BIOKIMIA PROGRAM STUDI S1 FARMASI

CHEMICAL COMPOUND OF THE LIVING MATTER

https://goo.gl/forms/TXl436n82Y2pvEeR2
FAIZUL BAYANI, S.Pd., M.Pd HP. 087 863 300 100
1
 PENGERTIAN BIOKIMIA
 BIOKIMIA : ilmu yang berhubungan dengan
berbagai molekul di dalam sel atau organisme hidup
sekaligus dengan reaksi kimianya.
BIOS CHEMIOS

HIDUP/HAYATI KIMIA/SENYAWA
ORGANIK
KIMIA
BIOLOGI ORGANIK

ILMU KIMIA HAYATI (BIOKIMIA)

2
 BIOKIMIA
 Biokimia merupakan cabang ilmu yang mendeskripsikan
struktur, organisasi dan fungsi sel dalam terminologi
molekuler
 Sasaran Biokimia
1. Structural Chemistry: Struktur kimia komponen makhluk
hidup dan hubungannya dengan fungsi biologisnya
2. Metabolism: Keseluruhan reaksi kimia yang terjadi dalam
sel makhluk hidup
3. Genetics: Proses kimiawi serta substan yang menyimpan
dan mentranmisikan informasi biologis dalam sel makhluk
hidup
3
 Perkembangan Biokimia
Interweaving of the historical traditions of biochemistry, cell biology, and genetics

Offline Book

4
  Biochemistry's roots as a distinct field of study date to the the early 19th century, with the pioneering
work of Friedrich Wöhler (Figure 1.3). Prior to that time, it was believed that the substances in living
matter were somehow qualitatively different from those in nonliving matter and did not behave according
to the known laws of physics and chemistry. In 1828 Wöhler showed that urea, a substance of biological
origin, could be synthesized in the laboratory from the inorganic compound ammonium cyanate.
 Chromosomes were discovered in 1875 by Walter Flemming and identified as genetic elements by 1902.
The development of the electron microscope, between about 1930 and 1950, provided a whole new level
of insight into cellular structure. With it, subcellular organelles like mitochondria and chloroplasts could
be studied, and it was realized that specific biochemical processes were localized in these subcellular
particles.
 Nucleic acids had been isolated in 1869 by Friedrich Miescher, but their chemical structures were poorly
understood, and in the early 1900s they were thought to be simple substances, fit only for structural roles
in the cell. The idea of the gene, a unit of hereditary information, was first proposed in the mid-nineteenth
century by Gregor Mendel. By about 1900, cell biologists realized that genes must be found in
chromosomes, which are composed of proteins and nucleic acids. Most biochemists believed that only
the proteins were structurally complex enough to carry genetic information.
 That belief was dead wrong. Experiments in the 1940s and early 1950s proved conclusively that
deoxyribonucleic acid (DNA) is the bearer of genetic information. One of the most important advances in
the history of science occurred in 1953, when James Watson and Francis Crick described the double-
helical structure of DNA. This concept immediately suggested ways in which information could be
encoded in the structure of molecules and transmitted intact from one generation to the next.

5
  Biochemistry draws its major themes from
1. Organic chemistry, which describes the properties of biomolecules
2. Biophysics, which applies the techniques of physics to study the
structures of biomolecules
3. Medical research, which increasingly seeks to understand disease
states in molecular terms
4. Nutrition, which has illuminated metabolism by describing the
dietary requirements for maintenance of health;
5. Microbiology, which has shown that single-celled organisms and
viruses are ideally suited for the elucidation of many metabolic
pathways and regulatory mechanisms
6. Physiology, which investigates life processes at the tissue and
organism levels
7. Cell biology, which describes the biochemical division of labor
within a cell
8. Genetics, which describes mechanisms that give a particular cell or
organism its biochemical identity.
6
7
BIOMOLEKUL
BIOMOLEKUL
8
 Composition of the universe, the earth's crust, and the human
body

9
10
11
Distribution of biomolecules in a cell.

12
13
14
 BEBERAPA BIOMOLEKUL
TERPENTING

15
 KARBOHIDRAT
Karbohidrat
1. Monosakarida
2. Disakarida
3. Polisakarida

Fungsi Utama Karbohidrat :

1. Penyimpan bahan bakar penghasil energi, mis : pati.
2. Sebagai bagian struktural bagian luar sel, mis : selulosa

16
 I. KARBOHIDRAT
 Turunan aldehida atau keton dari alkohol
polihidroksil atau zat-zat yang pada hidrolisis
menghasilkan derivat-derivat tersebut.
 Pada umumnya karbohidrat merupakan zat
padat berwarna putih yang sukar larut dalam
pelarut organik, tetapi larut dalam air (kecuali
beberapa polisakarida).

17
  Sebagian besar karbohidrat dengan berat molekul yang
rendah, manis rasanya. Karena itu juga digunakan
istilah "gula" untuk zat-zat yang tergolong karbohidrat.

 Karbohidrat dapat dibagi dalam 4 golongan besar:

(1) Monosakarida
(2) Disakarida
(3) Oligosakarida
(4) Polisakarida

18
 1. MONOSAKARIDA (CnH2nOn)

"simple sugars" karena tidak dapat dihidrolisis

lebih lanjut.

Pembagian monosakarida adalah:

1.Aldosa, yang mengandung gugus aldehida
Contoh : glukosa,galaktosa
2.Ketosa, yang mengandung gugus keton
Contoh : fruktosa

19
 2. DISAKARIDA (Cn(H2O)n-1)

Disakarida 2 molekul monosakarida yang sama

/berlainan, misalnya sukrosa, maltosa, laktosa .

3. POLISAKARIDA
1. Pati
a. Amilosa (15 -20%)
b.Amilopektin (80 - 85%)

Berat molekul pati berkisar antara 50.000 sampai beberapa juta.

20
 2. Glikogen
 Polisakarida ini, yang terdapat pada hewan,
disebut juga sehagai "animal starch".
Molekulnya lebih kecil daripada pati
 Glikogen tidak mereduksi larutan Benedict
dan dengan iodium memberi warna merah.

