BIOCHIMICA

LE MACROMOLECOLE

LIPIDI o GRASSI

GLUCIDI o ZUCCHERI

PROTEINE
 Un po’ di storia
     La scoperta della dieta mediterranea a livello mondiale, è da attribuire al
medico nutrizionista Ancel Keys che sbarcato a Salerno nel 1945, al seguito della
quinta armata dell'esercito americano, si accorse che malattie cardiovascolari,
diffuse nel suo Paese, qui erano molto limitate. In particolare, tra la popolazione
del Cilento risultava particolarmente bassa l'incidenza delle cosiddette malattie
del benessere (arteriosclerosi, ipertensione, diabete, malattie digestive, obesità ..)

Queste osservazioni furono alla base di un programma di ricerche che prese in

esame le abitudini alimentari di dodicimila soggetti tra Giappone, Stati Uniti,
Yugoslavia, Germania, Olanda, Grecia, Finlandia e Italia. Questi i risultati: quanto
più l'alimentazione dei soggetti analizzati si discostava dagli schemi mediterranei
maggiore era l'incidenza delle suddette patologie.

Negli anni settanta, così, ebbe inizio un ampio programma di medicina

preventiva basato proprio sugli studi condotti da Ancel Keys. Da qui il successo
internazionale e la popolarità di questa dieta.
 La Dieta Mediterranea
Una dieta è quindi espressione del legame tra l'uomo ed il suo territorio. Dal
punto di vista alimentare, nei Paesi che si affacciano sul bacino del mar
Mediterraneo, esiste una tradizione comune, composta dagli stessi alimenti
prodotti in questi luoghi.

Prende il nome di - Dieta Mediterranea - la tradizione alimentare che

caratterizza questi Paesi.

L'olio di oliva, la pasta, il pane, il vino, i legumi, gli ortaggi e la frutta, sono i
veri protagonisti.

Questi elementi, sapientemente combinati tra di loro, con l'integrazione di

piccole quantità di prodotti di origine animale come il formaggio, il latte, le
uova, il pesce e la carne, forniscono una alimentazione piacevole, diffusa ed
accettata anche da popolazioni con tradizioni alimentari diverse.

Un modello alimentare che assicura una nutrizione valida, equilibrata, adatta a

qualsiasi età, in grado di prevenire molte malattie.
 L'elevato contenuto di acidi grassi monoinsaturi
rappresenta l'elemento distintivo dell'olio d'oliva
rispetto agli altri grassi di origine vegetale
Tra gli acidi grassi polinsaturi nell'olio d'oliva prevalgono
l'acido linolenico e linoleico, generalmente indicati come
"acidi grassi essenziali" (AGE), poichè indispensabili per
l'accrescimento e funzionamento dei tessuti,
e l'uomo non è in grado di sintetizzarli
Patate e cereali contengono zuccheri complessi.
Non hanno grassi ma contengono
-vitamine del gruppo B;
-vitamina PP;
-fosforo;
-magnesio;
-selenio;
I legumi sono composti da amidi, proteine e
fibra che non viene digerita dall’organismo,
ma che è ugualmente utile. In più i legumi
contengono sali minerali come calcio, ferro
vitamine del gruppo B.
L’unione fra legumi e cereali costituisce un
piatto sostanzioso completo, che può
sostituire carne o pesce.
 Il pesce contiene proteine e pochi grassi. E’ ricco di minerali
importanti (iodio, fosforo e calcio) e vitamine. Il pesce deve
essere portato in tavola almeno due volte alla settimana, anche
per variare con sapori nuovi il solito menù a base di carne
 ALIMENTAZIONE, NUTRIZIONE E SALUTE:
IL RUOLO DEI PRODOTTI ORTOFRUTTICOLI E DERIVATI

Vitamine Fitosteroli Polifenoli

Sali
Antiossidanti
Fibre minerali Fitoestrogeni
vegetali
Carotenoidi
 La dieta mediterranea
e ruolo nella prevenzione
La maggior parte delle patologie (arteriosclerosi, ipertensione,
diabete, malattie digestive, obesità …) presenti oggi nel mondo
possono essere sconfitte grazie alle proprietà salutistiche di questa
dieta.
La longevità e la buona salute sono favorite da pane, pasta, pesce,
frutta, verdura, olio (meglio se extravergine) e vino rosso ai pasti.

