Aminoácidos,

péptidos y
proteínas
Dr. Frey Francisco Romero Vargas
Departamento de Biología
Facultad de Ciencias Biológicas
Universidad Nacional de San Agustín
 ¿Que son las proteínas?
• Las proteínas son las moléculas mas abundantes en un
organismo y participan en procesos biológicos.
• Las proteínas son macromoléculas formadas por
cadenas lineales de aminoácidos.
• Son parte de todas las estructuras celulares y actúan en
varias funciones (versátiles).
• Una célula ej. Un hepatocito (15 um = 0.0015 cm).
• Las proteínas representan un 20% del peso de la celula.
• Se puede estimar el numero total de proteínas por
célula de higado, ~7.9 x109 de moléculas de proteínas
totales (algunas abundantes y otras poca abundancia).
Proteína modelo

Toxina diftérica
(535 aa) 58 KDa
Exotoxina
secretada por
Corynebacterium
diphteria.
bacteria
patógena que
causa la difteria.
 Modelo
atómico de
una
proteína
¿Como se obtiene esta figura?
 La toxina a
nivel
atómico
• Color gris = carbono
• Color rojo = oxigeno
• Color azul = nitrógeno
• Color amarillo = azufre
• Átomos de hidrogeno no
estan representados
 Outra forma de mirar la proteína

cada color representa

un aminoácido
diferente.

Existen solo20
aminoácidos.
20 constituyentes
diferentes = 20 aa,
como consiguen
mostrar una
diversidad de
proteínas.

Como son
organizados estos
aminoácidos para
constituir estas
proteínas.
¿Qué es un aminoácido?

Cada aminoácido es una

pequeña molécula con
propiedades bioquímicas únicas,
determinadas por sus grupos
funcionales
ESTRUCTURA GENERAL DE UN
AMINOACIDO
 CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS

1. Por su valor nutricional

 Esenciales: arginina, histidina, isoleucina, leucina,

lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y
valina.

 No-esenciales: alanina, asparagina, ácido aspártico,

cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, prolina,
serina y tirosina.
2. Por la polaridad de su cadena lateral
1. Aminoácidos apolares (grupo R hidrofóbico):
Glicina (G), Alanina (A), Valina (V), Leucina (L), Isoleucina (I),
Metionina (M), Prolina (P), Fenilalanina (F), Triptófano (W)

2. Aminoácidos polares (grupo R hidrofílico)

 Aminoácidos polares sin carga eléctrica: Serina
(S), Treonina (T), Asparagina (N), Glutamina (Q), Tirosina
(Y), Cisteína (C)

 Aminoácidos básicos cargados positivamente a

pH fisiológico: Lisina (K), Histidina (H), Arginina (R)

 Aminoácidos ácidos cargados negativamente a

pH fisiológico: Acido Aspártico (D), Acido Glutámico
(E)
Aminoácidos apolares con Grupos R
hidrofóbicos
Aminoácidos polares con Grupos R sin
carga eléctrica
Aminoácidos polares con grupos R cargados
positivamente a pH fisiológico
Aminoácidos polares con grupo R cargados
negativamente a pH fisiológico
La selenocisteína, el vigésimo primer L--aminoácido
de proteína
Aminoácidos no estándar que se encuentran
formando parte de las proteínas
 Ciertos L--
aminoácidos de plantas
pueden tener
repercusiones adversas
sobre la salud humana
 Estereoquímica de los aminoácidos

Todos los aminoácidos, excepto la

glicina, son capaces de desviar el
plano de luz polarizada ya que en su
estructura presentan un carbono
asimétrico.

 Si un aminoácido desvía el plano

de luz polarizada hacia la
derecha, se denomina
dextrógiro (+)
 Si un aminoácido desvía el plano
de luz polarizada hacia la
izquierda, se denomina levógiro
(-)
Enantiómero

Todos las proteínas están formadas por L-aminoácidos. Los D-aminoácidos

aparecen solo en algunos antibióticos y en péptidos componentes de la
pared de algunas bacterias. Por ejemplo, Bacillus subtilis excreta D-
metionina, D-tirosina, D-leucina y D-triptófano para desencadenar
desmontaje de biopelícula
 PROPIEDADES DE LOS GRUPOS
FUNCIONALES DE LOS
AMINOÁCIDOS

