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BQ 1- FABIOLA RÍOS

IMPORTANCIA BIOMEDICA

• Las proteínas SON MACROMOLÉCULAS COMPLEJAS DESDE LOS PUNTOS DE


VISTA FÍSICO Y FUNCIONAL, que desempeñan MÚLTIPLES FUNCIONES DE
IMPORTANCIA CRUCIAL. Por ejemplo,
• 1. Una red de proteína interna, EL CITOESQUELETO , MANTIENE LA FORMA Y
LA INTEGRIDAD FÍSICA CELULARES.
• 2. FILAMENTOS DE ACTINA Y MIOSINA FORMAN LA MAQUINARIA
CONTRÁCTIL DEL MÚSCULO .
• 3. LA HEMOGLOBINA TRANSPORTA OXÍGENO
• 4. mientras que LOS ANTICUERPOS CIRCULANTES DEFIENDEN CONTRA
INVASORES EXTRAÑOS .
• 5. LAS ENZIMAS CATALIZAN REACCIONES QUE GENERAN ENERGÍA,
SINTETIZAN BIOMOLÉCULAS Y LAS DEGRADAN, REPLICAN GENES Y LOS
TRANSCRIBEN, PROCESAN RNA (ÁCIDO RIBONUCLEICO MENSAJERO), ENTRE
OTRAS FUNCIONES . LOS RECEPTORES PERMITEN A LAS CÉLULAS DETECTAR
HORMONAS
• Las proteínas están sujetas a cambios físicos y funcionales que reflejan el
ciclo de vida de los organismos en los cuales residen.
LA PROTEINA

• Una proteína típica NACE EN EL MOMENTO DE LA TRADUCCIÓN ,


• Madura a través de EVENTOS DE PROCESAMIENTO POSTRADUCCIONAL,
COMO PROTEÓLISIS SELECTIVA, alterna entre estados de trabajo y de reposo
por medio de la intervención de factores reguladores
• Envejece por OXIDACIÓN, DESAMIDACIÓN,
• MUERE CUANDO SE DEGRADA HACIA LOS AMINOÁCIDOS QUE LA
COMPONEN .
• Un objetivo importante de la medicina molecular es la identificación de
biomarcadores como proteínas y la modificación de proteínas cuya presencia,
ausencia o deficiencia se relaciona con estados fisiológicos o enfermedades
específicos
AMINOACIDOS.

• Además de proporcionar las unidades monómero a partir de las cuales se


sintetizan las cadenas polipeptídicas largas de proteínas, los aminoácidos y sus
derivados participan en funciones celulares tan diversas como la transmisión
nerviosa y la biosíntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas y urea.
• Los polímeros cortos de aminoácidos llamados péptidos desempeñan
funciones importantes en el SISTEMA NEUROENDOCRINO COMO
HORMONAS, FACTORES LIBERADORES DE HORMONA,
NEUROMODULADORES O NEUROTRANSMISORES
PROTEÍNAS

• Los seres humanos y otros animales superiores carecen de la capacidad para


sintetizar 10 de los 20 l-α aminoácidos comunes en cantidades adecuadas para
apoyar el crecimiento de lactantes o para mantener la salud en adultos.
• En consecuencia, la dieta del ser humano debe contener cantidades adecuadas
de estos aminoácidos esenciales desde el punto de vista nutricional.
• Constituye nuestro mas abundante polímero biológico.
• Existe varios millones de diferentes tipos de proteína, y cada una desempeña
una función especial.
• Las funciones de las proteínas son mucho mas diversificadas que la de los
carbohidratos y los lípidos.
• Ellas proveen estructura, realizan reacciones, protegen el organismo, actúan
como reguladores, transportan sustancias y realizan otras funciones.
SELENOCISTEINA

• El vigésimo primer l-α-aminoácido


• La selenocisteína es un l-α-aminoácido que se encuentra en proteínas de cada
dominio de vida.
• Los seres humanos contienen aproximadamente dos docenas de
selenoproteínas que incluyen ciertas peroxidasas y reductasas, selenoproteína
P que circula en el plasma, y las yodotironina desyodasas de las cuales
depende la conversión de la prohormona tiroxina (T4) en la hormona tiroidea
3,3'5-triyodotironina (T3)
LA SOLUBILIDAD DE AMINOÁCIDOS REFLEJA SU
CARÁCTER IÓNICO

• Las cargas conferidas por los grupos funcionales disociables de aminoácidos


aseguran que son solvatados con facilidad por —y, así, son solubles en—
solventes polares como el agua y el etanol, pero son insolubles en solventes
no polares, como benceno, hexano o éter
PROTEINAS

• Los grupos α-R determinan las propiedades de aminoácidos


• Es un Polimero formado por aminoácidos
TIPOS DE AMINOACIDOS
a) Naturales: cuerpo produce
b) Esenciales: alimentación
c) Semi esenciales: son producidos por el cuerpo pero en pequeñas
cantidades, por lo tanto también se necesitan en la alimentación.
EJ. Histidina esencial en la infancia / fase adulta semi esencial
AMINOÁCIDOS

• Son como blocos de construcción de las proteínas

• Cada aminoácido posee por lo menos un grupo funcional amino ( básico) y un grupo
funcional carboxilo (ácido) y difiere de otros aminoácidos por la composición de su grupo R

• Los aminoácidos de las proteínas son por lo tanto conocidos como alfa-aminoácidos.

