Proteínas

• 1. Concepto, funciones y clasificación.

• 2. Aminoácidos.
– 2.1. Definición, características y clasificación.
– 2.2. Propiedades químicas.
• 3. Enlace peptídico.
– 3.1 Definición.
– 3.2 Características.
• 4. Proteínas.
– 4.1 Estructura.
• Estructura 1ª.
• Estructura 2ª.
• Estructura 3ª.
• Estructura 4ª
– 4.2 Propiedades.
– 4.3 Clasificación.
• Holoproteínas o proteínas simples.
– Holoproteínas globulares.
– Holoproteínas fibrosas.
• Heteroproteínas o proteínas complejas.
– Glucoproteínas.
– Fosfoproteínas.
– Lipoprotínas.
– Nucleoprotínas.
– Cromoproteínas.
 Proteínas
• 1. Concepto, funciones y clasificación.
• 2. Aminoácidos.
– 2.1. Definición, características y clasificación.
– 2.2. Propiedades químicas.
• 3. Enlace peptídico.
– 3.1 Definición.
– 3.2 Características.
• 4. Proteínas.
– 4.1 Estructura.
• Estructura 1ª.
• Estructura 2ª.
• Estructura 3ª.
• Estructura 4ª
– 4.2 Propiedades.
– 4.3 Clasificación.
• Holoproteínas o proteínas simples.
– Holoproteínas globulares.
– Holoproteínas fibrosas.
• Heteroproteínas o proteínas complejas.
– Glucoproteínas.
– Fosfoproteínas.
– Lipoprotínas.
– Nucleoprotínas.
– Cromoproteínas.
 1. Concepto, funciones y clasificación.
• Las proteínas son biomoléculas orgánicas que contienen C, H, O y N (elemento característico
de las proteínas), pero además pueden contener S, P, Fe… Químicamente, las proteínas son
polímeros de aminoácidos unidos entre sí por enlaces peptídicos (amida).
• Son las biomoléculas orgánicas más abundantes de los seres vivos, casi el 50% de su peso
seco son proteínas. De ahí su nombre, (Proteína = proteios) que significa primero o principal.
• Atendiendo al número de aminoácidos las podemos clasificar en:
– Oligopéptidos: Menos de 10 aa.
– Polipéptidos: Más de 10 aa.
• Según su composición química y estructura las clasificamos en:
– Holoproteínas: Formadas exclusivamente por aa.
• Globulares. Con forma más o menos esférica.
• Fibrosas. Con forma más o menos cilíndrica.
– Heteroproteínas: Formada por una parte proteica y una no proteica denominada grupo prostético.
• Glucoproteínas. Péptidos que contienen glúcidos unidos covalentemente. Ej. Peptidoglicanos.
• Fosfoproteínas. Péptidos que contienen ácido fosfórico. Ej. Caseína.
• Lipoproteínas. Asociación no covalente entre lípidos y proteínas. Ej. LDL.
• Nucleoproteínas. Tienen por grupo prostético a los ácidos nucleicos. Ej. Histonas.
• Cromoproteínas. Proteínas asociadas a grupos protéticos coloreados.
• Las funciones de las proteínas son múltiples, entre ellas podemos destacar:
– Función estructural: Forman parte de casi todas las estructuras celulares y extracelulares de un ser vivo.
Forman parte de la bicapa lipídica, el citoesqueleto, componente de la matriz extracelular… podemos
decir que un ser vivo está hecho de proteínas.
– Función enzimática: Son catalizadores biológicos que intervienen en todas las reacciones químicas que
se producen en un ser vivo. Cualquier reacción química de un ser vivo está catalizada por una enzima
de naturaleza proteica.
 1. Concepto, funciones y clasificación.
– Función de transporte y almacenamiento: La bicapa lipídica es una frontera entre el exterior y el
citoplasma celular que muchas moléculas no pueden atravesar sin el concurso de una proteína
específica transportadora de membranas, algunas proteínas sirven para almacenar iones. Ej. ferritina en
hígado y bazo.
– Función hormonal: Muchas hormonas son proteínas como la insulina o la somatotropina u hormona del
crecimiento.
– Función contráctil: La contracción que produce movimientos coordinados se debe a la acción de dos
proteínas la actina y la miosina.
– Función de defensa y protección: Los anticuerpos e inmunoglobulinas que reconocen las sustancias
extrañas o antígenos de las propias son proteínas.
– Función de reserva: Algunas proteínas sirven de almacén de aminoácidos. Ej. Ovoalbúmina.
– Función de recepción y transmisión de señales: Las proteínas situadas en la bicapa lipídica pueden
interaccionar con moléculas específicas del exterior celular y provocar una respuesta celular concreta.
 Proteínas
• 1. Concepto, funciones y clasificación.
• 2. Aminoácidos.
– 2.1. Definición, características y clasificación.
– 2.2. Propiedades químicas.
• 3. Enlace peptídico.
– 3.1 Definición.
– 3.2 Características.
• 4. Proteínas.
– 4.1 Estructura.
• Estructura 1ª.
• Estructura 2ª.
• Estructura 3ª.
• Estructura 4ª
– 4.2 Propiedades.
– 4.3 Clasificación.
• Holoproteínas o proteínas simples.
– Holoproteínas globulares.
– Holoproteínas fibrosas.
• Heteroproteínas o proteínas complejas.
– Glucoproteínas.
– Fosfoproteínas.
– Lipoprotínas.
– Nucleoprotínas.
– Cromoproteínas.
 2. Aminoácidos.
• 2.1 Definición, características y clasificación.
– Definición: Son compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular que se caracterizan por poseer
en su molécula un grupo carboxilo ( ―COOH ), un grupo amino (―NH2 ) y una cadena lateral o grupo
R variable químicamente que los caraceriza, todos ellos unidos covalente a un átomo de carbono de
nominado Cα..

– Características: Existen 20 aa que forman parte de las proteínas, pero se conocen hasta 200 aa más
que se encuentran en diferentes tejidos o células, pero que no forman parte de ninguna proteína. Los
seres vivos fabrican sus propias proteínas a partir de los aa libres aportados por la hidrólisis de las
proteínas de la dieta o por la síntesis a partir de precursores metabólicos, por ello las proteínas no
existen proteínas esenciales en la dieta. En cambio, existen algunos aa que no sintetizan los seres
vivos, a estos se les conocen como esenciales.

