Metabolismo consiste de vias

catabólicas e vias anabólicas

Catabolismo é a fase degradativa do

metabolismo, nelas as moléculas
orgânicas providas pelo alimento são
degradados por reações consecutivas
em produtos finais menores e mais
simples.
Anabolismo ou Biossíntese é dependente da
disponibilidade de energia livre

Esta energia produzida durante o catabolismo é

conservada na forma de molécula transportadora
de energia como o ATP e o NADPH.

Na Biossíntese pequenas moléculas são

transformadas em grandes macromoléculas
componentes das células

O Catabolismo e o Anabolismo ocorrem

simultaneamente nas células com velocidades
independentes
Os aminoácidos (aa) funcionam não só como unidades estruturais
para a formação das proteínas, mas também como precursores de
uma série de substâncias biologicamente importantes como
hormônios e pigmentos, etc.

Os aminoácidos são as unidades estruturais básicas das proteínas.

Dispostos em sequências específicas, os aminoácidos dão identidade
e caráter as proteínas.

Os organismos vivos são formados por 20 tipos de aminoácidos.

Os aminoácidos encontrados nas proteínas possuem em
comum a presença de um grupo amino (-NH2), um grupo
carboxíla (-COOH), um átomo de hidrogênio (H) e um radical
R diferenciado (cadeia lateral), ligados a um átomo de
carbono (carbono alfa, quiral ou opticamente ativo).
Dois aminoácidos não se encaixam nesta definição, a glicina que
possui como radical o átomo de hidrogênio e a prolina que contêm o
grupo imino (-NH) em substituição ao grupo amino (-NH2),
estruturalmente considerada como um iminoácido, mas se inclui
entre os aminoácidos por apresentar propriedades semelhantes a
estes.
A ligação peptídica (reação de condensação) se forma
entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo
amino do outro.

Esta ligação ocorre através da liberação de uma molécula

de água para cada ligação peptídica formada.
A união de 2 AA formam um dipeptídeo, de 3 AA um tripeptídeo
de n AA’s formam um polipetídeo e a união de vários peptídeos
formam uma proteína.

Além da ligação peptídica, outras ligações podem ser importantes

para a determinação da estrutura protéica, como pontes de
hidrogênio, ligações eletrostáticas / salinas / iônicas, hidrofóbicas
/ apolares / Van der Walls, ligações polares / dipolo-dipolo e
pontes dissulfeto.
1. CLASSIFICAÇÃO

1.1 ESSENCIAIS E NÃO ESSENCIAIS

Essenciais, ou indispensáveis: são aqueles que o organismo

humano não consegue sintetizar.

Desse modo, eles devem ser obrigatoriamente ingeridos

através de alimentos, pois caso contrário, ocorre a desnutrição.

Assim, a alimentação deve ser a mais variada possível para que

o organismo se satisfaça com o maior número desses
aminoácidos.
A falta desses aminoácidos ESSENCIAIS pode levar à
diminuição do crescimento e balanço nitrogenado negativo.

Os aminoácidos não-essenciais, ou dispensáveis, são aqueles

que o organismo consegue sintetizar a partir dos alimentos
ingeridos.
 AA essenciais
Fenilalanina Valina Treonina Triptofano Isoleucina

Metionina Histidina Lisina Arginina Leucina

PROTEÍNAS

Alanina Asparagina Aspartato Cisteína Glutamato

Glutamina Glicina Prolina Serina Tirosina

AA não-essenciais
Os aminoácidos condicionalmente essenciais ou
condicionalmente indispensáveis: quando o organismo precisa
de certo aminoácido em algumas condições específicas:
desnutridos, cirurgias, lesões.

A arginina pode ser sintetizada em pequena quantidade, mas

é requerida em quantidades maiores para o crescimento e
desenvolvimento normais e a histidina é um aa essencial para
crianças.
 Tirosina

Valina
1.2 CADEIA LATERAL

Com base na cadeia lateral dos aminoácidos estes podem ser

classificados como apolares ou polares (sem carga, carregados
positivamente (básicos) ou carregados negativamente (ácidos).

