Enzimología

https://www.youtube.com/watch?
v=j4MlrjSVRM0
 Actividad enzimática

 Definición, clasificación y nomenclatura de las

enzimas

 Coenzimas y cofactores

 Mecanismos de la catálisis enzimática

 Centro activo y especificidad

 Tipos de catálisis
 Enzimas
Definición:
Son catalizadores biológicos producidos por los células y cuya
función es incrementar la velocidad de las reacciones que
catalizan sin alterar las constantes de equilibrio.

3
 Definición:

Enzimas

Son macromoléculas nitrogenadas biológicas con

función
catalítica específica

Proteína: Tripsina Ácido ribonucleico: Ribozima

Sitio activo:Ser/His/Asp 5
 Generalidades Enzimas

 Las enzimas son necesarias para que las reacciones bioquímicas:

• Se produzcan a una velocidad adecuada para la célula
• Se dirijan hacia rutas útiles y necesarias según necesidades energéticas
y necesidad de producción de distintas sustancias.
• Actúanen secuencias organizadas, catalizando miles de
reacciones
• Permiten un control coordinado de las rutas metabólicas

 Características
 Gran poder catalítico
 Alto grado de especificidad
 Actúan en soluciones acuosas en condiciones determinadas de Tª y pH
 Su actividad puede regularse

• Importancia En el procesamiento de alimentos y en la agricultura.

 Medicina Algunas enfermedades pueden ser debidas a ausencia parcial o

total de una o más enzimas o ausencia parcial o total de una o más enzimas
Medicina Transaminasas

Industria
Química Penicilina

Fermentaciones
Transformación
Quesos
de Alimentos
Vinos

Agricultura Rhyzobium
 Características de las Enzimas
1. Tienen gran poder catalítico.

2. Son altamente específicas.

3. Aumentan la velocidad de la reacción
sin
alterar las constante de equilibrio.

4. La mayoría de las enzimas son proteínas.

5. Su actividad puede ser regulada.

6. Las enzimas interconvierten diferentes formas

de energía.
7
 Generalidades Enzimas

Catalizadores biológicos específicos que aumentan la velocidad de las

reacciones bioquímicas.

 Aumentan la velocidad de reacción hasta por un factor de 1017

Casi todas las enzimas son proteínas excepto las ribozimas (formadas por
RNA sólo o asociado a proteínas)
Componentes del sistema enzimático

Sustratos: Sustancia sobre la cual actúa la Enzima

Productos.
Apoenzima + Cofactor  Holoenzima
Los cofactores pueden ser iones metálicos o moléculas
orgánicas derivadas de vitaminas: coenzimas.
Si la unión del cofactor es irreversible: grupo prostético.
Las E pueden ser: a) metaloenzimas
b) E dependientes de metales.
 Cofactores enzimáticos

Sólo proteínas

Cationes metálicos (Ca2+

2+ Fe2+
2+..)

Enzimas

Cofactor Coenzimas
NAD, FAD

Moléculas
orgánicas Grupo prostético
Holoenzimas (Grupo hemo)

Apoenzima (parte proteica)

 Metales como cofactores enzimáticos
Metal Enzima Función
Fe hemo Citocromo oxidasa Transporte de e-
Catalasa Eliminación de H2O2
Fe libre Succinato deshidrogenasa Ciclo de Krebs
Cu Ac ascórbico oxidasa Metabolismo del ácido ascórbico
Superóxido dismutasa Eliminación de radical superóxido
Zn Alcohol deshidrogenasa Facilita la unión del NAD
Anhidrasa carbónica Intercambio de CO2 en la respiración
Transcriptasa reversa Síntesis de DNA a partir de RNA
Mn Histidina amoniaco liasa Facilita extracción de e-
Arginasa Ciclo de la úrea
Co Glutamato mutasa El Co  cobalamina
Ribonucleótido difosfato Síntesis de desoxiribonucleótidos
reductasa
Ni Ureasa Lugar catalítico
Mo Xantino oxidasa Metabolismo de purina
Nitrato reductasa Utilización de nitrato
Nitrogenasa Fijación de N
Se Glutatión peroxidasa Protección contra daño por oxidación
Enzimas que requieren de cofactores M++

Citocromo oxidasa
Fe++ ó Fe+++
Catalasa
Peroxidasa

Anhidrasa carbónica Zn++

Hexoquinasa
Glucosa-6-fosfatasa Mg++
Piruvato quinasa

K+
Piruvato quinasa
 Tipos de coenzimas
Coenzima Vit precursora Función catalítica