21
 3. Inulin
 Zat ini terdapat dalam akar tumbuh-
tumbuhan tertentu. Polisakarida ini
termasuk golongan : fruktosan yang pada
hidrolisis menghasilkan fruktosa.
 Dengan iodium inulin tidak memberi warna.
Dalam air panas ia mudah larut.
 Inulin digunakan untuk penetapan
"glomerular filtration rate".

22
 4. Selulosa
 Karbohidrat ini membentuk struktur sel
tumbuh-tumbuhan.
 Pada hidrolisis yang tidak lengkap
disakarida selobiosa, sedangkan pada
hidrolisis yang lengkap -glukosa.
 Selulosa tidak larut dalam air; berat molekulnya
antara 50.000 sampai 400.000  300 - 2500
molekul glukosa.
 Dengan iodium, selulosa tidak memberi warna.
 Enzim­'' enzim pencernaan tidak dapat
memecah selulosa  selulosa penting sebagai
sumber "bulk" dalam makanan.

23
 5. Kitin
 Polisakarida ini membentuk struktur sel
avertebrata, banyak terdapat misalnya pada
kulit kerang.
 Kitin terdiri dari molekul-molekul N-asetil-
D-glukosamin yang berikatan dengan ikatan
glukosida (1-4).

24
25
26
27
28
29
30
31
32
33
34
35
 Starch and glycogen structure and function.

36
 Cellulose fibrils

In plant cell wall, each cellulose fiber contain several microfibril contains many polymers of
glucose hydrogen-bonded together. Three such polymers are shown.
37
 Beberapa Reaksi Kimia yang Penting

1. Reduksi
 Pereaksi Fehling/ Benediet.
Jumlah Cu yang tereduksi  ukuran
kadar gula.
 Larutan Barfoed membedakan
monosakaria dari disakarida.( waktu utk
monosakarida 30 menit sdgkan disakarida
> 30 menit )

38
 2. Osazon
 Test osazon penting untuk identifikasi gula
karena osazon berbagai karbohidrat
mempunyai bentuk kristal dan titik lebur yang
berbeda.
 Pada pembentukan osazon hanya C karbonil
(gugus aldehida atau keton) dan atom C yang
bersebelahan letaknya turut bereaksi.

39
3 Interkonversi
 Dalarn larutan alkali lemah seperti Ba(OH)2 dan
Ca(OH)2 glukosa dapat berubah menjadi fruktosa atau
manosa dan sebaliknya. Ini terjadi melalui bentuk
enendial.

40
 4. Oksidasi
 Oksidasi gugus aldehida suatu aldosa 
suatu asam aldonat : asam glukonat.
 Oksidasi pada gugus alkohol primer
suatu asam uronat, :asam glukuranat.
 Oksidasi dengan asam nitrat pekat  asam
sakarat dengan 2 gugus COOH.

41
42
  Hidrolisis pati pemanasan dgn
asam encer  amilodestrin (warna
biru) akroodekstrin ( merah), maltosa
dan glukosa yang tidak memberi
warna dengan iodium

43
 PERCOBAAN KARBOHIDRAT
1. Test Molisch
Dasarnya adalah pembentukan furfural
atau turunannya disebabkan daya dehidrasi
asam pekat terhadap karbohidrat. Dengan
-naftol, furtural akan membentuk suatu
senyawa yang berwarna ungu.
2. Pembentukan Osazon
Suatu aldosa atau ketosa akan bereaksi
dengan fenilhidrazin membentuk
fenilhidrazon kristal

44
 3. Test Benedict
Larutan tembaga alkalis akan direduksi oleh
gula yang mempunyai gugus aldehida atau
keton bebas Cu2O endapan merah bata.

4. Modifikasi Test Barfoed

Test ini ditujukan untuk membedakan
monosakarida dari disakarida. Perbedaan
dengan test Benedict ialah bahwa pada
percobaan ini reduksi terjadi dalam suasana
asam. Pereaksi terdiri dari larutan
kupriasetat yang ditambah dengan asam
laktat

45
 5. Test Seliwanoff
Pada umumnya reaksi ini spesifik untuk
ketosa. Dasarnya ialah pembentukan 4
hidroksime furfural yang bereaksi dengan
resorsinol (1,3-dihidroksi benzen)
membentuk suatu senyawa berwarna merah.

6. Test Tauber Terhadap Pentosa

Pereaksi terdiri atas larutan benzidin 2%
dalam asam.asetat glasial  Warna merah
cherry.

46
 7. Reaksi Tollens
Reaksi ini untuk pentosa yang
membedakannya dari heksosa.

8. Peragian
 hidrolisa dengan menggunakan ragi /
enzim yg cocok Alkohol + CO2

9. Test Asam Musat

Dari semua karbohidrat hanya galaktosa
dan laktosa yang pada oksidasi dengan
asam nitrat menghasilkan asam yang tidak
dapat larut. .
47
 10. Hidrolisis Sukrosa dengan HCl
 monosakarida  test Benedict dll

11. Test Iodium

Metoda
 Letakkan sejumlah kecil pati pada suatu
piring reaksi. Tambahkan setetes larutan
iodium encer. Perhatikan warna biru yang
terbentuk.
 Lakukan juga percobaan ini terhadap
dekstrin, glikogen, gummi arabikum, inulin
dan agar-agar.

48
 LIPIDA

Fungsi Utama Lipida :

1. Komponen struktural utama pada membran sel.
2. Penyimpan bahan bakar kaya energi

49
 II. LEMAK
Definisi
“ Suatu senyawa organik yang heterogen yang
mengandung asam lemak yang mempunyai
sifat – sifat ; relatif tidak larut dalam air tapi
larut dalam pelarut organik yang non polar
seperti eter, kloroform ,benzen dan lain –
lain.”

