• Las proteínas son moléculas

grandes formadas por pequeñas

subunidades denominadas
aminoácidos. Utilizando sólo 20
aminoácidos distintos, la célula
elabora miles de proteínas
diferentes, cada una de las cuales
desempeña una función altamente
especializada.
• Se rompen los enlaces
péptidicos que ligan los
aminoácidos ingeridos para
que éstos puedan ser
absorbidos por el intestino
hasta la sangre y
reconvertidos en tejido.
 ENZIMAS DIGESTIVAS

• Endoproteasas:
• Pepsina, tripsina, quimotripsina,
elastasa.
• Exoproteasas:
• Aminopeptidasas,
carboxipeptidasa A,
carboxipeptidasa B
• Las enzimas pancreáticas son
secretadas como pro-enzimas,
convirtiéndose por hidrólisis
parcial en su forma activa.
DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS
• La digestión de las proteínas inicia en el estómago. El
pH ácido de las secreciones gástricas activa a la
enzima pepsina, la cual comienza la desintegración de
proteínas en pequeños fragmentos llamados
polipéptidos. Como la pepsina digiere las proteínas
en las células que las elaboran, debe ser sintetizada
en una forma inactiva denominada pepsinógeno, el
cual se convierte en pepsina por la acción del ácido
clorhídrico antes de ser segregada al estómago. La
mucosidad estomacal protege a este órgano de la
acción del ácido y la pepsina.
DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS
• Pero la mayor parte de la digestión de las proteínas se realiza en los
intestinos y se debe a dos enzimas pancreáticas: tripsina y quimo
tripsina. A semejanza de la pepsina, han de ser sintetizadas en forma
s inactivas, tripsinógeno y quimotripsinógeno, ya que de lo contrario
digerirían las proteínas de las células que las elaboran. La
enterocinasa, una enzima sintetizada en el intestino, activa la tripsina,
que a su vez hace lo mismo con la quimo tripsina.
DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS
• Después ambas prosiguen la desintegración de las proteínas y de
grandes polipéptidos convirtiéndolos así en dipéptidos ( unión de dos
aminoácidos) y tripéptidos (unión de tres aminoácidos). Unos y
otros pasan por la digestión ulterior realizada por las enzimas de las
micro vellosidades, y los aminoácidos libres así producidos son
llevados a la corriente sanguínea.
Distribución de los aminoácidos en el período postprandial

• Glutamina y Asparagina: Intestino y riñón

• Aminoácidos de cadena ramificada: Músculo y

cerebro

• La mayor parte de los aminoácidos: Hígado

DESTINO DE LOS AMINOÁCIDOS EN LA CELULA

• Biosíntesis: Proteínas, Compuestos no proteicos, etc.

• Gluconeogénesis
• Obtención de Energía

a
Los aminoácidos deben degradarse

1º) Pérdida del Grupo Amino

2º) Degradación de la cadena carbonada
Transaminaciones
En este tipo de reacciones enzimáticas se emplea una enzima denominada
aminotransferasa. Esta enzima transfiere el grupo amino desde la molécula dadora
(aminoácido) a una molécula aceptora (a-Ketoglutarato) empleando como cofactor el
piridoxal fosfato (PLP)
Reacciones generales de los aminoácidos
Desaminación Oxidativa

Glutamato + H2O + NAD(P) a-Cetoglutarato + NH4+ + NAD(P)H + 2 H+

Recambio proteico
• Casi todas las proteínas del organismo están en una constante dinámica de
síntesis (1-2% del total de proteínas), a partir de aminoácidos, y de
degradación a nuevos aminoácidos. Esta actividad ocasiona una pérdida
diaria neta de nitrógeno, en forma de urea, que corresponde a unos 35-55
gramos de proteína. Cuando la ingesta dietética compensa a las pérdidas se
dice que el organismo está en equilibrio nitrogenado.

El balance nitrogenado puede ser positivo o negativo. Es positivo cuando la

ingesta nitrogenada supera a las pérdidas, como sucede en crecimiento,
embarazo, convalecencia de enfermedades. Es negativo si la ingesta de
nitrógeno es inferior a las pérdidas, tal como ocurre en: desnutrición,
anorexia prolongada, postraumatismos, quemaduras, deficiencia de algún
aminoácido esencial.
• - Primeras 24-48h: Consumo glucosa circulante y almacenada.
Disminución de glucemia e insulina, aumento de glucagón, inicio de
neoglucogénesis hepática, con proteólisis muscular y movilización de
triglicéridos del tejido adiposo que serán descompuestos por lipólisis,
el glicerol obtenido se procesa al ser introducido como sustrato de la
glucolisis y los ácidos grasos sufren su fragmentación sucesiva en
acetilos c-c (betaoxidación mitocondrial) aptos para su introducción
en el ciclo de Krebs de la misma forma que los acetilos provenientes
de la glucolisis o algunos aminoácidos..
• - A partir del tercer día: se frena el ciclo de Krebs (fuente principal de ATP)
debido a la carencia del oxalacetato que se está usando para la
neoglucogénesis con la finalidad de que no falte glucosa al cerebro,
hay consumo principal de lípidos. Los acetilos que no pueden usarse en el
ciclo de Krebs son exportados a la sangre desde el higado como
acetoacetato (cadena de 2 acetilos o 4 carbonos) para cubrir las
necesidades energéticas del miocardio y 1/3 de las necesidades cerebrales.
Duración 40 días para un hombre de 70 Kg y 1,70 m de altura. Las proteínas
se consumen los primeros días para la neoglucogénesis, luego se intentan
ahorrar, mediante este consumo alternativo de acetoacetato, para evitar el
deterioro que conlleva el basar el suministro energético en el uso de
proteinas de gran valor.
• . El cerebro comienza a usar cuerpos cetónicos (acetoacetato) para
adaptarse totalmente a las semanas del ayuno y así ahorrar las proteínas.
•- Última etapa donde se han agotado las reservas y se consumen
las proteínas imprescindibles para la vida, con el riesgo que eso
conlleva. El cerebro ya se ha adaptado al consumo de cuerpos
cetónicos, pero al ser insuficientes estos precisa de la
neoglucogénesis consumidora de proteinas.