Aula 6 Enzimas

ENZIMAS
Enzimas- Localização
 Organelas específicas
dentro
fora
da célula.
ENZIMAS-PROPRIEDADES
Atuam em
Especificidade Catalisadores concentrações
biológicos muito baixas
altamente eficientes
(109 a 1012 x vel.)
Podem ter
Atuam em
atividade
condições suaves Possuem todas regulada-
de temperatura e as ativadas ou
pH características inibidas
de proteínas
Algumas enzimas
necessitam de co-
fatores para suas
atividades
Como é a atuação de uma enzima?
1- Substratos fazem contato com o sítio ativo da superfície da molécula
da enzima. Forma: complexo enzima-substrato
2- As moléculas de substrato são decompostas originando os

produtos da reação. Forma: complexo enzima- produto
3- Após a reação ter sido completada, os produtos se afastam da

enzima, a enzima inalterada fica livre para se ligar a outras
moléculas de substrato
Muitas enzimas precisam de outras
moléculas para se tornarem ativas
Moléculas orgânicas
Íons pequenas(co-
metálicos: enzimas):
Ferro, Geralmente são
derivadas de
zinco, vitaminas;
magnésio *NAD+, FAD
Nomenclatura e classificação
das enzimas
Século XIX - poucas enzimas identificadas
 Adição do sufixo “ASE” ao nome do substrato:
* gorduras (lipo - grego) – LIPASE

* amido (amylon - grego) – AMILASE
 Nomes arbitrários:
* Tripsina e pepsina – proteases

Classificação das Enzimas
1. Oxido-redutases (Reações de oxidação/Redução)
1.1. CH-OH
1.2. C=O
1.3. C=O-
1.4.atuando em CH-NH2
1.5.atuando em CH-NH-
1.6.atuando em NADH, NADPH
2.Transferases (Transferência de grupos)
2.1. um carbono
2.2. aldeído ou cetona
2.3. acil
2.4. glicosil
2.7. fosfatos
2.8. enxofre
3. Hidrolases (Reações de Hidrólise)

3.1.ésteres
3.2.ligações glicosídicas
3.4.ligações peptídicas
3.5.outras ligações C-N
3.6.anidridos ácidos
4. Liases (Adição ou remoção de grupos)

4.1. =C=C=
4.2. =C=O
4.3. =C=N-
5. Isomerases (Transferência de grupos dentro da mesma

molécula, formação de isômeros)
5.1. racemases
5.2. Cis-Trans isomerases
5.3. Oxirredutases Intramoleculares
5.4. Transferases Intramoleculares (Mutases)
5.5. Liases Intramoleculares
6. Ligases (catalisam a ligação de duas moléculas com
hidrólise da ligação pirofosfato na molécula de ATP (ou
uma semelhante, igualmente trifosfatada)
6.1. C-O
6.2. C-S
6.3. C-N
6.4. C-C
Exemplo:
ATP + D-Glicose ADP + D-Glicose-6-fosfato
Glicose fosfotransferase
E.C.
2 - Classe - Transferase
Nome trivial: Hexoquinase

Outras formas de classificar
atuam no interior da célula
Enzimas intracelulares sintetizam o material celular
realizam reações
catabólicas que suprem as
necessidades energéticas
da célula.
atuam fora da célula

Enzimas extracelulares executando as alterações
necessárias à penetração
dos nutrientes para o
interior das células.
Agem dentro das moléculas.
Endoenzimas Ex: endoamilases, que
hidrolisam ligações
glicosídicas ao acaso
ao longo das cadeias
Agem nas extermidades das de amilose.
moléculas.
Ex: exoamilases, que hidrolisam,
sucessivamente, ligações
glicosídicas a partir da Exoenzimas
extremidade não redutora
das mesmas.
Enzimas habituais
As células sempre as sintetizam
ou constitutivas
As células só as sintetizam quando

Enzimas indutivas estão na presença do
substrato da enzima.
Enzimas que têm a mesma função, ou

seja, catalisam uma mesma
Isoenzimas reação, porém apresentam
estruturas diferentes.
Propriedades Gerais
 Condições reacionais mais brandas
o pH
o Temperatura
Desnaturação
Reações Catalisadas por
Enzimas
Não catalisada Energia de Ativação na

ausência de enzima
Energia do sistema (G)
Catalisada
Energia de Ativaçao na
presença de enzima
Reagentes
∆G reação
Produtos
Progresso da Reação
Co-fatores
Quase 1/3 das enzimas requerem um componente não
protéico para sua atividade, denominado cofator
Porção protéica Íons metálicos

