-Proviene del Griego ZYMOS que significa fermento

-Con excepción de unas moléculas de RNA catalizadoras, o ribosomas,

la mayoría de las enzimas son proteínas globulares que pueden
presentar tamaños muy variables, desde 62 aminoácidos hasta los 2.500

-Catalizan o aceleran las reacciones químicas o reacciones enzimáticas

(incluso millones de veces)

-SUSTRATOS ENZIMAS PRODUCTOS

La célula necesita enzimas para:
•Desintegración de nutrientes a fin de proporcionar la energía
•Replicación
•Transcripción
•Síntesis de proteínas
La síntesis de enzimas depende de la regulación de la expresión
génica
• Específicas para un sustrato.
• Son efectivas en pequeñas cantidades.
• No sufren modificaciones químicas.
Es decir que luego de la reacción enzimática, las
moléculas de enzimas que reaccionaron son
indistinguibles de las que no lo han hecho, (la
estructura de la molécula se mantiene).
No afectan la posición de equilibrio de la
reacción que catalizan. El estado inicial y final
de la reacción es el mismo, solo que se llega al
equilibrio mucho más rápidamente.
Las enzimas no son consumidas por las
reacciones que ellas catalizan, ni se modifican
en forma permanente como consecuencia de su
participación en una reacción
.
Las enzimas presentan sitios activos involucrados en la catálisis
El sitio activo esta determinado por su estructura tridimensional.
Esta formado por alrededor de 3 a 4 aminoácidos

sustrato

Sito activo Sitio activo

vacío ocupado
Substrato: molécula(s) sobre la(s) que actúa la enzima

Actividad enzimática: velocidad a la que cursa la reacción

enzimática

Velocidad: variación de la concentración en la unidad

de tiempo

La velocidad es directamente proporcional de la concentración

de enzima; por tanto, la velocidad es una medida de la concen-
tración de enzima en una preparación.
La velocidad de una reacción enzimática es proporcional a la
concentración del sustrato y de la enzima
La velocidad se incrementa con la T°, dentro del intervalo en
que la enzima es estable y permanece activa.
La velocidad de muchas reacciones enzimáticas se duplica por
cada 10°C de aumento de temperatura.

Aunque la mayoría se inactiva a T° de 55 y 60°, existen bacterias

termofílicas
| Se distinguen por su incorporación fuerte y estable a la
estructura proteínica. Ej. Pirofosfato de tiamina, biotina
mononucleotido de flavina (FMN), dinucleotido de flavina (FAD)
y los iones Co, Cu, Mg, Mn y Zn
Cuando se unen con metales se les llaman metaloenzimas

Succinato Deshidrogenasa
:
Cumplen funciones similares a los grupos
Prostéticos, pero se enlazan de modo reversible con las
enzimas o los sustratos. Cuando presentan metales se les
llama enzimas activadas por metales

1. A través de una fijación muy fuerte

a la proteína y salen
sin ser modificados del ciclo catalítico

2. Como un segundo substrato; salen

modificados del ciclo
catalítico y por lo general requieren
otra enzima para volver
al estado original.
 Sirven de lanzaderas reciclables o de transferencia
de grupos. Transfiere átomos de hidrógeno, iones
hidruro, metilo, acilo y oligosacáridos
 Las isoenzimas son distintas formas moleculares de una
misma enzima que presentan o muestran especificidad por el
mismo sustrato.

