LAS ENZIMAS

Facultad de Ciencias de la Salud

Programas Enfermería y odontología
Universidad del Magdalena
Lic. JOAQUIN PINTO MENDEZ
Asignatura: Bioquímica
 LAS ENZIMAS
La bioquímica las considera como agentes catalizadores
naturales muy potentes y eficaces es decir, que tienen la
capacidad de facilitar y acelerar las reacciones químicas que
tienen lugar en los tejidos vivos con capacidad de funcionar
independientemente de una célula viva.

Químicamente son proteínas. las enzimas actúan en pequeña

cantidad y se recuperan plenamente.

Las enzimas no reaccionan químicamente con las sustancias

sobre las que actúan (que se denominan sustrato).

No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente

desfavorables.

No modifican el sentido de los equilibrios químicos.

Su función es acelerar la consecución de dichas reacciones
disminuyendo el nivel de la "energía de activación" propia de la
reacción.

Se entiende por "energía de activación" al valor de la energía

que es necesario aplicar (en forma de calor, electricidad o
radiación) para que dos moléculas determinadas colisionen y se
produzca una reacción química entre ellas.
La velocidad de las reacciones enzimáticas dependen de la
concentración de la enzima, de la concentración del sustrato
(hasta un límite), de la temperatura y el pH del medio.
ENZIMAS: RESEÑA HISTORICA
• Primera descripción (finales del siglo XVIII) (Digestión carne,
conversión del almidón en azúcar)

• 1850. Estudios de Pasteur (fuerza vital en las células =

fermentos)

• 1897. Buchner (sacarosa zimasa)

• 1926. Summer (cristaliza la ureasa, catalasa)

• Segunda mitad del siglo XX: se purifican y caracterizan

millares de enzimas, lo que ha permitido conocer su
mecanismo de acción.
Además de ser los catalizadores mas eficientes, la mayoría de
las enzimas se distinguen por su elevado grado de especifidad
de acción y la acción de muchas de ellas son reguladas.

Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no proteicas;

otra entidad química. En función de su naturaleza se denominan:
+2
1. Cofactor. Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas Zn ,
Mg+2 o Cu+2.

2. Coenzima. Cuando es una molécula orgánica u organometalica.

Aquí se puede señalar, que muchas vitaminas funcionan como
coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de
vitaminas responden más bien a que no se puede sintetizar una
determinada enzima en el que la vitamina es la coenzima.

Al empacado completo de proteína y cofactor se le llama holoenzima

y se utiliza el termino apoenzima para definir a la holoenzima sin el
cofactor
 NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS

Algunas de ellas tienen nombres no descriptivos como: tripsina,

pepsina, renina.

Sin embargo la gran mayoría se nombran con la terminación asa,

tomando como base el tipo de reacción que catalizan o la
identidad del sustrato. Tipo de reacción + asa + sustrato.

Ej: Descarboxilasa de la histidina o histidina descarboxilasa.

Deshidrogenasa del alcohol, ureasa.
 rompimiento enlace C-C

H Descarboxilasa H
- de la histidina
CH 2 C COO CH 2 C H
+ +
HN N NH 3 HN N NH 3

Histidina Histamina

H Deshidrogenasa H
del alcohol
H3C C OH H3C C O

Alcohol etilico 2H acetaldehido

O
Ureasa
H2N C NH2 2 NH3 + CO 2
 PRINCIPALES CLASES DE ENZIMAS
CLASE PRINCIPAL TIPO DE REACCIÓN ENZIMAS

1. Oxidorreductasa Reacciones de oxido- Deshidrogenasa,

reducción.(transferencia de e-, peroxidasa.
(ion hidrogeno o atomos de
hidrogenos)
2. Transferasas Transferencia de un grupo de Hexocinasa, transaminasa
atomos intacto de una molecula
a otra.

3. Hidrolasas Rompimiento hidrolitico(con Fosfatasa alcalina, tripsina.

agua).

4. Liasas Rompimiento de enlaces C-C, C- Anhidrasa carbonica,

O y C-N. (adicón de grupos a deshidratasas.
dobles enlaces o formación de
dobles enlaces por remoción de
grupos
5. Isomerasas Interconversión de diversos Triosa-fosfato-isomerasa,
isomeros geometricos. fosfoglucomutasa.

6. Ligasas Formación de enlaces debido a Piruvato-carboxilasa, DNA-

la condesanción de dos ligasa.
sustancias diferentes. La energia
se toma del ATP.
 PRINCIPIOS FUNDAMENTALES DE LA ACCIÓN CATALÍTICA DE
LAS ENZIMAS
¿ Como funcionan las enzimas ?

• En condiciones fisiológicas las

reacciones sin catalizar tienden a ser
lentas (estabilidad de biomoléculas)

• Muchas reacciones bioquímicas

suponen situaciones poco probables.

• Una enzima soluciona estos

problemas proporcionando un
ambiente tridimensional favorable a
la reacción (sitio activo)
 PROPIEDADES CINÉTICAS DE LAS ENZIMAS
Las reacciones químicas que se presentan en los organismos vivos
ocurren por una parte gracias a la capacidad de las enzimas de
disminuir la energía de activación que actúa como una barrera y por
otra parte por la especificidad con que se realiza esta catálisis.

Los estudios pioneros de Henry y Brown realizados con enzimas de la

levadura mostraron que la cinética enzimática presenta el
comportamiento ilustrado en la figura.
Donde [s] es la concentración del sustrato y ds/dt equivale a la
velocidad de transformación del sustrato (v).

Se puede observar que la curva se divide entres zonas. En la

zona I la velocidad (v) aumenta linealmente con la
concentración del sustrato [s]. Esta región corresponde a una
cinética de primer orden en la cual a una concentración dada
de enzima (que permanece constante) podemos obtener un
rápido incremento de (v) con pequeños cambios de [s].

En la zona II la velocidad permanece constante para un

intervalo de [s] y se considera que la enzima esta saturada.

A alta [s] se llega a la zona III donde se observa una

disminución de la velocidad a medida que se aumenta la [s].
Este comportamiento se interpreta como una inhibición de la
enzima por exceso de sustrato.
Esto fue lo que se observó en la siguiente experiencia figura
El análisis del comportamiento en las zonas I y II condujo a
Michaelis y Menten a plantear que la enzima (E) se una
reversiblemente con el sustrato (S) formando un complejo
inestable (ES) que da lugar, irreversiblemente, al producto (P)
y a la enzima libre (E).

E + S ES E + P

La formación del complejo ocurre por complementariedad

esterica, a través de numerosas interacciones débiles como
son: puentes de hidrógeno, electrostáticas, hidrófobas, etc
entre el sustrato y una región de la enzima, denominada el
sitio o centro activo.

Este centro es una pequeña porción de enzima, constituido por

una serie de aminoacidos que interaccionan con el sustrato,
es decir, donde se realiza la catálisis.
En el estado de transición las interacciones entre la enzima y el
sustrato son óptimas
 Modelos de interacción enzima-substrato

Modelo cerradura -llave

Se asume que solo un substrato de forma definida se podría
ajustar a la enzima.

Modelo de fijación inducida

El modelo asume continuos cambios en la estructura activa de
la enzima hasta que enlaza al substrato.
El planteamiento de Leonor Michaelis y Maud Menten se
puede resumir en la expresión.
k1 k2
E + S ES E + P
k- 1

Unión del sustrato Etapa catalítica

Donde k1 = constante de velocidad de formación de ES

k-1 = constante de descomposición reversible de ES
k2 = constante de descomposición irreversible de ES

La constante k2 es considerablemente menor que k1 o k-1 y por

tanto la velocidad global estará dado por:

v = k2 [ES]
El paso limitante en la reacción será la descomposición de ES
en producto más la enzima.

La ecuación básica desarrollada por Michaelis y Menten para

explicar la reacción catalizada por una enzima es:

vmax [S]
v=
KM + [S]
Donde vmax (velocidad máxima) y KM (constante de
Michaelis) son los dos parámetros importantes de la enzima
dado que en la zona I tenemos una cinética de primer
orden, se puede considerar que habrá un momento en el
cual la velocidad es igual a la mitad de la velocidad máxima,
es decir:
v = ½ vmax
Por tanto reemplazando en la ecuación anterior se tiene

vmax [S]
1/2 vmax =
KM + [S]
Dividiendo por vmax y despejando, se tiene:

KM = [S]
Lo que nos permite concluir que el significado físico de KM,
será entonces la concentración del sustrato (moles/litro)
necesaria para alcanzar la mitad de la velocidad máxima.