Cofator
APOENZIMA
Moléculas
HOLOENZIMA orgânicas
Coenzimas
Co-fatores
Algumas enzimas que contêm ou necessitam de
elementos inorgânicos como cofatores.
ENZIMA COFATOR
PEROXIDASE Fe+2 ou Fe+3
CATALASE Fe+2
CITOCROMO OXIDASE Cu+2
ÁLCOOL DESIDROGENASE Zn+2
HEXOQUINASE Mg+2
UREASE Ni+2
Co-fatores - Coenzimas
Maioria deriva de vitaminas hidrossolúveis

 Muitos organismos não conseguem sintetizar certas porções
das coenzimas essenciais. Tais substâncias devem estar
presentes na dieta desses organismos e são, portanto,
chamadas de vitaminas.
Classificam-se em:
 transportadoras de hidrogênio
 transportadoras de grupos químicos

Transportadoras de hidrogênio
Coenzima Abreviatura Reação Origem

catalisada
Nicotinamida adenina NAD+ Oxi-redução Niacina ou
dinucleotídio Vitamina B3
Nicotinamida adenina NADP+ Oxi-redução Niacina ou
dinucleotídio fosfato Vitamina B3
Flavina adenina FAD Oxi-redução Riboflavina ou
dinucleotídio Vitamina B2
Transportadoras de grupos químicos
Coenzima Abrev. Reação catalisada Origem
Coenzima A CoA-SH Transferência de Pantotenato ou
grupo acil Vitamina B5
Biotina Transferência de Biotina ou
CO2 Vitamina H
Piridoxal fosfato PyF Transferência de Piridoxina ou
grupo amino Vitamina B6
Metilcobalamina Transferência de Cobalamina ou
unidades de carbono Vitamina B12
Tetrahidrofolato THF Transferência de Ácido fólico
unidades de carbono
Tiamina TPP Transferência de Tiamina ou
pirofosfato grupo aldeído Vitamina B1
Regulação da Atividade
Enzimática
Um organismo deve poder regular as atividades
catalíticas de suas enzimas:
 coordenar seus processos metabólicos,
 responder às mudanças no meio,
 crescer e diferenciar-se, de maneira ordenada.
Há duas maneiras pelas quais isso pode ocorrer:

 Controle da disponibilidade da enzima.
 Controle da atividade da enzima.

Enzimática
Controle da disponibilidade da enzima.
 A quantidade de uma enzima em uma célula

depende velocidade de síntese
velocidade de degradação.
Cada uma dessas velocidades é diretamente controlada pela

célula e esta sujeita a mudanças drásticas em períodos
minutos (em bactérias) até horas (em organismos
superiores).
Enzimática
Controle da atividade da enzima.
 A atividade pode ser regulada por meio de alterações

estruturais que influenciem a afinidade da ligação
do substrato à enzima.
 A afinidade de ligação – varia com a ligação de

pequenas moléculas (efetores alostéricos) -
aumentar / diminuir a atividade.
 Um modelo muito comum de regulação alostérica é a

inibição por "feed-back”.
Regulação enzimática
Atividades reguladas - moduladoras do metabolismo
celular.
Essencial na coordenação dos inúmeros processos
metabólicos pela célula.
Substrato
inicial
A B C D E
Enzima a1 Enzima b Enzima c Enzima d
Produto
final
Mecanismos de controle
Indução: A presença do substrato A induz a síntese da enzima A.
Substrato
inicial
A B C D E
Produto
final
Retroinibição: O produto final E, inibe a ação da enzima A.
Substrato
inicial
A B C D E
Produto
final
Repressão catabólica: Caso haja um caminho mais
conveniente, a síntese de todas as enzimas é reprimida.
Substrato
inicial
A B C D E
Enzima a2 Produto
Enzima a3 final
Cada isoenzimas pode ser regulada independentemente

Controle fino do metabolismo
Comparação das enzimas
com catalisadores químicos
Característica Enzimas Catalisadores Químicos
Especificidade ao substrato alta baixa

