FACULTAD INGENIERÍA QUÍMICA Y METALÚRGICA

AMINOÁCIDOS

PRESENTADO POR:
MARTINEZ VEGA WASHINGTON MARTIN
VALVERDE RODRIGUEZ YAZMIN GUADALUPE
AMINOÁCIDOS

Un aminoácido es una molécula orgánica que en su

estructura contiene un grupo amino (NH2) y un grupo
carboxilo (COOH). Los aminoácidos son los
monómeros a partir de los cuales se forman las
proteínas, en cuyo caso pasan a denominarse
residuos de aminoácidos debido a la perdida de los
elementos del agua al unirse dos aminoácidos.
 ESTRUCTURA Y NOMENCLATURA
DE LOS AMINOÁCIDOS

Todos los 20 aminoácidos encontrados en las proteínas son α-aminoácidos, es decir

poseen un grupo amino y un grupo carboxilo unidos a un mismo carbono, que por
convención se denomina carbono α, siendo este entonces, el carbono contiguo al
grupo carboxilo.
En resumen cualquier aminoácido se encuentra formado por un carbono al cual se
unen 4 sustituyentes: un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y un grupo
R.
 CLASIFICACION DE LOS AMINOÁCIDOS
1. De acuerdo a su obtención por el organismo - Se clasifican en esenciales y no esenciales. Se
denominan esenciales a aquellos aminoácidos que no pueden ser sintetizados de nuevo por un organismo vivo;
en el caso de los seres humanos se trata de 10 aminoácidos, de los cuales algunos solo son realmente esenciales
en determinadas condiciones como la lactancia, los periodos de crecimiento celular y la enfermedad (Arginina e
Histidina).
2. De acuerdo a la naturaleza de sus grupos R

Los grupos R son los responsables de las características particulares de cada

aminoácido. Esta clasificación se fundamenta básicamente en la polaridad de los
grupos R y clasifica a los 20 aminoácidos en 5 grupos:
 1. AMINOÁCIDOS APOLARES O ALIFÁTICOS

Constituidos por 7 aminoácidos caracterizados por ser fuertemente hidrológicos y

salvo algunas excepciones (glicina y prolina) confieren estabilidad a las estructuras
proteicas mediante el establecimiento de interacciones hidrofóbicas, por tanto
suelen ubicarse en el centro de las proteínas con estructura terciaria; ellos son:
Glicina, Alanina, Prolina, Valina, Leucina, Isoleucina y Metionina.
 2. AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS
Constituidos por 3 aminoácidos (Fenilalanina, Tirosina y Triptófano) cuyas cadenas
laterales son ciclos aromáticos, por consiguiente son relativamente hidrofóbicos. Los
3 se caracterizan por absorber la luz ultravioleta (la fenilalanina menos que la tirosina
y el triptófano) a una longitud de onda de 280 nm.
 3. AMINOÁCIDOS POLARES SIN CARGA
Constituidos por 5 aminoácidos (Serina, Treonina, Cisteína, Asparagina y
Glutamina). Estos aminoácidos son mucho más hidrofilicos que los anteriores y
a pesar de no poseer carga neta, la presencia de grupos funcionales con carácter
polar les permite formar puentes de hidrógeno.
 4. AMINOÁCIDOS POLARES CON CARGA POSITIVA
Constituidos por 3 aminoácidos (Lisina, Arginina e Histidina). De este grupo destaca la
Histidina debido a que es el único de los 20 aminoácidos que posee un grupo R con un pKa
próximo a la neutralidad, por lo que a pH puede estar cargada positivamente o no poseer
carga neta; lo cual le permite participar en varias reacciones enzimáticas actuando como
dador/aceptor de protones.
 5. AMINOÁCIDOS POLARES CON CARGA NEGATIVA

Es el grupo menos numeroso; formado por 2 aminoácidos (Aspartato y

Glutamato)
AMINOACIDOS MODIFICADOS O RAROS.

Algunas proteínas contienen residuos de

aminoácidos diferentes a los 20
aminoácidos estándar, obtenidos por
modificaciones en los residuos estándar.
4-Hidroxiprolina e 5-Hidroxilisina: derivados
a partir de la Prolina y la Lisina
respectivamente; ambas forman parte de la
estructura del colágeno.
6-N-metil-lisina: derivado a partir de la
Lisina, es un constituyente de la miosina,
principal proteína contráctil del musculo.
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
1. ÁCIDO-BASE
Aunque por lo regular escribimos los aminoácidos con un grupo de carboxilos (-
COOH) y el grupo amino (-NH2) intactos, su estructura real es iónica y dependen
del pH.