• A parte de un átomo de hidrogeno, otro átomo u otro grupo de átomos se une al carbono
alfa. Este cuarto grupo, la cadera lateral es lo que hace un aminoácido diferente del otro.
PROTEINAS

• Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno,


oxígeno y nitrógeno.
• Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro,
magnesio y cobre entre otros elementos.
• Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre
de aminoácidos y serían por tanto los monómeros unidad.
• Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos
• La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el nº de aa. que
forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se
llama polipéptido y si el nro es superior a 50 aa. se habla ya de proteína.
• La proteína puede ser diferenciada por la cantidad, tipo, orden de los aa.
ANEMIA FALCIFORME

• Anemia Genética
• Anemia no Nutricional
• Hematíes normal a nucleada – pierde su núcleo para transportar oxigeno.
• Cambio acido glutámico /valina forma de los hematíes varían.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
• La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales
denominados:

• Estructura primaria
• Estructura secundaria
• Estructura terciaria
• Estructura cuaternaria.

• Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.


ESTRUCTURA PRIMARIA

• La estructura primaria viene determinada por la secuencia de AA en la cadena


proteica, es decir, el número de AA presentes y el orden en que están enlazados.
Las posibilidades de estructuración a nivel primario son prácticamente ilimitadas. Como
en casi todas las proteínas existen 20 AA diferentes, el número de estructuras posibles
viene dado por las variaciones con repetición de 20 elementos tomados de n en n,
siendo n el número de AA que componen la molécula proteica.
• Generalmente, el número de AA que forman una proteína oscila entre 80 y 300. Los
enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína son covalentes: son
los enlaces peptídicos.
ESTRUCTURA SECUNDARIA

• La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el


espacio. Los aa, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y
gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial
estable, la estructura secundaria.

• Existen dos tipos de estructura secundaria:


1. La alfa-hélice
2. La lámina beta
ESTRUCTURA TERCIARIA

• La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al


plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
• En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.
• Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte ,
enzimáticas , hormonales, etc.
• Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R
de los aminoácidos.
Aparecen varios tipos de enlaces:
• 1. El puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
• 2. Los puentes de hidrógeno
• 3. Los puentes eléctricos
• 4. Las interacciones hidrófobas.
ESTRUCTURA CUATERNARIA

• Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de


varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo
proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

• El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en


la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de
60 unidades proteicas
PROTEÍNAS - FUNCIONES

• Estructural – Plástica
• Queratina - impermeable
• Actina – Miosina - contracción muscular
• Colágeno – resistencia
• Albumina – viscosidad – presión arterial
• Carencia de proteína disminuye la cantidad de albumina
• Energética – placenta
• Hormonal - insulina
• Enzimas - catalizador
• Defensa – anticuerpo
SOBRECARGA RENAL
AMINOACIDOS
• Existe 20 aa encontrados en proteínas, cada uno con una cadena lateral característica.
1. El aa mas sencillo de la Glicina (gly) tiene apenas un átomo de hidrogeno ligado al
carbono alfa.
Función: En combinación con muchos otros aminoácidos, es un componente de
numerosos tejidos del organismo
AMINOACIDOS
• Existen otros aminoácidos que también tienen las cadenas laterales
hidrocarbonadas.
2. Alanina (Ala)
Función: Interviene en el metabolismo de la glucosa. La glucosa es un carbohidrato
simple que el organismo utiliza como fuente de energía.
AMINOACIDOS
3. Valina (Val) –
Función: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el mantenimiento de
diversos sistemas y balance de nitrógeno
AMINOACIDOS
4. Leucina (Leu)
Función: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH) interviene con la
formación y reparación del tejido muscular.
AMINOACIDOS
5. Isoleucina (Ile)
Función: Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento intervienen en la
formación y reparación del tejido muscular.
AMINOACIDOS
• Existen 2 aa que contienen un segundo grupo carboxilico
6. Acido Aspartico (Asp)
Función: Es muy importante para la desintoxicación del Hígado y su correcto
funcionamiento. El ácido Aspártico se combina con otros aminoácidos formando
moléculas capaces de absorber toxinas del torrente sanguíneo.
AMINOACIDOS
7. Acido Glutamico (Glu)
Función: Tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso Central y
actúa como estimulante del sistema inmunológico
AMINOACIDOS
• Talvez estan familiarizados con la sal de sodio de acido glutámico, glutamato
monosódico. Este es usado para realzar el valor de los alimentos, pero el exceso
puede causar el síndrome de restaurante chino, caracterizadas por la rigidez de los
músculos del rostro y cuello, cefalea y nauseas en algunos pacientes.
• Las amidas formadas por estos dos ácidos son :