50
 Asam lemak :
 Asam karboksilat alifatik yang sebagian besar
dari hidrolisa lemak alami dan minyak
 Pada umumnya mempunyai jumlah atom
karbon genap
 Dapat dijenuhkan atau dapat mempunyai satu
atau lebih ikatan rangkap

Contoh ; R – CH2-CH2-COOH

51
 Asam Lemak Jenuh
Asam Jumlah Asal
Karbon/Struktur
Kaprilat 8 : CH3 (CH2)6COOH Lemak mentega dan
minyak kelapa
Kaprat 10: CH3(CH2)8COOH Minyak kelapa

Laurat 12: CH3(CH2)10COOH Minyak kelapa

Miristat 14: CH3(CH2)12COOH Minyak sayuran

Palmitat 16: CH3(CH2)14COOH Lemak hewan

Stearat 18: CH3(CH2)16COOH Lemak hewan dan

minyak sayuran
Arakidat 20: CH3(CH2)18COOH Minyak kacang
52
 Asam Lemak Tak Jenuh
Asam Jumlah Karbon/Struktur Asal

Palmitoleat 16: CH3(CH2)5CH=CH(CH2)7COOH Lemak

mentega
Oleat 18:CH3(CH2)7CH=CH(CH2)7COOH Semua
lemak
Arakidonat 20:CH3(CH2)4(CH=CHCH2)3CH=C Minyak
H(CH2)3COOH ikan

53
54
55
 KLASIFIKASI LEMAK :
1. Lemak sederhana: ester asam lemak
dengan senyawa alkohol ( gliserol )
a. Lemak ( fat )  ester asam lemak
dengan ester; trigliserida
b. Waxer (Lilin)  ester asam lemak
dengan alkohol rantai panjang.

56
 2. Lemak komplek : ester asam lemak dengan
senyawa lainnya
a. Fosfolipid di jaringan otak
Ex : gliserol fosfolipid, spingo fosfolipid
b. Glikolipid : adalah gabungan asam
lemak dengan spingosine dan
karbohidrat
Contoh lainnya ; - Sulfolipid
- Aminolipid
- Lipoprotein

57
 3.Precusor and Derived Lipids ;
- Asam lemak.
- Gliserol
- Steroid
- Alkohol – alkohol lainnya
- Benda keton
- Vitamin larut lemak
- Hormon

58
 PERANAN BIOMEDIK LEMAK

a. Makanan :
- Sumber bahan makanan berenergi tinggi
- Sumber vitamin larut dalam lemak; vitamin ADEK
- Asam lemak esensial
b. Dalam tubuh :
- Simpanan energi ; jaringan adiposa
- Insulater panas ; kulit / organListrik ; saraf
- Lipo protein ; - sel membran
- mitokondria
- transpor lemak

59
 c. Pengetahuan ; biokimia lemak:
penting untuk patofisiologis
penyakit – penyakit seperti ;
› Obesitas
› Hipertensi
› Diabetes melitus
› PJK
› Batu empedu

60
 IV. SUMBER LEMAK MAKANAN

 Minyak kelapa : kadar tertinggi

 Mentega
 Kadar lemak rendah dengan protein tinggi ; ikan
 Susu bubuk lebih besar dari susu murni
 Alpokat
 Kacang tanah
 Daging babi

61
 Sumber kolesterol ;
 Otak 3 gram / 100 gram
 Usus 1,5 gram / 100 gram
 Hati 0,8 gram / 100 gram
 Kuning telur 0,4 / 100 gram
Dianjurkan 300 mg hari.
Efek samping kolesterol terasa setelah
jangka panjang ( 20 th kemudian)
Misalnya ; Jantung koroner

62
 FUNGSI-FUNGSI KHUSUS DARI LIPID

1. Lipid Permukaan Tumbuhan :

- Merupakan penting bagi tumbuhan
hijau yang tumbuh dalam lingkungan
kering dimana air harus disimpan.
- Penting untuk menjaga penguapan air
( senyawa lilinnya)
- Mempunyai peranan melindungi

63
 2. Feromon :
- Merupakan zat yang digunakan oleh
serangga dan jenis lain untuk
berhubungan sebagai tanda isyarat
tertentu dalam melakukan aktifitas

64
 3. Prostaglandin ;
- Merupakan penyampai kimia lipid
dalam tubuh manusia
- Asam lemak dengan 20 karbon
- Dalam konsentrasi kecil mengadakan
reaksi fisiologik Sangat penting dalam
pengobatan peradangan dan alergi dan
radang sendi ( rheumatoid arthritis )

65
66
67
 Lemak dan Asam Lemak

68
 Following a hydration reaction, glycerol is bonded to three fatty acid molecules and water is given off.
Following a hydrolisis reaction, the bonds are broken due to the addition of water.

69
 A. Types of fatty acid B. Types of fats

A. A fatty acid has a carboxyl group attached to a long hydrocarbon chain. If there are double bond between some of
the carbons. If the chain, the fatty acid is unsaturated. If there are no double bonds, the fatty acid is saturated. B.
Space-filling models of an unsaturated fat and a saturated fat
70
 Fosfolipida : Komponen Membran

71
 ASAM NUKLEAT
ADA 2 jenis :
1. DNA
2. RNA

Fungsi Utama DNA :

1. Penyimpan informasi genetika.

Fungsi Utama RNA :

2. transmisi informasi genetik. (mRNA)
3. Translasi mRNA (tRNA dan rRNA)

72
 ASAM NUKLEAT

73
 ASAM NUKLEAT

74
 ASAM NUKLEAT

75
 ASAM NUKLEAT

76
 ASAM NUKLEAT

77
 ASAM NUKLEAT

78
 ASAM NUKLEAT

79
 ASAM NUKLEAT

80
 ASAM NUKLEAT

81
 ASAM NUKLEAT

82
 ASAM NUKLEAT

83
 ASAM NUKLEAT

84
 ASAM NUKLEAT

85
 ASAM NUKLEAT

86
87
88
89
 Nucleotides RNA Structure

90
91
92
 PROTEIN

1. Polimer asam amino

2. Memiliki banyak fungsi

93
 III. PROTEIN

“ Suatu senyawa organik yang bila

dihidrolisis akan menghasilkan beberapa
asam amino “

|
R-C-NH2
|
COOH

94
 KLASIFIKASI
7 gol berdsrkan struktur rantai samping R. sbg
berikut:
(1) Dengan rantai samping alifatik.
Contoh: glisin, alanin, valin, leusin dan
isoleusin.
(2) Dengan rantai samping yg mengandung gugus
Hidrofisil ,contoh: serin, treonin.
(3) Dengan rantai samping yg mengandung atom
sulfat. Contoh: sistein, metionin.
(4) Dengan rantai samping yg megandung gugus
COOH atau amidanya. Contoh: asam
aspartat, asparagin, asam glutamat,
ghitamin.
95
 (5) Dengan rantai samping yg mengandung
gugus NH2 . .
Contoh: arginin, lisin, hidroksilisin.
(6) Dengan rantai samping yg mengandung
cincin aromatik.
Contoh: fenilalanin, tirosin dan
triptofan.
(7) Asam imino.
Contoh: prolin, 4-hidroksiprolin.