Por su parte Vmax es la velocidad obtenida cuando la enzima

se encuentra saturada con sustrato o sea la situación que se
presenta cuando los sitios activos de todas las moléculas de
enzima se encuentran ocupados por sustrato.
Los valores de KM y vmax de una enzima se pueden
determinar por métodos gráficos realizando en el laboratorio
la cinética con un sustrato dado en condiciones
experimentales bien definidas, de manera que al calcular las
velocidades (cantidad sustrato transformada/mililitros/minuto)
alcanzadas con diferentes concentraciones de S se obtiene:
grafica

1/2 vmax

KM
En esta grafica, el valor de vmax se obtiene al extrapolar sobre
el eje Y la velocidad con la enzima saturada. Si tomamos ½ de
vmax e interpolamos en la grafica obtenemos KM.

ESPECIFICIDAD ENZIMATICA

Además de ser los catalizadores mas eficientes, la mayoría de

las enzimas se distinguen por su especifidad de acción

1. Especificidad de acción:

Esto significa que una enzima en particular cataliza con un

sustrato dado, generando, un solo tipo de reacción química.
Ej: Las enzimas que intervienen en el metabolismo de los
aminoácidos, compuestos que según el tipo de enzima
involucrada darán origen a diferentes productos.

Oxidasa -
R C COO + NH 3
O

-
COO
H3N C H Descarboxilasa R CH 2 NH 3 + CO 2

- -
COO COO
Transaminasa -
C O + H3 N C H + R1 C COO
R R1 O
2. Especificidad por el sustrato:

Cada enzima reconoce de una manera muy selectiva su

sustrato basándose en la estructura tridimensional que este
posee. La estéreoespecificidad es la que determina que por
ejemplo una oxidasa dada modifique la L-Phe sin que la D-Phe
sea alterada.
Otro ejemplo son las proteasas que reconocen a nivel del
enlace peptídico cuales son los aminoácidos adyacentes del
lado del amino o del carboxilo; como por ejemplo:

3 1 2 4
Ala - Ser - Asp---------- Glu - Lys - Val - Trp - Gly - Thr - Ser
 3 1 2 4
Ala - Ser - Asp---------- Glu - Lys - Val - Trp - Gly - Thr - Ser

1. Tripsina rompe del lado del COO- de Lys y Arg.

2. Quimiotrpsina rompe del lado de COO- de AA aromáticos.

3. Aminopeptidasa rompe en extremo Terminal N-Terminal.

4. Carboxipeptidasa rompe en extremo C-Terminal

Debido a su especificidad estas enzimas producen a partir de

un péptido o proteína dada, un mismo conjunto de fragmentos y
son por tanto muy utilizadas en los estudios de secuencias.
 ACTIVIDAD ENZIMATICA

La actividad de las enzimas se puede expresar como:

1. Actividad especifica:

Se define como el número de unidades por mg de proteina.

una unidad es la cantidad de enzima que transforma 1
micromol (10-6 moles) de sustrato por minuto, a 25°C.

Esta forma de expresar la actividad es la mas corriente y

proporciona una medida de la pureza de la enzima ya que
los valores aumentan a medida que se avanza en el
aislamiento de la enzima.
2. Número de transformación:

Se define como el número de moléculas de sustrato

transformadas por una molécula de enzima en la unidad de
tiempo. Para calcular el número de transformación se requiere
conocer el peso molecular de la enzima para lo cual se debe
purificar previamente.

Los números de transformación para la mayoría de las enzimas

son del orden de 104 a 105 y en algunos casos este valor
puede llegar hasta 106 y 107; esto da una idea del enorme
poder catalítico de estas proteínas.
 FACTORES QUE INFUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

Debido que el sitio activo es el responsable de la actividad

catalítica de la enzima, es esencial preservar su conformación
en la proteína nativa. Estos factores que modifican la
conformación de las proteinas influiran por consiguiente en la
actividad enzimatica; estos son : el pH, la temperatura, la
concentración salina y los efectores.

1. El pH:

El rango de pH óptimo también es muy variable entre diferentes

enzimas. Si el pH del medio se aleja del óptimo de la enzima,
esta verá modificada su carga electrica al aceptar o donar
protones, lo que modificará la estructura de los aminoácidos
y por tanto la actividad enzimática.
El pH puede variar por la influencia de los siguientes factores:

• Origen de la enzima: Las enzimas que modifican el mismo

sustrato pero que por provenir de diferentes fuentes difieren en
su pH, pI, KM, Velocidad de inactivación térmica, etc., reciben
el nombre de isoenzimas; en ellas las variaciones en el pH
pueden ser de hasta 2,5 a 3 unidades de pH.

• Origen del sustrato: en estos casos la variación en el pH

generalmente es menor de 0,5 unidades de pH.

• Concentración del sustrato: a bajas concentraciones de

sustrato, KM varia con el pH; el pH óptimo se desplaza hacia
la zona donde KM aumenta al aumentar el pH.

Esta es la razón por la cual KM se determina a [S] elevadas

con el fin de evitar cambios en función de pH.
• Presencia de sustancias asociadas: generalmente las
impurezas modifican el pH óptimo por razones que no son
claras.

Las variaciones de actividad con cambios de pH indican la

necesidad de usar tampones cuando se está trabajando con
enzimas, lo que nos permite eliminar estas variaciones.

2. La temperatura:

Las enzimas son sensibles a la temperatura pudiendo verse

modificada su actividad por este factor. Los rangos de
temperaturas óptimos pueden llegar a variar sustancialmente
de unas enzimas a otras. Normalmente, a medida que aumente
la temperatura, una enzima verá incrementada su actividad
hasta el momento en que comience la desnaturalización de la
misma, que dará lugar a una reducción progresiva de dicha
actividad.
Por esta razón se dice que las enzimas presentan un
comportamiento dual con respecto a la temperatura.

En el rango de 5° - 50°C la actividad aumenta, ya que la

velocidad de la reacción se incrementa.

A temperaturas superiores a 60° - 80°C la gran mayoría de las

enzimas se inactivan debido a la desnaturalización que sufren.

Una excepción a Este comportamiento lo constituyen las

enzimas de las bacterias termófilas (habitats muy cálidos =
fuentes termales).
3. Concentración salina: al igual que en los casos
anteriormente mencionados, la concentración de sales del
medio es crucial para una óptima actividad enzimática. Una
elevada concentración o una ausencia de sales en el medio
pueden impedir la actividad enzimática, ya que las enzimas
precisan de una adecuada concentración de iones para
mantener su carga y su estructura.

4. Los efectores o activadores

Con este nombre se designa a iones y moléculas pequeñas

que activan las reacciones enzimáticas.

Los activadores más comunes son iones como Ca+2, Mg+2,

Mn+2, Zn+2 o grupos reductores (por lo general –SH).

5. Los inhibidores son de una naturaleza más variada y

provocan según el caso diferentes tipos de inactivación.
4. Los Inhibidores

Sustancias que pueden inhibir de forma especifica la actividad

catalítica de una enzima. El resultado de esta puede ser reversible o
irreversible.
Los inhibidores reversibles: Actuar forma competitiva (ocupa
temporalmente el centro activo) o no competitiva (altera su
configuración espacial) o acompetitiva.
El poder de los fármacos se fundamenta en estos fenómenos.

