 ¿QUE ES?

La vía de la pentosa fosfato (derivación de hexosa monofosfato)

es una vía más compleja que la glucólisis). Tres moléculas de
glucosa 6-fosfato dan lugar a tres moléculas de CO2 y a tres
azúcares de cinco carbonos, los cuales se reordenan para
regenerar dos moléculas de glucosa 6-fosfato y una molécula
del intermediario glucolítico, gliceraldehído 3-fosfato. Puesto
que dos moléculas de gliceraldehído 3-fosfato pueden
regenerar glucosa 6-fosfato, la vía puede explicar la oxidación
completa de la glucosa.
 TIENE DOS FUNCIONES IMPORTANTES:
1) la formación de NADPH para la síntesis de ácidos grasos y
esteroides, y mantener reducido el glutatión para la actividad
antioxidante.
2) la síntesis de ribosa para la formación de nucleótido y ácido
nucleico. Glucosa, fructosa y galactosa son las principales hexosas
que se absorben a partir del tubo digestivo, derivadas de la obtención
dietética de almidón, sacarosa y lactosa, respectivamente. La fructosa
y la galactosa pueden convertirse en glucosa, principalmente en el
hígado.
 La vía de las pentosas fosfato presenta dos etapas: la generación
oxidativa de NADPH y la interconversión no oxidativa de los
azúcares.
I. Etapa oxidativa
 La etapa oxidativa comienza con la deshidrogenación de la
glucosa 6-fosfato en el carbono 1, reacción que cataliza la glucosa
6-fosfato deshidrogenasa; esta enzima es altamente específico
para NAD+. El producto es la 6-fosfoglucono-δ-lactona, que es un
éster intramolecular constituido entre el grupo carboxilo del C-1 y el
grupo hidroxilo de C-5.
 BALANCE ENERGÉTICO DE LA DEGRADACIÓN DE LA
GLUCOSA
En células con metabolismo aeróbico, los NADH formados en las
reacciones de oxidación biológica - en la glucolisis, descarboxilación
oxidativa del piruvato o en el CAT- descargan sus electrones en la cadena
respiratoria mitocondrial, donde con la fosforilación oxidativa acoplada al
transporte electrónico se va a generar abundante ATP.

Balance energético total de la degradación de la glucosa:

glucosa + 6 O2 + 38 ADP + 38 Pi --------------------> 6 CO2 + 6 H2O + 38
ATP
 BALANCE QUÍMICO Y ENERGÉTICO DE LA
GLICOLISIS
Por cada molécula de glucosa degradada se forman 2
de piruvato. se invierten 2 ATP en la fase preparatoria
y se forman 2 ATP por cada piruvato en la fase de
beneficios. Ademas la oxidación del gliceraldehido-3-
P produce NADH; luego por cada glucosa degradada
se generan 2 ATP + 2 NADH
- Balance global: Glucosa + 2 ADP + 2 NAD+ ------> 2
piruvato + 2 ATP + 2 NADH
- Recordar que cada NADH citoplasmático que entre
en la cadena respiratoria mitocondrial producirá 3
ATP.
- Balance energético: Glucosa + 2 ADP + 2 NAD+ ----
--> 2 piruvato + 8 ATP
  Regulación enzimática
 Moléculas reguladoras. La actividad enzimática pueden
"prenderse" o "apagarse" con moléculas activadoras e
inhibitorias que se unen específicamente a la enzima.
 Cofactores. Muchas enzimas solo son funcionales cuando
se unen a moléculas auxiliares no proteicas conocidas como
cofactores.
 Compartimentación. Almacenar enzimas en
compartimientos específicos puede evitar que causen daño
o proporcionan las condiciones adecuadas para su actividad.
 Inhibición por retroalimentación. Las enzimas metabólicas
clave suelen inhibirse por el producto final de la vía que
controlan (inhibición por retroalimentación).
Los inhibidores reversibles se dividen en grupos de acuerdo con
su comportamiento de unión. Aquí no analizaremos todos los
tipos, pero examineramos dos grupos importantes: los
inhibidores competitivos y los no competitivos.
 Un inhibidor puede unirse a una enzima y bloquear la unión
del sustrato, por ejemplo, al pegarse al sitio activo. Esto se
conoce como inhibición competitiva porque el inhibidor
"compite" con el sustrato por la enzima. Es decir, solo el
inhibidor o bien el sustrato puede estar unido a la enzima en
un momento dado.
 En la inhibición no competitiva, el inhibidor no bloquea la
unión del sustrato con el sitio activo, sino que se pega a otro
sitio y evita que la enzima haga su función. Se dice que esta
inhibición es "no competitiva" porque el inhibidor y el sustrato
pueden estar unidos a la enzima al mismo tiempo.
Se puede diferenciar entre un inhibidor competitivo y uno no
competitivo por la forma como afectan la actividad de una
enzima a diferentes concentraciones del sustrato.
En general, la regulación alostérica, es solo cualquier forma de
regulación donde la molécula reguladora (un activador o un inhibidor)
se une a una enzima en algún lugar diferente al sitio activo. El lugar de
unión del regulador se conoce como sitio alostérico.