ENZIMAS : PARTE 2

UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

FACULTAD DE MEDICINA
DR. WALTER OBESO TERRONES
 Mecanismo de Reacción Enzimática

 Para que la enzima (E) realice

su función, primero debe unirse
a un sustrato (S) y formar un
complejo enzima-sustrato (ES)
del que obtiene un producto
(P). Luego de la reacción, la
enzima queda libre para actuar
sobre otro sustrato (S). 
 Las enzimas actúan bajando la
Energía de Activación.
COMPLEJO ENZIMA SUSTRATO
 ESTABILIZACIÓN DEL COMPLEJO ENZ-
S
 La estabilización del estado de transición puede llevarse a cabo por
medio de una catálisis ácido-base concertada (en el centro activo
pueden existir aminoácidos en la forma ácida o en la forma básica).
 Por proximidad de las moléculas E y S.
 Catálisis por Iones Metálicos: Metales funcionan como ácidos
Lewis. Une moléculas de agua y convierten en fuentes de hidroxilo
aún por debajo del pH neutro.
 Mediante la formación de un complejo covalente intermedio: acil
enzimas, fosforil enzimas o del tipo de bases de Schiff, el
intermediario covalente sería el complejo activado.
 Recientemente se ha acudido al efecto túnel que presentan
partículas pequeñas para explicar la acción enzimática.
1. CATÁLISIS ÁCIDO BASE

 Se produce por acción de los grupos funcionales ionizables de las

cadenas laterales de aminoacilos y grupos prostéticos (donde están
presentes), actuando como ácidos o bases. Puede ser específica o
general.
 Por “específica” se entiende solo protones(H3O+) o iones OH-.
 La catálisis enzimática debida a un mecanismo de catálisis ácido-
base concertada, es muy frecuente, y como ejemplo podemos ver la
hidrólisis de un éster por una esterasa.
2. Catálisis por proximidad

 Para que las moléculas reaccionen deben aproximarse entre si a la

distancia de formación del enlace.
 Al aumentar la concentración se favorece el incremento de número
de moléculas y se incrementa la velocidad de reacción.
 Esta manera también favorece que las moléculas de sustrato se
orienten se coloquen en una posición ideal para que interactúen, la
cual da como resultado un incremento de la velocidad de miles de
veces.
3. CATÁLISIS POR IONES METÁLICOS
4. CATÁLISIS COVALENTE

 Tiene que ver con la formación de un enlace covalente entre la enzima y uno
o más sustratos. La enzima modificada se convierte entonces en un reactivo.
 Introduce una nueva vía de reacción cuya activación de energía es menor,
por consiguiente mucho más rápida,
 No obstante la modificación covalente de la enzima es momentánea. Al
terminar la reacción la enzima vuelve a su estado “normal” no modificado.
 Es común entre las enzimas que catalizan transferencia de grupos,
generalmente los residuos de aminoácidos que participan son Ser , Cys y en
ocasiones His.
5. CATÁLISIS POR DEFORMACIÓN

 Se refiere a las enzimas que unen al sustrato a su centro activo

logrando hacerle perder su conformación espacial, alargándolo o
distorsionándolo, de modo que sus enlaces sean susceptibles de
romperse mas rápido.
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
 Una Unidad de Actividad Enzimática (U) es la concentración de
Enzima que cataliza la conversión de un umol de sustrato por
minuto.
 El Sistema Internacional de unidades (SI) ha definido la unidad de
actividad enzimática como la cantidad de enzima que transforma 1
mol de sustrato por segundo. Esta unidad se llama katal (kat). Como
1 mol son 106 µmoles y 1 minuto son 60 segundos, resulta que 1
katal equivale a 60 x 106 U. Esta unidad es muy grande, de forma
que se utilizan frecuentemente los submúltiplos como el microkatal
(µkat, 10-6 kat) o el nanokatal (nkat, 10-9 kat).
ACTIVIDAD ESPECÍFICA DE ENZIMA

  La actividad específica de las enzimas se calcula dividiendo la

actividad enzimática (por ejemplo; U/mL) entre la concentración de
proteínas (mg/mL). El resultado final indica la cantidad de enzima
por milígramos de proteínas presente.

Se supone que si purificamos la enzima normalmente la actividad de
la misma debe aumentar, ya que la proporción de enzima del total de
las proteínas presentes debe también irse incrementando.