Questa dieta ricca di antiossidanti, antiradicali liberi e di grassi

monoinsaturi abbassa i livelli di colesterolo, la pressione, la glicemia
ed i conseguenti rischi cardiovascolari. La ricerca, infatti, ha permesso
di confermare che il processo di accumulo dei grassi sulla parete delle
arterie dipende dall’azione nociva dei radicali liberi. 
 Alcuni consigli
     Seguire ogni giorno la dieta mediterranea
anche osservando piccole e semplici regole:
- Rivalutare la tavola come punto di incontro.
- Dare importanza ai cibi preparati con semplicità e con ingredienti esclusivamente
naturali.
- Consumare la pasta come primo piatto, condita col sugo di pomodoro e olio
d’oliva, cotta al dente in modo da conservarne il valore nutritivo ed ottenere un
senso di sazietà prolungato.
- Preferire olio d’oliva, tra i grassi da condimento. L'olio d'oliva risulta meno
dannoso anche per le fritture.
- Consumare abbondantemente i prodotti ortofrutticoli, alternando quelli ricchi di
vitamina A (carote, insalata verde, albicocche, meloni …) con quelli ricchi di vitamina
C (agrumi, pomodori, peperoni, fragole …), cuocendoli con meno acqua possibile.
- Consumare pesce ed in particolare quello azzurro (alici, sarde, tonno, sgombro)
tipico del mediterraneo, capace di offrire un maggior gusto ed un elevato valore
nutritivo.
- Bere un bicchiere di vino durante i pasti principali esalta il gusto delle pietanze con
le quali si accompagna e migliora i processi digestivi, stimolando la produzione di
succhi gastrici.
 PROTEINE

La parola, proteina deriva dal greco e

significa “ciò che sta al primo posto”.

Le proteine sono indispensabili per la

struttura e la funzionalità di tutti gli esseri
viventi; senza di esse non potrebbe esistere
la vita.
 COMPOSIZIONE DELLE PROTEINE
Tutte contengono CARBONIO – IDROGENO – AZOTO –
OSSIGENO. Quasi tutte contengono ZOLFO

Alcune contengono elementi addizionali,

specialmente FOSFORO – FERRO – ZINCO e RAME

I loro pesi molecolari sono molto elevati ma

per idrolisi acida tutte sono riconducibili ad
unità base a basso peso molecolare

GLI AMINOACIDI
La particolare sequenza ed il numero di
aminoacidi che costituiscono la catena
polipeptidica determinano:

La NATURA

La FUNZIONE

La STRUTTURA TRIDIMENSIONALE
 GLI AMINOACIDI: I MATTONI
Gli aminoacidi sono sostanze relativamente
semplici: tutti hanno la stessa struttura base:

Gruppo amminico
NH2

R C COOH
Catena laterale Gruppo acido

H
Un atomo di idrogeno
 Quando gli aminoacidi si combinano per dare
origine alle proteine lo fanno attraverso una
specifica reazione che comporta la
liberazione di una molecola di acqua. Il legame
che forma è noto come LEGAME PEPTIDICO

NH2 NH2

R C COOH COOH C R

Eliminazione di una
H molecola di ACQUA H
Sono le molecole organiche più
abbondanti nelle cellule e
rappresentano più del 50% del
loro peso secco.
 Le proteine possono essere
SEMPLICI
Le proteine semplici sono quelle
che in seguito ad idrolisi danno
luogo solo ad aminoacidi e a
nessun altro prodotto di idrolisi
organico o inorganico
CONIUGATE
Le proteine coniugate sono
quelle che in seguito ad idrolisi
danno luogo ad aminoacidi ma
anche a componenti organici ed
inorganici. Questa porzione è
detta GRUPPO PROSTETICO
nucleoproteine
lipoproteine
fosfoproteine
metalloproteine
glicoproteine
 Le proteine possono avere una diversa conformazione

FIBROSE GLOBULARI

Le proteine fibrose sono

composte da catene polipetidiche
disposte parallelamente
formare lunghe fibre o fogli.
Nelle proteine globulari le catene
polipeptidiche sono avvolte in
a
forma sferica o globulare.