Inhibición competitiva
El inhibidor
Este compite
tipo de con el
inhibición sustrato por
depende de la
la unión con el centro
[ ] relativa activo de
del inhibidor en
la enzima impidiendo
comparación la catálisis. con el sustrato , desplazando al
reversiblemente
Este tipo unido
inhibidor de inhibidores tienen similitud estructural con el sustrato , pero
a la enzima.
no experimenta catálisis.
E + La
Ej: la I transformación
EI del succinato en fumarato llevada a cabo por
E + S ES
la enzima succinato-deshidrogenasa es innhibida por el malonato el
cual presenta dos grupos carboxilos como el succinato el efecto
disminuye cuando aumenta la [ ] del succinato.
Inhibición no competitiva
En esta inhibición la [ ] del sustrato no reduce el efecto inhibidor. Debido
a que el inhibidor no se une al centro activo de la enzima, sino a algún
grupo químico situado en un lugar distinto de la molécula, esencial para
su función. Por tanto la fijación del inhibidor no bloquea la fijación del
sustrato y viceversa.
Sin embargo la enzima se inactiva cuando se fija el inhibidor.

La inhibición competitiva y la no competitiva se diferencian

experimental mente por la variación de la velocidad de la reacción
obtenida a una determinada concentración de enzima frente a
concentraciones relativas de sustrato y de inhibidor.
-I. no competitiva la velocidad máxima disminuye y la constante de
Michaleis-Menten premanece constante.
Ej:
-I.elcompetitiva
ac. Iodoacetico
la inhibe la transformación
velocidad de la glucosa
máxima permanece en ac.
constante y elLáctico
valor
endelos
la musculos. El inhibidor
constante de Michaelisreacciona
aumenta.con el grupo sulfidrilo esencial para
que la enzima gliceraldehido-fosfato –deshidrogenasa se active
cataliticamente
Inhibición acompetitiva o incompetitiva:

El inhibidor se combina sólo con ES (no con la enzima), por lo que el

inhibidor ejerce su efecto sólo a altas concentraciones de sustrato en las
que hay gran cantidad de complejo enzima-sustrato (ES).

Por lo tanto, variando la [S] no afecta o evita la unión con el inhibidor. Por
otro lado, es evidente que el sustrato y el inhibidor se combinan con la
enzima en lugares diferentes.
 Inhibición irreversible de una enzima:
Se produce cuando un grupo funcional que es necesario para la
actividad catalítica de la enzima, resulta destruido o modificado.
Es frecuente la formación de enlaces covalentes entre los inhibidores
irreversibles y las enzimas. Sus efectos suelen ser muy tóxicos.

Ej: los inhibidores suicidas, que se utilizan en la obtención de fármacos

con fines inhibidores. Se diseñan para una determinada enzima y no
presentan actividad hasta que se unen a su centro activo. Estos
fármacos son muy efectivos y presentan pocos efectos secundarios.

Ej: enzima colinesterasa y el inhibidor irreversible fluoro-fosfato de

diisopropileno (DFP) este se combina con el hidroxilo de un resto de
serina situado en el centro activo de la colinestarasa lo que provoca su
modificación química y le impide su acción catalitica. La inhibición de la
coilinestarasa se produce por la falta de inactivación.
 APLICACIONES CLÍNICAS

Ingesta accidental de metanol: se utiliza como anticongelante se

convierte en el organismo en formaldehido por la acción de la enzima
alcohol-deshidrogenasa. El formaldehido afecta a la mayoría de los
tejidos, en especial los ojos que son sensibles al toxico.
El etanol es un inhibidor competitivo del metanol por la alcohol-
deshidrogenasa, por lo que se emplea en terapias de intoxicación
por infusión intravenosa.

Mecanismo de acción de las sulfamidas: la sulfamida actúa

como agente microbiano.
Las bacterias no pueden absorber acido fólico, por tanto tienen que
sintetizarlo.

La síntesis de esta vitamina requiere de una serie de reacciones en una

de las cuales la sulfamida compite con el p-aminobenzoato por la
enzima dihidropteroato sintetasa, produciendo un producto que
contiene sulfanilamida que no puede ser transformado en acido fólico.
De esta forma la bacteria no puede crecer ni dividirse.
Mecanismo de acción del metotrexato

El metotrexato se utiliza como antileucemico. Análogo estructural del

acido fólico. Su mecanismo de acción se basa en que compite con el
dihidrofolato por la enzima dihidrofolatoreductasa, siendo un
potente inhibidor.

De esta forma paraliza la síntesis de timidina monofosfato. Debido a

que la división celular depende de la timidina, las células leucémicas
no pueden multiplicarse.

Inhibidores dirigidos al centro activo: Le llaman sustratos

suicidas.

Estos análogos de sustratos son usados en quimioterapia anticancerosa

por su efecto inhibidor irreversible sobre la timidilato-sintetasa la cual
se precisa en la proliferación celular
 REGULACIÓN ENZIMATICA

En una misma célula coexisten sustratos y enzimas de reacciones de

síntesis y degradación. Para que el metabolismo sea armónico y
adecuado a las necesidades celulares, es necesaria la regulación
enzimática.

Esta regulación se puede realizar sobre la actividad de enzimas ya

sintetizadas o sobre la cantidad de enzima.

La cantidad se modifica por degradación o por síntesis de las

enzimas. Cualquiera de estos mecanismos son lentos y por eso se
necesitan otras formas de regulación.

La actividad de las enzimas puede ser modificada por la acción de

inhibidores, por la acción de moduladores alostéricos sobre
enzimas alostéricas o por modificación covalente de la enzima.
·
 Enzimas reguladoras o alostéricas
La mayoría de las enzimas que catalizan reacciones sucesivas en las
vías metabólicas tienen cinética de Michaelis Menten. La regulación
del conjunto de la vía está a cargo de enzimas reguladoras o enzimas
alostéricas que tienen una cinética distinta.

Las enzimas alostéricas catalizan pasos ubicados al principio de la vía

o en puntos de ramificación de la misma y su actividad está modulada
por la unión de moléculas fisiológicamente importantes que se
conocen como efectores o moduladores. Estas enzimas siguen una
cinética distinta describiendo una curva sigmoidea y no una
hipérbola como es el caso de las enzimas
Estas enzimas tienen muchas veces estructura cuaternaria y cada
molécula de enzima tiene varios sitios activos. La unión de una
molécula de sustrato al primer sitio activo produce un aumento de
afinidad del segundo sitio por otra molécula de sustrato y así
sucesivamente (efecto cooperativo). Esto explica que la
representación gráfica V contra [S] no siga la cinética de Michaelis
Menten.
Además de los sitios activos, estas enzimas tienen sitios alostéricos
a los que se unen los moduladores alostéricos.

La unión del modulador al sitio alostérico origina cambios

conformacionales que se trasmiten a través de la molécula de la
proteína hasta el sitio activo alterando las propiedades catalíticas de la
enzima. Los que incrementan la actividad catalítica, se conocen como
moduladores positivos. Los que reducen o inhiben la actividad
catalítica son moduladores negativos.
 Enzimas reguladoras Modificadas covalentemente

Existen enzimas que se regulan por pasar de una forma activa a inactiva
debido a la formación o rotura reversible o irreversible de enlaces
covalentes En muchos casos no es suficiente la modulación alostérica para la
regulación de todas las vías metabólicas.

Por eso algunas enzimas tienen un mecanismo rápido de regulación que

permite el pasaje de una forma activa a una forma inactiva. Un ejemplo de
este tipo de regulación es la unión de un grupo fosfato a un – OH de un
residuo de aminoácido de la molécula de enzima que permite la
transformación de una forma en otra. Esta es una modificación covalente
reversible.
Existen unas proteínas que reciben el nombre de zimogenos o
proenzimas (es un precursor enzimático inactivo), es decir, no
cataliza ninguna reacción como hacen las enzimas.

Estos zimogenos para activarse, necesita de un cambio bioquímico

en su estructura que le lleve a conformar un centro activo donde poder
realizar la catálisis y transformarse en enzimas activas.

Este cambio es un tipo de modificación covalente irreversible.

Esto ocurre en enzimas en las que se elimina parte de la cadena

proteica y, como consecuencia, el nuevo ordenamiento (plegamiento)
permite la formación del sitio activo en la molécula. Este es el caso de
la transformación de pepsinógeno, tripsinógeno o quimiotripsinógeno
en enzimas proteolíticas activas.