NAD, NADP Ac. nicotínico Oxidoreducción-deshidrogenación

FMN, FAD Riboflavina (B2) Oxidoreducción-deshidrogenación

CoA Pantotenato (B5) Transferencia grupos acilo

Pirofosfato de tiamina Tiamina (B1) Carboxilación-descarboxilación

Fosfato de piridoxal Piridoxina (B6) Transaminación, racemización,

descarboxilación de AA
Biocitina Biotina (H) carboxilación

THF Folato (M) Transferencia de grupos de 1 C

Ac. lipoico ......... Transferencia de acetito

CoQ .......... Transferencia de H

Ac. ascórbico Hidroxilación

Cobalamina Cianocobalamina Transferencia de metilos

(B12)
 La reacción enzimática

1. La enzima (E) actúa fijando al sustrato en su superficie (adsorción)

mediante enlaces débiles
2. Se forma el complejo enzíma-sustrato (ES). Se generan tensiones
que debilitan los enlaces del sustrato, por lo que para llegar al
estado de transición del complejo enzima-sustrato, (complejo
activado) se requiere mucha menos energía que para llegar al
estado de transición del sustrato solo.
3. Se liberan la enzima intacta (E) y el producto (P)
El centro activo de los enzimas

• La actividad enzimática se inicia con la

formación del complejo ES.

• Esta unión se realiza gracias a los radicales

de algunos pocos aminoácidos que
establecen enlaces con el sustrato (y con el
grupo prostético si lo hay), fijándolo y luego
rompiendo alguno de sus enlaces.

• La región de la enzima que se une al

sustrato recibe el nombre de centro activo.
Sitio activo de la carboxipeptidasa A

Sitio catalítico: Arg-145, Glu-270, Tyr-248 y el cofactor Zn

Características del Centro Activo

• Es una parte muy pequeña del volumen total de la enzima.

• Tienen una estructura tridimensional en forma de hueco

que facilita encajar al sustrato.

• Están formados por aminoácidos lejanos en la secuencia

polipeptídica, que debido a los repliegues de ésta, quedan
próximos.

• Los radicales de estos aminoácidos presentan afinidad por

el sustrato, lo atraen y establecen enlaces débiles con él.

• Esto facilita que, una vez roto alguno de sus enlaces, los
productos resultantes se puedan separar con facilidad del
centro activo.
En una enzima se pueden distinguir tres tipos de
aminoácidos
Aminoácidos estructurales.
• Son los que no establecen enlaces químicos
con el sustrato Son los más abundantes y los
responsables de la forma de la enzima.
• Por ejemplo, en la lisozima de 129 aminoácidos,
124 son estructurales y sólo 5 no lo son.

Aminoácidos de fijación.
• Son los que establecen enlaces débiles con el
sustrato y lo fijan.
• Se encuentran en el centro activo de la enzima

Aminoácidos catalizadores.
• Son los que al establecer enlaces, débiles o
fuertes (covalentes), con el sustrato, provocan
la rotura de alguno de sus enlaces. Centro activo
• Son los responsables de su transformación.
• También están en el centro activo
 La especificidad de los enzimas

Fischer (1890) Modelo «llave (sustrato) - cerradura (enzima)»

 La especificidad de los enzimas

En la actualidad se ha visto que algunas enzimas, al establecer los enlaces

con el sustrato, modifican la forma de sus centros activos para adaptarse
mejor al sustrato, es decir, solamente son complementarias después de
haberse unido a él, es el llamado acoplamiento inducido (como el guante
(enzima) se adapta a la mano (sustrato)).
La especificidad puede darse en varios grados.

• Especificidad absoluta. Se da cuando la enzima sólo actúa sobre un

sustrato, por ejemplo, la ureasa sólo actúa sobre la urea.

• Especificidad de grupo. Se da cuando la enzima reconoce un

determinado grupo de moléculas, por ejemplo, la β-glucosidasa que
actúa sobre todos los β-glucósidos

• Especificidad de clase. Es la menos específica, dado que la actuación

de la enzima no depende del tipo de molécula, sino del tipo de enlace Por
ejemplo, las fosfatasas separan los grupos fosfato de cualquier tipo de
molécula.
Cinética de la actividad enzimática

En una reacción enzimática con una concentración de enzima constante,

al incrementar la concentración del sustrato se produce un aumento de
la velocidad de reacción. Este incremento en la velocidad de reacción se
debe a que, al haber más moléculas de sustrato por unidad de volumen,
se aumenta la probabilidad de encuentro entre sustrato y enzima.

