Biocatalisadores

Objectivos
• Comparar as características das enzimas com as
dos catalisadores não biológicos.
• Explicar o mecanismo básico de ação dos
catalisadores.
• Relacionar as etapas básicas de uma reação
enzimática com os componentes estruturais do
centro ativo.
• Analisar os critérios de classificação e
nomenclatura das enzimas.
 Sumário
1. Biocatalisadores: Conceito e Características
Gerais.
2. Mecanismo Básico de ação dos biocatalisadores.
3. Etapas de uma reacção enzimática
4. Centro ativo. Estrutura Geral.
5. Hipótese que explicam a especificidade
enzimática
6. Nomenclatura e Classificação das enzimas.
 Biocatalizadores: Conceito e Características Gerais.

Reação química: É a transformação de uma ou

mais substâncias em outra ou outras substâncias.
Para que se produza uma reação química devem
cumprir-se certas condições, como são:
• Que os reagentes fiquem em contacto.
• Que por sua natureza química sejam capazes de
reagir.
• Que choquem suas moléculas com a força
suficiente e na direção adequada.
• Eficiência catalítica = velocidade da reação
catalizada/velocidad da reação não catalizada.
• Especificidade: As enzimas têm especificidade:
 De Ação
 De substrato
• Rendimento: Nas reações enzimáticas não há reações
colaterais, já que estão sujeitas a controles de diferentes
natureza que podem ir de um controle genético até a afetação
da atividade por mudanças conformacionais reversíveis.
• Variabilidade: Catalizan um amplo espectro de diferentes
tipos de reações: hidrolíticas, de óxido-redução, transferência
de grupos, etc.
Métodos generales
mediante los
cuales puede
acelerarse la
velocidad de una Por elevación
reacción química.
de la
temperatura

Utilizando un
catalizador.
 O que são os catalisadores

• Os catalisadores são compostos químicos que

possuem a propriedade de aumentar a
velocidade das reações químicas, sem que
apareçam modificações estruturais aparentes
no mesmo.
 ENZIMAS

• São substâncias orgânicas de natureza protéica. São

consideradas catalisadores biológicos, pois aceleram as
reações químicas.
Possuem como características:
 Alto grau de especificidade;
 Mecanismo de “Turnover” – desempenha a mesma função
várias vezes consecutivas e não são consumidas no processo;
 Altamente eficientes – aceleram a velocidade da reação
 Reduzem a energia de activação necessária para a reacção
catalisada;
 Não são tóxicas.
 Tipos de Catalisadores

Abióticos Bióticos o Biológicos

Sua atividade geralmente São sintetizados pelos seres vivos. Estes

não está relacionada com os são proteínas globulares e solúveis
seres vivos, entre os que especializadas na catálise das reações
biológicas denominadas enzimas, embora
encontramos: platina,
existam ácidos ribonucléicos com
níquel, ácido sulfúrico e atividade enzimática: as ribozimas, por
hidróxido de sódio entre isso as enzimas não monopolizam a
outros. catálise biológica.
Que tipo de reacções catalisam as enzimas?

• Aquelas que por sua natureza nunca se

verificariam espontaneamente nas condições
naturais do meio celular.
• Aquelas que tendem a produzir-se mas não
com a velocidade que precisa o organismo.
 As enzimas podem apresentar-se de duas
formas :
• Proteína activa: Dotadas de propriedades
catalíticas. Forma um complexo funcional
mínimo só ao unir-se ao substrato.
• Proteína inactiva: Requerem de outro
componente (co-fator) para que sua
atividade fique activa. Neste caso à parte
protéica chama-se Apoenzima que mais o co-
fator formam a holoenzima (complexo
funcional: enzima mais co-fator)
 Algumas enzimas são proteínas simples,
constituídas apenas de cadeias polipeptídicas.
Outras são proteínas conjugadas, constituídas
de uma parte protéica, apoenzima, combinada
a uma parte não protéica, cofator. Se o cofator
for uma substância orgânica, recebe o nome
de coenzima.
 ENZIMA
• APOENZIMA + COFATOR = HOLOENZIMA
(ATIVA)