En las células eucariotas la compartimentación es otra forma de

regular el funcionamiento simultáneo de distintas reacciones; por
ejemplo la degradación de los ácidos grasos ocurre en la mitocondria
y su síntesis en el citoplasma.
 COENZIMAS
Moléculas de bajo peso molecular, que se unen a la enzima de forma
covalente o iónica y que son indispensables para su función de
transferencia o de aceptación de grupos

Los coenzimas son moléculas orgánicas no proteicas, termoestables,

que unidos a una Apoenzima constituyen la Holoenzima o forma
catalíticamente activa de la enzima.

Participan en la catálisis aceptando o donando electrones o grupos

funcionales. A diferencia de las enzimas, las coenzimas se modifican
y consumen durante la reacción química.

Las coenzimas se pueden clasificar en función de la naturaleza del

grupo químico que transportan en:
1. Coenzimas implicadas en reacciones de transferencia de grupo
fosfato

Ej: ATP

Ribosil 5’ trifosfato

2. Coenzimas implicadas en reacciones de transferencia de átomos

de hidrógenos (protones y electrones)

Ej. NAD+
 FMN

3. Coenzimas implicadas en reacciones de transferencia de otros

grupos químicos.
Ej: Coencima A
Coenzima A (CoA)

Piridoxal fosfato
 VITAMINAS
Son moléculas orgánicas complejas, indispensables para el
funcionamiento adecuado de los seres vivos.
• Necesarias en cantidades mínimas (R.D.R.).
• NO cumplen funciones estructurales ni energéticas.
• NO son sintetizadas por los animales y, por tanto, deben
proporcionarse en la dieta.

En la naturaleza son sintetizadas por las bacterias y por vegetales.

Se encuentran en dos clases de alimentos :
1. Los grasos: Contienen vitaminas liposolubles
2. Los No grasos: Contienen vitaminas hidrosolubles
 CLASIFICACIÓN DE LAS VITAMINAS

Vitaminas Liposolubles: Derivados esteroideos, en exceso se

acumulan en el tejido adiposo, produciendo intoxicación.
Vitaminas: A, D, E, K.

Vitaminas Hidrosolubles: Solubles en agua, no se acumulan en el

organismo, se eliminan por la orina.
Las vitaminas del complejo B, B1, B2, B3, B5, B6, B8 y B12. y la
Vitamina C .
 Vitaminas Hidrosolubles
Complejo B:
B1 = Tiamina
B2 = Riboflavina
B3 = Niacina
B5 = Ac Pantotenico
B6 = Piridoxal
B8 = Biotina
B9 = Ac Fólico
B12 Cianocobalamina

Coenzimas de Coenzimas de
transporte de grupo transporte electrónico
B1 = Tiamina B2 = Riboflavina
B5 = Ac Pantotenico B3 = Niacina
B6 = Piridoxal Vit C = Ac. Ascorbico
B8 = Biotina
B9 = Ac Fólico
B12 Cianocobalamina
 COENZIMAS DE TRANSPORTE DE GRUPOS
Vitamina B1
Es soluble en agua e insoluble en
alcohol.
Su absorción ocurre en el intestino
delgado (Yeyuno, Ileon) como
Tiamina libre y como Difosfato de
tiamina (TDP)
Tiazol Se ve favorecida por la presencia de
Pirimidina
vitamina C y ácido Fólico pero
TIAMINA inhibida por la presencia de etanol
(alcohol).

Pirofosfato de Tiamina
TPP
Forma Activa
 Vitamina B1
Su carencia en el hombre
provoca una enfermedad
conocida como Beriberi:
•Coenzima de la Piruvato deshidrogenasa
(enzima clave en el metabolismo energético de
los glúcidos, = la glucólisis) y
• alfa-cetoglutarato deshidrogenasa (enzima
del Ciclo de Krebs).
* Enzimas que catalizan la separación y la
transferencia de grupos aldehido, que se
unen al anillo de tiazol.

Problemas del Sistema Se encuentra de forma natural en: Levaduras,

Nervioso, irritabilidad, carne de cerdo, legumbres, carne de vacuno,
depresión, falta de memoria cereales integrales, frutos secos, maíz, huevos,
y capacidad de vísceras (hígado, corazón, riñón), avena,
concentración, falta de patatas, arroz enriquecido, arroz completo,
destreza mental, semillas de ajonjolí, trigo, harina blanca
palpitaciones a nivel enriquecida, Leguminosas (Frijoles, garbanzos),
cardiovascular, hipertrofia nueces, guisantes (chícharos), cacahuates
del corazón. (maní), patatas, frijol de soya y yerba mate.
La leche y sus derivados, así como los
Dosis: 50-100 mg pescados, mariscos, no son considerados
buena fuente de ésta vitamina.
 Vitamina B1
1. Ayuda a superar la depresión.
2. Útil en casos de demencia.
3. Fortalece el corazón, en casos de insuficiencia cardiaca.
4. Restaura los bajos niveles de tiamina en el alcoholismo.
5. Ayuda a superar el estrés.
6. Ayuda a superar la acidez estomacal
7. Empleado en dietas estrictas de bajo nivel calórico. Parar perder
peso; Puede ser necesario un complemento de Vit B1
8. Empleado en enfermedades crónicas y en operaciones, donde se
produce un déficit de vitamina B1; (complemento)
9. En embarazo y lactancia (suplemento)
 Vitamina B5

Acido Pantoico ß-alanina

El Ácido pantoténico es necesitado para formar la coenzima a (CoA)

y es considerado crítico en el metabolismo y síntesis de carbohidratos,
proteínas y grasas.

Esta coenzima puede actuar como transportador de grupos acilos

para formar acetil CoA y otros componentes relacionados; ésta es una
forma de transportar átomos de carbono dentro de la célula.
 Acido pantotenico:

Coenzima: coenzima A (CoASH)

 Vitamina B5
Pequeñas cantidades de ácido pantoténico son encontradas en la mayoría de
los alimentos, con altas cantidades en granos y huevos.

También puede ser encontrado en muchos suplementos dietarios (como el

pantotenato de calcio).

Estudio más reciente también sugieren que las bacterias intestinales en

humanos pueden generar ácido pantoténico.

Deficiencia es excepcionalmente rara y no ha sido ampliamente estudiada .

•Los síntomas de la deficiencia incluyen fatiga, alergias, náusea y dolor
abdominal.
•En raras condiciones más serias (pero reversibles) se ha visto insuficiencia
adrenal y encefalopatía hepática. Se han descrito sensaciones dolorosas tipo
quemantes en los pies de pacientes voluntarios.

Usos: Cuidado del cabello, Acné, Polineuropatía Diabética periférica

 Vitamina B6

Función principal es la
transferencia de grupos
amino; por tanto, son
coenzimas de las
transaminasas

Piridoxal Piridoxamina Piridoxina

Los derivados fosforilados del piridoxal y

piridoxina (fosfato de piridoxal (PLP) y fosfato
de piridoxamina (PMP) respectivamente)
desempeñan funciones de coenzima.

Fosfato de piridoxal
 Vitamina B6
Funciones
1. La vitamina B6 interviene en la elaboración de sustancias cerebrales que
regulan el estado de ánimo, como la serotonina, pudiendo ayudar, en algunas
personas, en casos de depresión, estrés y alteraciones del sueño.

2. Esta vitamina es muy popular entre los deportistas ya que incrementa el

rendimiento muscular y la producción de energía. Eso es debido a que cuando
hay necesidad de un mayor esfuerzo favorece la liberación de glucógeno que se
encuentra almacenado en el hígado y en los músculos.

3. También puede colaborar a perder peso ya que ayuda a que nuestro cuerpo
consiga energía a partir de las grasas acumuladas.

4. Se necesita en mayor cantidad cuando se siguen dietas altas en proteínas.

5. Es necesaria para que el cuerpo fabrique adecuadamente anticuerpos y

eritrocitos (glóbulos rojos).

6. Es muy importante para una adecuada absorción de la vitamina B12 y del

magnesio.
 Vitamina B6
7. La diabetes gestacional y la lactancia se han relacionado con una deficiencia
de vitamina B6 que provocaría un bajo nivel de insulina que dificultaría la entrada
de hidratos de carbono en las células. Las personas diabéticas a menudo
observan que necesitan menos insulina si toman vitamina B6, por lo que deben
vigilar sus niveles de glucosa y adecuar la dosis de insulina.

