CATALIZADORES ORGANICOS

Enzimas y Ribozimas
 CATALIZADOR
Sustancia o agente que acelera las reacciones
químicas.

Cambios de
FISICOS
temperatura

INORGANICOS

QUIMICOS Cambios de ph

CATALIZADORES

PROTEINAS ENZIMAS
ORGANICOS

ARN RIBOZIMAS
 ENZIMAS
Moléculas proteicas, catalizan (aceleran) reacciones
químicas
Altamente específicas: solo actúan sobre sus sustratos
Sumamente efectivas: se requieren de pequeñas
cantidades
No se modifican permanentemente ni se consumen
durante la reacción.
Actúan a una temperatura y pH óptimos
Su acción es regulada
 pH óptimo

La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los

cambios de pH.

Porque poseen grupos químicos en las cadenas

laterales de sus aminoácidos que según el pH pueden
tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra.

La conformación de las proteínas depende, en parte,

de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la
conformación será la más adecuada para la actividad
catalítica Este es el llamado pH óptimo.
Temperatura óptima
 Los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas:
por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se
duplica.

 Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general.

 Sin embargo, por ser proteínas, a partir de cierta temperatura,

se empiezan a desnaturalizar por el calor.

 La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se

llama temperatura óptima

 Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad es

contrarrestado por la desnaturalización térmica, y la actividad
enzimática decrece rápidamente hasta anularse.
 ENZIMAS CONJUGADAS

Algunas enzimas requieren para su función la presencia

de sustancias no proteicas que colaboran en la catálisis:
los cofactores.

Estos pueden ser iones inorgánicos como el hierro,

magnesio, manganeso, Zinc, etc.

Casi un tercio de los enzimas conocidas requieren

cofactores.

Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama

coenzima. Muchos de estas coenzimas se sintetizan a
partir de vitaminas.
Cuando los cofactores o las coenzimas se
encuentran unidos covalentemente a la enzima se
llaman grupos prostéticos.

La forma catalíticamente activa de la enzima, es

decir, la enzima unida a su grupo prostético, se llama
holoenzima.

La parte proteica de una holoenzima se llama

apoenzima y solo la apoenzima no es activa
Mecanismo de acción de las enzimas

Actúan reduciendo la energía de activación:

energía necesaria para que el sustrato
alcance el estado de transición, es decir de
mayor energía.

No afectan ni la dirección, ni el equilibrio de

la reacción. Solo la velocidad.
Etapas de la acción enzimática
1. Formación de complejo enzima-
sustrato: la enzima se une a la (las)
molécula (s) que será (n) modificada
(s) químicamente.
2. Ajuste inducido: modificación
temporal de enzima y sustrato
3. Catálisis: reacción química
4. Liberación de productos: la enzima
puede iniciar nuevamente el ciclo.
.
Modelo de "Ajuste Inducido“

Flexibilidad del sitio catalítico.

En el modelo de ajuste inducido, el sustrato induce un cambio
de forma en la enzima.
 SITIO ACTIVO
Dominio de la enzima donde se une
el sustrato.

Es la parte más importante de la

enzima

Usualmente formado de aminoácidos

que se aproximan en la estructura
terciaria de la proteína.
 El sustrato se une a la enzima a través de numerosas
interacciones débiles: puentes de hidrógeno, electrostáticas, hidrófobas,
etc, en un lugar específico, llamado sitio activo o sitio catalìtico.
Regulación de la acción enzimática
Cinética enzimática:
La velocidad de las reacciones químicas depende de las
concentraciones de enzima y de sustrato.
A grandes concentraciones de sustrato, la enzima actúa a
su máxima velocidad, hasta que se satura. Para
acelerar más la velocidad, es preciso agregar más
enzima.
 Sitios funcionales
Sitio activo:
Lugar donde se une el
sustrato con la enzima.
Es específico para su SUSTRATO
substrato , con actividad
catalìtica.
SITIO
ACTIVO

Sitio alostérico: ENZIMA

Lugar donde se une un

producto o metabolito a la SITIO
enzima. ALOSTÈRICO
Con actividad reguladora.
 INHIBIDORES ENZIMATICOS
INHIBICION COMPETITIVA
Sustrato e inhibidor se asemejan
y compiten por el sitio activo
INHIBICION NO COMPETITIVA:
El inhibidor no se asemeja al sustrato, ni
compite por el sitio activo, pero al unirse
a la proteína modifica al sitio activo,
inhibiendo a la enzima.
INHIBIDORES/ACTIVADORES
La regulación alostérica puede funcionar en forma
inhibitoria o activadora.
ISOENZIMAS
Enzimas que tienen distinta estructura molecular
aunque su función biológica es similar
podemos observar la existencia de isoenzimas en
función de:
el tipo de tejido: Por ejemplo, la lactato deshidrogenasa
presenta isozimas distintas en músculo y corazón.
el compartimento celular donde actúa: Por ejemplo, la
malato deshidrogenasa del citoplasma es distinta de la de
la mitocondria.
el momento concreto del desarrollo del individuo: Por
ejemplo, algunos enzimas de la glicolisis del feto son
diferentes de las mismas enzimas en el adulto.
 CLASIFICACION
INTERNACIONAL
OXIDO REDUCTASAS transferencia de electrones
de una molécula donadora, a una aceptora. Suelen
requerir de coenzimas: NAD, FAD, etc.

TRANSFERASAS transferencia de
grupos químicos: amino,
carboxilo, fosfato, etc.

HIDROLASAS Hidrólisis: ruptura

de enlaces químicos, agregando
agua
LIASAS Sustitución de dobles ligaduras
por grupos químicos o a la inversa.

ISOMERASAS Reacomodo de los

átomos dentro de una molécula. Forma
isómeros.

LIGASAS Unión de dos moléculas,

acoplado a hidrólisis de un ATP
OXIDORREDUCTA • Transfieren electrones
SAS
• Transfieren grupos químicos
TRANSFERASAS

• Rompen enlaces, rompen

HIDROLASAS
moléculas

• Cambian dobles enlaces por

LIASAS
grupos químicos

• Reacomodan los átomos dentro

ISOMERASAS
de una molécula

• Unen moléculas, utilizan ATP

LIGASAS
AMILASA SALIVAL (hidrolasa)
Corta enlace glucosìdicos
Convierte el almidòn en dimeros o
monomeros
 RIBOZIMAS
 Catalizadores orgánicos formados por
ribonucleótidos.
 Pueden participar en maduración de otros
ARN, recorte de intrones y empalme o en
reacciones químicas que ocurren en el
ribosoma (Ej.:formación de enlaces
peptídicos).