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Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas reduciendo la energía de activación requerida. Las enzimas actúan sobre moléculas sustrato específicas convirtiéndolas en productos. La actividad de las enzimas puede verse afectada por inhibidores, activadores, cofactores, temperatura, pH y otros factores. Las enzimas muestran alta especificidad por el sustrato debido al encaje entre sus estructuras.
Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas reduciendo la energía de activación requerida. Las enzimas actúan sobre moléculas sustrato específicas convirtiéndolas en productos. La actividad de las enzimas puede verse afectada por inhibidores, activadores, cofactores, temperatura, pH y otros factores. Las enzimas muestran alta especificidad por el sustrato debido al encaje entre sus estructuras.
Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas reduciendo la energía de activación requerida. Las enzimas actúan sobre moléculas sustrato específicas convirtiéndolas en productos. La actividad de las enzimas puede verse afectada por inhibidores, activadores, cofactores, temperatura, pH y otros factores. Las enzimas muestran alta especificidad por el sustrato debido al encaje entre sus estructuras.
proteica que catalizan reacciones químicas, bajando la energía de activación ∆G.
Una enzima hace que una reacción química que es energéticamente
posible, pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad. En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas. La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los inhibidores enzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son moléculas que incrementan dicha actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas o fármacos son moléculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentración de la propia enzima y del sustrato, y otros factores físico-químicos. Las enzimas suelen ser muy específicas tanto del tipo de reacción que catalizan como del sustrato involucrado en la reacción. La forma, la carga y las características hidrofílicas/hidrofóbicas de las enzimas y los sustratos son los responsables de dicha especificidad. La constante de especificidad, es una medida de la eficiencia de una enzima, ya que la velocidad de la reacción se encuentra directamente relacionada con la frecuencia con la que se encuentran las moléculas de enzima y sustrato. Las enzimas también pueden mostrar un elevado grado de estereoespecificidad, regioselectividad y quimioselectividad. Emil Fischer en 1894 con base en sus resultados experimentales dedujo que ambas moléculas, la enzima y su sustrato, poseen complementariedad geométrica, es decir, sus estructuras encajan exactamente una en la otra, por lo que este modelo ha sido denominado como modelo de la «llave-cerradura», refiriéndose a la enzima como a una especie de cerradura y al sustrato como a una llave que encaja de forma perfecta en dicha cerradura. Una llave sólo funciona en su cerradura y no en otras cerraduras. Sin embargo, si bien este modelo explica la especificidad de las enzimas, falla al intentar explicar la estabilización del estado de transición que logran adquirir las enzimas. En 1958, Daniel Koshland sugiere: las enzimas son estructuras bastante flexibles y así el sitio activo podría cambiar su conformación estructural por la interacción con el sustrato. Como resultado de ello, la cadena aminoacídica que compone el sitio activo es moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo su función catalítica. En algunos casos, como en las glicosidasas, el sustrato cambia ligeramente de forma para entrar en el sitio activo.El sitio activo continua dicho cambio hasta que el sustrato está completamente unido, momento en el cual queda determinada la forma y la carga final. El nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la reacción química que cataliza, con la palabra terminada en -asa. Por ejemplo, lactasa proviene de su sustrato lactosa; alcohol deshidrogenasa proviene de la reacción que cataliza que consiste en "deshidrogenar" el alcohol; ADN polimerasa proviene también de la reacción que cataliza que consiste en polimerizar el ADN.
Oxidorreductasas: NAD+, NADP+,
FAD, hidrogenasas, peroxidasas. Transferasas: transaminasas, quinasas. Hidrolasas: glucosidasas, lipasas. Liasas: descarboxilasas. nicotin adenin dinucleótido o nicotinamida adenina dinucleótido Isomerasas: epimerasas. (abreviado NAD+ en su forma oxidada y NADH en su forma Ligasas: sintetasas, carboxilasas. reducida) Cada paso de una vía metabólica es catalizada por enzimas
La medida de la actividad enzimática en
fluidos biológicos o tejidos es importante para el diagnóstico de enfermedades. Baja concentración Alta concentración de sustrato de sustrato