Llega un momento en que la velocidad

Vel ocidad de
reacción de reacción deja de crecer, es decir, se
llega a una velocidad máxima (Vmax).

Esto se debe a que todas las moléculas

Vmax de la enzima ya están ocupadas por
moléculas de sustrato, formando el
complejo enzima-sustrato, lo que se
Vsemimax denomina saturación de la enzima.

KM [S
Constante de Michaelis-Menten (KM).

Es la concentración del sustrato a la cual la velocidad de reacción es la

mitad de la velocidad máxima. KM depende de la afinidad que hay entre la
enzima y su sustrato.
Un valor de KM pequeño indica mucha afinidad (la mitad de la velocidad
máxima se alcanza a concentraciones de sustrato pequeñas)
Se denomina número de recambio (turnover) o constante catalítica al
número de moléculas de sustrato transformadas por unidad de tiempo.
 Factores que afectan la actividad enzimática

Influencia de la temperatura.

• Si a una reacción enzimática se le suministra energía calorífica, las

moléculas aumentan su movilidad y el número de encuentros
moleculares, por lo que aumenta la velocidad en que se forma el
producto.
• Existe una temperatura óptima para la cual la actividad enzimática es
máxima.

• Si la temperatura aumenta, se
dificulta la unión enzima-sustrato y
a partir de cierta temperatura la
enzima se desnaturaliza, pierde su
estructura terciaria y cuaternaria si
la tiene y, por tanto, pierde su
actividad enzimática.
 Factores que afectan la actividad enzimática

Influencia del pH.

• Las enzimas presentan dos valores límite de pH entre los cuales son
eficaces; traspasados estos valores, las enzimas se desnaturalizan y
dejan de actuar.

• Entre los dos límites existe un pH óptimo en el que la enzima presenta

su máxima eficacia.

• El pH óptimo está condicionado por el tipo

de enzima y de sustrato, debido a que el
pH influye en el grado de ionización de los
radicales del centro activo de la enzima y
también de los radicales del sustrato.

• Las variaciones de pH provocan cambios

en las cargas eléctricas, alterando la
estructura terciaria del enzima y por tanto,
su actividad.
Enzima pH óptimo
Pepsina 1.5

Tripsina 7.7

Catalasa 7.6

Arginasa 9.7

Fumarasa 7.8

Ribonucleasa 7.8
 Factores que afectan la actividad enzimática

Inhibidores.

• Los inhibidores son sustancias que disminuyen la actividad de una

enzima o bien impiden completamente la actuación de la misma.

• Pueden ser perjudiciales o beneficiosos como, por ejemplo, la

penicilina, que es un inhibidor de las enzimas que regulan la síntesis de
la pared bacteriana, por lo que es útil contra las infecciones
bacterianas, y el AZT, que es un inhibidor de la transcriptasa inversa,
por lo que retrasa el desarrollo del SIDA.
 Factores que afectan la actividad enzimática

Concentración del sustrato

A mayor concentración del sustrato, a una concentración fija de la enzima

se obtiene la velocidad máxima. Después de que se alcanza esta
velocidad, un aumento en la concentración del sustrato no tiene efecto en
la velocidad de la reacción.

Concentración de la enzima

Siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la

concentración de la enzima aumenta la velocidad enzimática hacia cierto
límite.
 Después de que se alcanza esta velocidad, un aumento
en la concentración del sustrato no tiene efecto en la
velocidad de la reacción. (todos los enzimas están
ocupados)
Velocidad de la
Velocidad reacción
la reacción

A medida que aumenta la concentración de sustrato,

aumenta la velocidad de reacción (mientras queden
enzimas libres).

Concentración de sustrato (concentración de enzima fija)

 Después de que se alcanza esta velocidad, un aumento
en la concentración del enzima no tiene efecto en la
velocidad de la reacción. (no hay más sustrato que
procesar)
Velocidad de la
Velocidad reacción
la reacción

A medida que aumenta la concentración de enzima,

aumenta la velocidad de reacción (mientras queden
sustrato sin reaccionar).

