Tema 4.

LAS PROTEÍNAS
1-Características generales y clasificación: péptidos y proteínas.
2-Los aminoácidos: definición, tipos, propiedades.
3-El enlace peptídico.
4-Las proteínas:
• Estructura: primaria, secundaria, terciaria, cuaternaria.
• Propiedades: solubilidad, desnaturalización, capacidad amortiguadora, especificidad.
• Clasificación de las proteínas: holoproteínas y heteroproteínas.
• Funciones de las proteínas.
 CARACTERÍSTICAS GENERALES Y CLASIFICACIÓN
Son biomoléculas compuestas de C, H, O, N y S (más raramente Fe, Cu, P…).
Están formadas por cadenas de aminoácidos Se clasifican en:

Péptidos: Formados por varios aminoácidos unidos, formando cadenas.

• Oligopéptidos: de 2 a 10 aminoácidos.
• Polipéptidos: >10 aminoácidos. Peso molecular < 5000.
Proteínas: Constituidas por una o más cadenas polipeptídicas (PM > 5000):
• Holoproteínas: Compuestas exclusivamente por cadenas de aminoácidos.
• Heteroproteínas: cadena de aminoácidos (grupo proteico) + molécula no proteica
(grupo prostético). Ejemplos:
 Glucoproteínas (con glúcidos)
 Lipoproteínas (con lípidos)
 Nucleoproteínas (con ác. nucleicos)
 Cromoproteínas (con pigmentos), etc.
 AMINOÁCIDOS
Son moléculas orgánicas que poseen:
• Un grupo amino -NH2 (al menos).
• Un grupo ácido o carboxilo COOH (al menos).
Ambos grupos se unen al mismo carbono (carbono α).
Los distintos aminoácidos se diferencian en la cadena
R. Hay más de 20.

Los aminoácidos se unen por enlaces peptídicos → péptidos y proteínas.

 Propiedades de los aminoácidos
Formas D y L (ya que los aminoácidos tienen un C asimétrico).
Comportamiento químico. En disolución...
• El grupo amino es básico: -NH2 + H2O  -NH3+ + OH-
• El grupo carboxilo es ácido: -COOH  -COO- + H+
Por tanto: los aa son anfóteros (pueden comportarse como ácido o como base). En medio
ácido, se comportan como bases. En medio básico, como ácidos.

Consecuencia → las proteínas son compuestos amortiguadores del pH.

 EL ENLACE PEPTÍDICO
Se realiza entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del
siguiente (se desprende H2O).
 LAS PROTEÍNAS: ESTRUCTURA
La estructura depende de:
• La sucesión de aminoácidos que la componen
• La disposición espacial de la/s cadena/s.
4 niveles: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
 Estructura primaria
Indica la secuencia de aminoácidos de la proteína.
Si cambia la secuencia → cambia la proteína (dicha secuencia es específica).
 Estructura secundaria
La cadena de aminoácidos tiende espontáneamente a replegarse o a retorcerse.
Se debe a que los enlaces (salvo el peptídico) pueden girar.
Tipos de estructura secundaria:
• Disposición α (a helicoide)
• Hélice de colágeno
• Disposición β (lámina plegada)

En la α helicoide la cadena gira sobre un

eje, de forma helicoidal (como un muelle).
Cada vuelta de la hélice → 3,6 aa.
El grupo C=O de un aa y el N-H del 4º aa que
le sigue quedan enfrentados → puentes de H
 estabilizan la estructura.
En la hélice de colágeno queda más
extendida, ya que los aminoácidos
prolina e hidroxiprolina impiden una
helicoide más cerrada.
Se da en la proteína colágeno.
En la disposición β la cadena queda más extendida
y se dobla en zig-zag, como una lámina plegada.
Los grupos “R” quedan, alternativamente, encima o
debajo de la lámina.
Varias cadenas iguales se unen entre sí por puentes
de H → estructuras planas (p. ej., la β queratina o la
fibroína de la seda).
 Estructura terciaria
No se da en todas las proteínas. Hay 2 grupos de proteínas:
• Proteínas filamentosas: Sin estructura terciaria. Son alargadas, insolubles en agua y con
función sobre todo estructural.
• Proteínas globulares: con estructura terciaria.
Son compactas, solubles en agua y con funciones
variadas.

En la estructura terciaria la cadena se repliega

sobre sí misma, en determinados puntos → curvas
o codos.
• Los aa apolares quedan en la parte interna
• Los aa polares quedan en el exterior →
forman puentes de H con el agua →
solubilidad.
Las partes rectas de la cadena mantienen estructura secundaria (α helicoide o lámina plegada)
El plegamiento de la cadena es específico → una misma proteína siempre se pliega igual
La estructura terciaria se estabiliza por enlaces entre los grupos R de aa de partes alejadas
de la cadena:
• Unos covalentes → puentes disulfuro,
entre moléculas de cisteína (S-S).
• Otros de tipo electrostático: puentes de
H, Van der Waals, iónicos..
Estructura cuaternaria
Muchas proteínas están formadas por varias subunidades proteicas.
Cada una de ellas es un protómero.