Hexokinasa: Presenta, al menos, cuatro

formas distintas

- Hepática
- Cerebral
- Muscular
- Eritrocitaria
1.- OXIDOREDUCTASAS:
catalizan reacciones de oxidación-reducción. Precisan la colaboración de las coenzimas
(NAD, FAD): aceptan o ceden
Electrones. Ej. Las deshidrogenasas

2.- TRANSFERASAS:
catalizan la transferencia de grupos activos a otras sustancias
receptoras. Ej . Transaminasas
3.- HIDROLASAS:
catalizan la ruptura de enlaces por la adición de una molécula de agua (Hidrólisis). Ej. La
digestión de los alimentos

4.-LIASAS:
catalizan la ruptura de enlaces C-C, C-S y algunos enlaces C-N:
5.- ISOMERASAS:
catalizan la racemización de isómeros ópticos o geométricos:

6.-LIGASAS:
catalizan la formación de enlaces entre C y O, S, N. Esta reacción sólo es posible mediante
la energía derivada de fosfatos ricos en energía como el del fosfato  de la molécula de
ATP:
ESPECIFICIDAD:
Las enzimas son específicas tanto del tipo de reacción
que catalizan, como del sustrato involucrado en la reacción

PUEDEN SER DESNATURALIZADAS:

Temperatura
pH
Cuando se incrementa la concentración
del sustrato, la velocidad aumenta hasta
alcanzar una Velocidad máxima.

Cuando se llega al punto que al

aumentar más la concentración del
sustrato ya no sube la velocidad. Se dice
que la enzima esta saturada

Vo= Vmax (S) Ec. De Michaelis Menten

Km + (S)
EFECTO DE LA CONC. DEL
SUSTRATO EN LA
Km. Indica la afinidad que tiene la VELOCIDAD INICIAL DE
enzima por su sustrato UNA REACCIÓN
CATALIZADA POR ENZIMAS
Variables que influyen en la velocidad de una
reacción enzimática

1. Concentración de enzima

2. Concentración de substrato

3. pH

4. Temperatura

5. Efectores (Activadores e Inhibidores)

Las enzimas poseen un pH característico al cual su actividad es
máxima; por encima o por debajo de ese pH su actividad
disminuye.
Activador: Agente que aumenta la actividad enzimática

Inhibidor: Agente que disminuye la actividad enzimática

Inhibidor reversible: establece un equilibrio con la enzima:

E+I EI

Inhibidor irreversible: modifica químicamente a la enzima:

E+I E’
Inhibidor:
Efector que hace disminuir la actividad enzimática, a través de
interacciones con el centro activo u otros centros específicos
(alostéricos).

Esta definición excluye todos aquellos agentes que inactivan a

la enzima a través de desnaturalización de la molécula enzimática

De esta forma, habrá dos tipos de inhibidores:

I. Isostéricos: ejercen su acción sobre el centro activo

II. Alostéricos: ejercen su acción sobre otra parte de la
molécula, causando un cambio conformacional con
repercusión negativa en la actividad enzimática.
Su actividad está regulada mediante un centro alostérico, que es un sitio,
distinto del centro activo de la enzima, al que se une un regulador alostérico
de manera reversible y. La unión de este regulador modifica la estructura
tridimensional de la enzima y llega a afectar la configuración del sitio activo,
por lo que aumenta o disminuye su actividad, según el caso.
INHIBICIÓN COMPETITIVA: El inhibidor puede combinarse
con el enzima libre de tal modo que compite con el sustrato
normal para unirse al centro activo. Reacciona reversiblemente
con la enzima para formar un complejo ENZIMA-INHIBIDOR
INHIBICIÓN NO COMPETITIVA: Se combina con la enzima
libre o con el complejo enzima-sustrato. Se unen a la enzima en
un sitio diferente al sitio activo y deforman la enzima
INHIBICIÓN ACOMPETITIVA: El inhibidor NO se combina
con la enzima libre, ni con el sustrato. Se combina con el
complejo enzima-sustrato
Inhibición por
retroalimentación

A B PRODUCTOS
Reactivo

Enzima 1 Enzima 2 Enzima 3

Inhibición Irreversible
- Los inhibidores irreversibles reaccionan con un grupo
químico de la enzima, modificándola covalentemente

- Su acción no se describe por una constante de equilibrio Ki,

sino por una constante de velocidad ki:

E+I E’
- A diferencia de la inhibición reversible, el efecto de los
inhibidores irreversibles depende del tiempo de actuación
del inhibidor.