Ionización de los aminoácidos

Los aminoácidos tienen por lo menos dos grupos ionizables, que pueden
existir en forma protonada (-COOH , –NH+3) o desprotonada (-COO-,
NH2) dependiendo del pH del medio en que se encuentran
Equilibrios protónicos del ácido aspártico
Equilibrios protónicos de la lisina
Punto Isoeléctrico o Punto Isoiónico (pI)

Es aquel pH en que el aminoácido tiene una carga eléctrica

neta igual a cero, por lo tanto “la concentración de la forma
aniónica es igual a la concentración de la forma catiónica.”

Se dice que a ese pH el aminoácido tiene su mínima

solubilidad, es característico de cada aminoácido y no se
mueve en un campo eléctrico.
Ejemplo: pI de la Glicina

Recuerde: que en cualquier aminoácido el “punto isoeléctrico” se

calcula con los valores de pKa vecinos al “zwitterion” (carga eléctrica =
cero)
Valores de pk de los aminoácidos
 ¿Cómo se llama el enlace que une dos
aminoácidos?

 El enlace peptídico es un enlace amida formado por unión del grupo -carboxilo y el
grupo - amino de dos aminoácidos.
 Los aminoácidos unidos se llaman residuos de aminoácido.
EL enlace peptídico es plano y rígido. Los seis átomos del grupo
peptídico están en el mismo plano debido al carácter de doble
enlace parcial del enlace peptídico
La conformación del esqueleto peptídico puede describirse en
términos de dos ángulos diedros:
Phi(Φ) y Psi (Ψ)
Phi (Φ) es el ángulo diedro para el enlace N-C.
Psi (Ψ) es el ángulo diedro para el enlace C-C.
Hay libre rotación alrededor de
los enlaces C-C y C-N
Cadena Polipeptídica

Serilgliciltirosilalanil-leucina
Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu
SGYAL
Pequeños péptidos de interés biológico

El glutation es un péptido
constituido por tres aminoácidos
(tripéptido). Se encuentra en la
mayoría de las células. Es un
antioxidante intracelular. Protege a
las células de productos oxidantes
derivados del metabolismo de
oxígeno.
La oxitocina es un péptido de nueve
aminoácidos (un nonapéptido). Hormona
sexual. Estimula la secreción de la leche
durante la lactancia y la contracción del
músculo uterino durante el parto.
La vasopresina es una hormona
pequeña constituida por nueve
aminoácidos. Interviene en el aumento
de la presión sanguínea y la
reabsorción de agua por el riñón
 Composición de aminoácidos de tres proteínas
Número de aminoácidos por molécula de proteína
Aminoácido Quimotripsinógeno Lisozima Citocromo c
(bovino) (clara de huevo) (humano)
Glicina 23 12 13
Alanina 22 12 6
Valina 23 6 3
Leucina 19 8 6
Isoleucina 10 6 8
Metionina 2 2 3
Prolina 9 2 4
Fenilalanina 6 3 3
Tripfófano 8 6 1
Serina 28 10 2
Treonina 23 7 7
Asparragina 15 13 5
Glutamina 10 3 2
Tirosina 4 3 5
Cisteína 10 8 2
Lisina 14 6 18
Arginina 4 11 2
Histidina 2 1 3
Aspartato 8 8 3
Glutamato 5 2 8
TOTAL 245 129 104
Después de estudiar este capítulo, usted debe ser capaz de:

 Indicar las ventajas y desventajas de varios métodos para clasificar proteínas.

 Explicar las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de
proteínas, e ilustrarlas.
 Identificar los principales tipos reconocidos de estructura secundaria, y explicar
la finalidad de las estructuras supersecundarias.
 Describir múltiples métodos cromatográficos comúnmente empleados para el
aislamiento de proteínas a partir de materiales biológicos
 Explicar cómo los científicos analizan la secuencia de una proteína o la
estructura de la misma para extraer información acerca de su posible función
fisiológica.
 ¿QUÉ SON LAS PROTEÍNAS?

