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S P
S+E ES E+P
Vías de carbohidratos
Digestión intestinal.Absorción y transporte a los tejidos
En el interior celular:
Glucogénesis y glucogenolisis: síntesis y degradación del glucógeno
hepático y muscular.
Glicólisis y Ciclo de Krebs: aprovechamiento de la glucosa en
condiciones anaeróbicas o aeróbicas.
Vía de las pentosas: proceso de síntesis de ribosa y de producción de
NADPH necesario para sintetizar ácidos grasos.
Vía de los ácidos urónicos: vía de síntesis de ácido glucorónico.
Glucogénesis y glucogenolisis
Glucogenina
Enlaces 1,6
Enlaces 1,4
Glucosa
Glicólisis Glucosa 6P
Fructosa 1,6 P
Dihidroxicetona P 2 Gliceraldehido 3P
3P Glicerato
Fosfoenolpiruvato
ENERGÍA
Piruvato
Lactato
Ciclo de krebs
Piruvato Ácidos grasos
Acetil CoA
CO2
CO2
Fosforilación Oxidativa o
Sistema de transporte de electrones
11 ATP
Vía de las pentosas
Glucosa Glucosa 6P 6P Gluconato
TPHH2
ADN
Gliceraldehido 3P Sedoheptulosa P
Vías de lípidos
Digestión intestinal. Absorción. Transporte
En el interior celular:
Beta oxidación: aprovechamiento de las grasas,
Ciclo de Krebs
Síntesis de ácidos grasos
Síntesis de triglicéridos
Beta CH3-(CH2) n-CH2-CH2-CO-SCoA
oxidación FAD
CH3-(CH2) n-CH=CH-CO-SCoA
H2O
energía
CH3-(CH2) n-CHOH-CH2-CO-SCoA
NAD
CH3-(CH2) n-CO-CH2-CO-SCoA
Ciclo de
Krebs CoA
SHCoA
R-CH2-CO-CH2-CO-SCoA
NADH+H
Síntesis de NAD
ácidos R-CH2-CHOH-CH2-CO-SCoA
grasos H2O
R-CH2-CH=CH-CO-SCoA
NADPH+H
NADP
R-CH2-CH2-CH2-CO-SCoA
Las diferencias se encuentran a 5 niveles: 1.- localización celular; 2.- acarreador del grupo
acilo; 3.- pares dador/aceptor de electrones; 4.- estereoquímica de la reacción de
hidratación/deshidratación; y 5.- la forma en que las unidades C 2 son producidas o donadas. ACP
(acil binding protein)
Síntesis de triglicéridos
glicólisis
glucosa Glucosa Dihidroxiacetona P
6P
Glicerol 3P
ácido 3 Acil-SCoA
graso
ATP +
CoA
Triglicérido
Vías de proteínas
Proteínas
corporales
Hem
Neurotransmisores
dieta Pool de aminoácidos
Creatina
Urea Melanina
ribosomas
libres vacuolas
retículo
endoplásmico mitocondrias
A B C D E
Retroalimentación:
activador
Alostería:
sustrato
Bioquímica
Membrana celular.Composición. Estructura.
Modelo mosaico fluido. Transporte activo y
pasivo.Tipos de transporte activo.Receptores de
membrana. Composicion. Función.
Estructura de la membrana
Todas las células la poseen
Tiene aspecto trilaminar con dos
bandas oscuras y al medio una
clara.
Tiene un ancho entre 7 y 10 nm. Su
superficie no es lisa, sino punteada.
Su estructura es muy dinámica,
manteniendo un movimiento que le
permite adpatarse a las estructuras
subyacentes.
Al controlar el movimiento de
sustratos a través de ella modula el
metabolísmo.
Eritrocito
150 000x
Membranas: generalidades
Lípidos
Son bicapas biológicas
formadas por lípidos y
proteínas.
Los lípidos proveen el
esqueleto estructural,
las proteínas, las
funciones.
A mayor función en la
membrana celular y a
mayor necesidad por
responder a estímulos,
la mayor proporción
corresponde a proteína.