Natureza da estrutura complexa Simples
Sensibilidade à T e pH alta Baixa
Condições de reação (T, P e pH) suaves drástica (geralmente)
Custo de obtenção (isolamento e purificação) alto Moderado
Natureza do processo batelada Contínuo
Consumo de energia baixo Alto
Formação de subprodutos baixa Alta
Separação catalisador/ produtos difícil/cara simples
Atividade Catalítica (temperatura ambiente) alta baixa
Presença de cofatores sim não
Estabilidade do preparado baixa alta
Energia de Ativação baixa alta
Velocidade de reação alta baixa



Inibição enzimática
Inibidores
Substâncias que reduzem a

atividade de uma enzima de forma a
influenciar a ligação do substrato.
Grande parte do arsenal farmacêutico

Ex.: tratamento da AIDS feito com drogas que inibem a
atividade de certas enzimas virais.
Inibição enzimática
Classificação:
Irreversível
Competitiva
Reversível
Não Competitiva
Inibição Irreversível
O inibidor liga-se tão fortemente à enzima que a

dissociação é muito lenta.
Podem destruir grupos funcionais que são essenciais para

a atividade enzimática.
A enzima não retoma a sua atividade normal.
Ex.: Inseticidas organofosforados na acetilcolinesterase

(enzima importante na transmissão dos impulsos
nervosos).
Inibição Irreversível
Ex: Inibição da enzima ciclo-oxigenase pelo acetilsalicilato
Ciclo-oxigenase SÍNTESE Prostaglandinas
Processo biológicos, ex. sensação de dor

Inibição Reversível Competitiva
Uma substância que compete diretamente com o substrato pelo sitio
de ligação de uma enzima.
Inibidor normalmente é semelhante ao substrato, de modo que se
liga especificamente ao sitio ativo, mas difere do substrato por
não poder reagir com ele.
O inibidor liga-se a enzima formando o complexo EI cataliticamente
inativo.
Inibição Reversível Não Competitiva
O inibidor não competitivo pode ser uma molécula que
não se assemelha com o substrato, mas
apresenta uma grande afinidade com a enzima.
Esta ligação pode distorcer a enzima tornando o
processo catalítico ineficiente.

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2- As moléculas de substrato são decompostas originando os

3- Após a reação ter sido completada, os produtos se afastam da

Século XIX - poucas enzimas identificadas

 Adição do sufixo “ASE” ao nome do substrato:

* gorduras (lipo - grego) – LIPASE

* Tripsina e pepsina – proteases

3. Hidrolases (Reações de Hidrólise)

4. Liases (Adição ou remoção de grupos)

5. Isomerases (Transferência de grupos dentro da mesma

Nome trivial: Hexoquinase

Enzimas intracelulares sintetizam o material celular

atuam fora da célula

As células só as sintetizam quando

Enzimas que têm a mesma função, ou

 Condições reacionais mais brandas

Não catalisada Energia de Ativação na

Porção protéica Íons metálicos

CITOCROMO OXIDASE Cu+2

ÁLCOOL DESIDROGENASE Zn+2

Maioria deriva de vitaminas hidrossolúveis

 transportadoras de grupos químicos

Coenzima Abreviatura Reação Origem

Há duas maneiras pelas quais isso pode ocorrer:

 Controle da atividade da enzima.

 A quantidade de uma enzima em uma célula

Cada uma dessas velocidades é diretamente controlada pela

 A atividade pode ser regulada por meio de alterações

 A afinidade de ligação – varia com a ligação de

 Um modelo muito comum de regulação alostérica é a

Cada isoenzimas pode ser regulada independentemente

Especificidade ao substrato alta baixa

Especificidade ao substrato alta baixa

Especificidade ao substrato alta baixa

Especificidade ao substrato alta baixa

Substâncias que reduzem a

Grande parte do arsenal farmacêutico

O inibidor liga-se tão fortemente à enzima que a

Podem destruir grupos funcionais que são essenciais para

A enzima não retoma a sua atividade normal.

Ex.: Inseticidas organofosforados na acetilcolinesterase

Ex: Inibição da enzima ciclo-oxigenase pelo acetilsalicilato

Ciclo-oxigenase SÍNTESE Prostaglandinas

Processo biológicos, ex. sensação de dor

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