Essas propriedades químicas isoladas dos aminoácidos continuam

existindo após a inserção de resíduos destes na cadeia proteica e
garantem as propriedades químicas das proteínas.
A partir desses blocos de construção distintos, os organismos
podem sintetizar produtos muitos diferentes entre si, como
enzimas, hormônios, anticorpos, penas de pássaros, teias de
aranha, antibióticos, venenos de fungos, entre tantos outros
produtos, cada qual com sua atividade biológica característica.
AMINOÁCIDOS SÃO ARMAZENADOS NO ORGANISMO CELULAR?
Não existe reserva considerável de aas livres no organismo.

Os aa permanecem em estado dinâmico de turnover, ou

reciclagem, de síntese intracelular e degradação do excedente.

O destino do pool (conjunto presente em todo organismo) de aas

livres é múltiplo: incorporação em proteína tissular,
neoglicogênese e síntese de novos compostos nitrogenados
(creatina e epinefrina).
2. PROPRIEDADES DOS AMINOÁCIDOS

a) Propriedade elétrica (ácida ou básica):

b) Ponto isoelétrico (pI):

 *

 A amônia é incorporada ao glutamato e à glutamina.

 *

 A glutamato sintase catalisa a aminação redutiva do α-

cetoglutarato.
*

 O grupo amino do glutamato pode ser transferido para diversos

α-cetoácidos em reações catalisadas por enzimas conhecidas
como transaminases ou aminotransferases.
 *
 Biossíntese de aminoácidos, mostrando a conexão com a
glicólise/gliconeogênese e com o ciclo do ácido cítrico.
 *

 Glutamato e glutamina são componentes importantes na

assimilação do nitrogênio.

 Glutamina e aspartato também são fundamentais como

precursores das biossínteses de purinas e de pirimidinas.

 Serina e glicina são precursores metabólicos de vários outros

compostos.
*

 Cada proteína se renova em uma velocidade diferente.

 Suas meias-vidas podem variar de poucos minutos a várias

semanas, mas a meia-vida de uma dada proteína em órgãos e
espécies diferentes é, normalmente, semelhante.

 Algumas proteínas têm meias-vidas muito curtas porque são

destinadas especificamente à degradação.
Os lipídios e as proteínas, apesar de possuírem
poder energético igual ou superior mesmo aos
carboidratos, apresentam outras funções no
organismo e são absorvidos após a absorção dos
carboidratos, sendo utilizados, secundariamente,
como produtores de energia, apesar do alto poder
calórico (9,3 kcal/g dos lipídios e 4,1 kcal das
proteínas).
1. CLASSIFICAÇÃO

1.1 ESSENCIAIS E NÃO ESSENCIAIS

Essenciais, ou indispensáveis: são aqueles que a

célula não consegue sintetizar.

Desse modo, eles devem ser obrigatoriamente

ingeridos através de alimentos, pois caso
contrário, ocorre a diminuição do crescimento e
morte..
 AA essenciais
Fenilalanina Valina Treonina Triptofano Isoleucina

Metionina Histidina Lisina Arginina Leucina

PROTEÍNAS

Alanina Asparagina Aspartato Cisteína Glutamato

Glutamina Glicina Prolina Serina Tirosina

AA não-essenciais
Muitas conformações (estruturas tridimensionais) diferentes são
possíveis para uma molécula grande como uma proteína.
A) A estrutura primária diz respeito ao tipo e à sequência de
aminoácidos na molécula proteica.
B) A secundária é formada por associação de membros próximos da
cadeia polipeptídica e mantida à custa das pontes de hidrogênio.
C) Na terciária, a molécula proteica arranja-se em estruturas
globulares, utilizando diversos tipos de ligações como pontes de
hidrogênio, hidrofóbicas, iónicas, eletrostáticas e covalentes.
Estas últimas são representadas pelas pontes de dissulfetos entre os
resíduos de cisteína.
D) Finalmente, a forma como diversas estruturas terciárias ou
subunidades se associam é chamada estrutura quaternária.
A) Estrutura primária: resulta em uma longa cadeia
de aminoácidos semelhante a um "colar de contas",
com uma extremidade amino terminal (-NH2) e uma
extremidade carboxi terminal (-COOH).

A estrutura primária de uma proteína é destruída por

hidrólise química ou enzimática das ligações
peptídicas, com liberação de peptídeos menores e
aminoácidos livres
B) Estrutura secundária: é mantida pelas ligações ou pontes de
hidrogênio, que podem ser intramolecular ou (α-hélice) ou
intermolecular (β-pregueada).