Concentración de enzima (concentración de sustrato fija)

 ¿Cómo detectar una enzima?

1. Actuación global de la reacción catalizada.

2. Utilizar un procedimiento analítico para la determinación de S

que desaparece o los productos de la reacción que aparecen.

3. Si la enzima requiere cofactores (iónes metálicos o

coenzimas).

4. La dependencia de la actividad enzimática con la [S] o sea K M

del S.

5. El pH óptimo.

6. Un intervalo de temperatura en la que la enzima es estable y

muestra actividad elevada.
Regulación de la actividad enzimática

• Como ocurre con toda proteína, la actividad de una

enzima depende de factores tales como:
• la temperatura,
• el pH,
• las disoluciones salinas,
• los solventes,
• los activadores y los inhibidores,
• el tiempo de reacción.
 Regulación de la catálisis enzimática

• Concentracion de sustrato y de los productos

finales
• Presencia de inhibidores
• Modulación alostérica
• Modificación covalente
• Activación por proteolisis (zimógenos)
• Isoenzimas
Regulación de la actividad enzimática
por union a la enzima de ligandos que
no son sustratos
 Inhibición enzimática
La inhibición puede ser de dos tipos: irreversible y reversible.

1. La inhibición irreversible. Los inhibidores irreversibles son

los que se combinan o destruyen un sitio esencial para la
actividad de la enzima.
2. La inhibición reversible tiene lugar cuando no se inutiliza el
centro activo, sino que sólo se impide temporalmente su
normal funcionamiento. Existen tres modalidades:

a) Competitiva
b) No competitiva
c) Acompetitiva
 Inhibición enzimática

Conformación similar al
Competitivos sustrato

Se unen a un sitio distinto

Reversibles No competitivos al centro activo
(alosterismo)

Inhibidores Se unen al
Acompetitivos
enzimáticos complejo ES

Irreversibles Venenos
 Tipos de inhibidores de las enzimas

Inhibidores irreversibles: enlazan covalentemente a la enzima.

Inhibidores reversibles: unión no covalentemente con la enzima.

a) Competitivos: Poseen una estructura semejante a la del sustrato, siendo reconocidos
por el centro activo de la enzima. Su efecto puede ser contrarrestado al incrementar la
concentración del sustrato.

b) No competitivos: Se unen a la enzima por un sitio diferente al que lo hace el sustrato,

por lo que puede unirse tanto a la enzima libre, como al complejo E-S. No afecta la
afinidad de la enzima por el sustrato.

c) Acompetitivos: Se unen al complejo E-S formando un complejo ternario ESI

catalíticamente inactivo. Aumentan la afinidad de la enzima por el sustrato.
57
Inhibidor Irreversible
Fluorofosfato de diisopropilo
(DFP)

Acetilcolina

Acetilcolinesterasa

Acetato + Colina
 Inhibidor Irreversible
Fluorofosfato de diisopropilo
(DFP)
Acetilcolinesterasa

Tripsina

Elastasa

Fosfoglucomutasa

Cocoonasa (larvas de
gusanos de seda

Malatión
Inhibidores Irreversibles de enzimas
Inhibidores Irreversibles de enzimas
Inhibidor Irreversible
• Inhibición permanente
• Unión irreversible por medio de enlaces
covalentes.
• Modificaciones químicas de los gps. catalíticos.
• Modificada la enzima, está siempre inhibida.

Para distinguirlo de los reversible se someten a

diálisis y si no se separan enzima e inhibidor, éste
es permanente.
 Inhibidor Reversible

• La unión del inhibidor y la enzima es reversible.

• Al quitar el inhibidor del medio, se recupera la actividad.

Hay 3 tipos:
Competitiva
No Competitiva
Acompetitiva (Alostérica)
 Inhibidores Reversibles

Pueden actuar de 3 modos:

ocupan temporalmente el centro activo por semejanza estructural con el S
original: inhibidor competitivo

Se unen a otro sitio en la Enz y alteran su conformación espacial,

impidiendo su unión al S: inhibidor no competitivo

Se unen al complejo E-S impidiendo la catálisis del sustrato: inhibidor

acompetitivo
Inhibición enzimática
aplicado en fármacos.
Clasificación
Inhibidores Reversibles: Inhibición
Competitiva
 Inhibidor competitivo
E+ E P+
S S E
+

