Proteins

Proteínas
DEFINICION
Las proteínas son compuestos formados por L-aminoácidos, unidos por enlaces peptídicos; por
lo tanto, pueden existir miles de proteínas. Todas las proteínas son polipéptidos de peso
molecular alto.
ETIMOLOGICAMENTE:
El término proteína viene del griego proteios que significa primer lugar y ya sugiere la importancia de esta
clase de macromoléculas.
INTERES EN LAS CIENCIAS BIOMEDICAS
1. Su determinación en sangre da criterios Diagnósticos.

2. El análisis electroforético es parte integral de la función hepática.
3. La ausencia o presencia de ellas es indicador de enfermedad.
Se descubrieron en 1838 y hoy se sabe que son los componentes principales
de las células y que suponen más del 50% del peso seco de los animales.
Proteína, cualquiera de los numerosos compuestos orgánicos constituidos por

aminoácidos unidos por enlaces peptídicos que intervienen en diversas
funciones vitales esenciales, como el metabolismo, la contracción muscular o la
respuesta inmunológica.
PROTEINAS CLASIFICACION
1. POR SU COMPOSICIÓN
2. DEBIDO A SU FORMA
3. DEBIDO A SU SOLUBILIDAD
4. DE CUERDO A SU FUNCION
POR SU COMPOSICIÓN
• POR SU COMPOSICIÓN
Las proteínas debido a la gran cantidad y variedad de aminoácidos
presentan diferentes grupos R, que pueden tener la capacidad de
unirse a otros tipos compuestos como Carbohidratos, Lípidos, etc.
a) Proteínas simples
b) Proteínas conjugadas o compuestas
POR SU COMPOSICIÓN
• PROTEÍNAS SIMPLES
Son sustancias que por hidrólisis se obtiene productos
solamente aminoácidos, es decir, son proteínas que están
compuestos únicamente de aminoácidos.
CARACTERISITICAS
Solubles en agua
Insulina
Histona
Protamina
POR SU COMPOSICIÓN
• PROTEÍNAS CONJUGADAS O COMPUESTAS
Estas proteínas están combinadas con sustancias caracterizadas por no ser
aminoácidos. El grupo prostético se utiliza para designar el componente no
aminoácido.
Se pueden agrupar en:

Nucleoproteínas (histonas y prolaminas) cromatina de los genes
Lipoproteínas (histonas y prolaminas) lipovitelina de la yema
Glicoproteínas (albuminas y globulinas) caseina de ovoalbúmina
Cromoproteínas (histonas y prolaminas) hemoglobina
Fosfoproteínas (histonas y prolaminas) caseina de la leche, pepsina
POR SU FORMA
• FIBRILARES O FIBROSAS • GLOBULARES
Las encontramos generalmente Son solubles en agua y soluciones

en el reino animal, insolubles acuosas como salmuera, ácidos
en agua y resistentes a la básicos o alcohólicas. En soluciones
digestión de enzimas presentan generalmente formas
proteolíticas. esféricas o elipsoides.
Existen en forma de moléculas Ejemplo de este grupo están la miosina

alargadas. Como ejemplo de la carne, la ovoalbúmina del huevo,
tenemos el colágeno, keratina la lactoalbúmina de la leche, los
y la seda citocromos C de la mitocondria
POR SU SOLUBILIDAD
LAS PROTEINAS SEGÚN LA AFINIDAD POR

DETERMINADOS TIPOS DE DISOLVENTES SE
PUEDEN AGRUPAR EN:
•ALBÚMINAS
•GLOBULINAS
•GLUTELINAS
•PROLAMINAS
•ESCLEROPROTEINAS
POR SU SOLUBILIDAD
ALBÚMINAS
• Solubles en agua y soluciones salinas que coagulan por
acción del calor –lactoalbúmina,seroalbúmina-
Los glóbulos de grasa tienen una densidad relativa inferior a la de la fase
líquida y, por lo tanto, ascienden a la superficie para formar nata (crema)
cuando se deja reposar la leche en un recipiente. También se llama nata
a la lactoalbúmina, que es la telilla que aparece en la superficie cuando
se ha hervido la leche.
La utilización de una centrifugadora acelera la separación de la grasa de la