Alcuni esempi sono: Alcuni esempi sono:

collageno miosina
-cheratina fibrinogeno
elastina
 STRUTTURA DELLE PROTEINE

 PRIMARIA cioè lo scheletro covalente della catena polipeptidica

 SECONDARIA disposizione regolare e ricorrente in una

dimensione dello spazio

 TERZIARIA cioè il modo in cui la catena è ripiegata

tridimenzionalmente a formare una struttura compatta

 QUATERNARIA cioè il modo in cui le singole catene

polipeptidiche di una proteina composta da due o più catene sono
disposte l’una rispetta all’altra

esempio: emoglobina
Le proteine sono molecole molto
versatili e svolgono funzioni
cruciali in essenzialmente tutti i
processi biologici.
 LE PRINCIPALI FUNZIONI DELLE PROTEINE

 ENZIMI citocromo c – esocinasi – lattico deidrogenasi

 PROTEINE DI DEPOSITO ovalbumina – caseina – ferritina -
gliadina

 PROTEINE DI TRASPORTO emoglobina – emocianina – albumina

mioglobina - serica

 PROTEINE CONTRATTILI miosina – actina

 PROTEINE PROTETTIVE immunoglobuline – fibrinogeno –
trombina

 TOSSINE tossina difterica – tossina del Clostridium Botulinum –

 ORMONI insulina – ormone della crescita
 PROTEINE STRUTTURALI glicoproteine – collageno – elastina
fibroina - -cheratina
GLI AMINOACIDI DELLE PROTEINE
Gruppo amminico
NH2

R C COOH
Catena laterale Gruppo acido

H
Un atomo di idrogeno

L’aminoacido più semplice è la GLICINA, dove “R ” è

sostituita da un atomo di idrogeno
Fatta eccezione della glicina gli altri aminoacidi
mostrano quattro gruppi differenti legati al carbonio.
CLASSIFICAZIONE DEGLI AMINOACIDI
CLASSIFICAZIONE NUTRIZIONALE DEGLI
AMINOACIDI
 VISTE LE PRINCIPALI
MACROMOLECOLE E ALCUNE DELLE
FONTI ALIMENTARI CI CHIEDIAMO:

COME E’ LA LORO RIPARTIZIONE NEL

CORPO UMANO?

E IN UNA DIETA BILANCIATA ED

EQUILIBRATA?
COMPOSIZIONE CORPOREA
 COMPOSIZIONE DI UNA
ALIMENTAZIONE GIORNALIERA
 LE PROTEINE CONTENUTE NEGLI
ALIMENTI
FONTI VEGETALI

 Proteine contenute nei cereali

gliadina – glutenina - albumine – globine - zeina…

 Proteine contenute nei legumi

legumine – viciline – albumine

Sono state evidenziate anche proteine tossiche o antinutrizionali:

Lecitine – inibitori di amilasi e di proteasi
Insalata di mais o di fagioli? Tra qualche tempo non sarà più necessario scegliere
l’uno o l’altro alimento. I due prodotti potrebbero infatti diventare molto simili per
valore nutrizionale. Tutto grazie alla zeolina, una nuova proteina derivata, mediante
ingegneria genetica, dalla fusione della zeina del mais e dalla faseolina del fagiolo,
le due proteine più abbondanti nei semi di queste piante. “Si tratta di una sostanza
che apre nuove possibilità per migliorare le proprietà nutrizionali dei nostri alimenti”,
spiega Alessandro Vitale dell’Istituto di biologia e biotecnologia agraria (Ibba) del
Cnr di Milano e coordinatore del gruppo di lavoro che ha realizzato la nuova proteina
e a cui partecipa anche la sezione di Perugia dell’Istituto di genetica vegetale (Igv)
del Cnr.
Le proteine, elementi fondamentali per la nutrizione, sono composte di aminoacidi,
alcuni dei quali, i cosiddetti aminoacidi essenziali, non possono essere sintetizzati
dall’organismo umano e vanno pertanto introdotti attraverso l’alimentazione. “Dal
punto di vista nutrizionale, i cereali (come il mais) e i legumi (come i fagioli) sono
complementari, ciascuno dei due”, prosegue Vitale, “contiene infatti proteine
importanti per l’alimentazione, ma diverse per quanto riguarda la composizione in
aminoacidi essenziali. Fondendo zeina e faseolina, abbiamo ottenuto una proteina
caratterizzata da un contenuto di aminoacidi essenziali più bilanciato, ma anche
dotata di una notevole stabilità nelle cellule delle piante e dunque facilmente
accumulabile in quantità abbondanti”. Attualmente la proteina, che può permettere
di produrre alimenti più nutrienti a parità di terreno coltivato, è stata ottenuta in
una pianta modello, ma presto verrà trasferita nel mais. Solo allora la zeolina potrà
essere testata e, successivamente, usata per l’alimentazione.
Un articolo sulla scoperta del gruppo di ricerca guidato da Vitale è pubblicato nel
numero di novembre della rivista Plant Physiology
 NEI
LEGUMI