– Clasificación: Los aminoácidos se clasifican en función de las características químicas de los radicales
unidos al Cα..
 2. Aminoácidos.
• 2.2 Propiedades químicas.
– ESTEROISOMERÍA: Todos los aminoácidos salvo la glicina, presentan un carbono asimétrico o C, ya
que están enlazados a cuatro grupos distintos, por ello presentan actividad óptica, es decir, son capaces
de desviar el plano de la luz polarizada que atraviesa una disolución de aa.
 2. Aminoácidos.
• 2.2 Propiedades químicas.
– ESTEROISOMERÍA:
Los aminoácidos se clasifican según su la estructura tridimensional en:

Todos los aminoácidos que forman parte de las proteínas pertenecen a la serie estereoquímica L, pues
las células los sintetizan empleando enzimas estereoespecíficos. Sin embargo, cuando un aa es
sintetizado en el laboratorio por reacciones químicas no enzimáticas se obtiene una mezcla
equimolecular de formas D y L. Esta mezcla ópticamente inactiva, se denomina mezcla racémica.
 2. Aminoácidos.
• 2.2 Propiedades químicas.
– ESTEROISOMERÍA:

Si un aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha, se denomina dextrógio o (+), y si lo
hace hacia la izquierda, levógiro o (-). La disposición L o D es independiente de la actividad óptica. Por
ello, un L-aminoácido podrá se dextrógiro o levogiro, e igual ocurrirá con los D-aminoácidos.
 2. Aminoácidos.
• 2.2 Propiedades químicas.
– PROPIEDADES ACIDO-BASE DE LOS AMINOÁCIDOS: En una disolución acuosa, los aa muestran un
comportamiento anfótero, es decir, se comportan como ácidos (dadores de H+) y como bases
(aceptores de H+ ).

Los equilibrios químicos se desplazarán en un sentido u otro, en función del pH de la disolución en la

que se encuentre el aa. Si el pH disminuye, la reacción se desplazará hacia la izquierda, si el pH
aumenta la reacción se desplazará hacia la derecha. Por ello, la carga neta del aminoácido oscilará
entre +1 y –1, tomando cualquier valor entre estos dos valores. Podemos representar en una gráfica la
variación de la carga de un aa neutro en función del pH:
 2. Aminoácidos.
• 2.2 Propiedades químicas.
– PROPIEDADES ACIDO-BASE DE LOS AMINOÁCIDOS:

pI = Punto isoeléctrico. Es
el pH al cual la carga neta
del aa es cero.

pK = -log Ka . Es el menos
logaritmo decimal de la
constante de acidez del
equilibrio, indica el pH al
cual el aa se encuentra al
50% en forma protonada y
desprotonada, es decir a
mitad de camino en su
desprotonación. Existen
tantos pKa como grupos
protonables en un
aminoácido.

A pH muy bajos (ácidos) el aa se encuentra totalmente protonado, pues en su medio ambiente existen
tantos protones que se ve obligado a tomarlos. Conforme disminuya la concentración de protones en el
exterior, pH aumente, el aa eliminará el H+ del grupo carboxílico, pues tiene más facilidad para donarlo.
Si el aumento del pH persiste, a continuación cederá el protón el grupo amino que le cuesta más
soltarlo, y el aa pasará de carga 0 a -1. Como en una disolución existen muchos aa podemos encontrar.
 2. Aminoácidos.
• 2.2 Propiedades químicas.
– PROPIEDADES ACIDO-BASE
DE LOS AMINOÁCIDOS:
valores de carga intermedio,
pues la gráfica no se realiza para
un único aminoácido, si no para
toda una población de estos en
disolución. También podemos
notar que al comienzo de la
desprotonación les cuesta
perderlo, pero una vez
comienzan a donarlo al medio,
inmediatamente se contagian el
resto de aa y todos se animan a
ceder el protón. A este efecto se
le llama cooperatividad, y por ello
la curva es sigmoide.
Si el aa que analizamos tuviera
algún otro grupo protonable,
como los aa polares con carga,
podríamos observar en la gráfica
tantos escalones como grupos
protonables presenta el aa. Por
ejemplo la Histidina presentaría
la siguiente gráfica:
 2. Aminoácidos.
• 2.2 Propiedades químicas.
– PROPIEDADES ACIDO-BASE DE LOS AMINOÁCIDOS:
Debido a su capacidad anfótera los aa se pueden comportar como tampones, es decir, permiten
mantener el pH de una disolución constante a pesar de las variaciones del pH del medio. En la siguiente
gráfica podemos observar la curva de valoración de un aa, en ella se expresa como varía el pH del
medio al añadir un ácido o una base a éste.
 2. Aminoácidos.
• 2.2 Propiedades químicas.
– PROPIEDADES ACIDO-BASE DE LOS AMINOÁCIDOS:

(1) Podemos observar la desprotonación del grupo carboxílico. Como ya se ha comentado este proceso
es cooperativo, es decir, con una variación muy pequeña de los OH- añadidos al medio se produce una
rapidísima desprotonación de los grupos carboxílicos de los aa. Podríamos interpretar este hecho
diciendo que al aminoácido le cuesta soltar el primer protón, pero cuando se anima lo hacen todos al
mismo tiempo. En el punto de inflexión (donde la gráfica pasa de cóncava a convexa) se encuentra el
pKa del aminoácido, indicándonos que a ese pH el 50% del aminoácido está protonado y el 50%
desprotonado, estamos a mitad de camino del proceso de dessprotonación del grupo carboxílico.

(2) El grupo carboxílico ya se ha desprotonado al 100%, si seguimos retirando los H+ del medio porque
seguimos añadiendo OH- que los neutralizan, el aminoácido perderá el siguiente protón que
corresponde a un grupo carboxílico situado en el residuo. Hasta que se animen los aa a perder este
protón deberemos añadir muchos grupos OH-, ya sabemos que los aa se animan pero les cuesta un
poco perder los protones. Justo en este momento en que la gráfica es prácticamente horizontal se
presenta la capacidad tamponadora de los aa. Tendremos que fijarnos en los puntos A y B, y observar
la enorme cantidad de grupos OH- (base) que se están añadiendo y, sin embargo, el pH no varía
prácticamente nada. Por ello se dice que a ese pH el aminoácido tiene capacidad de tamponar o
amortiguar las variaciones del medio. Ya que, en resumen; lo que hacemos es añadir una base fuerte al
medio y en ese tramo no conseguimos modificar el pH, motivo por el cual lo mantienen constante.