leche entera. Lo que queda después de retirada la primera recibe el
nombre de leche desnatada o descremada. La leche con la mitad de
grasa es conocida como semidesnatada o semidescremada. No
obstante, si la leche entera se pulveriza a presión a través de pequeñas
boquillas, el tamaño de los glóbulos de grasa se reduce hasta tal punto
que posteriormente no se separan; a ello se debe que esa leche produce
menos nata en comparación con la que se consumía sin ser procesada
por medios mecánicos
POR SU SOLUBILIDAD
GLOBULINAS
• Insolubles o poco solubles al agua, pero solubles en
soluciones neutras de sales como NaCl –
lactoglobulina, seroglobulina miosina-
Músculo, tejido u órgano del cuerpo animal caracterizado por su

capacidad para contraerse, por lo general en respuesta a un
estímulo nervioso. La unidad básica de todo músculo es la
miofibrilla, estructura filiforme muy pequeña formada por
proteínas complejas. Cada célula muscular o fibra contiene
varias miofibrillas, compuestas de miofilamentos de dos tipos,
gruesos y delgados, que adoptan una disposición regular.
Cada miofilamento grueso contiene varios cientos de
moléculas de la proteína miosina. Los filamentos delgados
contienen dos cadenas de la proteína actina.
POR SU SOLUBILIDAD
GLOBULINAS
POR SU SOLUBILIDAD
GLUTELINAS
• Son solubles en soluciones diluidas de ácidos o bases,
pero insolubles en soluciones neutras; se encuentran
solo en plantas -glutelinas del trigo, oryzenina del
arroz-
POR SU SOLUBILIDAD
• PROLAMINAS
• Solubles en 50 a 90% de alcohol pero insolubles en
agua y alcohol absoluto y otros disolventes neutros;
se encuentran solo en plantas –gliadinas del trigo y
centeno, zeina del maiz-
• ESCLEROPROTEINAS
• Se caracterizan por ser insolubles en disolventes
neutros. Solo las encontramos en tejidos animales -
proteínas fibrilares-
POR SU FUNCION
a) Estructurales
b) Enzimas
c) Hormonas
d) Toxinas
e) Anticuerpos
f) Transportadores
POR SU FUNCION
Estructurales
El fibrinógeno es la proteína plasmática de la sangre responsable de la
coagulación. Bajo la acción catalítica de la trombina, el fibrinógeno se
transforma en la proteína insoluble fibrina, que es el elemento estructural
de los coágulos sanguíneos o trombos.
Trombocitos y coagulación
Los trombocitos, o plaquetas, son los componentes
celulares más pequeños de la sangre. Circulan sin
actividad, unos 250.000 por milímetro cúbico de
sangre, hasta que entran en contacto con un vaso
sanguíneo dañado. En este punto, las plaquetas se
acumulan, se adhieren unas a otras y cierran el vaso.
Secretan compuestos químicos que modifican a una
proteína córnea de la sangre, el fibrinógeno, de modo
que forma una malla de fibras en el lugar dañado. El
coágulo se forma cuando quedan atrapadas entre las
fibras, plaquetas y células sanguíneas blancas y rojas.
La coagulación comienza pocos segundos después de la
lesión. El mismo proceso puede producir coágulos
indeseables en vasos sanguíneos no dañados.
POR SU FUNCION
Enzimas
Todas las enzimas son proteínas globulares que se combinan con otras
sustancias, llamadas sustratos, para catalizar las numerosas reacciones
químicas del organismo. Estas moléculas, principales responsables del
metabolismo y de su regulación, tienen puntos catalíticos a los cuales se
acopla el sustrato igual que una mano a un guante para iniciar y controlar
el metabolismo en todo el cuerpo.
Como ejemplo están las lipasas, proteasas, carbohidrasas, hidrolasas.

POR SU FUNCION Enzimas
Enzima, cualquiera de las numerosas sustancias orgánicas

especializadas compuestas por polímeros de aminoácidos, que
actúan como catalizadores en el metabolismo de los seres vivos.
Con su acción, regulan la velocidad de muchas reacciones

químicas implicadas en este proceso.
El nombre de enzima, que fue propuesto en 1867 por el fisiólogo

alemán Wilhelm Kühne (1837-1900), deriva de la frase griega en
zymē, que significa 'en fermento'.
En la actualidad los tipos de enzimas identificados son más de

