Ernesto Guzmán Castro INTA U de Chile

• Macromoléculas complejas constituidas por aminoácidos

• Para estructurar las proteínas sólo se usan 20 aminoácidos.

• Existen más aminoácidos pero o son transformados una vez que

están en la cadena proteica o son estructurados en forma
especial e incluidos en la cadena, otros están libres cumpliendo
funciones reguladores o presentan estructuras distintas y no
forman cadenas
Ejemplos:
1. Selenoproteínas

- Glutatión peroxidasas 1, 2 y3. Sistemas antioxidativos

- Iodotironinadesiodinasa Producción y regulación de T3 a partir de T4

 2. Hidroxilisina y hidroxiprolina en colágeno, generación de T4

Campbell M K & Farrell S O Biochemistry, 6th Ed. 2009

Campbell M K & Farrell S O Biochemistry, 6th Ed. 2009
Lehninger Principles of Biochemistry 4th Edition 2005
• Aminoácido esencial es todo aquel aminoácido que
debe ser ingerido obligadamente en la dieta, porque el
organismo no es capaz de sintetizarlo o lo hace a una
velocidad muy baja que no alcanza a satisfacer las
necesidades del organismo

• Son esenciales para el ser humano: Arginina,

fenilalanina, histidina, isoleucina, leucina, lisina,
metionina, treonina, triptofano y valina

• RSA. Art.106. N°24) Nutriente esencial: Toda sustancia

consumida como constituyente de un alimento necesario para el
crecimiento, desarrollo y mantenimiento de las funciones vitales y
que no puede ser sintetizado en cantidades suficientes por el
organismo humano;
Indispensables Condicionalmente Dispensables
indispensables(+)
Histidina* Arginina Alanina#
Isoleucina Cisteína Aspartato#
Leucina Glutamina Asparagina
Lisina* Glicina Glutamato#
Metionina Prolina Serina
Fenilalanina Tirosina
Treonina*
Triptofano
Valina

* No pueden ser transaminados, ingesta obligada

(+) No pueden ser sintetizados a velocidad requerida en ciertos estados fisiológicos
• Sustrato para síntesis proteica
• Sustancia anabólica y trófica para el músculo e intestino
• Control de balance ácido-básico, generación de amonio en riñones
• Sustrato para formación de urea en hígado y para gluconeogénesis
tanto en riñón como en hígado
• Captación, transporte y almacenamiento de ión amonio
• Responsable de del transporte de un tercio del nitrógeno circulante
(músculo y pulmón)
• Estimulador de la síntesis de glicógeno
• Importante en el metabolismo de arginina a óxido nítrico
• Combustible para enterocitos
• Dador de nitrógeno en síntesis de nucleotidos, aminoazúcares y
coenzimas
• Lanzadera para glutamato en el SNC
• Precursor de ácido γ-aminobutírico (vía glutamato)
• Sustrato para síntesis proteica
• Regulación de la secreción de hormonas (insulina glucagón, de
crecimiento, etc.)
• Síntesis de creatina
• Síntesis de urea en hígado y detoxificación ión amonio
• Síntesis de oxido nítrico (NO)
• Metilación y deiminación de proteínas
• Regulación de la función endotelial, tono vascular, hemodinámica y
angiogénesis
• Regulación de la función génica
• Regulación de la inmunidad
• Regulación de tumerogénesis
• Regulación de reproducción
• Regulación de función neuronal
• Para que proteína sea de buena calidad debe satisfacer
la necesidad de aminoácidos esenciales del organismo
así como también la de nitrógeno

• La proteína cuyo patrón de aminoácidos está más

cercana a los valores adoptados como los requeridos
para una buena nutrición tiene comparativamente un
mayor valor biológico

• Proteína ideal: Aquella cuya composición de

aminoácidos permite su máxima utilización productiva
por el animal que la recibe
• La evaluación de la calidad de una proteína trata de
determinar la capacidad de las fuentes de proteína
alimentarias y de las dietas para satisfacer los requerimientos
proteicos, de aminoácidos esenciales y de nitrógeno, es decir,
para satisfacer las necesidades metabólicas de aminoácidos y
de nitrógeno
• Los requerimientos de proteínas están definidos normalmente en
base a las ingestas requeridas para cumplir con las
necesidades metabólicas de mantención de acuerdo a lo
indicado por el balance nitrogenado del grupo etario
correspondiente, más aquellas asociadas con las necesidades
de proteínas requeridas para un desarrollo normal de infantes
y niños, de embarazo y lactancia
• FAO, 2013
 N Ingerido