Son biomoléculas formadas básicamente por carbono

(50%), hidrógeno (7%), oxígeno (23%) y nitrógeno (16%)

polímeros lineales construídos a partir de

monómeros llamados aminoácidos, que
bajo condiciones fisiológicas tienen una
estructura tridimensional definida.
 FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

 Son parte estructural de las células

 Participan en la movilidad celular.
 Muchas hormonas son de naturaleza proteica.
 La mayoría de las enzimas son proteínas.
 Son indispensables para la acción que realizan las vitaminas.
 Forman parte de los receptores hormonales.
 Algunas son segundos mensajeros para la acción hormonal.
 Forman complejos con glúcidos y lípidos. Glucoproteínas y Lipoproteínas.
 Participan en la defensa inmunológica. Ej.: inmunoglobulinas y sistema de
complemento.
 Participan en la contracción muscular.
 Proteínas transportadoras. Ej.: albúmina, hemoglobina y transferrina.
 Proteínas de coagulación.
 Proteínas reguladoras. Ej.:citoquinas
 Proteínas de sostén. Ej. : colágeno.
 Características de las toxinas
producidas por cianobacterias
de ambientes acuáticos
continentales. Se indican el
número de variantes químicas y
los géneros que producen cada
grupo de toxinas. tomado de
UNESCO 2009
 CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS

1. Por su composición

A) Simples u homoproteínas: son aquellas que por hidrólisis

total dan sólo -aminoácidos, como es el caso de la
ubiquitina, una proteasa intracelular formada por 53 aa.

B) Conjugadas o heteroproteínas: son aquellas que por

hidrólisis producen no solamente aminoácidos sino
también otros compuestos orgánicos o inorgánicos. La
porción no aminoacídica se denomina grupo prostético.

Apoproteína solo la cadena polipeptídica

holoproteína apoproteína + grupo prostético
2. Por su grupo prostético:
2. Por su solubilidad (Osborne, 1924)
 Albúminas: proteínas que son solubles en agua o en
disoluciones salinas diluidas.
 Globulinas: requieren concentraciones salinas más
elevadas para permanecer en disolución.
 Prolaminas: solubles en alcohol. Son ricas en prolina.
 Glutelinas: sólo se disuelven en disoluciones ácidas o
básicas. Se encuentran en el trigo.
 Escleroproteínas: son insolubles en la gran mayoría de
los disolventes. Forman parte de los tejidos de sostén y
revestimiento (colágeno, elastina, queratina).
 Protaminas: solubles en agua y en amoniaco diluido. Son
polipéptidos básicos.
 Histonas: solubles en agua y ácidos diluidos. Insolubles
en amoniaco diluido.
3. Por su conformación estructural

 Proteínas Globulares: constituídas por

cadenas polipeptídicas plegadas
estructuralmente de modo que adoptan
formas esférica y globulares compactas. Su
función en la célula es dinámica

 Proteínas Fibrosas: constituídas por

cadenas polipeptídicas de modo paralelo a lo
largo de un eje, formando fibras o láminas.
Las proteínas fibrosas, por lo general,
tienen funciones estructurales.
Organización espacial de las Proteínas

La organización espacial de las proteínas es el

resultado del tipo de aminoácido que lo componen
y como ellos están dispuestos unos en relación a
otros.
 NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS
PROTEINAS
ESTRUCTURA PRIMARIA es la secuencia de aa a lo largo de la
cadena polipeptídica, que está determinada genéticamente ….
ESTRUCTURA SECUNDARIA describe las estructuras regulares
bidimensionales formadas por segmentos de cadenas polipeptídicas. Dos
organizaciones son particularmente estables ….
Alfa hélice Estructura unida por
puentes de hidrógeno,
los cuales son paralelos
al eje de la hélice…...
Factores que afectan a la estabilidad de la
-hélice

 Repulsión o atracción electrostática entre residuos.