Apesar das pontes de hidrogênio serem consideradas fracas, o

elevado número destas ligações confere grande estabilidade a
essas estruturas.

A maioria das proteínas exibe os dois tipos de estrutura

secundária. Ex: mioglobina.
Estrutura –hélice Estrutura -
preguiada
C) Estrutura terciária: se refere ao arranjo espacial da cadeia polipeptídica
(dobramento ou formação de laços), já dotada ou não de estrutura secundária.
Na determinação da estrutura terciária e na determinação da conformação de
uma proteína entram forças de naturezas diversas , tais como:

1) Pontes de hidrogênio: estabelecidas entre grupos R de aminoácidos polares

ou sem carga, diferentes das pontes de hidrogênio da estrutura secundária e
não apresentam um padrão regular de disposição. Por exemplo serina e
treonina.

2) Interações hidrofóbicas: formadas entre cadeias laterais hidrofóbicas dos

aminoácidos apolares.
3) Ligações iônicas ou salinas: incluem-se nesta categoria,
interações de grupos com cargas opostas, como os presentes
nos aminoácidos básicos (lisina, arginina e histidina)

4) Ponte dissulfeto: Além das 3 ligações não covalentes acima

descritas, a estrutura proteica pode ser estabilizada por uma
ligação covalente, a ponte dissulfeto -S-S-.
D) Estrutura quaternária: são formadas de mais de uma
unidade estrutural (subunidades). Cada unidade estrutural
pode conter, por sua vez, um ou mais polipeptídios.

Cada polipeptídio apresenta o seu próprio grau de

estruturação (primário, secundário, terciário). As
subunidades estruturais ligam-se umas nas outras por
ligações não covalentes.
Mioglobina (estrutura 3) Hemoglobina (estrutura 4), contém 574 resíduos de aas
PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS

A) Desnaturação proteica

Proteínas são chamadas nativas quando estão em sua conformação

tridimensional funcional, podendo adquirir a forma desnaturada
quando submetida a tratamentos como:

Aquecimento, agitação, radiações ultravioleta e visível, raios x.

Ou provocados por agentes químicos, como ácidos e bases fortes,

determinados solventes orgânicos miscíveis em água (etanol,
acetona)
Ou substâncias anfipáticas como detergentes ou soluções concentradas
de ureia e cloreto de guanidina, além de metais pesados (chumbo e
mercúrio), que não afetam a sequência de aminoácidos, mas causam
transformações na molécula.

Distúrbios no processo de enovelamento da cadeia proteica, e a

consequente agregação de moléculas, estão envolvidos em diversas
condições patológicas, tais como: doença de Alzheimer, doença de
Parkinson, e outras doenças neurodegenerativas, infecções, câncer etc.
B) Propriedades elétricas

O comportamento de uma proteína globular em solução ácida ou

básica é determinado em grande parte pelo número e natureza dos
grupos ionizáveis nos radicais R dos resíduos de aminoácidos.

As proteínas, do mesmo modo que os peptídeos e aminoácidos,

possuem pH’s isoelétricos característicos nos quais elas se
comportam como íons dipolares, não possuindo cargas positivas ou
negativas em excesso.
C) Solubilidade:

A solubilidade de uma proteína depende do número

e do arranjo de cargas na molécula, que por sua vez
depende da composição em aminoácidos.

Partes não proteicas da molécula, como lipídeos,

carboidratos, fosfatos, etc., também afetam a
solubilidade.
D) Tampão:

Um tampão é uma solução que resiste a mudanças de pH

quando se adicionam quantidades moderadas de ácido ou
base.