Proteínas
Lípidos de la membrana Porción
polar
colesterol
fosfolípido
Glicerofosfolípidos
H
HO-CH2- C – C - OH
NH2 O
Las proteínas de la membrana
C
C
Coeficientes de permeabilidad
Reconocimiento
Uniport
S1 S2
Transporte
S1 S2Simport
S11 S21
Liberación
S1 S2
Antiport
Recuperación S11 S21
Transporte pasivo
Transporte pasivo o
difusión facilitada. ADP ADP
No tiene gasto de
energía. ATP ATP
HPO4 HPO4
Siempre de mayor a
menor concentración OH OH
pero con característica PO4H PO4H
de saturación.
malato malato
glutamato glutamato
aspartato aspartato
Exterior Interior
mitocondrial mitocondrial
Transporte Activo
Transporte activo S1 S2
requiere del gasto de
ATP directamente ATP
(transp.primario) o
indirectamente, para ADP+Pi
S1 S2
balancear el sodio o
potasio
Na+ Na+
(transp.secundario)
que acompaña al
ATP
sustrato.
ADP+Pi
Receptores hormonales
Cuando la hormona
interacciona con el receptor éste
cambia de forma y acepta las
subunidades beta y gamma.
La unid.beta interacciona con
alfa y ésta intercambia GDP
con GTP . Esta unión permite el
desplazamiento de alfa que
activa a la adenil ciclasa.
La adenil ciclasa forma AMPc
Enzimología :
Generalidades
Cinética enzimática
Papel Clínico
Qué es una enzima?
Es un tipo de proteína que actúa como catalizador de
reacciones químicas.
Incrementa la velocidad de reacción sin cambiar el punto
de equilibrio.
Como catalizador:
Es específico para cada reacción. No necesariamente
para un solo sustrato, aunque muchas enzimas lo son.
Tiene gran poder catalítico, transformando hasta 103 a
104 moléculas por segundo.
Está sujeto a diversos mecanismos de regulación de
modo tal que no genere más producto que el necesario.
Actividad enzimática
Es la forma de medida de una enzima.
La ecuación general de las reacciones enzimáticas es:
E S Cof1 ES E P Cof 2
Donde la enzima se une al sustrato para generar un producto. Algunas
veces con el auxilio de un cofactor que se modifica durante la reacción.
La actividad enzimática se mide por la reacción catalítica bajo la forma
de desaparición del sustrato por unidad de tiempo.
También por formación de producto o modificación del cofactor.
Unidades: katal = moles de sustrato/segundo.
Unid. Internacionales: umol/minuto.
1 U= 16,7 nkat.
Clasificación de enzimas
Clase de enzima Tipo de reacción catalizada
Reacciones que transfieren electrones de un sustrato
Oxidoreductasas a otro.Óxido reducción
Transfieren un grupo funcional de una molécula a otra.
Transferasas Grupos como metilos, acilos, fosfatos etc
Rompen enlaces entre carbonos u otras moléculas
Hidrolasas con la adición de una molécula de agua.
Rompen enlaces C-C, C-S, C-N sin el ingreso de una
Liasas molécula de agua.
Transforman un isómero en otro transfiriendo un grupo
Isomerasas funcional de una posición a otra.
Forman enlaces C-C, C-N, C-O y C-S uniendo dos
Ligasas moléculas con gasto de energía.
Especificidad y sitio activo
Las reacciones se inician cuando
el sustrato se une al sitio activo de
la enzima.
El sitio activo es una porción sustrato
espacial de la enzima creada por enzima
la coincidencia de varias cadenas
laterales de amino-ácidos
específicos. Estos pueden no estar
en secuencia, pero los dobleces de
la proteína enzimática los
aproximan.
Existen: residuos de captura y
residuos de catálisis.
productos
enzima
Tipos de
especificidad enzimática
Modelo de molde rígido Modelo de molde inducido
actividad
En términos generales Q 10 = 2, es decir que
por cada 10°C de temperatura la velocidad se
dobla.
0 70
temperatura
Cada enzima tiene un pH pH
óptimo de trabajo, el cuál es
variable. Las enzimas intra-
celulares trabajan entre 5 y
9 , las enzimas digestivas
actividad
pueden trabajar en pH
diferentes.
