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CITOSCHELETRO

Rete tridimensionale di filamenti che svolge funzioni spaziali e


meccaniche nella cellula
Diverse funzioni basate sul comportamento di tre famiglie di proteine che si
assemblano a formare tre tipi principali di filamenti;

• organizzazione spaziale delle


cellule
• forma e movimento
• riarrangiamento dei
componenti interni durante
crescita e divisione cellulare
• mitosi
• traffico intracellulare di
organelli e molecole
• sostegno alla membrana
plasmatica
Microfilamenti: 5 nm, composti da actina, forma della superficie cellulare e
locomozione dell’intera cellula (lamellipodi, filipodi)
Microtubuli: 25 nm, composti da tubulina, posizioni degli organelli e dirigono il
trasporto intracellulare (formazione del fuso mitotico, ciglia e flagelli)
Filamenti intermedi: 10nm, formati da differenti proteine variabili nei diversi tipi
cellulari, forza meccanica e resistenza agli stress
Proteine accessorie: essenziali per l’assemblaggio controllato dei filamenti,
comprendono i motori proteici che muovono gli organelli o i filamenti stessi.
• Strutture dinamiche e adattabili
• Composte da diverse subunità, le cui caratteristiche
conferiscono le proprietà del filamento finale
Microfilamenti
Proteina globulare, G-actina , che polimerizza in filamenti polari, F-actina.
Polimeri elicoidali a 2 filamenti, Fasci lineari
Presenti in tutte le cellule, maggiormente nelle cellule contrattili.
Reti bidimensionali che stabilizza la forma cellulare e permette cambiamenti di
forma
Polimeri di F-actina
Monomeri di G-actina Estremità o end con diverso comportamento
Sito per ATP e Siti per ioni metallici nell’assemblaggio delle subunità
monovalenti (K+) e bivalenti (Mg2+, Barbed end: assemblaggio rapido
Ca2+) Pointed end: assemblaggio lento
Motilità actino-mediata
Movimenti propulsivi: eventi motori sostenuti dalla polimerizzazione
dell’actina
Ligandi specifici sulla membrana inducono il riarrangiamento della corteccia
cellulare, rete di microfilamenti distribuita al di sotto della membrana
plasmatica, espansione ed estroflessione citoplasmatica (microvilli, filopodi,
lamellipodi, pseudopodi), o perdita di viscosità e fusione di vescicole.

Movimenti
retrattivi:
intervento di una
proteina motore
(miosina)
Miosina
• proteina motore che si muove su binari di actina
• generazione della forza necessaria alla contrazione muscolare

Proteina formata da 2 catene


pesanti, per un tratto si avvolgono
ad elica lineare (CODA) e a
un’estremità divergono a forma
globulare (TESTA), e 2 copie di
catene leggere addossate alle teste.

Freccia a due punte, con


due serie di teste rivolte in
direzioni opposte rispetto
alla regione centrale; le
code formano il corpo del
filamento e le teste
sporgono in diverse
direzioni
I filamenti di miosina fanno
scorrere i filamenti actinici uno
sull’altro:
una serie di teste si lega al
filamento di actina puntando verso
l’estremità +, in una data
direzione, l’altra serie di teste si
lega ad altri filamenti actinici
puntando in direzione opposta,
dando luogo in questo modo
all’accorciamento del fasci actinico
(contrazione muscolare)
Microtubuli
Cilindri cavi formati da 13 protofilamenti (polimeri) di subunità alternate di
α- e β-tubulina.
Alta affinità tra i due monomeri, nel citoplasma come eterodimeri.
Reticolo di sostegno per gli organuli, Via preferenziale il movimento di vescicole e
Formano il fuso mitotico
Si trovano nelle ciglia e nei flagelli, contribuendo alla loro mobilità.

