SESIÓN V

ENZIMAS.-

Estructura de la Glucosa
isomerasa
 COMPETENCIA

El alumno, describe los Enzimas,

explica, analiza su participación en el
metabolismo las de las células, y
reconoce su papel en las reacciones
bioquímicas, en la dinámica y
funcionalidad de los organismos, y
valora su presencia en el mantenimiento
de la homeostasis.
 Un poco de Historia sobre las enzimas:
1700: Los estudios de digestión de la carne por las secreciones
del estómago
1833: Payen e Persoz: Descubrieron la conversión del almidón
en azúcar por la saliva .
1850: Louis Pasteur: Llegó a la conclusión de que la levadura
catalizan la conversión de los azúcares en alcohol.
1878: Friedrich Wilhelm Kühnea Acuña el nombre de “enzima"
"En" = el interior y " Zyme " = levadura.
1897: Buchner: encontró extractos levadura que los podrían
convertir azúcar en alcohol
1926: J.B.Sumner: Cristalización de la primera proteína, la
ureasa , y demuestra que la actividad enzimática es una
característica de las moléculas definidas
Los organismos vivos son entidades de una
enorme cantidad de moléculas complejas que
participan en procesos cuidadosamente
controlados, que van desde la transmisión del
impulso nervioso, la digestión de un alimento o
la coagulación sanguínea. Estos procesos
consisten en series de reacciones químicas
altamente ordenadas, ejecutadas a velocidades
vertiginosas. El motor de estas reacciones es un
grupo de "micromáquinas" llamadas enzimas.
Las enzimas, sintetizadas por células, son un grupo
especial de proteínas que controlan miles de
procesos bioquímicos en el mundo vivo. Se dice
que la especialización de órganos y sistemas en
microbios, animales y plantas está íntimamente
ligada a lo más exquisito de las enzimas, su
especificidad. Esta característica se refiere a la
capacidad que tienen de interactuar en forma íntima
con una molécula determinada y generar el
producto deseado.
CONCEPTO.-

Son catalizadores biológicos de constitución

química generalmente proteica de estructura
ternaria globular. Catalizan casi todas las
reacciones en el organismo vivo
fundamentalmente para romper o formar
enlaces covalentes.
Catalizador.- Son sustancias químicas que
intervienen en las reacciones químicas sin
sufrir cambios durante el proceso
 Para armar y construir una molécula
hacen falta muchos elementos:
1.- Materia prima con la cual construir
2.- Operarios especializados: las enzimas
3.- Transferencia de electrones y de materiales
preelaborados (dentro o fuera de la célula)
4.- Energía para unir los átomos en las
combinaciones deseadas.
Las enzimas son las moléculas responsables de
"elegir" las reacciones posibles, cuáles de ellas van a
ocurrir y cuáles no.
¿Cómo se maneja la energía con las enzimas?
Las enzimas, en su calidad de catalizadores
biológicos, disminuyen la energía de activación de
determinadas reacciones químicas. Esto quiere
decir: logran que sea necesaria una menor
cantidad de energía inicial para que una cierta
reacción se produzca, y esto lo hacen al
combinarse con ciertas moléculas biológicas,
seleccionando así, entre varias alternativas, cuál
será la vía que se seguirá.
 Características de las enzimas:
Actúan en baja concentración
No sufren modificaciones durante la reacción
Se recupera intacta
No afecta el equilibrio de la reacción, pero si
su velocidad
Son específicas
Su actividad está regulada
Es una proteína
 TEORÍA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA:
¿Cómo actúan las enzimas?
Modelo Cinético de MICHAELIS-MENTEN
Para explicar la relación observada entre la
velocidad inicial (v0) y la concentración inicial
de sustrato ([S]0) Michaelis y Menten
propusieron que las reacciones catalizadas
enzimáticamente ocurren en dos etapas:
En la primera etapa se forma el complejo enzima-sustrato

En la segunda etapa, el complejo enzima-sustrato da lugar

a la formación del producto, liberando el enzima libre:
 FORMACION DE COMPLEJOS ENZIMA-SUSTRATO