8. Asparagina (Asn)
• Interviene específicamente en los procesos metabólicos del Sistema Nervioso Central
(SNC).
AMINOACIDOS
9. Glutamina (Gln)
Función: Nutriente cerebral e interviene específicamente en la utilización de la glucosa
por el cerebro
AMINOACIDOS
Dos aa con grupos nitrogenados adicionales
10. Lisina (Lys)
: Función: Es uno de los más importantes aminoácidos porque, en asociación con varios
aminoácidos más, interviene en diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparación
de tejidos, anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de hormonas.
AMINOACIDOS

11. Arginina (Arg)


Función: Está implicada en la conservación del equilibrio de nitrógeno y de dióxido de
carbono. También tiene una gran importancia en la producción de la Hormona del
Crecimiento, directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y en el
mantenimiento y reparación del sistema inmunológico.
AMINOACIDOS
• Varios aa tienen un grupo hidroxila. Estos son la
12. Serina (Ser)
• Función: Junto con algunos aminoácidos mencionados, interviene en la
desintoxicación del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y
ácidos grasos.
AMINOACIDOS
13 Treonina (Thr)
Función: Junto con la con la L-Metionina y el ácido L- Aspártico ayuda al hígado en sus
funciones generales de desintoxicación.
AMINOACIDOS

• Existen 2 aa sulfurados el que tiene el grupo tiol la


14. Cisteina (Cys)
• : Función: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina está implicada en la desintoxicación,
principalmente como antagonista de los radicales libres. También contribuye a
mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre.
AMINOACIDOS
• El otro sulfurado tiene un grupo tioeter
15. Metionina (Met)
Función: Colabora en la síntesis de proteínas y constituye el principal limitante en las
proteínas de la dieta. El aminoácido limitante determina el porcentaje de alimento que va
a utilizarse a nivel celular.
AMINOACIDOS
• Aminoacidos con un grupo aromatico fenil, no polar
16. Fenilalanina (Phe)
: Función: Interviene en la producción del Colágeno, fundamentalmente en la estructura
de la piel y el tejido conectivo, y también en la formación de diversas neurohormonas
AMINOACIDOS

Otro aa con grupo aromatico polar que tiene un hidroxilo en el anillo del fenol.
17. Tirosina (Tyr)
Función: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el tratamiento de la
depresión, en combinación con otros aminoácidos necesarios.
AMINOACIDOS

• LA PRESENCIA DE ESTOS CRISTALES ESTAN ASOCIADAS A ENFERMEDADES


HEPATICAS GRAVES
• Significado importante en la enfermedades hepaticas en fase terminal, como la
cirrosis, hepatitis viral, atrofia amarilla aguda de hígado, y severas lesiones hepaticas
provocadas por envenenamiento de fosforo, cloroformo, y generalmente estan
asociados a los cristales de tirosina
AMINOACIDOS

• Otros aa aromáticos que contienen heterociclos nitrogenados son


18. Histidina (His) – (contiene anillo imidazolico)
Función: En combinación con la hormona de crecimiento (HGH) y algunos aminoácidos
asociados, contribuyen al crecimiento y reparación de los tejidos con un papel
específicamente relacionado con el sistema cardio-vascular.
AMINOACIDOS
19. Triptófano (Trp) – contiene el sistema indolico
Función: Está implicado en el crecimiento y en la producción hormonal, especialmente
en la función de las glándulas de secreción adrenal. También interviene en la síntesis de
la serotonina, neurohormona involucrada en la relajación y el sueño.
AMINOACIDOS
20. Prolina (Pro) – contiene tanto el nitrógeno amínico como el carbono alfa
Función: Está involucrada también en la producción de colágeno y tiene gran
importancia en la reparación y mantenimiento del músculo y huesos.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

1. HOLOPROTEÍNAS - SIMPLES
• Formadas solamente por aminoácidos

2. HETEROPROTEÍNAS - CONJUGADAS
• Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina
"grupo prostético
• Hemoglobina
HOLOPROTEÍNAS
• Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)
• Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
• Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),
Globulares lactoalbúmina (leche)
• Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
• Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc

• Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos


• Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas,
cuernos.
Fibrosas • Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
• Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
HETEROPROTEÍNAS
• Ribonucleasa
Glucoproteínas • Mucoproteínas
• Anticuerpos
• Hormona luteinizante

Lipoproteínas • De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la


sangre.

Nucleoproteínas • Nucleosomas de la cromatina


• Ribosomas

• Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno


Cromoproteínas • Citocromos, que transportan electrones
FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS
• Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas.
• Las histonas que forman parte de los cromosomas
Estructural • El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
• La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
• La queratina de la epidermis.
• Son las más numerosas y especializadas. Actúan como
Enzimatica biocatalizadores de las reacciones químicas y puedes verlas y
estudiarlas con detalle aquí.
• Insulina y glucagón
• Hormona del crecimiento
Hormonal • Calcitonina
• Hormonas tropas
• Inmunoglobulina
Defensiva • Trombina y fibrinógeno
• Hemoglobina
Transporte • Hemocianina
• Citocromos
• Ovoalbúmina, de la clara de huevo
Reserva • Gliadina, del grano de trigo
• Lactoalbúmina, de la leche

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