8. Alivia las náuseas.

9. También ayuda en caso de tendencia a espasmos musculares nocturnos,

calambres en las piernas y adormecimiento de las extremidades.

10. Puede ayudar a reducir la sequedad de boca ocasionada por la toma de

medicamentos (sobre todo por algunos antidepresivos).

11. Interviene en la síntesis de ADN y ARN

12. Mantiene el funcionamiento de las células nerviosas ya que interviene en la

formación de mielina.

13. Favorece la absorción de hierro

Deficiencia: Polineuropatia, Anemia sideroblastica, la tensión premenstrual
 Vitamina B8
Está compuesta de un anillo ureido (imidazolínico) fusionado con un anillo
tetrahidrotiofeno. Un ácido valérico sustituto es unido a uno de los átomos
La biotina se encuentra en la célula unida
con resto específico de lisina (un
aminoácido) formando la biocitina; la
biocitina se une covalentemente a ciertas
enzimas relacionadas con la formación o
la utilización del dióxido de carbono.

Ejerce así función de coenzima:

intervienen en la catálisis de reacciones
metabólicas esenciales para sintetizar
ácidos grasos, en la gluconeogénesis y en
el metabolismo de la leucina; actuando en
la transferencia (aceptor y donador) de
dióxido de carbono en numerosas
carboxilasas:

Acetil-CoA carboxilasa alfa y beta

 Vitamina B8
Usos
Alivia dolores musculares, el eczema y la dermatitis y también ayuda a combatir
la depresión y la somnolencia.

Ingesta segura y adecuada de esta vitamina es de 200-300 μg diarios.

A menudo esta vitamina es recomendada para fortalecer uñas y piel.

Deficiencia:

La deficiencia es extremadamente rara, ya que una bacteria intestinal puede

producirla y hasta el 50% del requerimiento diario.
Puede ser deficitaria en individuos que reciben alimentación parenteral total
durante varios años. Los síntomas provocan el deterioro de las funciones
metabólicas descritas, eczema, dermatitis seca y descamativa, palidez, náuseas,
vómitos, anorexia, gran fatiga y depresión.

Las fuentes principales de la vitamina la constituyen alimentos derivados de

origen animal, (principalmente vísceras), leche y derivados, así como la levadura,
adicional al 50% proveniente de la microflora intestinal.
 Vitamina B9

Ac P-aminobenzoico
Ac. L-Glutámico
Pteridina
El ácido fólico no posee actividad
coenzimática, pero sí su forma reducida,
el ácido tetrahidrofólico, representado
frecuentemente como FH4.

Actúa como transportador intermediario

de grupos con un átomo de carbono,
especialmente grupos formilo,
indispensable en la síntesis de purinas.
 Vitamina B9
Funciones

El Folato es necesario para la producción y mantenimiento de nuevas células. Esto es

especialmente importante durante periodos de división y crecimiento celular rápido
como en la infancia y embarazo.

El folato es necesario para la replicación del ADN. Por esto, la deficiencia de folato
dificulta la síntesis y división celular, afectando principalmente la médula ósea, un sitio
de recambio celular rápido.

Debido a que la síntesis de ARN y proteínas se obstaculiza parcialmente, se forman

células sanguíneas largas o sin forma regular llamadas megaloblastos, resultando en
anemia megaloblástica. Ambos, tanto niños como adultos necesitan folato para
producir células sanguíneas normales y prevenir la anemia.

La deficiencia: se manifiesta con diarreas, pérdida del apetito, pérdida de peso. Signos
adicionales son debilidad, lengua dolorida, dolor de cabeza, taquicardia, irritabilidad y
desórdenes de conducta.

Las mujeres con deficiencia de folato que están embarazadas, en su mayoría tienen
niños de bajo peso al nacer, prematuros y con defectos del tubo neural.

En adultos, la anemia (macrocítica, megaloblástica) es un signo avanzado de deficiencia

de folato. En niños, la deficiencia de folato puede retardar el crecimiento.
Vitamina B12
Transferencia de grupos metilo entre dos
moléculas diferentes

La forma coenzimática de la
cianocobalamina es la
desoxiadenosilcobalamina (usualmente
llamado coenzima B12), en la cual el
grupo cianuro se halla substituido por la
5'-desoxiadenosina (un nucleósido).

Actúa como transportador transitorio

de grupos alquilo y alquilo-
substituidos, en dos tipos de
reacciones

Carencia: Anemia Perniciosa

 Vitamina B12
Fuentes: La vitamina B-12 es producida por microorganismos que viven en
simbiosis en las raíces de las plantas.

Las concentraciones de vitamina B12 que están presentes en los tejidos animales
son demasiado bajas para su uso en la producción comercial.

La síntesis química tampoco es práctica ya que requiere 70 etapas de reacción.

La producción comercial se lleva a cabo en la actualidad enteramente por

fermentación.

La producción industrial de vitamina B12 está destinada a la elaboración de

suplementos y para enriquecer alimentos.
Existen diferentes cantidades de vitamina B12 en:
Huevo
Aves
Carne
Marisco
Leche (y derivados)
Ciertas algas de color rojo y verde (la Nori sería una de ellas) y la chlorella.
Aloe Vera

Microorganismos que producen vitamina B12: Propionibacterium fredenreichii,

Propionibacterium shermani, Pseudomonas denitrificans y otras Pseudomonas.
 Deficiencias

1.Fatiga o cansancio
2.Falta de apetito y nausea
3.Nerviosismo
4.Adormecimiento y hormigueo en las extremidades
5.Depresión
6.Cambios en la conducta
7.Paranoia
8.Hiperactividad de los reflejos
9.Fiebre de origen desconocido
10.Frecuentes infecciones de las vías respiratorias
11.Impotencia
12.Problemas de la memoria
13.Infertilidad
14.Dolores en la lengua
15.Diarrea
16.Anemia megaloblástica y
17.Trastornos de nervios periféricos y médula espinal
18.Depresión, estado anímico variable, confusión, agitación y a veces coma
19.Vigoriza el sistema inmunológico
20.Prevención cardio-vascular al disminuir los niveles de homocisteina
21.La demencia es común
COENZIMAS DE TRANSPORTE ELECTRÓNICO
 COENZIMAS DE TRANSPORTE ELECTRÓNICO
Vitamina B2
Metabolismo de prótidos y glúcidos.

Efectúa una actividad oxigenadora y por ello

necesaria para la integridad de la piel, las
mucosas y de forma especial para la córnea

Esta vitamina es crucial para la producción

de energía en el organismo

Utilizada para desintoxicar el organismo de

sustancias nocivas, además de participar en
el metabolismo de otras

Su presencia se hace más necesaria cuantas

más calorías incorpore la dieta

Riboflavina
 Vitamina B2
Fuentes: Carnes y lácteos, cereales, levaduras y vegetales verdes
A nivel industrial es incorporada en alimentos para bebés, cereales integrales,
pastas, quesos procesados, jugos de frutas y productos lácteos enriquecidos
con la vitamina, además de ser ampliamente usada en suplementos
vitamínicos.
Grandes cantidades de riboflavina son a menudo incluidas en
multivitamínicos,

Formas activas
Flavin mononucleótido (FMN)
Flavin adenin dinucleótido (FAD)

Interviene en los procesos enzimáticos relacionados con la respiración celular

(en reacciones de óxido-reducción de los glúcidos (ciclo de Krebs) y ácidos
grasos (beta-oxidación)).
 Vitamina B2
Deficiencia y síntomas
La deficiencia de riboflavina se debe a alguna o varios de las siguientes causas:

1. Régimen alimenticio deficiente de larga data

2. Prejuicios alimentarios (¡No como hígado!)
3. Alcoholismo
4. Dietas arbitrarias para aliviar problemas digestivos
5. Seguimiento prolongado de una dieta restrictiva para el tratamiento de una
enfermedad como la úlcera estomacal o la diabetes.