(3) Al igual que en el punto 1, cuando se animan a perder el protón lo hacen masivamente, por eso la
pendiente de la gráfica es tan elevada. En el punto de inflexión encontraríamos el segundo pKa del aa,
que corresponde al equilibrio de desprotonación del radical.
 2. Aminoácidos.
• 2.2 Propiedades químicas.
– PROPIEDADES ACIDO-BASE DE LOS AMINOÁCIDOS:

(4) Segunda zona de tamponamiento. Razonamiento idéntico al punto 2.

(5) Pérdida del tercer H+, razonamiento idéntico a los puntos 1 y 3. En el punto de inflexión
encontraríamos el tercer pKa del aminoácido que determina la pérdida del protón del grupo amino.
 Proteínas
• 1. Concepto, funciones y clasificación.
• 2. Aminoácidos.
– 2.1. Definición, características y clasificación.
– 2.2. Propiedades químicas.
• 3. Enlace peptídico.
– 3.1 Definición.
– 3.2 Características.
• 4. Proteínas.
– 4.1 Estructura.
• Estructura 1ª.
• Estructura 2ª.
• Estructura 3ª.
• Estructura 4ª
– 4.2 Propiedades.
– 4.3 Clasificación.
• Holoproteínas o proteínas simples.
– Holoproteínas globulares.
– Holoproteínas fibrosas.
• Heteroproteínas o proteínas complejas.
– Glucoproteínas.
– Fosfoproteínas.
– Lipoprotínas.
– Nucleoprotínas.
– Cromoproteínas.
 3. Enlace peptídico.
• 3.1 Definición.
– Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos, estos son enlaces covalentes formados
entre el grupo carboxilo y amino de dos aminoácidos por deshidratación.
– Químicamente el enlace peptídico es tipo amida. A cada uno de los aminoácidos que forman un péptido
se les denomina residuos.
 3. Enlace peptídico.
• 3.1 Definición.
– Al resultado de la unión de dos o más aminoácidos se le denomina péptido. El aminoácido que
presenta libre el grupo amino se le denomina N-terminal, de igual forma se utiliza el término C-terminal
para designar al aa con el grupo carboxílico libre. Los péptidos se nombran siempre del grupo N-
terminal o Amino-terminal al C-terminal o Carboxilo-terminal.

– Los péptidos se clasifican en función del número de residuos de aminoácidos que contienen:
• Dipétptido: 2 residuos.
• Tripétido: 3 residuos…

• Oligopétido: menos de 50 residuos.

• Polipétido: más de 50 residuos.
 3. Enlace peptídico.
• 3.1 Definición.
– La disposición en el espacio de un enlace peptídico es tal que los átomos del grupo carboxílico y del
grupo amino se sitúan en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos.
– El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un doble enlace, es decir, presenta una cierta
rigidez que inmoviliza en un plano los átomos que lo forman, a pesar que ser representa como un
simple enlace.
 3. Enlace peptídico.
• 3.1 Definición.
– La longitud del enlace peptídico es intermedia entre el simple y el doble enlace; otro motivo que nos
hace pensar que no sea un simple enlace, tal y como se representa normalmente.
 3. Enlace peptídico.
• 3.2 Características.
– El enlace peptídico es un doble enlace parcial. La representación de Lewis utilizada normalmente, es
insuficiente para explicar esta característica, pues el enlace peptídico está en equilibrio de alta velocidad
entre sus formas mesoméricas.

Ninguna de estas dos formas representa a un enlace peptídico, podemos decir que la imagen más
correcta sería una transición muy rápida entre ambas, de forma que los electrones se desplazan
libremente entre el oxígeno, el carbono y el nitrógeno. En la siguiente animación podemos imaginar
como sería el proceso.
 3. Enlace peptídico.
• 3.2 Características.
 3. Enlace peptídico.
• 3.2 Características.
– El enlace peptídico es un enlace covalente más corto que la mayor parte de los demás enlaces C-N.
– Los cuatro átomos ( C = O y N-H ) del grupo péptido y los dos átomos de carbono se hallan situados
sobre un mismo plano, manteniendo distancias y ángulos fijos.
– Los únicos enlaces que pueden girar, y no del todo libremente, son los formados por C-C y N-C, es
decir los enlaces asociados al Cα.
 Proteínas
• 1. Concepto, funciones y clasificación.
• 2. Aminoácidos.
– 2.1. Definición, características y clasificación.
– 2.2. Propiedades químicas.
• 3. Enlace peptídico.
– 3.1 Definición.
– 3.2 Características.
• 4. Proteínas.
– 4.1 Estructura.
• Estructura 1ª.
• Estructura 2ª.
• Estructura 3ª.
• Estructura 4ª
– 4.2 Propiedades.
– 4.3 Clasificación.
• Holoproteínas o proteínas simples.
– Holoproteínas globulares.
– Holoproteínas fibrosas.
• Heteroproteínas o proteínas complejas.
– Glucoproteínas.
– Fosfoproteínas.
– Lipoprotínas.
– Nucleoprotínas.
– Cromoproteínas.
 4. Proteínas.
• 4.1 Estructura.
Las diferentes estructuras que adopta una proteína en el espacio y la clasificación que de ellas
se hace no es más que un intento de clarificar el complejo entramado proteico que se observa
cuando se estudia la estructura de una proteína cualquiera. A partir de una cadena más o
menos lineal de aminoácidos, unidos mediante enlaces peptídicos, aparece la estructura
primaria. El plegamiento de esta sobre si misma daría lugar a la estructura secundaria, que a
su vez puede plegarse para formar la estructura terciaria. Cuando dos cadenas polipeptídicas
interaccionan para formar una proteína compleja surge una nueva estructura denominada
cuaternaria.
 4. Proteínas.
• 4.1 Estructura.
– Estructura primaria: Se define como el orden en el que
están enlazados los aminoácidos desde el extremo N-
terminal al C-terminal. Todas las proteínas poseen
estructura primaria, pues todas ellas son polímeros de
aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos.