96
 Komposisi Kimia Protein

Sebagian besar protein terdiri dari unsur-unsur

karbon, hidrogen, oksigen dan nitrogen dgn
perincian sbb :
C =50 - 55%
H = 6 - 7,3%
O =19 - 24% %
N = 13 - 19% (= 16% utk penetapan kadar protein
dlm zat makanan atau cairan biologis).
Unsur-unsur lain yg sering juga terdpt di dlm
protein adalah S, P, Fe, Mn, I, Cu, Zn dll

97
 Klasifikasi

Klasifikasi protein berdasarkan rumus bangun

sangat sulit, karena rumus bangun protein
belum diketahui seluruhnya. Klasifikasi yang
lazim dikemukakan ialah yang berdasarkan
atas daya larutnya dan komposisi kimianya
terutama asam amino.

98
 1. Simple Protein
 asam amino L- atau derivatnya.
Contoh;Albumin,Globulin,Glutelin,Prolamin
,Albuminoid(Skleroprotein),Histon,Protamin
2. Conjugated Protein
Protein yg bergbg dgn zat yg bukan protein
gugus prostetik.
(a ) Alit kleoprotein
Gugus prostetiknya ialah asam nukleat.
Contoh: nuklein, nukleohiston

99
 .
(b) Glikoprotein
Gugus prostetiknya ialah karbohidrat, yang
pada hidrolisis menghasilkan heksosamin.
Contoh: musin dlm saliva, 1-globulin dan 2-
globulin dlm plasma.
(c) Fosfoprotein
Senyawa dgn ggs prostetiknya mengandung
fosfor, tetapi bukan fosfolipid atau asam
nukleat.
Contoh: kasein dalam susu.

100
 (d ) Kromoprolein
Senyawa yang mengandung gugus kromoforik.
Contoh: hemoglobin, hemosianin, sitokrom,
flavoprotein.

(e) Lipoprotein
Gugus prostetiknya ialah suatu lipid spt: triasilgliserol,
fosfolipid, kolesterol dll.
Contoh: kilomikron, VLDL (very low density
lipoprotein). LDL (low density lipoprotein) dalam
darah.
(f ) Metalloprotein
Gugus prostetiknya ialah suatu logam.
Contoh: seruloplasmin (Cu), siderofilin (Fe).

101
 (3) Menurut btknya molekul Protein dibagi dlm 2 gol:
(a) Protein Globuler
Protein ini mempunyai perbandingan sumbu
(panjang : lebar) < 10.
Contoh: insulin, albumin dan globulin plasma,
ribonuklease dan pepsin.
(b ) Protein Fibrous
Protein ini berbtk spt batang dgn perbandingan
sumbu > 10.
Contoh: fibrinogen, keratin, miosin.

102
 Sifat-sifat Umum Protein

(1) Protein mrpkan suatu makromolekul yg dlm

larutan membentuk koloid liofil (emulsoid).

(2) Hidrolisis protein menghslkan asam amino-L-

.
Hidrolisis protein dpt dilakukan dgn :Asam
spt;HCl 6 N atau H2SO4 8 N, disertai
pemanasan. Dgn HCl 6 N pada suhu 110°C
sebagian besar protein dpt dihidrolisis
sempurna selama 20 - 70 jam.

103
 (5) Struktur Protein
- Asam-asam amino dlm molekul protein
diikat dgn ikatan peptida.
- Macam, jumlah dan urutan asam amino di
dlm molekul protein menentukan struktur
primer  merupakan rantai poli peptida.
- Rantai tadi terlipat membentuk heliks.
Btk heliks ini dipertahankan oleh ikatan
disulfida dan ikatan hidrogen. Ini
merupakan struktur sekunder.

104
 - Struktur sekunder tersusun membentuk
lapisan,kristal, atau serabut struktur tersier.
Struktur tersier dipertahankan oleh ikatan
hidrogen dan gaya Van der Waals.
- Beberapa protein mempunyai struktur kwartemer
yaitu susunan beberapa unit yang mempunyai
struktur primer sekunder dan tersier. Struktur
kwarterner ini sangat penting untuk fungsi
suatu protein, misalnya enzim.

105
 (6) Denaturasi Protein

 Denaturasi adalah perubahan sifat fisik dan faal suatu

protein akibat pecahnya ikatan hidrogen dan ikatan
nonpolar di dlm molekul protein, shg terjadi perubahan
pd struktur sekunder, tersier dan kwartemer. '
 Denaturasi protein dpt terjadi oleh: zat asam atau basa
kuat, logam berat, pemanasan, alkohol, sinar-X, sinar
ultraviolet, zat kimia seperti urea dan sebagainya.
 Perubahan-perubahan yg terjadi pd protein akibat
denaturasi ialah berkurangnya daya larut protein,
hilangnya aktivitas enzim dan hormon, berubah atau
hilangnya sifat aslinya

106
 Test PROTEIN
1. Reaksi Biuret
 reaksi terhadap ikatan peptida.Biru
lembayung.
2.Pengaruh Logam Berat
 Presipitat
3."Salting Out" Protein
4. Kolorimetri
Beberapa asam amino memberi reaksi
warna yg khusus. Intensitas warna dpt dipakai
utk menentukan asam-asam amino ini secara
kwantitatif.