α-tubuline: sito N alta affinità


per GTP
β-tubiline: sito E bassa
affinità per GTP, idrolizzata
durante la polimerizzazione e
scambiata
Sito per ioni bivalenti ad alta
affinità (Ca2+ , Mg2+ )

Terminale (+) o plus end:


tasso di polimerizzazione
maggiore (quasi totalità di
attività)
Terminale (- ) o minus end:
tasso di polimerizzazione
minore
Proteine Associate ai Microtubuli
Definite MAP, Proteine ad alto p.m., MAP1 e MAP2,
Appartengono a due classi di proteine:
MAP motrici, chinesina e dineina si muovono sui microtubuli agendo da binario in
direzioni opposte, dineina (-) e chinesina (+), trasportando le vescicole
intracellulari.
MAP non motrici, sono in grado di coordinare l’organizzazione dei microtubuli nel
citoplasma.
Favoriscono la polimerizzazione della tubulina: minimizzano l’instabilità dinamica,
abbassando la velocità di rilascio degli eterodimeri e invariando la velocità di
assemblaggio.
Chinesina

Dineina
Formazione dei microtubuli
La formazione dei microtubuli avviene in un area denominata MTOC o centro
di organizzazione microtubulare
I microtubuli sono polarizzati con una parte (-) a crescita lenta e una parte (+)
a crescita rapida. La porzione (-) è collegata con il MTOC.
Controllo spaziale (localizzazione, orientamento e numero) e Controllo del
differenziamento microtubulare (composizione)

Microtubuli
γ-tubulina assume una conformazione ad Centriolo neoformati
anello alla base dei microtubuli nascenti,
stampo durante la nucleazione

Centriolo
Motilità microtubulo-mediata
Meccanismo molecolare d’azione:
Interazione ATP-dipendente tra un polimero polarizzato del microtubulo
e una proteina motore (ATPasica), muovendosi sulla o muovendo il
polimero, unico senso di moto rispetto alla polarità.

Proteine motore
• Struttura quaternaria
• Si associano alle fibre polarizzate del citoscheletro
• DUE REGIONI:
– Testa: dominio motore (idrolisi dell’ATP),
– Coda: autoassemblaggio delle proteine motrici; associazione al “cargo”,
sfrutta energia (cambiamento conformazionale) per muoversi

• Si differenziano per il filamento a cui si attaccano, per la direzione in cui


si muovono (unico senso di moto) e per il cargo che portano
• Trasporto di componenti subcellulare (organelli, cromosomi, vescicole)
• Miosina: unico senso di moto (microfilamenti)
• Microtubuli: 2 sensi di moto (Dineina e Chinesina)
Confronto motilità cellulare mediata da
microfilamenti e microtubuli

Analogie: Differenze
• Generano forze • Sui microfilamenti il moto
meccaniche coinvolte è unidirezionale, una sola
nella motilità cellulare proteina motrice
• Non c’è cambiamento di (miosina)
dimensioni ma solo • Sui microtubuli il moto è
scivolamento reciproco bidirezionale, almeno due
• È sempre coinvolta una proteine motrici (dineina
proteina motrice che estremità -,chinesina
idrolizza ATP estremità +)
Filamenti Intermedi
Strutture filamentose che irradiano nel citoplasma
Struttura stabile formata da famiglia eterogenea di proteine
Funzione strutturale, resistenza alla pressione
3 classi proteiche citoplasmatiche:
•Cheratine (eteropolimeri), TESSUTO EPITELIALE
•Vimentina, Desmina e Proteina Acida Gliale (omopolimeri), TESSUTO
CONNETTIVO, MUSCOLARE e NEUROGLIA
•Neurofilamenti, CELLULE NERVOSE

1 classe nucleare:
•Lamine, involucro nucleare, TUTTE LE CELLULE ANIMALI
Tessuto-specificità
Assemblaggio
Proteine di forma bastoncellare con esteso dominio centrale , alle
estremità i tratti terminali, testa e coda globulari, diversi nei vari tipi di
filamenti intermedi

Si uniscono in dimeri, interazioni


dei domini centrali (α-eliche
intrecciate)
poi in tetrameri (antiparalleli),
protofilamenti e filamenti
intermei maturi.

Nel citoplasma le proteine si


trovano in forma polimerica
Assemblaggio: fosforilazione
Distruzione: proteolisi

Proteine associate ai filamenti


intermedi (IFAP) modificano
l’architettura.
Il Citoscheletro

Sistemi di Fibre Diametro Medio Componente Caratteristiche


proteico funzionali
principale
Microtubuli 25 nm Tubulina Strutture
Dinamiche

Microfilamenti 7 nm Actina Strutture


Dinamiche

Filamenti 10 nm Variabile Strutture


Intermedi Statiche

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