La estructura primaria de la proteína es la más

importante, ya que determina la estructura 2ª, 3ª y 4ª de
la proteína, y por lo tanto su funcionalidad. El orden de
enlace de los aminoácidos en la estructura primaria
viene determinado por el ADN, el cual contiene la
información para determinar la estructura primaria de
una proteína.
 4. Proteínas.
• 4.1 Estructura.
– Estructura primaria:
Teniendo en cuenta que existe 20 aa proteícos, en una proteína de 100 aa se podrían crear 20100
combinaciones diferentes, un número tan grande que es imposible pensar que es el azar quien
determinó la formación de las primera proteínas. De todas las combinaciones posibles, tan solo unas
pocas son funcionales y tienen sentido biológico.
 4. Proteínas.
• 4.1 Estructura.
– Estructura primaria:
La configuración espacial del enlace peptídico obliga a los aminoácidos a disponerse invertidos en la
estructura primaria, de forma que los residuos alternan por encima y por debajo del plano que forma el
enlace peptídico. Así mismo, aparece una estructura plegada debido a la configuración tetraédrica del
C.
 4. Proteínas.
• 4.1 Estructura.
Entendida la estructura primaria como el orden en el que se linealmente se enlazan los
aminoácidos para formar una cadena, pasamos a estudiar la estructura secundaria o el
plegamiento de la primaria sobre si misma.
 4. Proteínas.
• 4.1 Estructura.
– Estructura secundaria: Se define como el plegamiento en el espacio de la estructura primaria para ser
estable y es consecuencia directa de la capacidad de giro de los enlaces no peptídicos que forman la
proteína. Las diferentes disposiciones en el espacio de dos aminoácidos adyacentes viene determinada
por los parámetros  y .

Los cuales determinan el ángulo de giro de los dos enlaces peptídicos que forma un aminoácido
cualquiera. Podemos decir que la estructura secundaria es la disposición espacial que, en función de
esas variables, adopta un segmento de cadena polipeptídica. Si se repiten esas variables a lo largo de
varios enlaces peptídicos consecutivos, la estructura es periódica: -hélice y -hoja plegada son las
más habituales. Por el contrario, si cada par de planos presenta valores diferentes de  y  se dice que
la estructura secundaria es aperiódica u ovillo estadístico.
 4. Proteínas.
• 4.1 Estructura.
– Estructura secundaria:
Dentro de una misma cadena polipeptídica podemos encontrar tramos con diferentes estructuras
secundarias que dependen de la estructura primaria, es decir, dependen de los aa que existan en ese
tramo y el orden en el que están colocados.
 4. Proteínas.
• 4.1 Estructura.
– Estructura secundaria de la cual se
distinguen tres tipos:
• -hélice: Los planos de los sucesivos
enlaces peptídicos se encuentran formando
una hélice dextrógira. Cada plano gira
respecto al anterior 100º, de forma que
encontramos 3,6 residuos por vuelta de
hélice. La distancia entre un residuo y el
siguiente situado en la misma posición es de
5,4 A.

La estructura se mantiene estable gracias a

la formación de puentes de hidrógeno
intracatenarios. Cada enlace peptídico
establece un puente de hidrógeno con el
situado 4 posiciones por delante y por
detrás en la estructura primaria.

La -hélice esta hueca en su interior, pues

los residuos se encuentran situados hacia el
exterior de la helice
 4. Proteínas.
• 4.1 Estructura.
– Estructura secundaria de la cual se
distinguen tres tipos:
• -hélice: La -hélice esta hueca en su
interior, pues los residuos se encuentran
situados hacia el exterior de la hélice

Algunos aminoácidos inestabilizan la -

hélice impidiendo la aparición de esta
estructura cuando los encontramos en la
estructura primaria. La prolina y la
hidroxiprolina impiden la formación de
puentes de hidrógeno intracatenarios
impidiendo, por tanto, la formación de alfa-
hélice. La presencia de otros aminoácidos
provoca variaciones en la estructura de la -
hélice, aquellos que impiden la formación de
puentes de hidrógeno obligan a adoptar una
estructura más alargada y fina a la -hélice.
 4. Proteínas.
• 4.1 Estructura.
– Estructura secundaria:
• -hélice:
 4. Proteínas.
• 4.1 Estructura.
– Estructura secundaria:
• -hoja plegada o lámina plegada: Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre
sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. La disposición alternante o en zigzag de
los planos de los enlaces peptídicos le proporciona el aspecto de una hoja plegada.

Todos los enlaces peptídicos participan en la formación de la hoja beta proporcionando a la estructura una
estabilidad excepcional, ya que presenta un mayor número de puentes de hidrógeno por residuo que cualquier otra
estructura secundaria.
 4. Proteínas.
• 4.1 Estructura.
– Estructura secundaria:
• -hoja plegada o lámina
plegada:
Existen dos posibles
conformaciones de la lámina
plegada que son:

a. Disposición antiparalela: Las

cadenas interaccionan
paralelamente pero con sentidos
inversos. Los puentes de
hidrógeno son más estables por
estar más cerca las nubes
electrónicas que los generan y
proporcionan una mayor
estabilidad a la estructura.

b. Disposición paralela: Las

cadenas polipeptídica
interaccionan entre sí, pero con
igual sentido. La distancia de los
puentes de hidrógeno es mayor
y esto debilita la atracción que
sufren las nubes electrónicas
siendo una disposición más
inestable que la antiparalela.
 4. Proteínas.
• 4.1 Estructura.
– Estructura secundaria:
• -hoja plegada o lámina plegada:
La disposición paralela y antiparalela de la estructura secundaria obliga a la proteína a realizar unos giros bruscos,
denominados giros beta.
 4. Proteínas.
• 4.1 Estructura.
– Estructura secundaria:
• Ovillo estadístico: Cuando no se repiten periódicamente los parámetros que determinan la estructura secundaria,
decimos que el plegamiento de la estructura primaria es el más estable desde el punto de vista energético. Esta
estructura aperiódica puede adoptar cualquier disposición espacial que depende de los aminoácidos implicados en
ese tramo de proteína.
 4. Proteínas.
• 4.1 Estructura.
– Estructura secundaria:
• Helice de colágeno: Es una estructura secundaria que se forma
cuando en la estructura primaria abunda la prolina o la
hidroxiprolina. Estos aa forman un ciclo entre el radica y el grupo
amino, impidiendo la formación de puentes de hidrógeno
intracatenarios que estabilicen las estructuras anteriormente
descritas. En su lugar la hélice de colágeno gira a izquierdas y la
espiral es más alargada pues hay 3,3 aa por paso de vuelta y su
paso de rosca es de 100A. La estabilidad de esta estructura la
proporciona la asociación de tres cadenas polipeptídicas entre sí,
el establecimiento de puentes de hidrógeno entre ellas
intercatenarios dota de estabilidad necesaria al sistema.
 4. Proteínas.
• 4.1 Estructura.
La estructura secundaria se pliega sobre si misma para producir una estructura compleja que
dota de funcionalidad a la proteína. Al plegamiento sobre si misma de la estructura secundaria
le denominamos estructura terciaria.
 4. Proteínas.
• 4.1 Estructura.
– Estructura terciaria: El término estructura terciaria se refiere al modo en que la proteína nativa se
encuentra plegada en el espacio. Esta estructura es estable gracias a las uniones que se producen
entre los radicales de los diferentes aminoácidos que pueden situarse en posiciones muy distantes en la
estructura primaria.