107
 Gambar 4-1. Reaksi Ninhidrin

108
 5. Kromatografi
Cara ini banyak dipakai sedikit bahan.
a. Kromatografi kertas saring.
b. Kromatografi lapis tipis (Thin Layer Chromatography).
Dalam waktu terakhir ini kromatografi lapis tipis,
banyak menggantikan kromatografi kertas saring
karena:
- Pemisahan zat-zat dapat lebih sempurna  jenis
adsorbent dapat dipilih.
- Waktu pemisahan lebih cepat
c. Ion-Exchange Chromatografi (Moare & Stein). Untuk
pemisahan asam amino digunakan adsorbent yang
terdiri dari partikel-partikel polar

6. Cara Biologis

109
 ASAM AMINO
 ASAM α - AMINO MERUPAKAN ASAM AMINO
YANG TERBENTUK SEBAGAI HASIL
HIDROLISIS PROTEIN
 KARBON α PADA ASAM AMINO MERUPAKAN
PUSAT KIRAL, KECUALI PADA GLISIN
 ASAM AMINO PENYUSUN PROTEIN: 20 JENIS
 DARI 20 JENIS ASAM AMINO: 8 DIANTARANYA
MERUPAKAN ASAM AMINO ESENSIAL BAGI
ORANG DEWASA

110
111
112
113
114
 SIFAT-SIFAT ASAM AMINO
 Asam amino merupakan kristal putih yang
larut dalam air (kecuali sistin dan
tirosin)dan dalam asam /alkali kuat dan
amonium sulfat atau natrium klorida
 Beberapa asam amino seperti glisin, alanin,
serin dan prolin rasanya manis; triptofan dan
leusin rasanya tawar, sedangkan arginin
rasanya pahit.
 Semua asam amino kecuali glisin
mengandung atom C asimetris, keaktifan
optis,  memutar bidang cahaya polarisasi
ke kiri (-) atau ke kanan (+).

115
 Semua asam amino bersifat amfoter: berionisasi
sebagai asam (COO-) dan basa (NH3+) dan 
garam dengan alkali/ asam.

Pada pH tubuh (pH = 7,4) asam amino 

"zwitterion".

Pada pH isoelektrik (pI) muatan positif dan

negatif asam amino sama besar, pH ini asam
amino tidak bergerak di dalam medan listrik.

116
 REAKSI KIMIA
senyawa berwarnasecara kwalitatif
/kwantitatif.
1. Reaksi umum untuk asam amino
(Reaksi Ninhidrin).
suatu komplek berwarna biru (kuning
untuk prolin dan OH-prolin). Pengukuran
intensitas warna biru itu merupakan dasar
penetapan kwantitatif asam amino- (lihat
Gbr.4-1).

117
 Reaksi-reaksi warna khusus

ASAM AMINO NAMA WARNA

REAKSI
Arginin Sakaguchi merah
Histidin, tirosin Pauly merah
Triptofan Hopkins-Cole ungu
Triptofan Ehrlich biru
Tirosin Millon merah
Tirosin, triptofan Xonthoprotein kuning
dan fenilalanin
Sistein Nitroprusside merah

118
 PEPTIDA
 Protein merupakan rangkaian asam amino
yang berikatan satu sama lain dengan ikatan
peptida, dibentuk antara gugus karboksil
asam amino yang satu dengan gugus amino
asam amino berikutnya (lihat Gambar 4-2).
.
.

119
 - Zat-zat terdiri dari 2 asam amino dipeptida,
3 asam amino disebut tripeptida dan
seterusnya tetrapeptida, pentapeptida,
oktapeptida dan seterusnya.
- Polimer yang terdiri dari asam amino
kurang dari 100 buah disebut polipeptida
- lebih dari 100 asam amino disebut protein

120
 Asam amino yg diperlukan tubuh dpt dibagi
dlm 2 kelompok, yaitu:
1.Asam amino esensial
asam amino yg mutlak hrs ada dlm
makanan, krn tdk dpt disintesis oleh tubuh.
Utk manusia, asam amino tersebut ialah:
triptofan, fenilalanin, lisin, treonin, valin, metionin,
leusin
2.Asam amino non-esensial yg dpt disintesis
oleh tubuh sendiri. Asam amino ini juga perlu
terdpt dlm makanan sebagai sumber nitrogen.

121
 ASAM AMINO ESENSIAL
Asam amino yang harus disediakan dari diet (bahan makanan) bagi
manusia

1. VALIN (Val)
2. LEUSIN (Leu)
3. ISOLEUSIN (Ile)
4. TREONIN (Thr)
5. METIONIN (Met)
6. FENIL ALANIN (Phe)
7. TRIPTOFAN (Trp)
8. LISIN (Lys)
9. Histidin (His)*, kadang-kadang dianggap non-esensial
10. Arginin(Arg)**, esensial khusus bagi anak-anak yang sedang
dalam pertumbuhan
122
 ASAM AMINO ESENSIA DAN
SIKLUS UREA
 Asam amino yang kerangka karbonnya tidak dapat
disintesis oleh hewan, dapat disintesis dengan
proses transaminasi dari kerangka asam-asam α –
keto, yang dikatalisis oleh enzim aminotransferase.
 Bagi orang yang mengalami kelainan genetik untuk
sintesis enzim yang terlibat dalam pembentukan
urea, akan mengalami ketidakmampuan dalam
mengubah amonia menjadi urea.