Los síntomas más comunes

- Grietas y llagas en las comisuras de la boca, lesiones en los labios
-Tener la lengua roja y sensible.
- La sensación de tener arenilla en el interior de los párpados.
- Fatiga ocular; dilatación de las pupilas; cambios en las córneas; sensibilidad a
la luz.
- Temblores.
- Lentitud;
- Mareos;
- Edemas.
- Problemas para orinar; picazón vaginal; piel aceitosa; alopecia; también
algunos tipos de cataratas.
La deficiencia de riboflavina produce:

- Falta de vigor
- Crecimiento retardado.
- Disturbios digestivos.
- Problemas con la lactancia.
- La pérdida de peso y del cabello son también resultados frecuentes de esa
deficiencia.
- Las personas con bajo peso, que tienen siempre la sensación de estar
tensionadas y deprimidas podrían necesitar mas riboflavina.

Estudios han encontrado que algunos tipos de cáncer podrían estar relacionados
con una deficiencia de vitamina B2.
 Vitamina B3

La niacina, nicotinamida , ácido nicotínico o vitamina B3, es una

vitamina hidrosoluble cuyos derivados, NADH y NAD+, y NADPH y NADP+,
juegan roles esenciales en el metabolismo energético de la célula y de la
reparación de ADN.
Son fundamentales para utilizar la energía metabólica de los alimentos
gracias a la oxidación bioquímica de hidratos de carbono, grasas y
proteínas.
La niacina participa en la síntesis de algunas hormonas y es fundamental
para el crecimiento.
Interviene en la circulación sanguínea, el crecimiento, la cadena respiratoria
y el sistema nervioso.
 Vitamina B3
Fuentes
La nicotinamida y el ácido nicotínico se encuentran abundantemente en la
naturaleza. Hay una predominancia de ácido nicotínico en las plantas, mientras
que en los animales predomina la nicotinamida.

Productos animales
Hígado, corazón y riñón.
Pollo, Carnes magras.
Pescado, atún, salmón.
Leche.
Huevos.

Frutas, vegetales y hongos

Vegetales de hojas, brócoli, tomates, zanahorias, patatas dulces, espárragos,
setas o plátano.

Semillas
Nueces.
Granos o productos integrales.
Legumbres
Deficiencia:

Trastornos que pueden presentarse en el organismo por falta o carencia de

niacina son:

´1. Trastornos nerviosos: un déficit de esta vitamina, puede provocar

nerviosismo, ansiedad, insomnio, depresión, y en el peor de los casos
demencia.

2. Problemas en la piel: dermatitis

3. Problemas en el aparato digestivo: diarrea, indigestión, picores en el recto,

engrosamiento lingual y llagas bucales. Si la carencia es mínima, se manifiesta
teniendo mal aliento.

4. En tiempos pasados, la falta de la vitamina B3, ocasionó una enfermedad

llamada Pelagra. Esto ocurrió debido a que la alimentación de la población se
basaba en maíz, cereal carente de triptofano.

En la actualidad la pelagra esta erradicada en los países desarrollados, pero

existe en países del continente africano y asiático.
Vitamina C
1. Interviene en el mantenimiento de
huesos, dientes y vasos sanguíneos por
ser buena para la formación y
mantenimiento del colágeno.

2. Ayuda a la absorción del hierro no-

hémico.
3. Antioxidante
 Vitamina C
Fuentes:

-Abundante en cítricos, hortalizas y leche de vaca.

Función (Acción fisiológica) :

1. Es un agente antioxidante, eliminador de radicales libres en el

metabolismo celular.

2. Actúa como coenzima en la síntesis del colágeno y de la

sustancia intercelular cementante de los capilares sanguíneos.

3. Estimula las defensas contra las infecciones.

4. Es indispensable para el buen funcionamiento de las hormonas

antiestrés producidas por las glándulas suprarrenales.
 Vitamina C
Deficiencia de vitamina C

- Inflamación y sangrado de las encías

- Piel áspera y reseca
- Hematomas espontáneos
- Deficiencia en la cicatrización de heridas
- Sangrado nasal
- Dolor e inflamación articular
- Anemia
- Esmalte dental debilitado

La carencia mas grave se conoce como Escorbuto, que se

observa con mayor frecuencia en ancianos y desnutridos.

El escorbuto esta caracterizado por un debilitamiento general

del organismo, anemia, encías inflamadas y hemorragias.
 Vitamina C
Consumiendo una dieta variada y balanceada con un alto contenido de
frutas y verduras, la dosis mínima de vitamina C, esta absolutamente
cubierta.

Los requerimientos diarios en un hombre adulto son de 90 mg./dia y en

una mujer de 75 mg./dia (miligramos/día), aunque existen siempre
situaciones donde es necesario aumentar la dosis de vitamina a través
de la suplementación.

Esas circunstancias o situaciones son:

Embarazo y Lactancia
Personas alcohólicas y fumadoras
diabéticos
Alérgicos y asmáticos
personas que toman diariamente fármacos o medicamentos como
anticonceptivos orales, cortisona, antibióticos, etc.
 COENZIMAS NO DERIVADAS DE
VITAMINAS
• ATP, ADP, AMP, etc.
• Glutatión.
• Acido lipoico.
• Biopterina (BH4).
• Coenzima Q (Ubiquinona).
• Carnitina.
 VITAMINA COENZIMA REACCIÓN o PROCESO

TIAMINA (B1) Pirofosfato Descarboxilación, transferencia

de tiamina de grupos aldehido
(TPP)
RIBOFLAVIN FMN y FAD Oxido- reducciones
A (B2)
ACIDO NAD y NADP Oxido-reducciones
NICOTÍNICO,
NIACINA (B3)

ACIDO Coenzima A Transferencia de grupos acilos

PANTOTÉNIC (CoA)
O (B5)
VITAMINA COENZIMA REACCIÓN o PROCESO

B6 Fosfato de Transferencia de grupos amino

piridoxal (PLP)

BIOTINA Biocitina Carboxilaciones

(B8)
ACIDO Tetrahidrofolato Transferencia de grupos de un
FÓLICO (TH4) solo carbono
(B9)

B12 Metilcobalamina Transferencia de grupos de un

Cobamida solo carbono

C Acido ascorbico Hidroxilaciones

 VITAMINA CONSECUENCIA DE LA DEFICIENCIA
TIAMINA Beriberi( Pérdida de peso, cardiopatías,
neurológicas)

RIBOFLAVINA Queilosis, estomatitis angular (lesiones en boca)

y glositis (Lengua color magenta)

NIACINA Pelagra (Dermatitis, Demencia y Diarrea)

ACIDO ?
PANTOTÉNICO
B6 Neuropatía periférica, depresión, convulsiones y
anemia sideroblástica.
BIOTINA Depresión, mialgias y fatiga muscular
ACIDO FÓLICO Anemia megaloblástica, defectos en tubo neural
B12 Anemia perniciosa, acidosis metilmalónica
C Escorbuto (Encías inflamadas y sangrantes,
hemorragias subdérmicas)
 COENZIMAS DE TRANSPORTE DE GRUPOS

Vitamina B1
* Es soluble en agua e
insoluble en alcohol.
* Su absorción ocurre en el
intestino delgado (Yeyuno,
Ileon) como Tiamina libre y
como Difosfato de tiamina
Tiazol
Pirimidina (TDP), la cual es favorecida
TIAMINA por la presencia de vitamina
C y ácido Fólico pero
inhibida por la presencia de
etanol (alcohol).

Pirofosfato de Tiamina
TPP
Forma Activa
 Coenzima en el metabolismo de los hidratos
de carbono, permitiendo metabolizar el ácido
Su carencia en el pirúvico o el ácido alfa-cetoglutárico.
hombre provoca una
enfermedad conocida * Coenzima de la Piruvato
como Beriberi: deshidrogenasa (enzima clave en el
metabolismo energético de los glúcidos,
Problemas del Sistema tras la glucólisis) y alfa-
Nervioso, irritabilidad, cetoglutarato deshidrogenasa (enzima
depresión, falta de del Ciclo de Krebs).
memoria y capacidad de
concentración, falta de * Enzimas que catalizan la separación y la
destreza mental, transferencia de grupos aldehido, que
palpitaciones a nivel se unen al anillo de tiazol.
cardiovascular,
Dosis: 50-100 mg
hipertrofia del corazón.
 Vitamina B5

Acido Pantoico
ß-alanina

El Ácido pantoténico es necesitado para formar la coenzima a (CoA)

y es considerado crítico en el metabolismo y síntesis de carbohidratos,
proteínas y grasas.