En último término se trata de una cuestión energética: una proteína adoptará la estructura más estable,
es decir, aquella en la que existan más interacciones favorables. La estructura terciaria nos informa de
la conformación global de la proteína

El mantenimiento de la estructura terciaria de una proteína se debe a una serie de interacciones, en su

mayor parte no covalentes, que permiten plegar la estructura secundaria en el espacio, estas son:
 4. Proteínas.
• 4.1 Estructura.
– Estructura terciaria:
1. Fuerzas de van der Waals. Son interacciones muy débiles que surgen entre grupos no cargados pero
que pueden polarizarse en presencia de una carga, o como consecuencia de desplazamientos
electrónicos temporales.

2. Puentes disulfuro. Interacción covalente que se produce entre dos

residuos de cisteína cercanos espacialmente, resultado de la oxidación
de los grupos tioles de los aa.

3. Puentes de hidrógeno intrapeptídico. Interacción no covalente que se

establece entre dos residuos de aminoácidos próximos entre sí. Es el
mismo tipo de interacción que mantiene la estructura secundaria.

4. Puentes de hidrógeno entre grupos R. Los residuos de los aminoácidos polares que forman la cadena
polipeptídica pueden interaccionar entre sí estableciendo puentes de hidrógeno que ayudan a estabilizar
la estructura terciaria de la proteína.

5. Interacciones iónicas. Los residuos de los aminoácidos con carga de la proteína pueden
interaccionar, las cargas positivas con las negativas estableciéndose una atracción electrostática entre
ellas.

6. Interacción hidrofóbica. Los residuos de los aa apolares repelen el agua y tienden a reunirse entre sí
creando un entorno apolar más cómodo para ellos.
 4. Proteínas.
• 4.1 Estructura.
– Estructura terciaria:
La clasificación de dichas interacciones en función de su fuerza es la siguiente:

Puentes disulfuro > Interacciones iónicas > Puentes de hidrógeno > Fuerzas de van der Waals > Hidrofóbicas

En función de la estructura terciaria podemos clasificarlas en:

1. Fibrosas: Desarrollan principalmente una dimensión. Son alargadas y tienen una función
básicamente estructural.
2. Globulares: Desarrollan por igual las tres dimensiones. Son más o menos esféricas y tienen una
función principalmente reguladora o catalítica.
 4. Proteínas.
• 4.1 Estructura.
– Estructura terciaria:
En la estructura terciaria de las proteínas de elevado peso molecular se establecen dominios de entre
50 y 300 aa que forman estructuras compactas con funciones claramente definidas dentro del
mecanismo de acción global de la proteína. Estos dominios se unen entre sí mediante pequeñas
porciones proteícas que sirven de bisagra y articulan la disposición de los dominios en el espacio,
muchas veces estas bisagras son móviles debido a cambios en la configuración espacial de la zona.
 4. Proteínas.
• 4.1 Estructura.
– Estructura terciaria:
Los dominios son específicos de la actividad proteica, tanto a nivel funcional como estructural y, por lo
tanto desarrollan actividades muy concretas. Proteínas diferentes pueden desarrollar actividades
similares, por ejemplo: las enzima hidrolíticas están encargada de romper enlaces añadiendo una
molécula de agua, pero esta actividad la realizan sobre diferentes sustratos (enlaces peptídicos, enlaces
fosfoester… ); en ellas podemos observar que la acividad la realizan con ciertos dominios similares
entre sí que se ocupan de ejecutar la tarea hidrolítica. La repetición de estos dominios se debe a un
mecanismo de evolución molecular por el cual aquellos dominios eficaces tienden a repetirse para
realizar tareas similares en otras proteínas. La explicación de esta selección de motivos está en el ADN.
Las proteínas primitivas estaban formadas por un único dominio que realizaba con eficacia su tarea, la
fusión de los genes que codificaban la proteína provocó la aparición de proteínas más complejas con
varios dominios que mejoraban la eficiencia del proceso.

En la configuración de la estructura terciaria de una proteína podemos encontrar motivos estructurales