123
 lanjutan
 Orang yang demikian, tidak mampu mentoleransi
bahan makanan kaya protein, karena asam-asam
amino yang dicerna lebih dari kebutuhan sehari-
hari untuk sintesis protein akan dideaminasi dalam
hati, yang akan menghasilkan amonia bebas dalam
darah.
 Amonia merupakan senyawa beracun yang
menyebabkan kelainan mental, keterlambatan
pertumbuhan, sampai koma dan kematian bila
jumlahnya berlebihan.
124
 lanjutan
 Bagi seseorang yang mengalami kelainan dalam siklus urea (NH4 +
 + carbamoilfosfat + Ornitin – Sitrulin - Arginosuksinat -
Arginin - Urea + Ornitin) dapat dibuat perlakuan dengan cara
mengganti dalam bahan makanannya dengan asam-asam α - keto
yang analog dengan asam-asam amino esensial.
 Asam-asam α-keto analog, kemudian dapat menerima gugus-gugus
amino dari asam-asam amino non-esensial dengan aksi enzim
aminotransferase.
 Dengan demikian asam-asam amino esensial dapat tersedia untuk
biosintesis, dan asam-asam amino non-esensial dipertahankan
dalam pengiriman gugus-gugus aminonya ke dalam darah dalam
bentuk amonia

125
 ASAM AMINO NON ESENSIAL
 ADALAH ASAM AMINO YANG DAPAT
DISENTESIS DALAM TUBUH DARI
PREKURSOR ASAM AMINO LAIN
 Terdiri atas 12 jenis: Gly. Ala, Ser, Cys, Pro, Tyr,
Asp, Glu, Asn, Gln, Arg dan His
 Asam amino bersifat amfoter, yaitu dapat bersifat
sebagai asam dan memberikan proton kepada
basa kuat, atau dapat bersifat sebagai basa dan
dapat menerima proton dari asam kuat.
126
 PEMBAGIAN ASAM AMINO
BERDASARKAN RANTAI SAMPING (R)

1. R non-polar: gly, ala, val, leu, ile, phe, trp, dan

pro
2. R mengandung gugus OH: ser, thr dan tyr
3. R mengandung gugus karboksil: asp dan glu
4. R mengandung gugus amida: asn daqn gln
5. R dengan gugus amino yang bersifat basa: lys,
arg dan his
6. R mengandung S: cys dan met

127
 SIFAT RANTAI SAMPING
 R NON POLAR
Rantai samping ini bersifat hidrofob, yang bila
molekul protein sangat besar menggulung (fold) maka
gugus ini cenderung digulung (folded) berurutan dari
pada dengan gugus-gugus lain yang sangat polar atau
pada molekul air dalam larutannya
 R MENGANDUNG GUGUS OH
Rantai samping ini membawa gugus alkohol atau
phenol. Dalam lingkungan selular, R ini tidak bersifat
asam atau basa tetapi polar dan hidrofil.
128
 lanjutan
 Sifat polar-hidofil ini cenderung bertindak
sebagai penyumbang ikatan hidrogen ataupun
penerima ikatan hidrogen
 Selama rantai protein mengalami folded sampai
pada bentuk akhirnya, R ini cenderung menonjol
keluar (stick out) pada fase air lingkungan

129
 lanjutan
 R BERSIFAT ASAM
Asp dan Glu mempunyai gugus karboksil pada
rantai sampingnya, tetapi dalam molekul protein
gugus ini berada sebagai ion karboksilat, COO-
dalam medium netral atau agak basa (seperti
dalam cairan tubuh). Asp dan Glu seringkali
berubah menjadi Asn dan Gln yang mengandung
gugus amida yang bersifat polar hidrofil

130
 lanjutan
 R BERSIFAT BASA
Gugus amino pada lys menyebabkan asam amino
ini bersifat basa dan hidrofil dan dapat bertindak
sebagai ikatan hidrogen donor atau akseptor.
Gugus guanidin pada arg bertindak sebagai gugus
penerima proton yang sangat baik yang pernah
ditemukan dalam organisme. Gugus ini berada
dalam bentuk terprotonasi dalam medium yang
agak basa

131
 lanjutan
 R MENGANDUNG BELERANG (S)
Gugus merkaptan atau sulfihidril (-SH) pada cys
mudah dioksidasi menjadi disulfida atau sebaliknya
disulfida mudah direduksi menjadi merkaptan.
RSH ↔ R-S-S-R + H2O
Sifat mudah mengalami oksidasi dan reduksi ini,
menyebabkan cystein (bentuk tereduksi) dan cystin
(bentuk teroksidasi) menjadi sangat penting dalam
molekul protein, khususnya sebagai pelindung seperti
pada rambut, kuku dan kulit kerang.
132
 TURUNAN ASAM AMINO
BUKAN PROTEIN
1. ADA LEBIH DARI 150 MACAM,
2. BETA-ALANIN,BAGIAN DARI STRUKTUR CoA-SH
3. GABA, ASAM AMINO GAMA BUTIRAT, YANG
BERHUBUNGAN DENGANTRANSMISI INPULS SYARAF
4. HOMOSISTEIN, ZAT PERANTARA DALAM PROSES
METABOLISME
5. ORNITIN, ZAT PERANTARA DALAM PROSES
METABOLISME
6. D-SERIN, YANG DITEMUKAN PADA CACING TANAH
7. D-ALANIN, YANG TERDAPAT PADA OTOT IKAN GURITA
DAN DARAH TIKUS BESAR
8. D-ORNITIN, YANG TERDAPAT PADA IKAN HIU
133
 STRUKTUR ZWITTERION

134
 REAKSI –REAKSI ASAM
AMINO
 Terbentuknya ion amfoter ( zwitterion)
berpengaruh pada titrasi asam amino. Pada titrasi
asam amino alanin-HCl 0,1 M dengan larutan
KOH, memperlihatkan bahwa untuk mencapai
pKa1 dibutuhkan 0,5 mol KOH permol alanin-
HCl dan untuk mencapai titik ekivalen kedua
dibutuhkan 2,0 mol KOH. Pada titik akhir titrasi
atau titik ekivalen kedua tercapai pada pH sekitar
12.

135
 lanjutan
 Disamping reaksi yang berhubungan dengan sifat
keasaman dan kebasaannya, asam amino
menjalankan beberapa reaksi khusus untuk gugus
karboksilat dan aminonya, misalnya gugus karboksil
dapat diesterifikasi dengan alkohol dalam suasana
asam atau gugus amino dapat diubah menjadi amida.
 Reaksi-reaksi tersebut sangat berguna dalam
modifikasi atau berfungsi sebagai pelindung bagi
salah satu dari kedua gugus fungsi selama proses
pembentukan ikatan peptida atau protein
136
 LANJUTAN
 Selain reaksi dengan asam basa, asam amino juga
dapat bereaksi dengan senyawa lain sesuai sifat
gugus –COOH dan gugus -NH2. Gugus –COOH
dapat bereaksi dengan alkohol dalam suasana
asam membentuk ESTER, dan ester yang
terbentuk bila direaksikan dengan NH3 akan
menghasilkan suatu AMIDA. Bila NH3 digantikan
oleh asam amino lain (atau sejenis) akan
terbentuk PEPTIDA.

