Proteínas y

Enzimas
¿Qué lugar ocupan las
proteínas dentro de los
niveles de organización
biológica?

Proteínas

Dentro de este grupo se

encuentran también los
carbohidratos, lípidos y
ácidos nucleicos
Rol de la Síntesis por deshidratación e Hidrólisis en las
reacciones de las Biomoléculas

En el caso de las
proteínas, la
enzima proteasa
es quien lleva a
cabo la hidrolisis
agregando agua
 Proteínas
Elementos C, H, O, N, S
químicos
Unidad básica Aminoácido (se abrevia como “aa”)
(monómero)
Polímero Proteína
(biomolécula o
macromolécula)
Tipos de enlace Peptídico (une aminoácidos), puentes de hidrógeno,
Fuerzas de Van der Waals, fuerzas electroestáticas,
puentes disulfuro.
Característica Compuesto orgánico más abundante de los seres
vivos
Fuentes Carnes rojas y blancas, lácteos, huevos, legumbres,
frutos secos, etc.
Funciones Estructurales, hormonales, defensiva, de transporte,
contráctil, reserva y enzimáticas.
 Proteínas: Estructura de aminoácidos

Existen 20 aa
Radical
distintos, son
H R O distintos solamente
en R, este grupo
N C C determina las
propiedades físicas
H H O H y químicas de los
aa
Grupo amino Carbono central Grupo carboxilo
Formación de un enlace
peptídico
 Familias de Aminoácidos
• Los aminoácidos comunes se clasifican según si sus cadenas
laterales (R) son: Ácidas (cargado -), Básicas (cargado +), Polares
no cargadas y No polares.
• Estos 20 aminoácidos se pueden abreviar de dos formas: por
medio de tres letras y por medio de una sola letra.
• Así: alanina =ALA=A
Aminoácidos esenciales
y no esenciales
Formación de un enlace peptídico
Estructura molecular de las proteínas
 Estructura primaria de las proteínas: secuencia de
aminoácidos unidos por enlaces peptídicos (entre el
grupo amino y el grupo carboxilo), esta estructura depende
de la secuencia del ADN que permite fabricar la proteína.
Estructura secundaria de las proteínas: aminoácidos de la
estructura primaria que interactúan entre sí, por puentes de
hidrógeno entre grupos amino y grupos carboxilos de distintos
aminoácidos, puede ser α hélice y β plegada.

α hélice, a intervalos regulares, en una sola cadena de aminoácidos

(regiones cercanas), se forman puentes de hidrógeno que estabiliza
esta estructura secundaria. Esta estructura otorga elasticidad
(queratina de la lana y del pelo)
Estructura secundaria de las proteínas: β plegada; en esta conformación,
los puentes de hidrógeno se forman entre diferentes regiones de una
proteína o bien entre diferentes proteínas cortas organizadas lateralmente.
Esta conformación otorga flexibilidad.
Estructura Terciaria de las proteínas: resulta de la forma en que se
organizan entre sí los elementos de la estructura secundaria.

Proteínas fibrilares: formadas por prot. hélice alfa o por prot. beta
plegada, las cuales son resistentes e insolubles al agua.

Proteínas globulares: formadas por la combinación de prot. alfa

hélice y prot. beta plegada, Son solubles en agua.
Se estabilizan a través de puentes de hidrógeno, interacciones
electrostáticas, Fuerzas de Van der Waals, Puentes disulfuro
(covalentes)
Puentes disulfuro
Estructura cuaternaria de las proteínas: asociación y disposición
espacial de cadenas polipeptídcas (iguales o distintas), unidas por
enlaces químicos débiles. Peso moleculares mayores a 50.000.

Si es separada se
denomina Protómero

Ejemplo
Hemoglobina-Tetrámero
 Propiedades de las proteínas
• Especificidad
• Desnaturalización
Desnaturalización de una proteína.
 Desnaturalización
• Pérdida de las estructura cuaternaria,
terciaria y secundaria de una proteína. No
se altera la estructura primaria.
• La denaturación puede ser reversible o
irreversible.
• La denaturación puede ser total o parcial.
 Clasificación de las proteínas
1. Según su conformación nativa.

• Fibrilar: estructuras secundarias, insolubles

en agua, resistencia física. Ej.: queratina y
fibroína.

• Globular: formas esféricas, solubles en

agua, Ej.: enzimas, anticuerpos y algunas
hormonas.
 Clasificación de las proteínas
1. Según su composición química.

• Holoproteínas: solo aa en su estructura.