 Impedimento estérico (entre residuos adyacentes y
entre residuos separados por 3 ó 4 aminoácidos).
 La prolina y la glicina tienen un efecto
desestabilizador de la alfa hélice.
Hoja beta plegada
 Estructura unida por puentes de hidrógeno, los cuales son
perpenticulares a los ejes de las cadenas…...
Colágeno

 Proteína más abundante de los

vertebrados.
 Se encuentra en el tejido conjuntivo
de tendones, cartílagos, matriz
orgánica de huesos y córnea del ojo.
 Hélice levógira más compacta que la
alfa hélice. Superhélice dextrógira
formada por enrollamiento de 3
hélices (tropocolágeno)
 Gli, Ala, 4-0H-Pro, 5-0H-Lys muy
abundantes.
 El tripéptido Gly-X-Pro aparece
repetido numerosas veces a lo largo
de la cadena del colágeno
Fibroína de la seda

Pauling y Corey postularon su modelo de hoja beta

tras analizar los datos de difracción de rayos X de
la fibroína de la seda, proteína formada por hojas
beta antiparalelas ordenadas. La mayoría de estas
proteínas están formadas por repeticiones de la
secuencia:
-[Gly-Ala-Gly-Ala-Gly-Ser-Gly-Ala-Ala-(Ser-
Gly-Ala-Gly-Ala-Gly)8]n-

Dado que los residuos de las cadena laterales se

disponen alternativamente a uno y otro lado de la
cadena polipeptídica, los hidrógenos de la glicina se
situarían a un lado de la cadena y los grupos metilo
e hidroximetilo, de la alanina y serina, se
situarían al otro lado de la cadena permitiendo un
estrecho empaquetamiento de las cadenas. La
flexibilidad de la fibroína de la seda se debe a que
las cadenas se mantienen unidad solo por fuerzas
de van der Waals entre las cadenas laterales
 Estructuras supersecundarias

Las estructuras supersecundarias son

combinaciones de elementos de estructura
secundaria que forman patrones definidos.

También se denominan motivos estructurales y

son la base para la clasificación estructural de las
proteínas
Ejemplo de motivos frecuentes en las proteínas
ESTRUCTURA TERCIARIA
describe el plegamiento final de la
cadena polipeptídica para ensamblar
los diferentes elementos de la
estructura secundaria en un
ordenamiento particular.
Interacciones que estabilizan la Estructura
Terciaria
 Los polipéptidos grandes pueden plegarse en dos o más
subunidades globulares estables denominadas dominios

Fosfofructoquinasa2/Fructosa 2,6 Bisfosfatofosfatasa

 La Mioglobina de cachalote
Representación de cintas que incluye las
cadenas laterales de los residuos
hidrofóbicos Leu, Ile, Val y Phe (azul) y
el grupo hemo (rojo).

La Ribonucleasa es una proteína

globular pequeña (Mr 13,700), es una
enzima secretada por el páncreas al
intestino delgado, donde cataliza la
hidrólisis de ciertos ácidos
ribonucleicos. Esta proteína presenta
conformación de -hélice y hojas β
plegadas, con cuatro puentes disulfuro
entre los diferentes lazos de la cadena
polipeptídica
 El Citocromo C actúa como un
componente de la cadena respiratoria en
mitocondrias. Es una hemoproteína (Mr
12,400) formada por una única cadena
cadena polipeptídica de aproximadamente
100 residuos y un único grupo hemo. Esta
proteína está formado por -hélice, giros
β y segmentos extendidos o plegados
irregularmente

La Lisozima (Mr 14,600), es una enzima

que abunda en la clara de huevo y en las
lágrimas humanas y cataliza la rotura
hidrolítica de los polisacáridos de las
paredes celulres de algunas bacterias.
Presenta segmentos -hélice y hojas β
plegadas, con cuatro puentes disulfuro
entre los diferentes lazos de la cadena
polipeptídica
ESTRUCTURA CUATERNARIA describe la asociación de dos o
más cadenas polipeptídicas (subunidades) para formar una proteína funcional
oligomérica.
DESNATURALIZACION DE
PROTEINAS
¿Cuándo se desnaturaliza una proteína?
 Una proteína se desnaturaliza cuando se altera su estructura nativa
 Esto ocasiona cambios en sus propiedades físicas, químicas y
biológicas.
 Se produce por tratamiento con agentes físicos y agentes químicos.

Agentes desnaturalizantes
 Ácidos y bases fuertes
 Disolventes orgánicos (alcoholes, cetonas, cloroformo)
 Detergentes (SDS)
 Agentes reductores (mercaptoetanol)
 Compuestos polares neutros (urea, guanidina)
 Sales a elevada concentración
 Aumento de temperatura
 Agresión mecánica (agitación, trituración)
Desnaturalización y Renaturalización de la
Ribonucleasa