EI Con
1/V inhibidor
Sin I Vma 0 competitivo
inhibidor Conx
inhibidor
competitivo Sin
Vmax/2 inhibidor

1/Vma
x

Km S (mM) - - 1/ S (1/mM)
K mi 1/Km 1/Kmi
Inhibidores Reversibles: Inhibición no Competitiva
 Inhibidor no
competitivo
E+ E P+
S S E
+ +
I +
EI EII
V 1/V Con inhibidor
0 Sin S Vma
S 0 no competitivo
inhibidor x

Vmax
Sin inhibidor
Con inhibidor
i
Vmax/2 no competitivo
1/ max
Vmaxi /2 V i
1/ ma
V x

K S (mM) - 1/ S
m 1/Km (1/mM)
61
Inhibidores Reversibles: Inhibición acompetitiva

P S
Inhibidores Reversibles: Inhibición acompetitiva

I P
 Inhibidor
acompetitivo
E+ E P+
S S E
+
EII
V 1/V
0
Vma
S 0
Con inhibidor
Sin inhibidor
x

Vmax acompetitivo
Con inhibidor
Vmax/2

i Sin inhibidor

Vmaxi /2 acompetitivo 1/Vmaxi

1/Vma
x

Km K S (mM) -1/Kmi - 1/ S (1/mM)

m 1/Km
Un ej. sustrato y su
inhibidor
competitivo
DROGA USO ENZIMA TIPO DE
TERAPEUTICO AFECTADA INHIBICION

Lovastina Hipercolestero HMGCoA Competitiva

lemia reductasa
5fluoroacil cancer Dihidrofolato competitiva
reductasa
alopurinol gota Xantino irreversible
oxidasa
cumadin anticoagulante Glutamilcar competitiva
boxilasa
captopril hipertensión ECA competitiva
 Enzimas Alostéricas
Una enzima alostérica (del griego: allo, diferente +
stereos, espacio tridimensional) es una proteína en la que
se producen interacciones indirectas entre sitios
topográficamente diferentes, por la unión de sustratos y
moléculas reguladoras (ligandos).
La unión de un ligando a un sitio específico está
influenciada por la unión de otro ligando efector (o ligando
modulador) a otro sitio diferente (alostérico) de la enzima.
Esto se conoce como interacciones alostéricas, o
interacciones cooperativas.
Las proteínas alostéricas son oligómeros constituidos por
protómeros relacionados simétricamente. Los protómeros
están conformados por subunidades o cadenas
polipeptídicas
MODULACIÓN ALOSTÉRICA DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Hay enzimas que pueden adoptar 2 conformaciones

interconvertibles llamadas R (relajada) y T (tensa).

R es la forma más activa porque se une al sustrato

con más afinidad. Las formas R y T se encuentran en
equilibrio R <==> T
ENZIMAS ALOSTÉRICAS COOPERATIVAS:
Ley del “TODO O NADA”
 Otra característica importante de las enzimas alostéricas
es que presentan cinéticas anómalas, normalmente
cinéticas sigmoides:

v
La presencia de una
sigmoide implica
la existencia de
cooperatividad en la
fijación del substrato

s
 ACTIVADORES ALOSTÉRICOS
Ciertas sustancias tienden a estabilizar la
forma R actuando en una región de la
Enz distinta del centro activo.
Son los llamados moduladores
positivos ó activadores alostéricos.
El propio S es a menudo un modulador
positivo.
 INHIBIDORES ALOSTÉRICOS
Las sustancias que favorecen la forma T y actúan en
lugares distintos del centro activo de la enzima y
disminuyen la actividad enzimática: son los
moduladores alostéricos negativos.
 Regulación de la actividad enzimática por ACTIVACIÓN
PROTEOLÍTICA
Algunos enzimas no se sintetizan como E activa,
sino como proteínas precursoras sin actividad
enzimática. Estas proteínas se llaman
proenzimas o zimógenos.