2.000.
Cada tipo de enzima cataliza un tipo específico de reacción química.
La mayor parte de las enzimas catalizan la transferencia de electrones,
átomos o grupos funcionales.
La clasificación de las enzimas se realiza de acuerdo con el tipo de
reacción de transferencia, el grupo dador y el grupo aceptor, y se
reconocen 6 grupos principales:
1. Oxidorreductasas (transferencia de electrones)
2. Transferasas (transferencia de grupos)
3. Hidrolasas (reacciones de hidrólisis o transferencia de grupos
funcionales al agua)
4. Liasas (adición de grupos a dobles enlaces)
5. Isomerasas (transferencia de grupos en el interior de la molécula para
originar formar isoméricas
6. Ligasas (forman diversos enlaces acoplados a la ruptura de ATP).
Como propuso el químico sueco Jöns Jakob Berzelius en 1823, las

enzimas son catalizadores típicos: son capaces de acelerar la
velocidad de reacción sin ser consumidas en el proceso.
Algunas enzimas, como la pepsina y la tripsina, que intervienen en la

hidrólisis de muchos tipos de proteínas, controlan muchas
reacciones diferentes, mientras que otras como la ureasa, son muy
específicas y sólo pueden acelerar una reacción
La especificidad entre el sustrato y la enzima se ha concebido

como la relación de una “llave” y su “cerradura”. La molécula del
sustrato constituye la llave y la proteína constituye la cerradura; en
la superficie de la proteína existe una zona específica, denominada
sitio activo o catalítico, a la cual se une la molécula del sustrato
para experimentar la transformación catalítica.
Las enzimas son muy eficaces. Por ejemplo, unos 30 g de pepsina

cristalina pura son capaces de digerir casi dos toneladas métricas
de clara de huevo en pocas horas.
Estructura y función de una enzima
Las enzimas son grandes proteínas que aceleran las reacciones químicas. En
su estructura globular, se entrelazan y se pliegan una o más cadenas
polipeptídicas, que aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar
el sitio activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se realiza la
reacción.
Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan

con exactitud. Este hecho asegura que la enzima no participa en reacciones
equivocadas. La enzima misma no se ve afectada por la reacción. Cuando
los productos se liberan, la enzima vuelve a unirse con un nuevo sustrato.
La fermentación alcohólica y otros procesos industriales importantes

dependen de la acción de enzimas, sintetizadas por las levaduras y
bacterias empleadas en el proceso de producción. Algunas enzimas se
utilizan con fines médicos. En ocasiones son útiles en el tratamiento de
zonas de inflamación local; la tripsina se emplea para eliminar sustancias
extrañas y tejido muerto de las heridas y quemaduras.
Fermentación alcohólica y fermentación láctica
En condiciones de ausencia de oxígeno (anaerobias), la fermentación responde a
la necesidad de la célula de generar la molécula de NAD+, que ha sido consumida
en el proceso energético de la glicolisis.
El uso médico de las enzimas está ilustrado por la investigación

sobre la L-asparaginasa, que se piensa es una herramienta
importante para el tratamiento de la leucemia; se ha descubierto
que las dextrinasas pueden prevenir la caída de los dientes, y que
las alteraciones enzimáticas están ligadas a enfermedades como la
fenilcetonuria, el albinismo, la diabetes, la anemia y otros
trastornos sanguíneos.
Enzimas e ingeniería genética
1. En ingeniería genética, los científicos usan enzimas de restricción para aislar un gen de
interés, por ejemplo, el gen que regula la producción de insulina.
2. Se extrae de una bacteria su plásmido que, tratado con la misma enzima de restricción,
puede hibridarse con este fragmento de extremo pegajoso de ADN complementario.
3. El plásmido híbrido se reincorpora a la célula bacteriana, donde se replica formando
parte del ADN de la célula.
4. Así, se puede cultivar una gran cantidad de células hijas, cuyos genes producen
sustancias utilizadas por los seres humanos..
POR SU FUNCION
Hormonas
Son proteínas que actúan como mensajeros químicos y como ejemplo
tenemos a la insulina
Estas proteínas, segregadas por las glándulas endocrinas, no actúan

como las enzimas, sino que estimulan a ciertos órganos
fundamentales que a su vez inician y controlan actividades
importantes, como el ritmo metabólico o la producción de enzimas
digestivas y de leche.
La insulina, segregada por los islotes de Langerhans en el páncreas,

