Biología, clase 4

Química Orgánica parte 2

Dr. Carlos Omar Fajardo
Universidad Mariano Galvez
 ENZIMAS
Son biomoléculas cuya función es
aumentar la velocidad de las reacciones
bioquímicas, actúan por lo tanto como
catalizadores biológicos.
¿Cuál es su naturaleza química?

La gran mayoría de las enzimas son

proteínas.
Sin embargo existen algunos ARN que
pueden actuar como enzimas (ribozimas)
 ¿Cuál es la estructura de una
proteína?
Las proteínas son macromoléculas,
polímeros de aminoácidos
Analizando estas palabras…
Makrós: grande
Polymerés: compuesto de varias partes

Son cadenas simples, no ramificadas, de

aminoácidos unidos unos a otros.
 ¿Cuál es la estructura de un
aminoácido?
Todos los aminoácidos están formados
por un grupo amino y un grupo carboxilo.

Amino Carboxilo
¿ Una misma enzima cataliza las
distintas reacciones?

No, las enzimas son específicas, cada una

cataliza una determinada reacción.
La alta especificidad
se debe a que su
estructura terciaria
le permite formar
cavidades llamadas
sitios activos, lugar
donde se ubica el
sustrato durante el
proceso de catálisis.
 La enzima se une
específicamente a las
moléculas denominadas
sustratos, formando un
complejo enzima-sustrato y
favoreciendo su transformación
en productos
 sustrato

Complejo
enzima-sustrato

productos
Una Reacción
Enzimática:
 ¿La velocidad de una reacción
catalizada por una enzima es
siempre la misma?
No, depende de muchos factores entre los
que se cuentan:

Concentración del sustrato

Temperatura
pH
 Concentración de sustrato

A mayor concentración de sustrato es

mayor la velocidad.
Pero no aumenta indefinidamente, cuando
no hay más enzima para unirse al sustrato
se alcanza la velocidad máxima
 pH
Cada enzima tiene un pH óptimo en el
cual la actividad enzimática es máxima
 Temperatura
Cada enzima tiene una temperatura
óptima en la cual su actividad es máxima
 De modo que …

si variamos el pH o la temperatura, la
velocidad de la reacción catalizada por
una enzima también varía.
Los valores de pH y temperatura óptima
son aquellos a los cuales se alcanza la
máxima actividad enzimática o la mayor
velocidad de reacción
Desnaturalización de una Proteína

Estado Nativo Estado Desnaturalizado

Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden

superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida
a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija
 Desnaturalización de
la ribonucleasa. En
general, la
desnaturalización fuerte
produce una destrucción
permanente de la
molécula

Agentes desnaturalizantes: Se
distinguen agentes físicos (calor) y
químicos (detergentes, disolventes
orgánicos, pH, fuerza iónica).
 Cofactores Enzimáticos
Cofactor (Coenzima): Átomo, ion o molécula que participa en el
proceso catalítico sin ser enzima ni substrato.

Los cofactores participan de dos maneras distintas:

1. A través de una fijación muy fuerte a la proteína y salen

sin ser modificados del ciclo catalítico

2. Como un segundo substrato; salen modificados del ciclo

catalítico y por lo general requieren otra enzima para volver
al estado original.
Los cofactores enzimáticos suelen ser moléculas complejas,
que nuestro organismo no puede sintetizar, por lo general.

Por esa razón muchos cofactores enzimáticos deben ser, en

todo en parte, ingresados con la dieta; muchos de ellos son, por
lo tanto, vitaminas.
Ni todos los cofactores son vitamínicos ni todas las vitaminas
son cofactores enzimáticos
Cofactores de naturaleza vitamínica; ejemplos

1. Hidrosolubles
Tiamina Tiamina pirofosfato B1
Riboflavina Flavinas: FAD, FMN B2
Piridoxal Piridoxal fosfato B6
Cobalamina Coenzimas cobamídicos B12
Ác.Ascórbico Ac. Ascórbico C
Nicotinamida NAD+, NADP+ PP
Ác.Lipoico Lipoamida
Ác.Fólico Coenzimas folínicos
Ác.Pantoténico Panteteínas (CoA, p.e.)

2. Liposolubles
Naftoquinonas -Carboxilación K
Cofactores de naturaleza no vitamínica: ejemplos

Hemo Hemoenzimas, citocromos

Complejos Fe-S Ferredoxinas
Quinonas Tr.electrónico mitocondrial y fotosintético
Glutatión Redox; transporte de aminoácidos
ATP Transf.de fosfato y/o de energía
UTP Transf.de grupos glicosídicos
PAPS Transf.de grupos sulfato
S-AM Transf.de grupos metilo
Carnitina Transportador de grupos acil-
Vitaminas que no forman parte de cofactores enzimáticos

Liposolubles

Retinoides vit. A
Calciferoles vit. D
Tocoferoles vit. E
Modelo de Ajuste Inducido (Koshland)

Tanto la enzima como el

substrato sufren una
alteración en su estructura
por el hecho físico de la
unión.

Está mucho más de

acuerdo con todos los
datos experimentales
conocidos hasta el
momento.
 Clasificación y
Nomenclatura de
Enzimas
Nombre sistemático: Grupo transferido

ATP: hexosa fosfotransferasa

Donador Aceptor

Número sistemático Grupo Subgrupo

Enzyme
EC 2.7.1.1 Enzima
Comission
Sub-subgrupo

Nombre común: Hexokinasa

 Clasificación de enzimas: Grupos
1. Oxidorreductasas

2. Transferasas
•grupos aldehidos 
•gupos acilos
•grupos glucosilos
•grupos fosfatos (kinasas)

3. Hidrolasas
•Transforman polímeros en monómeros.
Actuan sobre:
•enlace éster
•enlace glucosídico
•enlace peptídico
•enlace C-N
4. Liasas
•(Adición a los dobles enlaces)
•Entre C y C
•Entre C y O
•Entre C y N

5. Isomerasas
•(Reacciones de isomerización)

6. Ligasas
•(Formación de enlaces, con
aporte de ATP)
Entre C y O
•Entre C y S
•Entre C y N
•Entre C y C
 Inhibición Enzimática
Inhibidor:
Efector que hace disminuir la actividad enzimática, a través de
interacciones con el centro activo u otros centros específicos
(alostéricos).

Esta definición excluye todos aquellos agentes que inactivan a

la enzima a través de desnaturalización de la molécula enzimática
 Inhibición reversible
(a) El inhibidor se fija al centro activo
de la enzima libre, impidiendo la
fijación del substrato: Inhibición
Competitiva

(b) El inhibidor se fija a la enzima

independientemente de que lo
haga o no el substrato; el inhibidor,
por tanto, no impide la fijación del
substrato a la enzima, pero sí impide
la acción catalítica: Inhibición No
Competitiva
(c) El inhibidor se fija únicamente al complejo enzima-substrato
una vez formado, impidiendo la acción catalítica; este tipo se
conoce como Inhibición Anticompetitiva
Inhibición Irreversible

- Los inhibidores irreversibles reaccionan con un grupo

químico de la enzima, modificándola covalentemente

- A diferencia de la inhibición reversible, el efecto de los

inhibidores irreversibles depende del tiempo de actuación
del inhibidor.

- Los inhibidores irreversibles son, por lo general, altamente

tóxicos.
Algunos tipos de inhibidores irreversibles

1. Reactivos de grupos -SH

2. Organofosfóricos

3. Ligandos de metales

4. Metales pesados
Gracias