• Heteroproteínas: grupo proteínico y grupo
prostético.
Clasificación de las proteínas
Funciones de las proteínas
Enzimas. Propiedades.
 Energía de Activación
• Las reacciones químicas requieren E inicial (un “empujón”) para
comenzar.
• E de activación  Energía mínima que necesita un
sistema para poder iniciar un determinado proceso o
reacción.

Sin
Catalizar
aplicada
Energía

Energía de
Activación Catalizada

Energía de Activación

Reactivo Reactivo
liberada
Energía

Producto Producto
Las enzimas aceleran las reacciones químicas
disminuyendo la energía de activación.
Modelos de acción enzimática.

La estructura del sustrato y

el sitio activo de la enzima
son exactamente
complementarios

La forma del sitio activo es

complementaria a la del
sustrato sólo después que
éste se une a la enzima.
Factores que afectan la actividad enzimática.
a) Efecto del pH.
b) Efecto de la temperatura.
Efecto de la temperatura
Factores que afectan la actividad enzimática.
c) Efecto de la concentración del sustrato.
d) Efecto de la concentración de la enzima.

Saturación
 Gas sarín

DIPF (dilsopropil
fósforofluoridano)

Colinesterasa

No se degrada la
acetilcolina

Severos daños o
muerte
Tokio, 1995
 Cuestionario
1. ¿Qué lugar ocupan las proteínas dentro de los niveles de organización biológica? Nómbralo.
2. ¿Cuál es el monómero de las proteínas? Nómbralo.
3. ¿En qué consiste el proceso de síntesis por deshidratación? ¿Entre qué elementos se produce
este proceso en proteínas? ¿Qué tipo de enlace se produce? Explica.
4. ¿Qué es la hidrólisis? ¿Qué enzima participa? Explica.
5. Si es necesario transformar 6 aminoácidos unidos en monómeros ¿Cuánta(s) enzimas se
necesitan? ¿Cuántas moléculas de agua se necesitan? Explica.
6. ¿Qué elementos químicos forman las proteínas? Nómbralos.
7. ¿Qué elemento químico utilizarías para diferenciar una proteína de un ácido nucleico?
Nómbralo y explica tu respuesta.
8. ¿Qué tipo de enlaces existen en proteínas? Nómbralos y explica en qué consisten este tipo de
interacciones.
9. Nombra las funciones de las proteínas.
10. ¿Qué grupo forma los aminoácidos? Nómbralos.
11. ¿Qué grupo de los aminoácidos determina sus propiedades físicas y químicas? Explica.
12. ¿Qué significa que una molécula sea un ácido? ¿ ¿Qué significa que una molécula sea un
base?
13. Describe el concepto anfótero. ¿Cómo actúa un aminoácido en un medio ácido?, ¿cómo actúa
un aminoácido en un medio básico?
14. ¿Qué grupo de los aminoácidos origina las “familias de aminoácidos”? Nómbralo.
15. ¿Qué familias de aminoácidos existen? Nómbralos.
 Cuestionario
16. Define: aminoácidos esenciales, semi-esenciales o condicionales y no esenciales.
17. Define: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura
cuaternaria.
18. ¿Qué tipo de interacciones se producen entre los distintos niveles de organización de las
proteínas? Nómbralos
19. Cuantos aminoácidos (o cadenas polipeptídcas) son necesarios para producir: péptidos o
oligopéptidos, polipéptidos y proteínas.
20. ¿Qué características presentan las proteínas fibrilares y globulares? Explica.
21. ¿Qué significa el término Protómero? Explica.
22. ¿Qué propiedades tienen las proteínas? Nómbralas y descríbelas.
23. ¿Qué nivel de organización de las proteínas se mantiene luego de sufrir un proceso de
desnaturalización? Nómbrala.
24. ¿Qué diferencia existe entre una holoproteína y una heteroproteína? Explica.
25. ¿Qué propiedades presentan las enzimas? Nómbralas.
26. Define energía de activación.
27. Dibuja el modelo de acción enzimática llave-cerradura y el modelo enzimático encaje
inducido.
28. ¿Qué factores afectan la actividad enzimática? Nómbralos.
29. ¿Qué significa pH óptimo y temperatura óptima? Explica.
30. Investiga enzimas en que su temperatura optima sea baja (menor a la medioambiente).
31. Define: apoenzima, cofactor enzimático, holoenzima, metaloenzima y coenzima.
 Cuestionario
32. ¿Qué coenzimas existen? ¿Qué vitaminas las constituyen? Nómbralas.
33. ¿Qué diferencia existe entre la regulación enzimática reversible competitiva y la regulación
enzimática reversible no competitiva.
34. Define: modulación alostérica, sitio activo, sitio alostérico, inhibición por producto final,
regulación genética, regulación por modificación covalente.