NEI CEREALI
e derivati

I legumi sono tra gli alimenti che forniscono proteine

di medio valore nutritivo e contengono micronutrienti
preziosi:
FOSFORO – VITAMINE DEL GRUPPOB

100g di legumi = 118 di pane integrale = 215 di carne

 FONTI ANIMALI
 Proteine contenute nel latte
caseina, lattoalbumina, lattoferrina e derivati

 Proteine contenute nelle uova

ovalbumina, ovomucoide,lisozima

 Proteine contenute nella carne e nel pesce

actina, miosina
 ESEMPI
La carne ha un ottimo
valore nutritivo.

Apporto di aminoacidi essenziali

Vitamine del gruppo B

Ferro ed altri minerali

E’ un alimento prezioso non solo per il

soggetto adulto e sano ma anche e
NELLA CARNE soprattutto per gestanti bambini,
malati, convalescenti per sopperire
all’aumentato metabolismo
 NELLE
UOVA
NEL PESCE
Da un punto di vista nutritivo è un
alimento prezioso per il notevole
contenuto di proteine ad alto
valore biologico.
Il pesce ha un contenuto medio di
proteine leggermente inferiore
rispetto alla carne ma sono NEI
proteine che presentano valore
biologico ed utilizzazione FORMAGGI
proteica più elevati rispetto a
quelli della carne
 DA NOTARE
Nella dieta occidentale, normalmente integrata con
latte, formaggi e uova, l’apporto proteico, in cui va
incluso quella della carne, è sicuramente superiore
alle comuni esigenze.

Allo scopo di non incorrere nelle conseguenze dovute

ad una dieta iperproteica quali un aumentato rischio di
aterosclerosi – tumori al colon – gotta.

Apporto giornaliero di proteine nel soggetto adulto sano

1g/Kg di peso corporeo = 15% delle calorie

giornaliere
Si dice che…….

Il latte è un
alimento completo?
ESEMPI DI FONTI PROTEICHE
 IMPORTANTE

Poiché alcune fonti proteiche non

contengono tutti gli aminoacidi necessari
all’organismo umano, è importante variare
la propria dieta, in modo da compensare i
ridotti contenuti di determinati
aminoacidi in alcuni alimenti con
l’introduzione degli stessi da altre fonti
alimentari.
 Le proteine sono indispensabili per la struttura e la
funzionalità di tutti gli esseri viventi; senza di esse
non potrebbe esistere la vita.

Le proteine sono spesso associate alla forza e alla

potenza muscolare e spesso si considera la carne la più
proficua fonte di questi nutrienti

Le proteine sono La carne è fonte di

componenti indispensabili proteine ma lo sono
dei muscoli, ma è solo una anche molti altri alimenti
delle molteplice loro sia di origine vegetale
funzioni che animale
QUALE RUOLO SVOLGONO LE TECNOLOGIE
E LE FILIERE PRODUTTIVE NEL
MODIFICARE LA QUALITA’
NUTRIZIONALE DELLE PROTEINE
CONTENUTE NEGLI ALIMENTI ?
 TECNOLOGIE CASALINGHE

La struttura proteica può risultare alterata da

mutamenti dell’ambiente circostante: variazioni di
temperatura – pH. Quando la modificazione è oltre un
certo livello si ha la DENATURAZIONE, cioè viene
persa la struttura iniziale ma il valore nutrizionale
rimane invariato.