que se repiten dentro de una misma proteína. Estos motivos son combinaciones de elementos de la
estructura secundaria que se repiten pues realizan funciones concretas y necesarias para las proteínas.
Los motivos son más pequeños que los dominios, pero se pueden confundir con facilidad pues no existe
un criterio definitivo para diferenciarlos.
 4. Proteínas.
• 4.1 Estructura.
– Estructura terciaria:
En la imagen podemos observar un
dominio de la fosfato triosa iosmerasa
que contiene ocho motivos repetidos.
Se pone de manifiesto la diferencia
entre dominio y motivo estructural.
 4. Proteínas.
• 4.1 Estructura.
– Estructura terciaria:
En la imagen podemos observar una
proteína formada por dos dominios
unidos mediante un cuello, el cual
modifica sus estructura para alojar un
sustrato.
 4. Proteínas.
• 4.1 Estructura.
Algunas proteínas están formadas por más de una cadena polipeptídica que deben unirse para
dar lugar a la proteína activa. La disposición espacial de los diferentes péptidos que forman la
proteína es lo que entendemos por estructura cuaternaria.
 4. Proteínas.
• 4.1 Estructura.
– Estructura cuaternaria: Se define como la configuración espacial que adoptan varias cadenas
polipeptídicas para formar una proteína. Las proteínas oligoméricas están formadas por más de un
péptido al que denominamos subunidad o protómero. Estas subunidades se suelen unir por
interacciones no covalentes como las estudiadas en la estructura terciaria, en algunos casos pueden
establecerse puentes disulfuro como interacción covalente.
 4. Proteínas.
• 4.1 Estructura.
Cuadro sinóptico sobre la estructura de las proteínas.
 4. Proteínas.
• 4.2 Propiedades.
– Comportamiento ácido-base de las proteínas: A diferencia de lo que ocurre con los aa libres, los grupos
carboxílicos y aminos de estos, no contribuyen a las propiedades ácido-base de las proteínas ya que, al
estar formando parte del enlace petídico desaparecen como tales grupos funcionales. Evidentemente
los grupos de los aminoácidos terminales son una excepción. Los verdaderos responsables de las
propiedades ácido-base son los residuos de los aminoácidos polares con carga que tienen capacidad
de protonarse y desprotonarse a pH celulares. Son básicos lisina, arginina e histidina y ácidos el
aspártico y glutámico. Al reaccionar como ácidos y bases tienen la capacidad de adquirir cargas
positivas y negativas existiendo un punto isoeléctrico que se define como el pH al cual la carga neta de
la proteína es cero.
Dado que pueden comportarse como ácidos y bases a un tiempo, pues pueden poseer aa ácidos y
básicos en una misma cadena polipeptídica, podemos decir que las proteínas son anfóteras. Esto
significa que tengan capacidad de tamponar las disoluciones en las que estén presentes.
Evidentemente el comportamiento en una proteína con 200 0 300 aa es tremendamente complejo pues
la capacidad de protonación o desprotonación de los residuos depende en gran medida del entorno
químico en el que estén situados.
La capacidad de adquirir diferentes cargas en función del pH de las proteínas nos proporciona una
técnica de separación de las mismas. El método más utilizado es la electroforesis en la que las
proteínas son sometidas a un campo eléctrico en el interior de un gel. Estas se desplazarán en función
de la carga hacia el ánodo o cátodo, y en función de su volumen y masa.
 4. Proteínas.
• 4.2 Propiedades.
– Comportamiento ácido-base de las proteínas:
 4. Proteínas.
• 4.2 Propiedades.
– Desnaturalización de las proteínas: Se define como un cambio estructural profundo, que normalmente
conlleva la perdida de la estructura cuaternaria y terciaria, y la perdida total o parcial de la estructura
secundaria de la proteína. Como la funcionalidad de la misma depende totalmente de su estructura, la
desnaturalización supone una pérdida de la actividad de la proteína, bien sea funcional o estructural.

Si la desnaturalización no es muy brusca en determinadas ocasiones, si las condiciones del medio

revierten, la proteína puede renaturalizarse y adquirir, de nuevo, las estructuras perdidas.
 4. Proteínas.

4.2 Propiedades.
• Desnaturalización de las proteínas:
Los factores que provocan la desnaturalización de
las proteínas son múltiples y los agrupamos en:
– Factores físicos:
• Temperatura: Un aumento de la temperatura considerable provoca un
cambio en el estado de vibración de los átomos que forman la
molécula provocando la rotura de las interacciones que mantienen la
estructura 3ª y 2ª. Ej. Ovoalbúmina del huevo.
• Radiación: Las radiaciones UV provocan la desnaturalización de las
proteínas expuesta por interacción con los residuos de los
aminoácidos provocando alteraciones químicas.
 4. Proteínas.

4.2 Propiedades.
• Desnaturalización de las proteínas:
Factores químicos:
– pH: Variaciones del pH por encima de dos unidades puede provocar cambios en
el estado de protonación de los residuos de los aminoácidos cargados y por lo
tanto modificar las interacciones que mantienen las estructuras proteicas.
– Urea: La adición de urea a una disolución de proteínas puede provocar su
desnaturalizacion, pues esta compite por formar puentes de hidrógeno con los
enlaces peptídicos intercalándose en la estructura proteica y provocando su
desnaturalización.
– Fuerza iónica: Un aumento de la fuerza iónica del medio supone una elevación
en la concentración de iones, estos se adhieren a los residuos de los
aminoácidos cargados impidiendo la formación de interacciones iónicas entre
ellos. La pérdida de estas interacciones puede provocar la pérdida de estructura
y la desnaturalización de las proteínas.
 4. Proteínas.
4.2 Propiedades.
La desnaturalización de las proteínas tiene dos efectos inmediatos sobre
estas:
– Precipitación: Las proteínas que se desnaturalizan en una disolución acuosa suelen
precipitar al perder su estructura globular. Los residuos polares que ocupan la parte
exterior al cambiar la estructura se redistribuyen y la superficie de la proteína
desnaturalizada deja de ser polar, y por lo tanto pierde su estabilidad en el agua. A
continuación las proteínas se agregan al estabilizarse entre ellas y forman partículas de
agregados proteicos de un tamaño tal que ya no se sostienen en suspensión y precipitan
al fondo. La desnaturalización de las proteínas globulares también provoca un cambio
en su estructura terciaria adoptando una forma más fibrosa, claramente insoluble y
precipitan.
– Inactivación: La perdida de la estructura tridimensional de la proteína va asociada a una
perdida de su actividad, pues la estructura de una péptido es indispensable para su
actividad. Por ello podemos estudiar el proceso de desnaturalización de la proteína
determinando el grado de inactivación de ésta.
 4. Proteínas.
• 4.2 Propiedades.
– Desnaturalización de las proteínas:
 4. Proteínas.
• 4.2 Propiedades.
– Solubilidad: Las proteínas son solubles en agua cuando las interacciones entre estas y el disolvente son
más favorables que las interacciones entre las propias moléculas de proteína. Si se diera esta última
circunstancia, las diferentes moléculas de proteína tenderían a interaccionar entre sí, aumentando el
tamaño de la partícula impidiendo que se mantenga en suspensión.
La mayor parte de las proteínas estructurales tienen pocos aminoácidos polares y son insolubles en
agua. En las proteínas globulares, los aa polares están situados en la superficie y su solubilidad puede
ser mayor o menor según la proporción de estos aa.
La solubilidad de las proteínas viene afectada por varios factores:
• pH: La solubilidad es mínima cunado el pH = pI, al ser la carga neta de la proteína nula, es más fácil que se
produzcan interacciones proteína-proteína que cuando la molécula tiene carga + o - , ya que las repulsiones
electrostática entre las molécula de proteína tienden a mantener alejadas a las moléculas proteicas.
• Concentración salina: Las proteínas son más solubles en disoluciones salinas diluidas que en agua pura, esto se
debe a que los iones salinos que interaccionan con la proteína contribuyen a aumentar su polaridad. Sin embargo,
si se sigue aumentando la concentración de salina, llega un momento en que la proteína precipita. En ese momento
los iones salinos que tienden a rodearse de moléculas de agua en disolución, compiten con la proteína por las
moléculas de agua: cuanta más agua se gaste en solvatar a los iones salinos, menos queda disponible para
interaccionar con la proteína y esta acaba precipitando.