Nomenclatura

Nome do substrato + ASE. Ex.: Amido + ASE =

Amilase
Nome da reação + ASE. Ex.: Oxidação = Oxidase
 Enzimas. Conceito

• São catalisadores geralmente de natureza

protéica, específicos, versáteis, de grande
eficiência catalítica e suscetíveis de ser
regulados em sua atividade.
 Mecanismo Básico de ação dos
biocatalisadores.
Como obtêm os catalisadores aumentar a
velocidade de uma reação química

O catalisador diminui a energia de ativação

(EA).
 O que é a energia de activação ?

• É a energia suficiente como para que os

reaccionantes possam alcançar um estado
ativado chamado estado de transição, no
qual é muito fácil que se rompam ou se
formem um ou mais enlaces químicos para
formar os produtos.
 Vantagens dos Biocatalisadores:

• A energia de ativação é ainda menor e a

velocidade da reação será até maior que em
presença de um catalisador não biológico.
• Fazem possível que as reações ocorram em
condições do PH e temperaturas compatíveis
com a vida.
Etapas de uma reação enzimática.
• Todas as reações catalisadas enzimáticamente
ocorrem ao menos em duas etapas
• Etapas de una reacción enzimática :

UNIÃO TRANSFORMAÇÃO
Etapa 1: De união na qual se produz o
contacto físico entre a enzima e o
substrato formando o complexo ES.
Etapa muito rápida e se corresponde
com o reconhecimento molecular da
proteína com seu ligando.

Etapa 2: De transformação ou
catalítica, nela se modifica o
substrato convertendo-se nele ou
os produtos. É mais lenta.
 Acoplamento.

• Ainda em condições compatíveis com a vida e

em presença de uma enzima adequada, há
reações que não ocorrem, pois requerem do
contribua de energia ou de algum outro
elemento material proveniente de outra
reação. Estas reações precisam estar
acopladas. Portanto existem dois tipos de
acoplamentos :
ACOPLAMIENTOS

Energético

Material
 Acoplamento energético
• Quando uma reação que requer energia (endotérmica) ocorre devido a
outra que libera energia (exotérmica).
A reação endergónica, não é espontânea, associa-se a uma exergónica, é
produz-se o passo do ATP ao ADP.
O ATP é uma molécula móvel que atua como transportadora de energia
química.

A-Pi ADP B-Pi

A ATP B

Libera energía Consume energía

 Acoplamento material
• Quando uma reação requer de um componente
material (como por exemplo hidrogênio) que não se
encontra livre na célula e o obtém a partir de outra
reação ou processo

Lactato Co-fator malato

Piruvato Co-fator oxalacetato

2H
Centro ativo. Estrutura Geral.
 Características das enzimas como
macromoléculas proteicas.
• Perdem sua atividade catalítica quando sofrem
desnaturalização por efeito dos mesmos agentes
que afetam às demais proteínas.
• A conformação tridimensional intacta da proteína
enzimática resulta indispensável para que esta
desempenhe sua função.
• Ao igual a outras muitas classes de proteínas,
apresentam um sítio de reconhecimento através do
qual interactúan com a(s) molécula(s) de ligando.
Sítio de reconhecimento nas enzimas:
Centro ativo

O centro ativo é a parte da enzima que fica em

contato com o sustrato. Responsável pela formação
do complexo ES e constituído por um conjunto de
cadeias laterais de aminoácidos e enlaces peptídicos
que permitem a fixação do sustrato e a ação
catalítica da enzima.
 Hipótese que explicam a
especificidade enzimática.
Modelo da chave-fechadura
(Fischer 1894):
Complementariedade de forma.

O substrato encaixa no centro

activo como uma chave em
sua fechadura. Este modelo
faz pensar em uma estrutura
rígida para a enzima, já que
todas as estruturas
permanecem fixas durante o
processo de união.
 Hipótese que explicam a
especificidade enzimática.