Grupo hemo

Estructura cuaternaria de la hemoglobina, formada por 4 cadenas polipeptídicas

 Propiedades de las proteínas
a) Solubilidad:
• Las proteínas fibrosas son insolubles en agua.
• Las globulares son solubles → dispersiones coloidales.
b) Desnaturalización: Pérdida de la estructura terciaria de las proteínas → insolubles → dejan
de ser funcionales.
Causas: cambios de Tª, de pH,
concentración, sales…
Ejemplo: la coagulación (o “corte”)
de la leche.
Puede ser reversible o irreversible.
La recuperación de la estructura
terciaria es la renaturalización.
c) Capacidad de amortiguar el pH: Se debe al comportamiento anfótero de los aa.
d) Especificidad: Cada tipo de proteína tiene una secuencia de aa particular (específica).

• Algunos aa pueden ser

cambiados por otros sin que se
altere la función de la molécula.
• Otros (responsables de la
estructura, de las propiedades...)
no pueden ser cambiados (la
proteína se transformaría en otra
o dejaría de ser funcional).

Los cambios de los aa de un mismo tipo de

proteína en distintas especies reflejan la
evolución de dichas especies.
Un cambio en un aa de la hemoglobina → alteración en la molécula → alteración en los
glóbulos rojos → anemia.
 Clasificación de las proteínas
Holoproteinas: Proteínas formadas sólo por aa. Se clasifican en:
a) Globulares:
• Prolaminas y gluteninas: proteínas de reserva → semillas de cereales.
• Albúminas: ovoalbúmina (clara de huevo), seroalbúmina (sangre), lactoalbúmina (leche).
• Globulinas: lactoglobulina (leche); ovoglobulina (huevo), seroglobulinas (plasma
sanguíneo).
• Protaminas e Histonas: proteínas básicas. Se unen al ADN → cromatina.

b) Fibrosas:
• Colágeno: En los tejidos conjuntivos y de sostén. Dan resistencia.
• Queratina: En la epidermis, uñas, pelos, pezuñas... Función protectora.
• Elastina: En los tejidos conjuntivos (tendones, vasos sanguíneos).
• Fibroína o β queratina: Forma los hilos de seda.
• Fibrinógeno / fibrina: Coagulan la sangre (el fibrinógeno es precursor de la fibrina).
• Actina y miosina: Proteínas fibrosas formadas por subunidades globulares. Función →
contracción muscular
 Elastina

Fibras de colágeno

Ejemplos de holoproteínas
fibrosas

Queratina
Actina y miosina
(proteínas contráctiles del músculo)

Fibras musculares al
microscopio electrónico
Heteroproteínas: Se clasifican según el grupo prostético en:
a) Cromoproteínas: grupo prostético = sustancia coloreada (pigmento).
• Pigmentos porfirínicos: porfirina + metales (Fe, Cu...). Ej. : Hemoglobina (transporta O2
en la sangre); mioglobina (transporta O2 en los músculos); citocromos (enzimas de la
respiración celular)...

Grupo hemo: porfirina + Fe.

(La porfirina también forma sustancias no proteicas, como la clorofila).
• Pigmentos no porfirínicos: hemocianina (con Cu), hemeritrina (con Fe).
b) Glucoproteínas: grupo prostético = glúcidos.
Ej. : algunas hormonas y enzimas; las
mucoproteínas, las inmunoglobulinas o
anticuerpos (glúcido + g globulina) y las proteínas
de la membrana celular.

Anticuerpo o
c) Lipoproteínas: grupo prostético = lípidos. inmunoglobulina
P. ej. las proteínas transportadoras de lípidos por la
sangre: lipoproteínas de baja densidad (LDL) y de
alta densidad (HDL).

d) Nucleoproteínas: grupo prostético = ác.

nucleico (ADN, ARN).

e) Fosfoproteínas: grupo prostético = ác.

fosfórico. P. ej., la caseína de la leche. Lipoproteína
 Funciones de las proteínas
Función Ejemplos

Estructural. Sirven de “material de Proteínas de la membrana y del

construcción” en las células y los tejidos. citoesqueleto, colágeno, queratina, elastina.

De transporte. Proteínas transportadoras de la membrana,

hemoglobina, hemocianina, seroalbúmina,
lipoproteínas.
Biocatalizadora. Aceleran las reacciones Enzimas.
químicas del organismo.
Hormonal. Algunas hormonas son proteínas o Insulina (polipéptido), hormona del
péptidos. Son “mensajeros” químicos. crecimiento, gonadotropinas...

Defensiva. Anticuerpos (γ globulinas), fibrinógeno,

trombina... (coagulan la sangre).
Contráctil. Permiten el movimiento. Actina, miosina.
De reserva. Aportan aa para formar nuevas Ovoalbúminas, gluteninas, prolaminas,
proteínas o proporcionan energía. caseína.