- Los inhibidores irreversibles son, por lo general, altamente

tóxicos.
 Organofosfóricos

H 3C CH3
Ser CH CH2 OH CH
Ser CH CH2 O P O
H3C CH3 CH
CH H 3C CH3
F P O
CH
DFP:
H C CH3
diisopropil 3 - Actúan sobre enzimas serínicas
fluorofosfato - Únicamente sobre la Ser activa
- Insecticidas: Parathion, Malathion
- Inhibidores de la Acetilcolinesterasa
- Neurogases
 Substratos suicidas
(Inhibidores activados enzimáticamente)

- Se trata de moléculas que se unen al centro activo de manera

específica, igual que el substrato o los inhibidores competitivos

- Una vez unidos al centro activo, la enzima transforma la

molécula en una especie química muy reactiva que modifica
covalentemente a la enzima, inactivándola

- Tienen por tanto (a) la especificidad del inhibidor competitivo

y (b) la potencia de los inhibidores irreversibles
Modo de acción de los inhibidores suicidas

1 2 3
E+I EI EI* E’ + I*

1. El inhibidor se fija a la enzima igual que el substrato o un

inhibidor competitivo convencional

2. La acción catalítica de la enzima convierte al inhibidor I

en una especie altamente reactiva I*

3. I* modifica covalentemente a la enzima, inactivándola

de forma definitiva al igual que un inhibidor irreversible.
Ejemplos de inhibidores suicidas,
- Sistema de la b-lactamasa bacteriana

La utilización masiva de antibióticos b-lactámicos (penicilinas,

sus derivados semisintéticos y cefalosporinas) ha conducido a
la aparición de resistencias a los mismos.

Los microorganismos resistentes a estos antibióticos lo son por

producir una enzima, la b-lactamasa, que inactiva a los antibió-
ticos b-lactámicos.
 Angiotensinógeno

Hipotensión,
hipovolemia, Renina
ortostatismo

Angiotensina I
DRVYIHPFHL

Enzima convertidora
HL
de Angiotensina, ECA

Angiotensina II
DRVYIHPF

Aumento de la presión arterial

IECA: Inhibidores de la Enzima
Convertidora de Angiotensina
 La angiotensina II contrael el músculo liso vascular,
aumentando la tensión arterial y reduciendo el flujo
sanguíneo renal y la tasa de filtrado glomerular.

 Aumenta la retención de fluidos renales y de

electrolitos, esto contribuye a la hipertensión.

 El captopril inhibe competitivamente la ECA y reduce

la presión arterial.
cells
 Análogos de Estado de Transición: Captopril

R
CH COO-
HN
C O + CH COO-
N
R' C H C O +
NH H 3C C H
HO C H C
-
O C H
-
S
Zn2+
Zn2+
Estado de transición Captopril
de la ECA
Enfermedad Enzima alterado Efecto
Albinismo (clásico) Tirosinasa Falta de melanina
Deficiencia de glucosa-6-fosfato Glucosa-6-fosfato deshidrogenasa Reducción de la cantidad de
deshidrogenasa NADPH; anemia hemolítica

Enfermedad de Canavan Aspartoacilasa Acumulación de ácido-N-

acetilaspártico

Enfermedad de Fabry α-galactosidasa Acumulación de ceramida

Enfermedad de Gaucher Glucocerebrosidasa Acumulación de
glucocerebrósidos

Enfermedad de Lesch-Nyhan Hipoxantina-guanina-fosforibosil- Alteración del metabolismo de las

transferasa purinas

Enfermedad de Tay-Sachs Hexosaminidasa Acumulación de gangliósidos

Enfermedad de Tarui Fosfofructocinasa Incapacidad de usar la glucosa

como fuente de energía

Fenilcetonuria Fenilalanina hidroxilasa Acumulación de fenilalanina y

hepatica fenilpiruvato

Galactosemia (clásica) Galactosa-1-fosfatouridil- Acumulación de galactosa

transferasa