Digestión
N fecal
N absorbido

Procesos anabólicos y catabólicos

N retenido
N neto utilizado

Crecimiento Producción

Mantención

N endógeno urinario N metabólico fecal

Fisiológicos (del individuo) Especie, edad, género, embarazo,
lactancia, salud general, estado
patológico
Sociológicos Económicos, sanidad e higiene ambiental
De la proteína Composición de aminoácidos, estructura
primeria, secundaria, etc. Estabilidad,
interacciones con otros componentes o el
medio, digestibilidad
Procesamiento Tratamientos con álcalis, químicos, calor o
presión, almacenamiento, contaminación
con bacterias, presencia de factores
antinutricionales.
Dietéticos Proteína total, ingesta calórica total, fibra
dietética, frecuencia de ingesta.
• El valor biológico de una proteína se relaciona directamente
con la fracción de nitrógeno absorbido que es retenido por el
organismo representando así la capacidad máxima de
utilización de ésta. En otras palabras, una proteína tiene mayor
valor biológico, o es de alta calidad, cuando tiene mayor
capacidad de brindar nitrógeno al organismo.

• En consecuencia, se debe definir un concepto que permita

determinar dicha calidad desde el punto de vista nutricional.
• Tradicionalmente:

• Valor biológico
• Digestibilidad
• Se define como el porcentaje de nitrógeno retenido en el
organismo del absorbido de la dieta.

• Se mide en forma experimental.

I – (F-Fo) – (U-Uo)
• BV = X 100
I – (F-Fo)
• La digestibilidad de una proteína se puede definir como
la capacidad de ser utilizada biológicamente.
• Se mide en forma experimental en dos formas:
• Digestibilidad aparente
• Digestibilidad verdadera
• Digestibilidad aparente:

N ingerido - N fecal
• Dap = N ingerido

• Digestibilidad verdadera

N ingerido - N fecal - N fecal (aproteico)

• Dv=
N ingerido
•B=I–(U+F)

• B = Balance nitrogenado
• I = Nitrógeno ingerido
• U = Nitrógeno urinario
• F = Nitrógeno fecal
• Razón de eficiencia proteica (PER):
Ganancia de peso

• PER = Proteína ingerida

• 10 ratas en desarrollo se alimentan por 28 días con una

dieta con 10% de proteína problema.
• Se usa un grupo paralelo con una dieta patrón de
caseína al 10% al cual se le da un valor de PER de 2,5 y
se calcula el PER corregido
• (100) (2,5)
PER muestra
• PER c = x 100
PER caseína
• Razón proteica neta (NPR):
(aumento peso ratas muestra + pérdida peso aproteicas)

• NPR = Proteína ingerida

• 10 ratas en desarrollo se alimentan por 28 días con una

dieta con 10% de proteína problema.
• Grupo con dieta patrón de caseína al 10%.
• Grupo con dieta sin caseína
• NPR muestra
• RNPR = (x 100)
NPR caseína
• Utilización proteica neta (NPU):

N corporal*(N corporal problema + N corporal aproteicas)

• NPU = Nitrógeno ingerido

• 10 ratas en desarrollo se alimentan por 10 días con una

dieta con 10% de proteína problema.
• Grupo con dieta sin proteína
• Ratas se matan y la carcasa se seca para medir su
contenido en nitrógeno
• Todos miden un valor biológico a una sola concentración.
• Las mediciones animales no presentan ventajas sobre las
mediciones en humanos.
• Las dietas se suponen homólogas con la de caseína
• PER es más adecuado para alimentos simples o
concentrados proteicos
– Alto contenido de agua, de grasa de humedad y grasa, contenido de
proteínas muy bajo o muy alto, pueden producir inconvenientes en la
medición
• Los componentes de la dieta deben estar finamente molidos
para que las ratas se coman todo
• Alimentos dulces son preferidos frente a caseína
• Se deben aclimatar las ratas previamente a la medición
• Se aplica sólo a animales sanos
• Las mediciones animales no presentan ventajas sobre
las mediciones en humanos.
• Las pruebas en animales no se correlacionan muy bien
con las realizadas en humanos
• La cantidad de proteína necesaria para mantención es
diferente entre animales y humanos
• Respuestas de PER no es lineal, por lo cual duplicar la
concentración no significa que el resultado se duplique,
simplemente es diferente.
• La diferencia entre los aa esenciales por especie
establecen diferencias entre humanos y ratas
• Utilización proteica neta:
N corporal con proteínas - N corporal sin proteínas
• UPN =
N ingerido