Esta coenzima puede actuar como transportador de grupos

acilos para formar acetyl CoA y otros componentes relacionados;
ésta es una forma de transportar átomos de carbono dentro de la
célula.
 Acido pantotenico:

Coenzima: coenzima A (CoASH)

 Vitamina B5
Deficiencia
* La deficiencia de ácido pantoténico es excepcionalmente rara y no ha
sido ampliamente estudiada .
* . Los síntomas de la deficiencia incluyen fatiga, alergias, náusea y
dolor abdominal. En raras condiciones más serias (pero reversibles) se
ha visto insuficiencia adrenal y encefalopatía hepática. Se han descrito
sensaciones dolorosas tipo quemantes en los pies de pacientes
voluntarios.
 Vitamina B6

Función principal es la
transferencia de
grupos amino; por
tanto, son coenzimas
de las transaminasas
Piridoxal Piridoxamina Piridoxina

Los derivados fosforilados del piridoxal y

piridoxina (fosfato de piridoxal (PLP) y
fosfato de piridoxamina (PMP)
respectivamente) desempeñan funciones
de coenzima.
Fosfato de piridoxal
 Vitamina B8
Está compuesta de un anillo ureido (imidazolínico) fusionado con un
anillo tetrahidrotiofeno. Un ácido valérico sustituto es unido a uno de
los átomos
La biotina se encuentra en la célula
unida con resto específico de lisina
(un aminoácido) formando la
biocitina; la biocitina se une
covalentemente a ciertas enzimas
relacionadas con la formación o la
utilización del dióxido de carbono, y
ejerce así función de coenzima: actúa
en la transferencia (aceptor y
donador) de dióxido de carbono
en numerosas carboxilasas:
Acetil-CoA carboxilasa alfa y beta
 Vitamina B9

Ac P-aminobenzoico
Ac. L-Glutámico
Pteridina

El ácido fólico no posee actividad coenzimática, pero sí su forma

reducida, el ácido tetrahidrofólico, representado frecuentemente como
FH4. Actúa como transportador intermediario de grupos con un
átomo de carbono, especialmente grupos formilo, que se precisa en
la síntesis de purinas.
Vitamina B12
Transferencia de grupos metilo
entre dos moléculas diferentes

La forma coenzimática de la
cianocobalamina es la
desoxiadenosilcobalamina
(usualmente llamado coenzima
B12), en la cual el grupo cianuro se
halla substituido por la 5'-
desoxiadenosina (un nucleósido).
Actúa como transportador
transitorio de grupos alquilo y
alquilo-substituidos, en dos tipos
de reacciones

Carencia: Anemia Perniciosa

COENZIMAS DE TRANSPORTE ELECTRÓNICO
 Vitamina B2
Metabolismo de prótidos y glúcidos
Efectua una actividad oxigenadora y por
ello interviene en la respiración celular,
la integridad de la piel, mucosas y el
sistema ocular por tanto la vista.

Carnes y lácteos, cereales, levaduras

y vegetales verdes

Flavin mononucleótido (FMN)

Flavin adenin dinucleótido (FAD)
Riboflavina
Vitamina B3
Metabolismo de prótidos,
glúcidos y lípidos.

Interviene en la circulación
sanguínea, el crecimiento, la
cadena respiratoria y el
sistema nervioso.

Carnes, hígado y riñón, lácteos,

huevos, en cereales integrales,
levadura y legumbres
 Vitamina B3

La niacina, o ácido nicotínico o vitamina B3,

es una vitamina hidrosoluble cuyos derivados,
NADH y NAD+, y NADPH y NADP+, juegan roles
esenciales en el metabolismo energético de la
célula y de la reparación de ADN.
Vitamina C
- Interviene en el
mantenimiento de huesos,
dientes y vasos sanguíneos
por ser buena para la
formación y mantenimiento
del colágeno.

- Ayuda a la absorción del

hierro no-hémico.
- Antioxidante
 Vitamina C
Fuentes:
-Abundante en cítricos, hortalizas y leche de vaca.

Acción fisiológica (función):

-Es un agente antioxidante, eliminador de radicales libres en el
metabolismo celular.

-Actúa como coenzima en la síntesis del colágeno y de la sustancia

intercelular cementante de los capilares sanguíneos.

-Estimula las defensas contra las infecciones.

-Es indispensable para el buen funcionamiento de las hormonas

antiestrés producidas por las glándulas suprarrenales.
 Vitamina C
La vitamina C se oxida rápidamente y por tanto requiere de
cuidados al momento de exponerla al aire, calor y agua.
Por tanto cuanto menos calor se aplique, menor será la pérdida
de contenido.
Las frutas envasadas por haber sido expuestas al calor, ya han
perdido gran contenido vitamínico, lo mismo ocurre con los
productos deshidratados.
En los jugos, la oxidación afecta por exposición prolongada
con el aire y por no conservarlos en recipientes oscuros.
 Vitamina C
Deficiencia de vitamina C
Inflamación y sangrado de las encías
Piel áspera y reseca
Hematomas espontáneos
Deficiencia en la cicatrización de heridas
Sangrado nasal
Dolor e inflamación articular
Anemia
Esmalte dental debilitado

La carencia mas grave de vitamina C se conoce como

Escorbuto, que se observa con mayor frecuencia en ancianos
y desnutridos. El escorbuto esta caracterizado por un
debilitamiento general del organismo, anemia, encías
inflamadas y hemorragias.
Consumiendo una dieta variada y balanceada con un alto contenido de
frutas y verduras, la dosis mínima de vitamina C, esta absolutamente
cubierta.

Los requerimientos diarios en un hombre adulto son de 90 mg./dia y

en una mujer de 75 mg./dia (miligramos/día), aunque existen siempre
situaciones donde es necesario aumentar la dosis de vitamina a través
de la suplementación.

Esas circunstancias o situaciones son:

Embarazo y Lactancia
Personas alcohólicas y fumadoras
diabéticos
Alérgicos y asmáticos
personas que toman diariamente fármacos o medicamentos como
anticonceptivos orales, cortisona, antibióticos, etc.
COENZIMAS NO DERIVADAS DE
VITAMINAS
• ATP, ADP, AMP, etc.
• Glutatión.
• Acido lipoico.
• Biopterina (BH4).
• Coenzima Q (Ubiquinona).
• Carnitina.
 VITAMINA COENZIMA REACCIÓN o PROCESO

TIAMINA (B1) Pirofosfato Descarboxilación, transferencia

de tiamina de grupos aldehido
(TPP)
RIBOFLAVIN FMN y FAD Oxido- reducciones
A (B2)
ACIDO NAD y NADP Oxido-reducciones
NICOTÍNICO,
NIACINA (B3)

ACIDO Coenzima A Transferencia de grupos acilos

PANTOTÉNIC (CoA)
O (B5)
VITAMINA COENZIMA REACCIÓN o PROCESO

B6 Fosfato de Transferencia de grupos amino

piridoxal (PLP)

BIOTINA Biocitina Carboxilaciones

(B8)
ACIDO Tetrahidrofolato Transferencia de grupos de un
FÓLICO (TH4) solo carbono
(B9)

B12 Metilcobalamina Transferencia de grupos de un

Cobamida solo carbono

C Acido ascorbico Hidroxilaciones

 VITAMINA CONSECUENCIA DE LA DEFICIENCIA
TIAMINA Beriberi( Pérdida de peso, cardiopatías,
neurológicas)

RIBOFLAVINA Queilosis, estomatitis angular (lesiones en boca)

y glositis (Lengua color magenta)

NIACINA Pelagra (Dermatitis, Demencia y Diarrea)