137
 lanjutan
 Suatu peptida yang mempunyai 2 buah ikatan
peptida atau lebih dapat bereaksi dengan ion Cu2+
dalam suasana basa membentuk senyawa kompleks
yang berwarna biru-ungu, yang dikenal dengan
REAKSI BIURET.
 Untuk menentukan gugus amino bebas pada asam
amino, peptida atau protein, VAN SLYKE
mereaksikan gugus amin pada asam amino dengan
asam nitrit dengan melepaskan gas N2 yang dapat
diukur volumenya.
138
 lanjutan
 Oksidator lunak seperti NINHIDRIN dapat bereaksi
dengan asam amino membentuk HIDRINDANTIN,
yang dapat bereaksi lebihlanjut dengan NINHIDRIN
dan AMONIA membentuk PRODUK YANG
BERWARNA BIRU.
 Gugus amin pada asam amino dapat pula bereaksi
dengan DANSILKLORIDA menghasilkan derivat
dansil asam amino yang BERFLUORESENSI,
sehingga dapat digunakan untuk deteksi asam amino
dalam KONSENTRASI RENIK.
139
 lanjutan
 Reaksi asam amino dengan FENILISOTIOSIANAT
yang disebut dengan REASKI EDMAN
menghasilkan FENILTIOKARBAMIL yang dalam
SUASANA ASAM membentuk FENILHIDANTOIN
dengan cara siklisasi. Reaksi ini hanya dapat
berlangsung dengan gugus –NH2 yang terdapat
pada asam amino ujung suatu peptida, sehingga
dapat digunakan untuk penentuan asam amino
ujung suatu peptida.

140
 lanjutan
 Secara bersama-sama gugus –COOH dan –NH2
dapat bereaksi dengan ion logam berat seperti Cu2+,
Co2+, Mn2+ dan Ca2+ membentuk SENYAWA
KHELAT.
 Gugus R (misal –SH) pada asam amino tertentu
(misal sistein) dapat bereaksi dengan senyawa atau
ion lain. Gugus –SH pada molekul SISTEIN dapat
bereaksi dengan ion Ag+ atau Hg2+ atau proses
oksidasi 2 molekul SISTEIN membentuk molekul
SISTIN dengan bantuan ION BESI (Fe3+)
141
 PEPTIDA dan PROTEIN

 Peptida diperoleh dengan cara HIDROLISIS TIDAK

SEMPURNA protein. Hidrolisis sempurna protein
akan menghasilkan asam-asam amino. Sifat peptida
ditentukan oleh gugus –NH2, gugus –COOH dan
gugus R. Sifat asam – basa pada suatu peptida
rantai panjang TIDAK LAGI DIPENGARUHI oleh
gugus –NH2 dan –COOH asam amino ujung. Titik
ISOELEKTRIK peptida sama dengan asam amino
dan REAKSI BIURET merupakan REAKSI WARNA
untuk PEPTIDA dan PROTEIN.
142
 lanjutan
 Protein yang larut dalam air akan membentuk ion
yang bermuatan positif dan negatif. Dalam suasana
asam molekul protein akan membentuk ion positif
dan dalam suasana basa akan membentuk ion
negatif. Protien dengan jumlah muatan positif sama
dengan jumlah muatan negatif disebut zwitterion.
Ionisasi protein sama dengan ionisasi asam amino
yaitu:
 Protein+  +Protein- + H+
 +Protein-  Protein- + H+

143
 lanjutan
 Protein mempunyai titik isoelektrik yang berbeda-beda.
Misal albumin telur = 4,55 – 4,90; isulin pankreas = 5,30
– 5,35; albumin serum darah = 4,88; kasein susu sapi =
4,6; gelatin kulit sapi = 4,8 – 4,85; globulin serum darah
= 5,4 – 5,5; fibroin sutera = 2,0 – 2,4 dan gliadin terigu =
6,5.
 Titik isoelektrik telur mempunyai arti penting karena pada
umumnya sifat fisika dan kimia erat hubungannya dengan
pH isoelektrik ini. Pada pH di atas titik isoelektrik
protein bermuatan negatif, sedangkan di bawah titik
isoelektrik protein bermuatan positif.
144
 lanjutan
 Oleh karena itu untuk mengendapkan protein dengan
ion logam diperlukan pH larutan di atas titik
isoelektrik, sedangkan pengendapan dengan ion negatif
memerlukan pH di bawah titik isoelektrik. Ion-ion
positif yang dapat mengendapkan protein antara lain:
Ag+, Ca2+, Zn2+, Hg2+, Fe2+, Cu2+ dan Pb2+. Ion salisilat,
trikloroasetat, pikrat, tanat dan sulfosalisilat adalah ion-
ion negatif yang dapat mengendapkan protein.
Berdasarkan sifat-sifat tersebut, putih telur atau susu
dapat digunakan sebagai antidotum atau penawar racun
apabila orang keracunan logam berat.
145
146
147
148
149
 Level of protein organization

150
151
152
 Water, Acids, Bases, and Buffers
 Kira-kira 60% dari berat tubuh orang dewasa
atau sekitar 75% dari berat tubuh anak adalah air
yang berfungsi sebagai pelarut, transportasi
molekul, dll.
 Air terdistribusi diantara bagian intraseluler dan
ekstraseluler, cairan interstisial, darah dan lymph
 Orang yang gemuk memiliki percentase air lebih
rendah dibanding orang kurus
 Pula wanita dibanding pria, orang tua dibanding
pemuda

153
 Air
 Jumlah cairan tubuh dipengaruhi oleh:
umur, aktivitas, & tekanan hidrostatik
 Keseimbangan cairan: Input cairan  output cairan
 Jalur pembuangan air saling berhubungan
c/ udara panas: keringat >, urin <
udara dingin: keringat <, urin >
 Air oksidasi: 0,6 gr air/gr KH; 1,07 gr air/gr lemak;
0,41 gr air/gr protein