Pode ser constituído de um ácido fraco e seu ânion, tal como

ácido acético e íon acetato. Ou também de uma base fraca e
seu cátion correspondente, tal como amônia e íon amônio. Os
principais tampões biológicos são o fosfato, as proteínas e o
bicarbonato.
 FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
As proteínas podem ser agrupadas em várias categorias de acordo com a sua
função. De uma maneira geral, as proteínas desempenham nos seres vivos as
seguintes funções: estrutural, enzimática, de defesa, nutritivo, e transporte.
FUNÇÃO ESTRUTURAL - participam da estrutura dos tecidos.
Exemplos:
- Colágeno: proteína de alta resistência
- Actina o Miosina: proteínas contráteis
- Queratina: proteína impermeabilizante
- Albumina: proteína relacionada com a regulação osmótica
 FUNÇÃO ENZIMÁTICA - toda enzima é uma proteína. As
enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras
das reações biológicas. Dentre as proteínas com função
enzimática podemos citar, como exemplo, as lipases -
enzimas que transformam os lipídios em sua unidades
constituintes, como os ácidos graxos e glicerol.
FUNÇÃO DE DEFESA - existem células no organismo capazes
de "reconhecer" proteínas "estranhas" que são chamadas
de antígenos. Na presença dos antígenos o organismo
produz proteínas de defesa, denominados metabólitos.
FUNÇÃO NUTRITIVA - as proteínas servem como
fontes de aminoácidos, incluindo os essenciais
requeridos pelo homem e microrganismos.
Esses aminoácidos podem, ainda, ser oxidados como
fonte de energia no mecanismo respiratório.
 TRANSPORTE – fazem o transporte dos eletrólitos
contidos no meio de cultura para dentro das células
Forma de apresentação

Dois tipos distintos de proteínas podem ainda serem evidenciados

quanto à forma tridimensional das cadeias polipeptídicas.

A. PROTEÍNAS FIBROSAS: que apresentam forma alongada, geralmente são

insolúveis em água e desempenham papel estrutural passivo nos sistemas
biológicos. São formadas pela associação de módulos repetitivos,
possibilitando a construção de grandes estruturas.

Os componentes fundamentais das proteínas fibrosas são cadeias

polipeptídicas muito longas com estrutura secundária regular.
Exemplos:

-COLÁGENO (tripla hélice, tropocolágeno, que

quando submetida ao aquecimento, a estrutura do
colágeno é rompida, origina uma proteína, mais
solúvel.).

As fibras de colágeno são responsáveis pelas

funções mecânicas e de sustentação.
α-QUERATINA (α-hélice), As β-queratinas (β-
pregueada) são as fibras formadas por
empilhamento de folhas β- pregueada,
B) PROTEÍNAS GLOBULARES: que tendem a ser estruturalmente
complexas, adquirem forma final aproximadamente esférica, são
geralmente solúveis em água e desempenham diferentes
funções dinâmicas. Ex: enzimas.

Colágeno (proteína fibrosa) Enzima

(proteína globular)
Quanto à origem, as proteínas podem ser
A) Exógenas, provenientes das proteínas ingeridas do
meio, ou
B) endógenas, derivadas da degradação das
proteínas celulares do próprio organismo.
Como as proteínas têm em média 16% de nitrogênio
na sua estrutura, costuma-se obter seu teor de um
alimento dosando o teor de nitrogênio e
multiplicando-o por 6,25 para transformá-lo em teor
de proteína. Contudo, este fator representa apenas
um valor médio.
 Função enzimática

Toda enzima é uma proteina, mas nem toda proteína é

uma enzima.
A enzima normal atua transforando um substrato em um
produto, através do seu sítio catalítico, sem nenhum outro
componente, funcionando como um sistema chave
fechadura, segundo a equação de Michaelis-Menten
 ENZIMAS ALOSTÉRICAS

 DEFINIÇÃO DE ENZIMAS ALOSTÉRICAS

 CINÉTICA DE ENZIMAS ALOSTÉRICAS COM

MODULADORES POSITIVOS E NEGATIVOS

 CONCEITOS GERAIS

Uma enzima alostérica é uma enzima na qual necessita

de um modulador que se ligue em outro sitio que não o

catalítico para aumentar ou diminuir a sua atividade.

 CONCEITOS GERAIS

Além disso, esta modulação também pode ser por adição

de grupamentos químicos em sítios específicos da enzima

 CINÉTICA ENZIMÁTICA

Para enzimas de maneira geral temos:

Cinética de 1ª ordem ----- Curva hiperbólica ( 1 fator)

Cinética de 2ª ordem ----- Curva sigmoide (2 fatores)

 MODULAÇÃO

DOIS TIPOS

ATIVAÇÃO ----- Substrato / Modificações enzimáticas

INIBIÇÃO ----- Produto / Modificações enzimáticas

 MODULAÇÃO

EM AMBAS AS OCASIÕES, A MODULAÇÃO PODE

SER ALTERANDO A Vmax OU O Km DA ENZIMA