Sirio activo

+ +

ENZIMA SUSTRATO COMPLEJO LLAVE ENZIMA PRODUCTO

CERRADURA

+ +

PRODUCTO
ENZIMA SUSTRATO COMPLEJO AJUSTE ENZIMA
INDUCIDO
¿Cómo se establece la unión específica
entre la enzima y su sustrato?
El sitio Activo:

En las enzimas existe una zona o surco que

comparte cierta complementariedad
tridimensional con el sustrato. En este surco
existe complementariedad de cargas o de
densidades de carga, con el sustrato; lo cual
depende de los aminoácidos que queden en esa
zona que, a su vez corresponderá, en últimas
instancia, a la estructura primaria de la
proteína.
CARACTERÍSTICAS DEL SITIO ACTIVO

1.Responde a una porción relativamente

pequeña del volumen total de la enzima.
2.Es una entidad tridimensional.
3.Los sustratos se unen a las enzimas por
numerosas fuerzas débiles.
4.Presentan forma de surco o hendidura
5. La especificidad depende de la disposición
exactamente definida de los átomos del centro
activo.
 REACCIONES CON CATALIZADORES.-

En todo proceso químico, la velocidad de

reacción está determinada por:
A. Efectos de la temperatura
B. Efectos del pH
C. Efectos de la concentración del sustrato
D. Efectos de la concentración de cofactores
E. Interacción con los activadores e
inhibidores F. La afinidad química
G. La energía de activación.
Energía de Activación.- Es la cantidad
mínima necesaria de energía para que se
desencadene una reacción química.

Existen otros niveles de regulación:

Interconversión de formas enzimáticas

1.- Control genético
Enzimas induscibles.
Enzimas constitutivas.

2.- Control Hormonal

Actividad
Enzimático

A Mayor Tº (de la óptima), mayor

desestabilización de las estructuras
(desnaturalización).
A Menor Tº ( de la óptima), mayor rigidez de las
uniones débiles (menor flexibilidad
conformacional).
 Efectos del pH
Actividad
Enzimático

Cómo influye el pH en una enzima?

Se altera la estructura, por ionización de su grupos R en
los aa.
Alteración de las cargas, de los sitios activos
Se pueden alterar los grupos funcionales responsables
de la acción catalítica.
El pH, puede levar a la desnaturalización parcial o total.

Algunas enzimas muestran rangos de trabajo a

temperaturas específicas y otras le es indiferente.
Actividad
Enzimático
 Efectos de la Concentración de sustratos:
Concentración de Saturación
Velocidad máxima
Velocidad inicial

Km de una enzima es: "La concentración de sustrato

para la cual la velocidad de reacción corresponde a la
mitad del valor de la velocidad máxima".
Concentración de Cofactores:
La enzima que precisan de cofactores se verán limitada
su actividad a la presencia de estos cofactores en
concentraciones adecuadas.
A Menor cantidad de cofactores, Menor es la cantidad de
productos.
 CARACTERÍSTICAS DE LA
ACCIÓN ENZIMÁTICA
La característica más sobresaliente de los enzimas es
su elevada especificidad. Esta es doble y explica que
no se formen subproductos

a.- Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molécula

sobre la que el enzima ejerce su acción catalítica.

b.- Especificidad de acción. Cada reacción está catalizada

por un enzima específico.
 La acción enzimática se caracteriza por la formación
de un complejo que representa el estado de transición

El sustrato se une al enzima a través de numerosas

interacciones débiles como son: puentes de hidrógeno,
electrostáticas, hidrófobas, etc, en un lugar específico , el centro
activo. Este centro es una pequeña porción del enzima,
constituído por una serie de aminoácidos que interaccionan con
el sustrato
Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras
no proteícas. En función de su naturaleza
La cinética enzimática estudia la velocidad de las
reacciones catalizadas por enzimas. Estos estudios
proporcionan información directa acerca del
mecanismo de la reacción catalítica y de la
especifidad del enzima. La velocidad de una reacción
catalizada por un enzima puede medirse con relativa
facilidad, ya que en muchos casos no es necesario
purificar o aislar el enzima.
 Mecanismo de actuación enzimático:
1) Se forma un complejo: enzima-
substrato o substratos.
productos sustrato
2) Se une la coenzima a este complejo.