154
  40% intraseluler
 60% ekstraseluler
 Ekstr = cairan plasm
darah
 Interstisial= cairan
ruang antar membran
antar sel

155
 pH
 pH = - log [H+]  pada air murni pH=7
 pH rendah = [H+] tinggi;
pH tinggi = [H+] rendah
 Asam  donor proton; basa  akseptor proton
 Asam/ basa kuat (HCl, H2SO4/ NaOH, KOH): larutan
asam/basa yang terdissosiasi secara lengkap
 Asam/ basa lemah : larutan asam/ basa yang terdissosiasi
sebagian
 Sebagian besar zat biokimia asam lemah  sistem
dapar/buffer/ penyangga: mencegah perubahan pH jika
terjadi produksi atau konsumsi proton
 Sistem dapar fisiologis: bikarbonat, orthofosfat, & protein

156
 Keseimbangan asam-basa tubuh
 Asam/ basa dalam tubuh  sifat asam/ basa yg
sesungguhnya dlm arti kimia
 Asam  pH<7 atau basa  pH>7, tetapi asam = pH <
pH darah normal atau basa = pH > pH darah normal
 pH darah normal 7,35-7,45
 Mekanisme di dlm tubuh harus mampu
mempertahankan pH darah dalam rentang normal 
mekanisme kompensasi

157
 Elektrolit ~ Mineral
 4% penyusun tubuh adalah mineral
 Peranannya dlm tubuh:
1. kofaktor/aktivator enzim
2. pembentuk garam appatite pd tulang & gigi
3. komponen hormon
4. komponen senyawa biologis aktif
 Kelompok mineral tubuh
1. Elemen utama: C,H,O,N,S,P, Mg, Na,K, Cl
2. Trace elements: Co, Cu, Zn, I, Fe, Silikon, Mn,
Mo, Se, Cr
3. Dibutuhkan binatang, blm tentu oleh manusia:
Arsen, Cad, Ni, Silikon, Timah, Vanadium
4. Bersifat racun untuk manusia & binatang: Ag,
Hg, Pb
 Kebanyakan dlm bentuk garam sukar larut, kec. Na & K 
diekskresi mll tinja

158
 Mineral
 Transport & penyimpanan perlu protein carrier
 Co-transcobalamin, Fe-transferin, Cu-
albumin, Mn-globulin, dll
 Ekskresi mll empedu (Cr, Cu, Mn, Zn), urin (Co,
Cr, Mo, Zn), & lepasan sel mukosa (Fe, Zn)
 Fungsi saling berkaitan: Ca-P, Na-K

159
 Atoms

Element Percent by mass

Oxygen 65
Carbon 18
Hydrogen 10
Nitrogen 3
Calcium 1.5
Phosphorus 1.2
Potassium 0.2
Sulfur 0.2
Chlorine 0.2
Sodium 0.1
Magnesium 0.05
Iron, Cobalt, Copper, Zinc, Iodine <0.05 each
Selenium, Fluorine <0.01 each

CHNOP + Ca = 6 most common elements in the body by mass

160
161
 24 elements are known to be essential for the structure and
function of the body.

162
 GUGUS FUNGSI DALAM SENYAWA BIOLOGIS

 Gugus fungsi sebagai penentu jenis reaksi yang terjadi,

reaktivitas, dan sifat molekul yang dibentuknya
 Reaksi yang terjadi umumnya adalah:
 Reaksi pemindahan gugus
 Reaksi oksidasi-reduksi
 Penataan kembali (isomerisasi)
 Reaksi pemotongan
 Reaksi kondensasi

163
165
166
169
Gugus Fungsional
171
172
 SINTESIS
&

DEGRADASI

173
 RINGKASAN METABOLISME

174
175
176
 KARTBOHIDRAT PROTEIN LEMAK

------------------ PENCERNAAN DAN ABSORBSI -----------

MONOSAKARIDA ASAM LEMAK

ASAM AMINO DAN GLISEROL
/TERUTAMA GLUKOSA

-------------- KATABOLISME -------------

ASETIL - koA

SIKLUS ASAM 2H+

LINTASAN SITRAT
KATABOLISME
UNSUR MAKANAN CO2 ATP

177
 LINTASAN UTAMA METABOLISME
KARBOHIDRAT
MAKANAN GLIKOGEN

GLUKOSA Jalur Pentosa

GLUKOSA
Fosfat
FOSFAT

glikolisis TRIOSA RIBOSA RNA

FOSFAT FOSFAT DNA

PIRUVAT LAKTAT Asil

ASAM
Gliserol/
AMINO
ASAM Lemak
PROTEIN ASETIL KOA
LEMAK

Asam SIKLUS ASAM

Amino SITRAT
178
 JALUR METABOLISME LEMAK
TRIASIL GLISEROL STEROID
(LEMAK)
ESTERIFIKASI LIPOLISIS

DIET ASAM
LEMAK ß-OKSIDASI
LIPOGENESIS KOLESTEROL
ASETIL ko-A

BENDA KETON
SIKLUS
KARBOHIDRAT, ASAM
LEMAK SITRAT

179
 LINTASAN METABOLISME PROTEIN
DIET PROTEIN

Protein jaringan ASAM AMINO DERIVAT NITROGEN

(non protein

TRANSAMINASI BENDA KETON

KARBOHIDRAT/G NITROGEN AMINO

LUKOSA DALAM GLUTAMAT ASETIL-KOA

DEAMINASI SIKLUS ASAM

SITRAT

NH3

UREA/UREUM

180
 JALUR BERSAMA METABOLISME

TRANSPORT
ELEKTRON

181
 DAFTAR PUSTAKA
 Marks, Allan D. 2006. Marks’ Basic Medical
biochemistry a clinical approach second edition.
Wilkins
 Murray, R.K., Granner, D.K., Mayes, P.A., &
Rodwell, VW.1996. Harper’s Biochemistry. 24th
ed. London: Prentice-Hall International, Inc.

183