Para activarse, los zimógenos sufren hidrólisis

que origina la liberación de uno o varios péptidos.
El resto de la molécula proteica adopta la
conformación y las propiedades de la enzima
activa.
Ej.: enzimas digestivas se secretan en forma de
zimógenos y en el tubo digestivo se convierten en
la forma activa. Es el caso de la quimotripsina,
que se sintetiza en forma de quimotripsinógeno
Regulación de la actividad enzimática por
ACTIVACIÓN PROTEOLÍTICA
Zymogen activation by
proteolytic cleavage
Se define la unidad de actividad enzimática
(U) como la cantidad de enzima que cataliza
la conversión de 1 µmol de sustrato en un
minuto. La actividad específica es el
número de unidades de enzima por
miligramo de proteína (U/mg prot) o por
mililitro de disolución (U/ml).
Parametros de la
transformacion de
Lineweaver-Burk
Ecuación de la línea recta, donde: y = ax + b
y = 1; c = Km; a= pendiente
v Vmax

Para calcular Vmax: Calcular la

recíproca del valor de la intersección
sobre el eje de las ordenadas (ordenada
al origen: 1/Vmax).
Obtenido Vmax , calculando la
pendiente de la línea se puede despejar
Km de la ecuación Km/Vmax y así
calculamos de manera precisa.
Ecuación de la línea recta,
donde:
y = 1; c = Km; a= pendiente
v Vmax
Otras parametrizaciones: Eadie-
Hofstee

KmV
V  V max 
[S ]
Determinacion de parametros
cineticos enzimaticos por
linealizacion
Nomenclatura de los Enzimas
1. NOMENCLATURA ANTIGUA: SUFIJO -asa
• Nombre de la fuente u origen del enzima: Pancreasa
• Nombre del sustrato: Proteasa
• Tipo de reacción catalizada: Hidrolasa

2. NOMENCLATURA ACTUAL:
Enzyme Commission [E.C.] de la IUBMB
• Clasificación de enzimas (6 clases)
• Asignación de código E.C.: 1.1.1.1
• Nombre sistemático:
Sustrato:Cosustrato Tipo de Reacción -asa
Etanol:NAD+ Oxidorreductasa
 Clasificación de los Enzimas
CLASE TIPO DE REACCION CATALIZADA

1. OXIDO-REDUCTASAS Transferencia de electrones

20 subclases Sred + S’ox  Sox + S’red

2. TRANSFERASAS Transferencia de grupos

9 subclases S-grupo + S’  S’-grupo + S

3. HIDROLASAS Rotura hidrolítica de enlaces

11 subclases A-B + H2O  A-H + B-OH

4. LIASAS Rotura de enlaces A-B  A+B

7 subclases Salida de grupos CX-CY  C=C + X-Y
Adición a dobles enlaces C=C + XY  CX-CY

5. ISOMERASAS Cambios internos

6 subclases Transferencias internas de grupos

6. LIGASAS Formación de enlaces mediante reacciones de

5 subclases condensación con gasto de energía (ATP)

International Union of Biochemistry and Molecular Biology [IUBMB]

 Nomenclatura
Las enzimas se identifican con un código de cuatro dígitos, así
como un nombre sistemático que consta del nombre de los
sustratos, seguido por el tipo de reacción que cataliza, terminado
en asa.
Ejemplo:

El nombre formal de la enzima que cataliza la reacción de transferencia

de un grupo fosfato del ATP a la glucosa
ATP + D-Glucosa ADP + D-Glucosa 6-
fosfato
Clase II, Sub-subclase, Sustrato con grupo
Transferasa. hidroxilo como aceptor del fosfato
transferido.
E.C. 2. 7. 1. 1. ATP : Glucosa 6-fosfotransferasa

Subclase fosfotransferasa, Número de la

enzimas que enzima
grupo 27
transfieren
fosfato.
 Nomenclatura de enzimas

 Código numérico encabezado por las letras EC (enzyme commission)

 Cuatro números separados por puntos

• El 1º indica a cual de las seis clases pertenece la enzima

• El 2º se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo

• El 3º y el 4º se refieren a los grupos químicos

específicosque intervienen en la reacción.

 Nombre sistémico

Sustrato preferente + reacción + “asa”

Etanol Alcohol DH Acetaldehído

Alcohol deshidrogenasa E.C. 1.1.1.1

 Clasificación de enzimas

1.- Oxidorreductasas: Reacciones de oxido-reducción

2.- Transferasas: Transferencia de grupos intactos de una molécula a

otra

3.- Hidrolasas: Reacciones de hidrólisis

(ruptura de enlaces con participación del agua)

4.- Liasas: Adición de grupos a dobles enlaces

(sin participación del agua)

5.- Isomerasas: Transferencia intramolecular de grupo

(cis/trans, L/D, aldehído/cetona)

6.- Ligasas: Unión de dos sustratos a expensas de la hidrólisis del ATP