regula el metabolismo de los hidratos de carbono mediante el
control de la concentración de glucosa. La tiroxina, segregada por
el tiroides, regula el metabolismo global; y la calcitonina, también
producida en el tiroides, reduce la concentración de calcio en la
sangre y estimula la mineralización ósea.
POR SU FUNCION Hormonas
Es una sustancia que poseen los animales y los vegetales que regula
procesos corporales tales como el crecimiento, el metabolismo, la
reproducción y el funcionamiento de distintos órganos. En los animales,
las hormonas son segregadas por glándulas endocrinas, carentes de
conductos, directamente al torrente sanguíneo .
Se mantiene un estado de equilibrio dinámico entre las diferentes hormonas

que producen sus efectos encontrándose a concentraciones muy
pequeñas. Su distribución por el torrente sanguíneo da lugar a una
respuesta que, aunque es más lenta que la de una reacción nerviosa,
suele mantenerse durante un periodo más prolongado.
HORMONA GLÁNDULA DE ORIGEN TEJIDO DE DESTINO FUNCIÓN
Adrenocorticotropina Hipófisis Corteza Activa la secreción de cortisol de la glándula suprarrenal

(ACTH) (lóbulo suprarrenal
anterior)
Hormona del Hipófisis Todo el cuerpo Estimula el crecimiento y el desarrollo
crecimiento (lóbulo
anterior)
Hormona Hipófisis Glándulas Estimula la maduración del óvulo en la mujer y la producción de
foliculoestimulante (lóbulo sexuales esperma en el hombre
(FSH) anterior)
Hormona luteinizante Hipófisis Glándulas Estimula la ovulación femenina y la secreción masculina de
(LH) (lóbulo sexuales testosterona
anterior)
Prolactina (LTH) Hipófisis Glándulas Estimula la secreción de leche en las mamas tras el parto
(lóbulo mamarias
anterior)
Tirotropina (TSH) Hipófisis Tiroides Activa la secreción de hormonas tiroideas
(lóbulo
anterior)
Vasopresina Hipófisis Riñones Regula la retención de líquidos y la tensión arterial
(lóbulo
posterior
)
Oxitocina Hipófisis Útero Activa la contracción del útero durante el parto
(lóbulo Estimula la secreción de leche tras el parto
posterior Glándulas
HORMONA GLÁNDULA DE ORIGEN TEJIDO DE DESTINO FUNCIÓN
Parathormon Paratiroides Huesos, intestinos y riñones Regula el nivel de calcio en la sangre

a (PTH)
Timosina Timo Glóbulos blancos Potencia el crecimiento y el desarrollo de los glóbulos
blancos, ayudando al cuerpo a luchar contra las infecciones
Aldosterona Glándula Riñones Regula los niveles de sodio y potasio en la sangre para
suprarrenal controlar la presión sanguínea
Cortisol o Glándula Todo el cuerpo Juega un papel esencial en la respuesta ante el estrés,
Hidrocortiso suprarrenal aumenta los niveles de glucosa en sangre y moviliza las
na reservas de grasa, reduce las inflamaciones
Adrenalina Glándula Músculos y vasos sanguíneos Aumenta la presión sanguínea, el ritmo cardiaco y
suprarrenal metabólico y los niveles de azúcar en sangre; dilata los
vasos sanguíneos. También se libera al realizar un ejercicio
físico
Norepinefrin Glándula Músculos y vasos sanguíneos Aumenta la presión sanguínea y el ritmo cardiaco, produce
a suprarrenal vasoconstricción
Glucagón Páncreas Hígado Estimula la conversión del glucógeno (hidrato de carbono
almacenado) en glucosa (azúcar de la sangre), regula el
nivel de glucosa en la sangre
Insulina Páncreas Todo el cuerpo Regula los niveles de glucosa en la sangre, aumenta las
reservas de glucógeno, facilita la utilización de glucosa por
las células del cuerpo
Estrógenos Ovarios Sistema reproductor femenino Favorecen el desarrollo sexual y el crecimiento, controlan
las funciones del sistema reproductor femenino
Progesteron Ovarios Glándulas mamarias Prepara el útero para el embarazo
La membrana mucosa del intestino delgado segrega un grupo especial
de hormonas en una fase determinada de la digestión. Estas
hormonas coordinan las actividades digestivas puesto que controlan la
movilidad del píloro, del duodeno, de la vesícula biliar y de los
conductos biliares. También estimulan la formación de los jugos
digestivos del intestino delgado, de la bilis hepática y de las
secreciones internas y externas del páncreas.
La gastrina es una hormona producida por una parte del revestimiento