La naturaleza dipolar de los aminoácidos proporciona algunas propiedades pocos

usuales:
a) Los aminoácidos tienen puntos de fusión altos, por lo general arriba de los 200°C.
b) Los aminoácidos son más solubles en agua que en éter, diclorometano y otros
disolventes orgánicos comunes.
C) Los aminoácidos tienen momentos dipolares mayores (μ)que las aminas o los
ácidos sencillos.

d) los aminoácidos son menos ácidos que la mayoría de los ácidos carboxílicos y
menos básicos que la mayoría de las aminas. de hecho, la parte acida de la
molécula de aminoácidos es el grupo –NH3+ no un grupo –COOH. la parte básica
es el grupo –COO-,y no el grupo –NH2 libre.
2. LA CURVA DE TITULACION
PARA LA GLICINA.
SÍNTESIS DE LOS AMINOÁCIDOS

1. AMINACIÓN REDUCTIVA

La animación reductora consiste en formar una imina, a partir de aldehídos o cetonas

y aminas, que se reduce en una etapa posterior a amina. Esta reducción puede
realizarse con H2 catalizado por Níquel, Paladio o bien con NaBH3CN.
 2. AMINACIÓN DE UN 𝜶-HALOÁCIADO

La reacción de Hell-Volhard-Zelinsky es un método efectivo para introducir en la posición

𝜶 de un acido carboxílico. El 𝜶-bromoácido racémico se convierte en un 𝜶-aminoácido
racémico por medio de la animación directo, usando un gran exceso de amoniaco
 3. SÍNTESIS DE GABRIEL-ESTER MALÓNICO
Es una combinación de la síntesis de aminas de Gabriel y la síntesis con
el éster malónico de ácidos carboxílicos .La síntesis con el éster malónico
convencional involucra la alquilación del malonato de dietilo , seguida por
un hidrolisis y descarboxilación para formar un ácido acético alquilado
 4. SÍNTESIS DE STRECKER
La primera síntesis conocida de un aminoácido ocurrió en 1850 en el
laboratorio en Tubingen, Alemania. Strecker adiciono acetaldehído a una
disolución acuosa de amoniaco y HCN. El producto fue un α-aminopropionitrilo,
el cual strecker hidrolizó a la alamina racemico
REACCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS

1. ESTERIFICACIÓN DEL GRUPO

CARBOXILO
Al igual que los ácidos carboxílicos mono
funcionales, los aminoácidos se esterifican
cuando se tratan con un gran exceso de un
alcohol y un catalizador acido (con frecuencia
HCL gaseoso). En estas condiciones acidas,
el grupo amino está presente en su forma Los esteres de aminoácidos se usan con
protonada (-NH3+), por lo que no interfiere con frecuencia como derivados protegidos para
la esterificación. El siguiente ejemplo es de la evitar que el grupo carboxilo reaccione de
esterilización de una aminoácido. alguna manera no deseada
2. ACILACIÓN DEL GRUPO AMINO
Así como un alcohol esterifica el grupo
carboxilo de un aminoácido, un agente
acilante convierte el grupo amino en
una amida. La acilación del grupo
amino con frecuencia se realiza para
protegerlo de reacciones nucleofílicas
no deseadas. Para la acilación se usa
una amplia variedad de cloruros de
ácidos y anhídridos. El cloro- formato
de bencilo acila el grupo amino para
formar un derivado de bencilxicarbonilo,
con frecuencia usado como un grupo
protector en la síntesis de péptidos
3. REACCIÓN CON
NINHIDRINA

La ninhidrina es un reactivo
para la visualización de
manchas o bandas de
aminoácidos que se han
separados por cromatografía o
electroforesis. Cuando la
ninhidrina por resonancia
llamado purpura de ruhemann.
La ninhidrina produce este
mismo colorante purpura sin
importar la estructura original
del aminoácido. La cadena
latera del aminoácido se pierde
como un aldehído.
 CONCLUSIONES

 Los aminoácidos de los compuestos químicos más importantes pues son la

base de la vida, además de su interesante actividad química.
 Los aminoácidos que forman a las proteínas clasifican en esenciales y no
esenciales y por su naturaleza por R tenemos a Apolares o alifáticos,
Aromáticos. Polares sin carga, Polares con carga positiva.
 El punto final la titilación se puede determinar cualitativamente uniendo
las soluciones de ácido acético e hidróxido de sodio hasta producirse el color
rosado pálido, en donde se encuentran cantidades iguales de equivalente de
ácido y base.
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¡GRACIAS!