ACIDO ?
PANTOTÉNICO
B6 Neuropatía periférica, depresión, convulsiones y
anemia sideroblástica.
BIOTINA Depresión, mialgias y fatiga muscular
ACIDO FÓLICO Anemia megaloblástica, defectos en tubo neural
B12 Anemia perniciosa, acidosis metilmalónica
C Escorbuto (Encías inflamadas y sangrantes,
hemorragias subdérmicas)
 VITAMINA B1 - TIAMINA
• Antineurítica, antiberiberi.
• Estructura Química: Pirimidina + Anillo de tiazóico
• R.D.R: Niños: 0.5 mg/día, Adultos: 1 - 1,5 mg. Según ingesta
carbohidratos.
• Fuentes: Tejidos animales (Carne cerdo y vísceras, cereales y
leguminosas).
• Coenzima: TPP. Descarboxilación y transcetolación.
• Deficiencia: Beriberi (Neuropatía periférica, anorexia, fatiga),
Encefalopatía Wernicke – Korsakow (Alcoholismo).
Enzimas que utilizan TPP
1. descarboxilación oxidativa y no oxidativa de alfa cetoácidos
2. Complejo Piruvato deshidrogenasa
3. Complejo alfa cetoglutarato deshidrogenasa

Tiamina

Coenzima: Pirofosfato de tiamina

VITAMINA B2 - RIBOFLAVINA
• Estructura Química: Ribitol + isoaloxacina.
• (Flavina = amarillo).
• R.D.R: 0,5 mg en niños y 2 mg en adultos. Según ingesta
proteínas
• Fuentes: Leche, granos, leguminosas, huevo y carne
magra.
• Coenzima: FMN y FAD. Oxidorreducción.
• Deficiencia: Arriboflavinosis (Anemia, queilosis, lengua color
magenta, dermatitis seborreica y fotofobia).
Riboflavina:

Coenzimas:

FAD FMN
 VITAMINA B3 - NIACINA
• Ácido nicotinico, antipelagra.
• Estructura Química: Piridina.
• R.D.R: Niños: 5 - 8 mg. Adultos: 18 - 29 mg.
Cada 60 mg de triptófano generan 1 mg de niacina.
• Fuentes: Maíz, vegetales y animales.
• Coenzimas: NAD, NADP. Oxidorreducción.
• Deficiencias: Pelagra (Diarrea, Demencia, Dermatitis)
Ingesta isoniacida, enfermedad de Hartnup y síndrome
carcinoide maligno.
• Toxicidad: Daño hepático ?.
NAD

NADP
NAD y NADH+H
 VITAMINA B5 – ÁCIDO
PANTOTÉNICO
• Estructura Química: Ácido pantoico -β- alanina .
• R.D.R: Niños 2 - 7 mg. Adultos 4 - 7 mg.
• Fuentes: Alimentos origen animal, cereales enteros y
legumbres.
• Coenzima: CoA, Recambio bajo ácido pantoténico.β–
oxidación, lipogénesis y acettilación (ACP).

• Deficiencia: Rara. Animales: Hemorragia suprarrenal,

acromotriquia, alopecia, dermatitis, anorexia, úlceras
duodenales y retardo crecimiento.
 Acido pantotenico:

Coenzima: coenzima A (CoASH)

 VITAMINA B6
• Estructura Química: Pirimidina.
Piridoxal, piridoxina. y piridoxamina
• R.D.R: Niños: 0.3 – 1 mg. Adultos: 2 mg. Según ingesta
proteínas.
• Fuentes: Hígado, carnes, pescado, aguacates, bananos,
vegetales y huevos.
• Coenzima: PLP. Metabolismo aminoácidos
(transaminaciones).
• Deficiencia: Neuropatía periférica, dermatitis, glositis
Piridoxina

Coenzima:

Fosfato de
piridoxal.
 VITAMINA B8 - BIOTINA

• Estructura Química: derivado imidazólico.

• R.D.R: Niños: 10 – 30 mg. Adultos: 100 mg. .
• Fuentes: Bacterias intestinales
• Coenzima: Biocitina. Carboxilación.

• Deficiencia: Avidina (Huevo). Depresión, dermatitis, mialgias

y alucinaciones. Inmunosupresión (Niños)
VITAMINA B9 – ÁCIDO FÓLICO
• Estructura Química: Pterina – PABA – glutamato.
• R.D.R: Niños 25 mg. Adultos 150 mg.
• Fuentes: Hojas verdes, hígado, levadura.
• Coenzima: TH4, producido en células intestinales
por folato reductasa, ligada a NADPH+H.
• La forma activa son poliglutamatos de TH4. Adición
de monocarbonados.
• Deficiencia: Anemia megaloblástica, defectos del
tubo neural (Espina bífida).
 VITAMINA B12
• Estructura Química: Anillo corrina.
• R.D.R: Niños 0.3 -1.5 mg. Adultos 2 mg.
• Fuentes: Bacterias intestinales. Alimentos origen animal.
• Factor intrínseco. Haptocorrina.Transcobalamina
• Coenzima: Meticobalamina. Transmetilación.
Cobamida. Isomerización.
• Deficiencia: Anemia perniciosa (Megaloblastosis y síntomas
neurológicos. Glositis)
 VITAMINA C
• Estructura Química: Derivado de L – glucosa (Lactona).
• R.D.R: Niños 15 – 30 mg. Adultos 60 – 75 mg.
• Fuentes: Cítricos, papa, tomate, guayaba.
• Funciones: Hidroxilación, oxidorreducción y antioxidante.
Inmunocompetencia. Antinitrosilación.

• Deficiencia: Escorbuto (Hemorragias, anemia, cicatrización

heridas alterada, artralgias, letargia. rosario).
La Km nos da una idea la afinidad que tiene el enzima por su sustrato,
cuanto mayor es Km menor es la afinidad (predominan las formas E y S
libres), cuanto menor es Km mayor es la afinidad (predomina la forma
ES).

La velocidad máxima Vmáx estima el número de centros activos del

enzima. Recordar que hemos definido la Vmáx como la velocidad que
obtendríamos cuando todo el enzima se encuentra unido al sustrato. A
la constante k2 (poder catalítico del enzima) se la reconoce con el
nombre de número de recambio, es el número de moléculas de
sustrato convertidas en producto por unidad de tiempo. Por lo que la
Vmáx depende de dos cosas, la cantidad de enzima presente y la
capacidad catalítica del enzima, es decir la velocidad con que
transforma al sustrato.
Inhibidores suicidas: son los inhibidores de las beta-lactamasa

Las beta lactamasas son enzimas producidas por las bacterias que les
da la habilidad de ser resistentes a la acción de los antibióticos beta-
lactámicos (mecanismo de resistencia bacteriana).

Los inhibidores de betalactamasa no tienen ninguna actividad

antimicrobiana,

Se administran conjuntamente con los antibióticos beta-lactámicos.

Su propósito único es prevenir la inactivación de los antibióticos beta-

lactámicos por beta-lactamasas ya que se unen irreversiblemente a
éstas.

Ácido clavulánico (Clavuronato)

tazobactam
sulbactam
La aspirina, que inhibe la ciclooxigenasa 1 y 2 enzimas.
La penicilina, que inhibe DD-transpeptidasa de la construcción de las paredes
celulares bacterianas.
Sulbactam, que prohíbe cepas resistentes a la penicilina de las bacterias de
metabolizar la penicilina.
El alopurinol, que inhibe la producción de ácido úrico por xantina oxidasa en el
tratamiento de la gota.
AZT y otros análogos de nucleósidos de interruptores de cadena utilizadas para
inhibir-1 transcriptasa inversa del VIH en el tratamiento del VIH/SIDA.
Eflornithine, uno de los medicamentos utilizados para tratar la enfermedad del
sueño, es un inhibidor de la ornitina descarboxilasa suicidio.
El sarín es un inhibidor de la acetilcolinesterasa suicidio.
5-fluorouracilo actúa como un inhibidor suicida de la timidilato sintasa durante
la síntesis de timina de uridina. Esta reacción es crucial para la proliferación de
las células, en particular aquellos que están proliferando rápidamente. Mediante
la inhibición de esta etapa, las células mueren a causa de una muerte
thymineless porque no tienen timina para crear más ADN. Esto se utiliza a
menudo en combinación con metotrexato, un potente inhibidor de la enzima
dihidrofolato reductasa.
El exemestano, un fármaco utilizado en el tratamiento de cáncer de mama, es
un inhibidor de la enzima aromatasa.
Selegilina, aunque en la referencia adjunta el compuesto se llama un "suicidio
desactivador.