Péptidos y Proteínas

Pastor Colmenares
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 Péptidos
Son menos de cien aminoácidos, se les llama cadenas polipeptídicas largas,
están formados por la unión de varios aminoácidos unidos entre sí por enlace
peptídico, los péptidos al igual que las proteínas están presentes en la
naturaleza.

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 Proteínas
Son macromoléculas orgánicas constituidas por cadenas polipeptídicas, que poseen un peso
molecular mayor a 100 mil Dalton, y que constituyen las moléculas más importante y la más
abundante del organismo, la síntesis proteica se da a nivel ribosomal y es un proceso complejo
ejecutado por la célula gracias a la información suministrada por los genes, su composición
obviamente son aminoácidos, pero también tiene oxígeno, hidrógeno, nitrógeno y casi todas
también poseen azufre. A pesar de solo ser 20 aminoácidos las combinaciones para formar
polipéptidos y proteínas son infinitas

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 Clasificación de las proteínas
Según su función: Según su composición:
 Catalítica: Enzimas (acción  Proteínas Simples: están
catalítica) constituidas solamente por
 De transporte: Hemoglobina aminoácidos, o sea
(transporta oxigeno) composición neta aminoacídica
 Contracción muscular: actina y Ejemplo: Tripsina y Quimiotripsina
miosina (contracción y relajación (enzimas digestivas)
muscular)
 De regulación: insulina, glucagón  Proteínas Complejas: Son
(Hormonas) aquellas constituidas por
 Estructurales: colágeno y queratina aminoácidos unidos a otros
(forman tejidos) compuestos no aminoacídicos
 De defensa: inmunoglobulinas Ejemplo: Hemoglobina y
(anticuerpos) Mioglobina, Lipoproteinas,
 De almacenamiento: ovoalbúmina Glicoproteínas

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 Clasificación de las proteínas
Según la forma de adoptan en el espacio

 Proteína Fibrosa: son moléculas  Proteína Globular: Son moléculas

largas, con forma de varilla que son
insolubles en agua y físicamente
correosas, tiene función estructural y
protectora, son hidrófobas.
esféricas, compactas, hidrosolubles,
tienen dinámicas por ejemplo las
enzimas tienen estructura globular.
Ejemplo: Inmunoglobulinas, hemoglobina,
Seroalbúmina

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 Proteína fibrosa importante
Colágeno
 Forma la matriz de los huesos
 Constituyen la mayor parte de los tendones
 Es constituyente importante de la piel y de las encías
 Forma el ligamento periodontal y conforma la gónfosis
dentaria.

Tropocolágeno
Cadenas helicoidales triples, las cadenas individuales son hélices hacia la
izquierda, tienen 3,3 residuos por vuelta, formadas generalmente por
Glicina, Prolina, Hidroxiprolina o Hidroxilisina

Glicina – Prolina - X
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 Niveles de
conformación de las
proteínas
 Niveles de conformación
Conformación nativa
Se refiere al número lineal y orden de los aminoácidos en una proteínas
unidos por enlaces covalentes tipo amida llamados enlaces peptídicos,
formando un esqueleto polipeptídica, el simple cambio de posición de un
aminoácido en la cadena, origina proteínas diferentes.

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 Niveles de conformación
Conformación secundaria
Se forma por la yuxtaposición de los radicales del carbono, dictado por la
estructura primaria y esto induce al polipéptido a doblarse o a plegarse
sobre sí mismo, esta estructura se estabiliza por puentes de H.

Alfa hélice Beta Lámina

El plegamiento se da en forma de Esta estructura no se enrolla en su
escaleta de caracol, de manera propio eje, sino que se extiende
repetitiva, esto sucede cuando en cada plegada en forma de zigzag,
carbono alfa de la cadena polipeptídica adopta esta posición cuando 2 o
se tuerce en la mima posición, los más cadenas se unen
enlaces de esta estructuras son estabilizándose por enlaces
enlaces INTRACATENARIOS, los INTERCATENARIOS, y 2
puentes de hidrógeno se dan entre los secciones de una mima cadena
enlaces peptídicos, esto le da a la alfa pueden unirse entre sí por enlaces
hélice un carácter hidrofóbica, y son INTRACATENARIOS.
paralelos al plano de simetría o eje de
la hélice
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 Niveles de conformación
Conformación secundaria
Se forma por la yuxtaposición de los radicales del carbono, dictado por la
estructura primaria y esto induce al polipéptido a doblarse o a plegarse
sobre sí mismo, esta estructura se estabiliza por puentes de H.

Alfa hélice Beta Lámina

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 Niveles de conformación
Conformación secundaria
Se forma por la yuxtaposición de los radicales del carbono, dictado por la
estructura primaria y esto induce al polipéptido a doblarse o a plegarse
sobre sí mismo, esta estructura se estabiliza por puentes de H.

Estructura supersecundaria
Se refiere a un agrupamiento de los elementos de la conformación proteica
secundaria, es decir alfa hélice y beta lámina.

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 Niveles de conformación
Conformación terciaria
Son estructuras tridimensionales únicas que asumen las proteínas globulares al
plegarse en sus estructuras nativas, o también pueden adquirir la forma fibrosa

Se estabilizan por:
 Interacciones
hidrofóbicas
 Interacciones
electroestáticas
denominadas puentes
salinos
 Enlaces de hidrógeno

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 Niveles de conformación
Conformación cuaternaria
Son proteínas formadas por varias cadenas polipeptídicas y que tienen un peso
molécula elevado, cada cadena polipeptídica constituye una subunidad, las cuales
pueden ser idénticas y habiendo adoptado la estructura terciaria todas se juntan.
Esta estructura depende de enlaces iónicos, puentes disulfuro, interacciones
hidrofóbicas y fuerzas de van der Walls.

Pastor Colmenares
Gracias