De acuerdo a su complejidad las enzimas se clasifican como:

En las proteínas conjugadas podemos distinguir dos partes:

 Apoenzima: Es la parte polipeptídica de la enzima.
 Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima.
La combinación de la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima.
Los cofactores pueden ser:
 Iones metálicos: Favorecen la actividad catalítica general de la enzima, si no están
presentes, la enzima no actúa. Estos iones metálicos se denominan activadores.
Ejemplos: Fe2+, Mg2+, Cu2+, K+, Na+ y Zn2+
 La mayoría de los otros cofactores son coenzimas las cuales generalmente
son compuestos orgánicos de bajo peso molecular, por ejemplo, las vitaminas del
complejo “B” son coenzimas que se requieren para una respiración celular adecuada.
 Tipo de enzimas Actividad

Catalizan reacciones de hidrólisis. Rompen las biomoléculas

Hidrolasas
con moléculas de agua. A este tipo pertenecen las enzimas
digestivas.

Isomerasas
Catalizan las reacciones en las cuales un isómero se transforma
en otro, es decir, reacciones de isomerización.
Ligasas Catalizan la unión de moléculas.

Liasas Catalizan las reacciones de adición de enlaces o eliminación,

para producir dobles enlaces.

Catalizan reacciones de óxido-reducción. Facilitan

Oxidorreductasas latransferencia de electrones de una molécula a otra.Ejemplo;
la glucosa, oxidasa cataliza la oxidación de glucosa a ácido
glucónico.

Transferasas Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a

otra. Ejemplo: la transmetilasa es una enzima que cataliza la
transferencia de un grupo metilo de una molécula a otra.
 La sustancia sobre la cual actúa una enzima se llama sustrato.
Los sustratos son específicos para cada enzima:
La sacarosa es el sustrato de la sacarasa que actúa rompiéndola en sus componentes.
Las enzimas actúan de acuerdo con la siguiente secuencia: La enzima (E) y el sustrato
(S) se combinan para formar un complejo intermedio enzima sustrato (E-S), el cual se
descompone formando un producto y regenerando la enzima

El grado de especificidad de las enzimas es muy alto, pueden distinguir incluso entre
diferentes tipos de isómeros. Se cree que la especificidad de la enzima es debido a la forma
particular de una pequeña parte conocida como sitio activo, la cual se fija a la contraparte
complementaria en el sustrato.
 Concentración del sustrato.- A mayor concentración del sustrato, a una
concentración fija de la enzima se obtiene la velocidad máxima.
Después de que se alcanza esta velocidad, un aumento en la
concentración del sustrato no tiene efecto en la velocidad de la
reacción.
 Concentración de la enzima.- Siempre y cuando haya sustrato
disponible, un aumento en la concentración de la enzima aumenta la
velocidad enzimática hacia cierto límite.
 Temperatura.- Un incremento de 10°C duplica la velocidad de
reacción, hasta ciertos límites. El calor es un factor que desnaturaliza las
proteínas por lo tanto si la temperatura se eleva demasiada, la enzima
pierde su actividad.
 pH.- El pH óptimo de la actividad enzimática es 7, excepto las enzimas
del estómago cuyo pH óptimo es ácido.
 Presencia de cofactores.- Muchas enzimas dependen de los
cofactores, sean activadores o coenzimas para funcionar
adecuadamente. Para las enzimas que tienen cofactores, la
concentración del cofactor debe ser igual o mayor que la
concentración de la enzima para obtener una actividad catalítica
máxima.