• Razón de eficiencia proteica

• PER = Ganancia de peso

Proteína ingerida
• Razón proteica neta

Pn + Po
• NPR =
Proteína ingerida (g)

• Pn = cambio de peso de animales alimentados con dieta con

proteínas
• Po = Pérdida de peso de animales alimentados con dieta sin
proteína
 Mediciones in vitro
• Score aminoacídico o score químico:

SQ = Contenido de aa específico de
estándar

• El puntaje químico o score químico corresponde al valor

menor obtenido que a su vez corresponde al
denominado aminoácido limitante, es decir, el
aminoácido esencial que se encuentra en menor
concentración en la proteína
Fuente AA Score Valor Digestibilidad SQ x D
limitante químico biológico (%)
Vacuno Cist + Met 0,71 76 100 71,0
Albúmina de Lisina 0,69 82 100 69,0
huevo
Leche vaca Cist + Met 0,68 90 95 64,6
Soya cocida Metionina 0,49 75 96 47,0
Arroz pulido Lisina 0,44 66 78 34,3
Harina Metionina 0,28 52 100 28,0
blanca
Gelatina Triptofano 0,0 25 92 0,0
Maní Metionina 0,24 58 97 23,3
Leche Metionina 0,86
humana
Hemoglobina Isoleucina 0,10
Suero sangre Isoleucina 0,44
Cálculo del score o índice aminoacídico corregido por digestibilidad de proteína
PDCAAS: Protein Digestibility-Corrected AminoAcid Score
• Se recomienda una nueva medida de calidad de proteínas
que reemplace a la PDCAAS.

• DIAAS (digestible indispensable amino acid score)

• Puntaje o Score de aminoácido indispensable digerible

• Se define como:
• DIAAS % = 100 x [(mg of AA indispensable/g proteína
dietaria) / (mg del mismo aminoácido indispensable / g de
proteína de referencia)
Complementación aminoacídica

• La complementación aminoacídica
se produce en forma normal cuando
se tiene una ingesta mixta de
alimentos o ingredientes. En ella al
ingerir alimentos con distintas
proporciones de aminoácidos
esenciales o indispensables, las
cantidades de ellos se
complementan entre sí generando
un aporte aminoacídico mejorado
comparada con la proteína ideal
 mg aa/g proteína
patrón FAO 1980 proteína de trigo proteína de soja
isoleucina 40 35 50
leucina 70 72 85
lisina 55 31 70
metionina+cisteína 35 43 28
fenilalanina+tirosina 60 80 88
treonina 40 31 42
triptofano 10 12 14
valina 50 47 53
Composición:
harina de trigo: proteínas 14%; lípidos 1%; carbohidratos 70%; humedad 15%
harina de soja: proteínas 45%; lípidos 25%; carbohidratos 15%; humedad 15%

patrón FAO 1980 proteína de trigo Proteína de soya

SQ SQ
isoleucina 40 35 88 50
leucina 70 72 85
lisina 55 31 56 70 Limitante 1
metionina+cisteína 35 43 28 80 Limitante 1
fenilalanina+tirosina 60 80 88
treonina 40 31 78 42 Limitante 2
triptofano 10 12 14
valina 50 47 94 53
• Los contenidos de aa están por gramo de proteínas para
calcular la complementación debemos calcular total de su
contribución
• Cálculo de la complementación para una mezcla 1:1 de trigo
con soya

Mg/g Mg/g Mg/g Mg/g

patrón FAO proteína de Proteína de
1980 trigo X 14 X 45 Total en
soya
59 g prot
isoleucina 40 35
490 50 2250 2740 46
leucina 70 72
1008 85 3825 4833 82
lisina 55 31
434 70 3150 3584 61
metionina+cisteína 35 43
602 28 1260 1862 32 (AQ =91)
fenilalanina+tirosina 60 80
1120 88 3960 5080 86
treonina 40 31
434 42 1890 2324 39
triptofano 10 12
168 14 630 798 14
valina 50 47
658 53 2385 3043 52