono. Vi sono
infatti tre categorie, ossia:

● oligopeptidi: proteine con meno di 20 amminoacidi;

● polipeptidi: proteine aventi tra i 21 e i 100 amminoacidi;
● macropeptidi: proteine aventi più di 100 amminoacidi.

La proteina più lunga conosciuta è la Titina

(avente più di 33000 amminoacidi). Il nome
scientifico della Titina è, infatti, la parola più
lunga del mondo, costituita da 189819 lettere e
leggibile interamente in tre ore e mezza.
LA STRUTTURA DELLE PROTEINE
STRUTTURA PRIMARIA

La struttura primaria descrive la semplice sequenza di

amminoacidi e quindi l’interazione primaria tra gli
amminoacidi. Si può attuare una modifica di tale struttura
attraverso due metodi:

● clivaggio proteico: consiste nel taglio della proteina.

● modificazione post-traduzionale degli AA: è una

modifica che si attua nella catena laterale attraverso
l’aggiunta di un gruppo specifico che va a modificare le
interazioni tra gli amminoacidi e quindi tra proteine.
 STRUTTURA SECONDARIA

La struttura secondaria di una proteina

descrive i ripiegamenti più semplici che
la catena amminoacidica forma. La
catena amminoacidica non è rigida, può La catena amminoacidica si avvolge
ruotare attorno al carbonio alfa centrale. ad elica. Un giro di elica è composto
Se però la catena è libera di ruotare, vi da 4 amminoacidi e un passo
devono essere delle forze che la dell’elica è lungo 5,4 angstrom.
stabilizzano. Questa forza è data dai
legami a idrogeno che si formano tra il
gruppo amminico e carbossilico degli
amminoacidi; in particolare tra l’NH di un
amminoacido e il C=O del successivo. I
gruppi R escono all’esterno della catena, Due catene parallele si
poiché non sono coinvolti nella legano tra loro con catene a
stabilizzazione della struttura primaria. idrogeno. I gruppi R sono
perpendicolari al piano.
 STRUTTURA TERZIARIA

La struttura terziaria descrive l’aspetto complessivo Le strutture più comuni sono la struttura fibrosa
e macroscopico che la proteina acquisisce. Consiste (collagene) e la struttura globulare (mioglobina).
quindi nella somma della struttura primaria e
secondaria. La struttura terziaria non è altro che la
struttura tridimensionale della proteina stabilizzata
da interazioni intermolecolari che si instaurano tra i
gruppi R. La struttura terziaria dipende dalla natura
dei gruppi R. A pH estremi i gruppi R cambiano e
quindi anche le proteine. Vi sono vari tipi di
interazioni:
● legami a idrogeno;
● forze di dispersione di London;
● ponti disolfuro: due gruppi tioli (SH), residui
di cisteina, reagiscono tra di loro portando
all’eliminazione di una molecola di idrogeno
H 2.
● forze di Van der Waals;
● legami ionici (tra gruppi acidi o basici).
 STRUTTURA QUATERNARIA

La struttura quaternaria descrive le diverse interazioni

tra diverse subunità proteiche. Perciò saranno
distinguibili le varie strutture terziarie di ogni proteina.
Esempi di proteine aventi tale struttura sono:
● il filamento di actina, costituito da numerose
actine globulari;
● i microtubuli, formati da dimeri di 2 proteine
diverse (alfa tubulina e beta tubulina);
● emoglobina: molecola costituita da 4 subunità
proteiche (due catene alfa e due foglietti beta).
Ognuna delle quattro catene polipeptidiche ha un
gruppo eme, ossia un complesso avente uno ione
Fe2+. Si trova nei globuli rossi ed è capace di legare
l’ossigeno e di trasportarlo nel sangue.
● mioglobina: molecola costituita da 153
amminoacidi e avente la funzione di trasportare
l’ossigeno nei muscoli.
 PROTEINE SPIKE DEL SARS-CoV-2

La proteina spike (in italiano “punta” o “chiodo”) ricopre di protuberanze la

superficie esterna di SARS-CoV-2 ed è proprio una delle caratteristiche
peculiari della famiglia alla quale questo virus appartiene, i coronavirus, che
proprio grazie alle protuberanze delle proteine spike sulla loro superficie, se
osservati al microscopio elettronico, somigliano a delle corone.

La subunità S2 contiene una piccola

La proteina spike di SARS-CoV-2 è il principale meccanismo che il virus regione chiamata FP, che è ”l’ago”
utilizza per infettare le cellule bersaglio; questa proteina è formata da attraverso il quale il virus riesce a
due componenti principali: la subunità S1 e la subunità S2. La penetrare nella cellula bersaglio; una
subunità S1 della proteina spike di SARS-CoV-2 è una regione molto volta che la subunità S1 della proteina
flessibile e contiene il meccanismo chiamato RBD (dall’inglese spike ha legato il recettore ACE2 sulla
receptor-binding domain, “dominio che lega il recettore”), attraverso il cellula bersaglio, la subunità S2 cambia
quale il virus è in grado di riconoscere e legare il recettore ACE2, che è forma e “conficca” la regione FP nella
la porta di ingresso del virus nelle cellule del nostro organismo. membrana della cellula ospite, dando
inizio al processo di invasione.