La cottura in genera causa denaturazione che caratterizza il

passaggio dell’alimento dalla forma cruda alla forma cotta.

Uovo crudo Uovo cotto

PERDITA DI LISINA
Il sangue è un tessuto fluido attraverso il quale si
realizza il trasporto di sostanze nutritive, gas,
ormoni e prodotti di rifiuto. 
Il sangue, inoltre, trasporta cellule specializzate
che difendono i tessuti periferici da infezioni e
malattie. 
Queste funzioni sono assolutamente essenziali in
quanto un'area completamente priva di
circolazione può morire nel giro di pochi minuti
 Componenti del sangue

Il sangue è formato da due principali componenti:

1.una parte liquida, il plasma, che costituisce il 55-60%del

volume del sangue;
2.una serie di cellule specializzate (i cosiddetti "elementi
figurati") presenti in sospensione nel plasma (globuli rossi,
globuli bianchi, piastrine). Mediamente questi elementi
corpuscolari rappresentano il 40-45% del volume totale del
sangue.
Il plasma
Il plasma ha densità poco più
alta di quella dell'acqua
proprio perché è formato
per più del 90% proprio da
acqua, nella quale sono
disciolte numerose
sostanze: proteine, ormoni,
sostanze nutritive
(glucosio, vitamine,
amminoacidi, lipidi), gas
(diossido di carbonio,
ossigeno), ioni sodio, cloruro, calcio,
potassio,magnesio) e sostanze di rifiuto come l'urea.
Le sostanze presenti in quantità maggiore sono le proteine, principalmente di
tre tipi:
1. le albumine, con importanti funzioni osmotiche;
2. le globuline, che trasportano i grassi e sono essenziali nei processi
immunitari.
Esse includono:
- le immunoglobuline:
chiamate anche anticorpi, attaccano le proteine estranee e gli agenti
patogeni;
- le proteine vettrici, le quali trasportano ioni e ormoni che
altrimenti potrebbero passare attraverso il filtro renale.
Sia alle albumine che alle globuline si possono attaccare lipidi, quali i
trigliceridi, gli acidi grassi o il colesterolo che non sono solubili in
acqua. Le globuline coinvolte nel trasporto dei lipidi sono chiamate
lipoproteine.
3. il fibrogeno, fondamentale nella coagulazione del sangue. 
Le proteine plasmatiche contribuiscono a mantenere costantemente
a 7,4 il pH del sangue (funzione tampone); per l'organismo, inoltre,
esse rappresentano una riserva di proteine importante e,
soprattutto, immediatamente disponibile.
Le proteine plasmatiche