Modelo do ajuste induzido

(Koshland.1958).
Acoplamento da enzima com
o substrato.
A enzima é flexível e ao enlaçar-se ao
substrato se altera sua forma (mudança
de conformação) induzindo um
acoplamento ainda mais íntimo entre o
centro ativo e o substrato, como uma
mão ao entrar em uma luva.

A estrutura do substrato é totalmente complementar a do

CA apenas no complexo ES, mas não na enzima livre. Na
base da união segundo este modelo está presente o
fenômeno de transconformação.
 Relacionados com a etapa de
transformação.
Grupos catalíticos
Cadeias laterais de aminoácidos que
participam de forma directa na
transformação do substrato. Entre os
que cumprem com maior freqüência
esta função estão o grupo imidazol da
histidina e o hidroxilo da serina.
PROPIEDADES
DEL CENTRO
ACTIVO Especificidad
de sustrato

Especificidad
de acción
 Especificidad de
sustrato

Al centro activo solo podrán unirse uno o muy

pocos sustratos con estrEspecificidad de
acciónuctruas muy parecidas

Absoluta Relativa

Cuando la enzima solo es capaz Cuando la enzima es capaz

de unirse a un solo sustrato de unirse a un grupo de
sustratos, pero similares
estructuralmente

Exemplo: A L-Glutamato
Deshidrogenase, cujo substrato é
Exemplo: A L-Aminoácido
só o L-Glutamato.
Oxidase, cujos substrato são
todos os L-aminoácidos.
 Especificidad de acción

La enzima cataliza una y solo una

de las posibles transformaciones
que puede experimentar el
sustrato.
 Classificação das enzimas
Em função de sua ação catalítica específica, as
enzimas se classificam em 6 grandes grupos ou
classes:
• Classe 1: OXIDORREDUTASE
• Classe 2: TRANSFERASE
• Classe 3: HIDROLASE
• Classe 4: LIASE
• Classe 5: ISOMERASE
• Classe 6: LIGASE
 OXIDORREDUTASES :
Catalisam as reações de oxidorredução, quer dizer, transferência
de hidrogênio (H) ou elétrones (e-) de um substrato a outro.
TRANSFERASES: Catalisam a transferência de um grupo químico
(distinto do hidrogênio) de um sustrato a outro.
• HIDROLASES: Catalisam as reações de
hidrólises:
• LIASES: Catalisam as reações de quebra das
ligações por mecanismos não hidrolíticos, nem
oxidativos, também adicionam ou sustraem
grupos químicos aos de dupla ligação.
• ISOMERASES: Catalisam a interconversão de
isómeros:

• LIGASE. Catalisam a união de dois substratos

com hidrólise simultânea de um nucleótido
trifosfato (ATP, GTP, etc.)
 Nomenclatura das enzimas
• Inicialmente se designava às enzimas
acrescentando o sufixo -ase no nome do
substrato, ou a uma palavra que descreve
sua atividade. Por exemplo a urease
catalisa a hidrólise da uréia para render
CO2 e água, a arginase catalisa a hidrólise
do aminoácido arginina e a ADN
polimerase catalisa a síntese do ADN
• .
 Nomenclatura das enzimas

• Toma como base los criterios de

Sistémica clasificación.

• Utiliza la especificidad de acción y

la de sustrato: Sustrato+ acción
Recomendada terminada en asa. Ejemplo:
Lactato Deshidrogenasa.
 Conclusões
• As enzimas aceleram a velocidade das
reações diminuindo a energia de ativação e
seu mecanismo básico de ação consta de
duas etapas, a de união e a de transformação
nas quais participam os elementos
estruturais do centro ativo.
 Conclusões
• A estrutura tridimensional do centro ativo e
suas cargas elétricas determinam a
especificidad de substrato e de ação das
enzimas.
• Para a classificação das enzimas se tem em
conta a especificidade de ação, enquanto que
a nomenclatura recomendada utiliza a
especificidade de ação e do sustrato.
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Cinética enzimática