– Especificidad: Es la capacidad de la proteína para ser selectiva en el tipo de interacciones que

establece con un ligando. (Ligando = molécula que interacciona con una proteína del tipo que sea.)
• Especificidad de función: La interacción de una proteína con su ligando es una reacción estereoespecífica, es decir,
se produce un reconocimiento estructural entre el centro activo de una enzima y el ligando. Cada proteína es capaz
de interaccionar con un único ligando en su centro activo. La estructura tridimensional del centro activo es tal que
acopla perfectamente con la estructura tridimensional del ligando, provocando un reconocimiento estereoespecífico
como el de una llave con su cerradura.
 4. Proteínas.
• 4.2 Propiedades.
– Solubilidad:
• Especificidad de especie. Existen
proteínas específicas de cada
especie que son exclusivas de
estos individuos. Aquellas proteínas
que desempeñan la misma función
en especies diferentes con
estructuras similares, pero no
iguales, se llaman proteínas
homólogas.
 4. Proteínas.
• 4.3 Clasificación:
• Holoproteínas o proteínas simples: Aquellas que están compuestas exclusivamente por
aminoácidos.

– Holoproteínas globulares.

– Holoproteínas fibrosas.

• Heteroproteínas o proteínas complejas: Aquellas que están compuestas por aminoácidos que
consituyen la parte proteica y contienen otra porción no proteica denominada grupo prostético.

– Glucoproteínas.

– Fosfoproteínas.

– Lipoprotínas.

– Nucleoprotínas.

– Cromoproteínas.
 4. Proteínas.
• Holoproteínas o proteínas simples:

– Holoproteínas globulares. Las cadenas polipeptídicas que las forman se encuentra pelgadas formanado
una estructura compacta, más o menos esférica. Son solubles en agua en su mayoría y realizan
funciones dinámicas, principalmente. Las más importantes son:
• 1. Protaminas: son proteínas básicas con una alta proporción de aminoácidos con grupos R básicos, solubles en
agua, de Pm relativamente bajo (cercano a 5000). Se encuentran asociadas a los ácidos nucleicos.
• 2. Histonas: igualmente básicas y solubles en agua, pero de Pm algo mayor (10 000-20 000). También se
encuentran asociadas a los ácidos nucleicos.
• 3. Albúminas: solubles en disoluciones salinas, con Pm bastante mayor que las anteriores (30000-100000).
Destacan la ovalbúmina de la clara de huevo y la lactalbúmina de la leche, ambas con función de reserva proteica,
y la seralbúmina de la sangre, cuya función es la de transportar diversas sustancias químicas.
• 4. Globulinas: son menos solubles que las albúminas y de Pm aún mayor (entre 100000 y 1 millón). Destacan las
seroglobulinas de la sangre, la lactoglobulina de la leche, la ovoglobulina del huevo y el fibrinógeno de la sangre.
Cuando se produce la coagulación, el fibrinógeno se transforma en fibrina, que adopta una estructura fibrilar y es
insoluble; la fibrina se deposita en forma de fibras entrecruzadas en red constituyendo el coágulo.
• 5. Gluteinas: son insolubles en agua (solubles en ácidos y álcalis diluidos) y abundan en semillas (función de
reserva). Destaca el gluten del trigo, que es en realidad una mezcla de varias proteínas.

– Holoproteínas fibrosas. Los polipétidos que las forman se hallan ordenados o enrollados a lo largo de
una sola dimensión, frecuentemente en haces paralelos. Son insolubles en agua y se presentan casi
exclusivamente en los animales, desempeñando función estructural y de protección. Las más
importantes son:
• 1. El colágeno, proteína estructural de los tejidos conectivos: conjuntivo, cartilaginoso y óseo.
• 2. Las queratinas, proteínas muy resistente a los agentes químicos, que constituyen la capa córnea de la epidermis
de los vertebrados y las estructuras derivadas de ella: pelo, uñas, cuernos, plumas, pezuñas, etc.
• 3. Las elastinas, proteínas muy elásticas, que se encuentran en los vasos sanguíneos, tendones y pulmones.
• 4. Las fibroínas, proteínas resistentes, pero flexibles, que producen insectos y arañas para fabricar capullos, nidos,
etc.
 Holoproteínas o proteínas simples:
Holoproteínas globulares. Las cadenas polipeptídicas que las forman se encuentra
pelgadas formando una est más o menos esférica. Solubles en agua en y realizan
funciones dinámicas:
1. Protaminas: son proteínas básicas con una alta proporción de aminoácidos con
grupos R básicos, solubles en agua, de Pm relativamente bajo (cercano a 5000). Se
encuentran asociadas a los ácidos nucleicos.
2. Histonas: igualmente básicas y solubles en agua, pero de Pm algo mayor (10 000-
20 000). También se encuentran asociadas a los ácidos nucleicos.
3. Albúminas: solubles en disoluciones salinas, con Pm bastante mayor que las
anteriores (30000-100000). Destacan la ovalbúmina de la clara de huevo y la
lactalbúmina de la leche, ambas con función de reserva proteica, y la seralbúmina
de la sangre, cuya función es la de transportar diversas sustancias químicas.
4. Globulinas: son menos solubles que las albúminas y de Pm aún mayor (entre
100000 y 1 millón). Destacan las seroglobulinas de la sangre, la lactoglobulina de la
leche, la ovoglobulina del huevo y el fibrinógeno de la sangre. Cuando se produce la
coagulación, el fibrinógeno se transforma en fibrina, que adopta una estructura
fibrilar y es insoluble; la fibrina se deposita en forma de fibras entrecruzadas en red
constituyendo el coágulo.
5. Gluteinas: son insolubles en agua (solubles en ácidos y álcalis diluidos) y abundan
en semillas (función de reserva). Destaca el gluten del trigo, que es en realidad una
mezcla de varias proteínas.
 Holoproteínas o proteínas simples:

