Entonces…..

◦ 7 segmentos proteicos y con

forma hélice alfa.
◦ Se presentan en aves,
mamíferos, levaduras,
además de pantas y animales
multicelulares.
◦ Tridimensional, similar a la
bacteriorrodopsina
Receptor acoplado a proteínas G [Internet]. Es.wikipedia.org. 2019 [cited 14 September
2019]. Available from:
https://es.wikipedia.org/wiki/Receptor_acoplado_a_prote%C3%ADnas_G

2
◦ 1986/ Robert Lefkowitz: Clono el 1º gen que
expresa a estos receptores. Describió la
estructura primaria y patrón estructural
◦ 2000/ Krzystof Palczewski: Mostro la
estructura tridimensional detallada de los
RAPG.
◦ 2007/ Brian Kobila: Con el se conoció la
estructura tridimensional cristalizada de los
receptores adrenérgicos β2 . Se confirmo la
existencia del extremo amino( extracelular) y
carboxilo ( intracelular) . Además de localizar
tridimensionalmente 2 dominios . Universidad Autónoma de Tamaulipas - ppt video online descargar [Internet].
Slideplayer.es. 2019 [cited 14 September 2019]. Available from:
https://slideplayer.es/slide/121575/

3
LOS DOMINIOS
1. DRY: Formado por aminoácidos aspártico, arginina
y tirosina. Ubicado en el segmento transmembranal
3 y en e segundo bucle intracelular. La arginina y el
glutamato, situado en el segmento 6, interactúan
,denomina cerradura iónica.

2. H8: asociado al extremo carboxilo, junto al modelo

proteico NXXY , formado por prolina y tirosina,
encargados del acopamiento de los RAPG a
proteína G y que se activen vías selectivas de
señalización.
Pidgeon E. Windows 10 Tip: 7 pro tips for getting started with Microsoft Edge as
your PDF viewer | Windows Experience Blog [Internet]. Windows Experience
Blog. 2019 [cited 14 September 2019]. Available from:
https://blogs.windows.com/windowsexperience/2018/02/12/windows-10-tip-7-
pro-tips-getting-started-microsoft-edge-pdf-viewer/