Nel plasma si trovano circa 6-8 g% di

proteine. Queste sono
rappresentate da albumina, dalle
globuline e dal fibrinogeno.
 1. nel trattamento delle carenze congenite di antitrombina III.
2. esercitano una pressione colloido osmotica. Non potendo
attraversare la membrana dei capillari, hanno un effetto osmotico
che tende a richiamare acqua dall' interstizio dei tessuti. Questo
meccanismo è importantissimo a livello renale nel processo di
filtrazione glomerulare
3. hanno un ruolo fondamentale nella coagulazione
4. assolvono al compito del trasporto di anidride carbonica, dei lipidi,
Funzioni delle metalli e farmaci
Proteine plasmatiche:
5. partecipano ai meccanismi di difesa (gamma-globuline)
6. assolvono ai compiti dei processi nutritivi. Le proteine circolanti,
infatti, fanno parte del pool di aminoacidi edibili per la sintesi
proteica
7. contribuiscono alla viscosità del sangue ed entrano, quindi, nel
sistema resistenze periferiche - pressione arteriosa.
8. hanno funzione di sostanze tamponi nella regolazione del pH
9. alcuni protidi hanno funzione ormonale
I protidi plasmatici si rinnovano con un ritmo pari a
circa il 5% ogni 3 giorni.
Albumina, fibrinogeno e fattori della coagulazione sono
prodotti nel fegato. Globuline specifiche, come quelle
immunitarie, hanno origine invece nel sistema reticolo-
endoteliale e nelle plasmacellule.
Le gamma aumentano in genere quando si manifesta una
diminuzione di albumina e fibrinogeno (aumento
relativo-assoluto). Nel digiuno vengono utlizzate
proteine tissutali per mantenere il livello del pool
circolante.
Dopo una emorragia le proteine circolanti si rigenerano
con una velocità diversa: prima il fibrinogeno, poi le
globuline, l'albumina per ultima.
Albumina
Proteina plasmatica prodotta dal fegato. Contribuisce in modo
determinante al mantenimento della normale pressione oncotica
del plasma(pressione osmotica esercitata dalle proteine nel
plasma); è la più importante proteina in grado di legare e
trasportare numerose sostanze: ormoni, farmaci, bilirubina. I suoi
livelli sierici sono compresi fra 3,5 e 5,5 g per 100 millilitri. Un
aumento relativo si ha nella disidratazione, una diminuzione può
essere dovuta a malnutrizione, sindromi da malassorbimento,
ipertiroidismo, gravidanza, carenza di produzione in corso di
malattie del fegato, eccesso di perdita in caso di edemi, ascite,
ustioni. L’ipoalbuminemia (diminuzione dell’albumina sierica) porta a
edemi e versamenti nelle cavità peritoneale, pleurica o pericardica.
Le albumine comprendono: sieroalbumine, presenti nel sangue;
lattalbumina, presente nel latte; ovoalbumina, nell’albume dell’uovo.
ALBUMINA
Aptoglobina
L'Aptoglobina e' una glicoproteina sintetizzata dal fegato,
costituita da due subunita', a e b , in grado di combinarsi con
l'emoglobina libera e trasportarla al sistema
reticoloendoteliale. Il complesso aptoglobina-emoglobina e'
rimosso rapidamente dal sistema reticolo-endoteliale ed e'
metabolizzato ad aminoacidi liberi e ferro in poche ore,
rappresentando un mezzo di conservazione del ferro. La sua
diminuzione e' indice di emolisi intra ed extravascolare. Puo’
essere diminuita in caso di anemia megaloblastica con
componente emolitica. E' inoltre diminuita in corso di
mononucleosi infettiva ed in caso di insufficienza epatica. Un
aumento e' presente in infiammazioni acute e croniche,
neoplasie metastatizzanti, infarto miocardico, collagenopatie,
ustioni. E' presente una diminuzione dei livelli in caso di terapia
estroprogestinica. Al contrario, gli androgeni incrementano i
livelli di aptoglobina.
Transferrina 
È la proteina che trasporta il ferro all'interno dell'organismo, dai
distretti in cui il ferro viene assorbito (intestino) a quelli che lo
utilizzano (in particolare il midollo osseo, dove vengono prodotti i globuli
rossi) o agli organi di deposito (in particolare il fegato). In caso di
necessità, il ferro dagli organi di deposito viene ceduto alla
transferrina che provvede al suo trasporto ai diversi tessuti. Ogni
molecola di transferrina può legare al massimo due atomi di ferro.
La misurazione della saturazione della transferrina è un esame molto
importante per stabilire lo stato del ferro di un individuo. Infatti, se
inferiore al 18% è indice di uno stato ferro-carenziale e se superiore
al 50% è indice di un sovraccarico di ferro. Il suo valore aumenta nella
gravidanza, nelle anemie sideropeniche, nella siderocromatosi e dopo
somministrazione regolare di anticoncezionali. Diminuisce, invece,
nell'età neonatale, nella terza età, nelle nefrosi, nell'insufficienza
renale cronica, nell'atransferrinemia congenita, nelle condizioni di
ipoprotidemia.
TRANSFERRINA
Ferritina

È la proteina che svolge la funzione di deposito del ferro.