Holoproteínas fibrosas. Los polipétidos que las forman se hallan

ordenados o enrollados a lo largo de una sola dimensión,
frecuentemente en haces paralelos. Son insolubles en agua y
se presentan casi exclusivamente en los animales,
desempeñando función estructural y de protección. Las más
importantes son:
1. El colágeno, proteína estructural de los tejidos conectivos:
conjuntivo, cartilaginoso y óseo.
2. Las queratinas, proteínas muy resistente a los agentes
químicos, que constituyen la capa córnea de la epidermis de
los vertebrados y las estructuras derivadas de ella: pelo, uñas,
cuernos, plumas, pezuñas, etc.
3. Las elastinas, proteínas muy elásticas, que se encuentran en
los vasos sanguíneos, tendones y pulmones.
4. Las fibroínas, proteínas resistentes, pero flexibles, que
producen insectos y arañas para fabricar capullos, nidos, etc.
 Heteroproteínas, proteínas conjugadas o
compuestas:

• Glucoproteínas: el grupo prostético está

formado por restos glúcidos.
• Fosfoproteínas: el grupo prostético es el ácido
fosfórico.
• Lipoproteínas: el grupo prostético es un lípido.
• Nucleoproteínas: son heteroproteínas cuyo
grupo prostético son los ácidos nucleicos.
 Heteroproteínas, proteínas conjugadas o compuestas:

1. Glucoproteínas: el grupo prostético está formado por

restos glúcidos.
– Las mucinas, que tienen papel protector. Protegen de la
desecación al tegumento de los animales blandos
(mucosidades de babosas y caracoles) y constituye el
mucus (moco) del aparato digestivo y del respiratorio
(flemas bronquiales y nasales). En el aparato digestivo
protegen del roce de los alimentos y de la digestión
realizada por los jugos digestivos. En el aparato
respiratorio, humedecen y limpian el aire.
– Las hormonas gonadotróficas, como la FSH o
estimulante de los folículos y la LH o luteinizante.
– Los peptidoglucanos, que forman parte de las paredes
bacterianas.
– Las inmunoglobulinas o anticuerpos, con función
defensiva frente a los antígenos.
 Heteroproteínas, proteínas conjugadas o compuestas:

2. Fosfoproteínas: el grupo prostético es el ácido

fosfórico.
– caseína de la leche, función de reserva nutritiva, se
obtiene el queso y los yogures. Cuando la leche se agria,
por el Lactobacillus, la lactosa se transforma en ácido
láctico; el ácido desnaturaliza la proteína, que precipita.
3. Lipoproteínas: el grupo prostético es un lípido.
– Lipoproteínas de estructuras celulares, particularmente de
las membranas
– Tromboplastina, lipoproteína de la sangre que actúa como
iniciador del proceso de coagulación sanguínea
– Lipoproteínas transportadoras de lípidos del plasma
sanguíneo, estudiadas en la Unidad anterior.
4. Nucleoproteínas: son heteroproteínas cuyo grupo
prostético son los ácidos nucleicos.
– protaminas e histonas asociadas a los ácidos nucleicos
 Heteroproteínas, proteínas conjugadas o compuestas:

Cromoproteínas: son heteroproteínas cuya

característica común es la presencia de un grupo
prostético coloreado, que les comunica colores
característicos. En los más importantes existe como
elemento fundamental en su constitución un catión
metálico. Se dividen en dos grandes grupos:
porfirínicas y no porfirínicas.
 Cromoproteínas porfirínicas
El grupo prostético es un anillo tetrapirrólico o porfirina, en cuyo
interior hay un catión metálico.
• Las hemoglobinas, que son los pigmentos respiratorios sanguíneos
encargados del transporte de oxígeno en la sangre de los vertebrados y de
algunos invertebrados (varios crustáceos, anélidos como la lombriz de
tierra, nematodos, etc.).
• En los vertebrados se encuentra en los glóbulos rojos y en los invertebrados
está disuelta en el plasma.
• La hemoglobina está formada por cuatro cadenas peptídicas globulares,
llamadas globinas, cada una de las cuales tiene unido un grupo prostético,
llamado hemo, que es una porfirina caracterizada por llevar un átomo de
Fe+2, o sea, es una ferroporfirina. En todas las especies examinadas el
grupo hemo de las distintas hemoglobinas es el mismo, pero las globinas
presentan diferencias según la especie animal de la que proceden, y
realizan la misma función: transportan el oxígeno por la sangre a zonas
distantes de la superficie respiratoria. Ello es posible porque la Hb tiene
capacidad para unirse reversiblemente con el O2 formando oxihemoglobina:
Hb + O2 →HbO2
 Cromoproteínas porfirínicas
• Las mioglobinas, constituidas por un grupo prostético hemo y
una cadena polipeptídica tipo globina. Se hallan localizadas en
las células musculares a las cuales comunican el color rojo.
Tienen avidez por el O2 y constituyen el sistema de transporte
y de reserva de este elemento en el músculo.
• Los citrocromos con grupo prostético de tipo hemo, que son
pigmentos con hierro, intracelulares, con función
transportadora de electrones en las cadenas respiratorias de
las células. En este proceso hay una interconversión de Fe+2 a
Fe+3 y viceversa.
• Las cloroplastinas, cuyo grupo prostético es la clorofila, que
es una magnesio porfirina; gracias a ella, las plantas pueden
realizar la fotosíntesis.
 Cromoproteínas no porfirínicas

No contienen porfirina.
• Las hemocianinas, que son los pigmentos respiratorios de
algunos invertebrados (cefalópodos, caracoles, cangrejo, etc.).
Son proteínas de tipo globulina con un grupo prostético no
porfirínico que contiene cobre. La hemeritrina, contiene hierro y
se encuentra en los anélidos marinos.
• Las flavoproteínas, sin componentes metálicos, que tienen
como grupo prostético derivados de la riboflavina o vitamina
B2. Intervienen en la cadena respiratoria de transporte de
electrones.
• Las carotenoproteínas, como la rodopsina o púrpura visual,
un pigmento fotosensible de los bastones de la retina
relacionada con la visión en los vertebrados. Está constituida
por una proteína, la opstIna, y un grupo prostético, el retineno,
de naturaleza carotenoidea relacionado con la vitamina A.
También los pigmentos de los conos son carotenoproteínas
cuyo grupo prostético es el retineno.