3) Los restos de los aminoácidos que

configuran el centro activo catalizan el
proceso. Para ello debilitan los enlaces para
que la reacción química se lleve a cabo a Enzima
baja temperatura según su energía de
activación. Enzima inactiva

Centro activo
4) Los productos de la reacción se separan
del centro activo y la enzima se recupera.

•5) Las coenzimas colaboran en el proceso;

bien aportando energía (ATP), electrones Coenzima
(NADH/NADPH) o en otras funciones
relacionadas con la catálisis enzimática
Modelo macroscópico que permite visualizar la acción
de una enzima sobre un sustrato en procesos de
degradación o de síntesis, el gráfico representen el
progreso de una reacción química catalizada o no
catalizada por una enzima, y la lectura y el análisis de
información sobre los distintos tipos de enzimas y las
reacciones que catalizan.
 1.- Cofactor.

Son sustancias de características no proteicas

que, actúan junto con la enzima y el sustrato,
en algunas reacciones.

Estas sustancias:
No se modifican al finalizar la reacción, si
sufren alguna modificación durante la reacción,
pero se regenera en una reacción acoplada.
Tipos de cofactores:

Iones: manejan las cargas de los sitios

activos. Ej.: Mg es cofactor de las enzimas
que transfieren grupos fosfato.

2.- Coenzimas: produce interacciones débiles

y colaboran con los procesos anexos a las
funciones catalíticas en sí. Ej.: NAD, NADH y
ATP.
Coenzima. Cuando es una molécula orgánica,
se puede señalar, que muchas vitaminas
funcionan como coenzimas; y realmente las
deficiencias producidas por la falta de
vitaminas responde más bien a que no se
puede sintetizar una determinada enzima en el
que la vitamina es el coenzima.
Grupos prostéticos: Son sustancias que se unen en
forma covalente con la enzima siendo imposible
separarlas

Haloenzima = Apoenzima + Grupo prostético

Ej.: En las catalasas y peroxidasas
de los peroxisomas, es el Hemo.
Las flavinas (FAD, FMN).
Estructura de la
quimiotripsina
Esqueleto
polipeptídico

Sitio activo
Hexoquinasa. Enzima que cataliza la
interconexión de glucosa y ATP con glucosa 6
fosfato y ADP. El ATP y el ADP se unen al
enzima como un complejo con el ion metálico
Ag2+
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

Oxido-
reductasas
Transferasas
Hidrolasas
Liasas
Ligasas
Isomerasas
1. Óxido-reductasas
(Reacciones de oxido-reducción)

Si una molécula se reduce, tiene que haber otra que se

oxide

2. Transferasas
(Transferencia de grupos
funcionales)

Grupos aldehídos
Grupos acilos
Grupos glucósidos
Grupos fosfatos (kinasas)
 3. Hidrolasas
(Reacciones de hidrólisis)

Transforman polímeros en monómeros. Actúan sobre:

enlace éster
enlace glucosidico
enlace peptídico
enlace C-N

4. Liasas (Adición a los dobles enlaces)

Entre C y C
Entre C y O
Entre C y N
5. Isomerasas
(Reacciones de isomerización)

6. Ligasas
(Formación de enlaces, con aporte de ATP)

Entre C y O
Entre C y S
Entre C y N
Entre C y C
 INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
• Sustancias que inhiben la actividad de muchas
enzimas o incluso las destruyen.
• En la inhibición reversible el inhibidor forma
enlaces débiles con la enzima. La Inhibición
reversible competitiva el inhibidor compite con
el sustrato por el centro activo.
• En la Inhibición reversible no competitiva el
inhibidor se une en un sitio que no es el sitio
activo modificando su forma y el sitio activo no
puede unirse al sustrato.
• La inhibición irreversible el inhibidor se
combina con un grupo funcional de la
enzima y la inactiva o destruye en forma
permanente.
• La penicilina y antibióticos relacionados
inhiben de modo irreversible una enzima
bacteriana, la transpeptidasa, la cual se
encarga de establecer algunos enlaces
químicos en la pared celular. Otro ejemplo
es el cianuro que inhibe la respiración
celular. Este es considerado un veneno
enzimàtico.