L'importanza di questa funzione è indicata dal fatto che
la ferritina è presente in ogni forma vivente, dai
microrganismi all'uomo ed in tutte le cellule. La ferritina è
come un guscio in grado di contenere fino a 4500 atomi di
ferro e può prendere o cedere il ferro a seconda delle
esigenze.
La funzione primaria della ferritina è quella di accumulare
il ferro intracellulare, costituendo una riserva di ferro
rapidamente mobilizzabile.
FERRITINA
Bassi livelli di ferritina nel sangue indicano l'assenza
di ferro nei depositi, condizione che precede lo
sviluppo dell'anemia permettendo la diagnosi
differenziale tra anemia sideropenica ed anemia
dovuta ad altre cause.
Alti livelli di ferritina (iperferritinemia) indicano la
possibile esistenza di un sovraccarico di ferro nel
sangue.
Le cause che possono determinarla sono molteplici e
non sempre sono associate ad un sovraccarico di ferro
come, per esempio, le malattie infiammatorie, le
epatiti acute e croniche, l'eccesso di bevande
alcoliche, leucemia, linfoma di Hodgkin ed altre forme
neoplastiche.
Ceruloplasmina

La Ceruloplasmina e' una alfa-2-globulina

sintetizzata dagli epatociti che interviene nel
trasporto del rame. I suoi livelli ematici
diminuiscono in caso di sindrome di Menkes e
nei casi in cui si verifica perdita di proteine
come la sindrome nefrosica, il malassorbimento,
la patologia epatica grave. E' riscontrabile un
aumento in caso di patologia neoplastica, come
nel morbo di Hodgkin, negli stati infiammatori,
nella cirrosi primaria biliare, nel lupus
eritematoso sistemico, nell'artrite reumatoide.
 Immunoglobuline
Le immunoglobuline (Ig) sono globuline implicate nel
sistema immunitario. Le globuline sono proteine semplici
di origine animale e vegetale che, assieme alle albumine,
sono presenti nel sangue, nel plasma, nel latte e nelle
uova. A seconda della grandezza delle loro molecole sono
classificate in alfa, beta e gamma globuline, queste
ultime dette anche immunoglobuline. Le prime
favoriscono il trasporto di grassi e ferro, mentre le
immunoglobuline costituiscono gli anticorpi e il loro
numero aumenta in caso di malattie. Le globuline vengono
separate e dosate tramite l'elettroforesi, sfruttando la
loro diversa velocità di migrazione in un liquido in
presenza di corrente elettrica.
Le immunoglobuline sono molecole glicoproteiche
prodotte da linfociti B attivati durante la risposta
immunitaria. La stimolazione del linfocita B si
trasforma e la plasmacellula che si origina è in grado di
secernere gli anticorpi maturi. Sono molecole proteiche
costituite da due catene pesanti (H, dall'inglese
"heavy"), di circa 400 aminoacidi, e da due leggere (L,
dall'inglese "light"), di circa 200 aminoacidi, tenute
insieme da legami chimici. A un’estremità l’anticorpo
lega l’antigene. L’estremità rimanente svolge altre
funzioni, quali il legame con i macrofagi (cellule
deputate all’eliminazione delle sostanze estranee) e
l’attivazione del sistema del complemento.
Classi e funzioni delle immunoglobuline

Sono individuabili cinque classi di immunoglobuline: IgA, IgD, IgE,

IgG e IgM, ognuna delle quali possiede una specifica classe di
catene H, che sono rispettivamente alfa, delta, epsilon, gamma e
mu. Le IgA (valori di riferimento 90-450 mg/dl) si trovano nella
saliva, nel muco nasale, nelle secrezioni polmonari e nelle lacrime e
hanno attività antibatterica; le IgD hanno una funzione non ancora
chiarita; le IgE (il valore di riferimento dipende dal metodo usato
per rivelarle) si trovano sui basofili e vengono liberate in caso di
allergia o contro l'attacco di parassiti; le IgG si trovano
prevalentemente nel siero, difendono da batteri e tossine e
proteggono il feto da infezioni; le IgM (valore di riferimento 60-
280 mg/dl; se è più elevato può indicare un'infezione recente) si
trovano soprattutto nel siero e sono le prime a intervenire contro
batteri e virus. Le immunoglobuline si alterano in caso di infezioni
e allergie o per trattamenti farmacologici (per esempio
antibiotici).