Los extremos de pH afectan
la ionización de los centros
activos (-COO- NH3+ SH).
0 14
pH
v Vmax[ S ]
Km [ S ]
Bajo estas condiciones Vmax se observa cuando todos los sitios activos están
llenos de sustrato. Toda la enzima está bajo la forma de [ES] y la Km se define
como concentración de sustrato a Vmax/2
Km: es una medida inversa de la afinidad de la enzima por el sustrato. Una baja
Km indica alta afinidad entre enzima y sustrato. Las unidades de Km son unidades
de concentración.
La aplicación de la ecuación de
Michaelis Menten se basa en...
K1 K3
E S ES E P
K2 K4
1/V
v inhibidor
1/Vmax
-1/Km 1/[S]
[S]
Inhibidores no competitivos
Estructuras diferentes al sustrato por lo que se unen a un sitio independiente de la
enzima.
Ambos, sustrato e inhibidor pueden unirse a la enzima al mismo tiempo. Su efecto
no puede revertirse aumentando la concentración del sustrato.
No tiene efecto sobre la Km pero sí sobre la Vmax.
1/V
V
inhibidor
1/Vmax
Enzimas Ejemplos
Protrombina, plasminógeno,ceruloplasmina,
Específicas del plasma Lipasa Lipoproteica,colinoesterasa
LDH
Alanina amino transferasa Enf. hepátic a
Creatino fosfo quinasa Enf. muscula r y cardia ca
Dehidrogenasa láctica Infarto de miocardio
Papel de las enzimas en la
medicina
Establecer un diagnóstico,
como en el caso de las CPK
enzimas del infarto de TGO
miocardio (CPK y LDH).
Valorar la magnitud de la
lesión
Monitorizar la mejoría del LDH
paciente.
Mostrar la repetición del
fenómeno (reinfarto) 2 4 6 8 10
Días después del infarto de
Miocardio.
Isoenzimas
Enzimas que realizan la misma función pero difieren en su estructura química
y propiedades cinéticas.
Las formas isoenzimáticas distintas pueden pertenecer a distintos tejidos
revelando sus modificaciones el tejido que le dio origen.
Generalmente son estructuras oligoméricas con varios tipos de cadenas
proteicas -dímeros o tetrámeros- .
%
Isoenzimas LDH
Dehidrogenasa láctica
Existen cinco isoenzimas
de la deshidrogenasa láctica
(LDH). Cada una es un oli- Isoenzima SubunidadesTejido predominante
gómero con cuatro protó- LDH1 HHHH corazón
LDH2 HHHM corazón
meros de los tipos H y M y LDH3 HHMM riñón, pulmón
tiene un PM de 34 000. LDH4 HMMM hígado
LDH5 MMMM hígado
Los protómeros se combi-
nan de manera distinta y se
originan en distintos tejidos
con preferencia. normal
El suero tiene un contenido
representativo de todos los
tejidos. infarto
Creatino fosfokinasa
Isoenzima Subunidades Tejido predominante
CK1 BB Cerebro
Ck2 MB Músculo cardiaco
CK3 MM Músculo esquelético
ción de protómeros M y B.
Cada dímero representa a
un tejido en particular. (-)
Mecanismo y control de
la actividad enzimática
Mecanismo de acción
Lys356
Arg352
+
P +
2
+ Arg307
Glu327 - O
P
Hys392 +
His258
Arg257
Regulación de la actividad
enzimática
Para que la vida se sostenga en condiciones de equilibrio es necesario
que el metabolismo se ajuste con precisión a las necesidades de los
tejidos.
El equilibrio metabólico se obtiene regulando la actividad enzimática
mediante el cambio de la :
cantidad de enzima presente.
cantidad de otros productos.
eficacia de la actividad enzimática.
Además el flujo de metabolitos impide que se haga efectivo la cualidad
de reacción química reversible, por cuanto no hay posibilidad de
acumulación de un producto específico.
La cantidad de
enzima depende de...
Equilibrio entre velocidad de síntesis y degradación de la enzima.