del estómago y es liberada a la sangre mediante impulsos nerviosos,
iniciados en el momento de la degustación del alimento o por la
presencia de comida en el estómago. En el estómago, la gastrina
estimula la secreción de pepsina, una proteasa, y de ácido clorhídrico,
y estimula las contracciones de la pared del estómago. La gastrina
estimula la secreción de enzimas digestivas y de insulina por el
páncreas, y de bilis por el hígado.
POR SU FUNCION
Toxinas
Son proteínas que provocan daño a los seres

vivos y como ejemplo tenemos a la toxina
botulina, producida por Clostridium botulinum,
también tenemos a las hemoglutininas que se
encuentran en la soya.
POR SU FUNCION Toxinas
Ciertas bacterias secretan toxinas en los tejidos que colonizan; éstas son
toxinas verdaderas.
Otras retienen la mayor parte del material tóxico en su interior y sólo lo

liberan cuando la bacteria se desintegra por medios químicos, físicos o
mecánicos.
Además de las toxinas bacterianas, los venenos característicos

producidos por algunas plantas se llaman fitotoxinas, y los venenos de
origen animal zootoxinas.
Las toxinas verdaderas más importantes que causan enfermedades en los

seres humanos son las del botulismo, la disentería, el tétanos y la
difteria.
POR SU FUNCION
Anticuerpos
Anticuerpo, cualquiera de las de cerca de un millón de tipos de

moléculas proteicas que producen más células
denominadas linfocitos, y cuyo papel principal es actuar
como defensas contra la invasión de sustancias extrañas.
Los anticuerpos, que son un componente importante del
sistema inmunológico, están en todos los vertebrados, en la
fracción de la sangre llamada gammaglobulina.
POR SU FUNCION Anticuerpos
• La síntesis, o elaboración, de los anticuerpos se inicia cuando una

sustancia extraña, denominada antígeno, penetra en el organismo.
Los linfocitos responden a ella produciendo un anticuerpo con una
disposición molecular que encaja con la forma de las moléculas
superficiales de la sustancia, lo que permite que el anticuerpo se
combine con ella. Los antígenos habituales son los componentes
proteicos de bacterias y virus.
• Estos antígenos pueden penetrar en el organismo en el curso de

una infección o introduciéndose de forma deliberada mediante
vacunas para estimular la producción de anticuerpos.
Macrófago engullendo una bacteria
Un macrófago, en amarillo, engulle y digiere una bacteria. Los
macrófagos son grandes fagocitos, células que recorren el
cuerpo y consumen partículas extrañas como polvo, amianto y
bacterias. Ayudan a proteger el organismo contra las
infecciones.
La unión de los anticuerpos con la superficie de

bacterias, virus o toxinas neutraliza y elimina
estas sustancias dañinas de cualquiera de estas
tres formas (o por combinación de las tres):
1) por inactivación directa,
2) permitiendo que otras células sanguíneas las

engloben y destruyan (ver Fagocitosis),
3) debilitando su superficie y haciéndolas

vulnerables a la destrucción por otras proteínas
sanguíneas (grupo denominado complemento)
POR SU FUNCION
a) Transportadores
Estas proteínas transportan oxígeno a través

del músculo como sería el caso de la
mioglobina
ESTRUCTURAS CONFORMACIONALES DE LAS PROTEINAS
Por su variedad estructural ya sea de formas,

funciones o propiedades, nos hace suponer
que existen varias estructuras
conformacionales y así tenemos cuatro
estructuras básicas:
a) Primaria
b) Secundaria
c) Terciaria
d) Cuaternaria
PRIMARIAS
Son secuencias de aminoácidos a lo largo de

una cadena polipeptídica y sus propiedades
y características dependen de la secuencia y
tipo de aminoácidos.
Si son aminoácidos hidrofóbicos serán poco

solubles en agua pero si son aminoácidos
hidrofílicos la solubilización será rápida.
PRIMARIAS
SECUNDARIA
Son proteínas con un ordenamiento regular y

periódico en el espacio, de la cadena polipeptídica a lo
largo de una dirección.
Se encuentran en las proteínas fibrosas
Existen tres tipos:

• α hélice
• β hélice
• triple hélice
SECUNDARIA
Esta estructura se estabiliza por diferentes fuerzas:
•Electrostáticas
•Puentes de hidrógeno
•Interacciones hidrofóbicas
•Interacciones depolo-depolo
•Puentes de disulfuro
SECUNDARIA
NH3+ C
A B
O
O- H-O O
C
O=C
S CH3 CH2OH
E C D
S CH3 CH2OH
A: INTERACCIONES ELECTROSTATICAS B: PUENTES DE HIDROGENO C: INT. HIDROFOBICA

D: INT. DIPOLO – DIPOLO E: ENLACES DISULFURO
SECUNDARIA
SECUNDARIA
La mayoría de las proteínas secundarias tienen α hélice, siendo

esta la más estable de las hélices y se ve favorecida y estabilizada
por aminoácidos como la alanina, leucina, fenilalanina, tirosina,
triptófano entre otras.
Por otro lado la prolina y la hidroxiprolina tienden a romperla

SECUNDARIA
La conformación β se presenta en el grupo de las Keratinas

encontrándose en forma paralela y antiparalela formando laminillas
plegadas y unidas transversalmente por puentes de hidrógeno.
Un ejemplo de la triple hélice se encuentra en el colágeno

TERCIARIA
Esta estructura consiste en que la cadena polipeptídica se hace

curva o se pliega para formar la estructura estrechamente plegada
y compacta, característica de las proteínas globulares.
Estructura secundaria, terciaria y cuaternaria de una proteína

Las interacciones entre las moléculas que forman una proteína, son la causa de que la
cadena polipeptídica enrollada (izquierda) se pliegue para dar una estructura
tridimensional (centro), que puede unirse a otras para formar grandes proteínas
complejas (derecha).
Fuerzas como los enlaces de hidrógeno, los puentes disulfuro, la

atracción entre cargas positivas y negativas, y los enlaces hidrófobos
(repelentes del agua) e hidrófilos (afines al agua) hacen que la
molécula se arrolle o pliegue y adopte una estructura secundaria; un
ejemplo es la llamada hélice α.
Cuando las fuerzas provocan que la molécula se vuelva todavía más

compacta, como ocurre en las proteínas globulares, se constituye una
estructura terciaria donde la secuencia de aminoácidos adquiere una
conformación tridimensional.
Se dice que la molécula tiene estructura cuaternaria cuando está

formada por más de una cadena polipeptídica, como ocurre en la
hemoglobina y en algunas enzimas.
Determinados factores mecánicos (agitación), físicos

(aumento de temperatura) o químicos (presencia en el
medio de alcohol, acetona, urea, detergentes o valores
extremos de pH) provocan la desnaturalización de la
proteína, es decir, la pérdida de su estructura
tridimensional; las proteínas se despliegan y pierden su
actividad biológica.
PROTEINAS
Entre los factores más importantes que pueden

provocar la desnaturalización de proteínas están:
– Calentamiento
– Presión
– Irradiación
– Congelación
– Esfuerzo mecánico
– pH
– Presencia de sales
PROTEINAS
AMINOACIDOS (Aa)
Las proteínas están formadas por unidades básicas

llamadas aminoácidos
Estructura primaria de una proteína

La estructura primaria de una proteína es su secuencia de aminoácidos,
formada cuando un enlace peptídico une el grupo carboxilo —un átomo
de carbono (C), dos átomos de oxígeno (O) y un átomo de hidrógeno
(H)— de un aminoácido al grupo amino —un átomo de nitrógeno (N) y
dos átomos de hidrógeno (H)— de otro. Así se forma una cadena larga
de varios aminoácidos, desprendiéndose una molécula de agua en la
formación de cada enlace peptídico.
PROTEINAS
AMINOACIDOS (Aa)
– Aminoácidos, importante clase de compuestos orgánicos que
contienen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-
COOH).
– Veinte de estos compuestos son los constituyentes de las

proteínas. Se los conoce como alfaaminoácidos (a-
aminoácidos) y son los siguientes: alanina, arginina,
asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutámico,
glutamina, glicina, histidina, isoleucina, leucina, lisina,
metionina, fenilalanina, prolina, serina, treonina, triptófano,
tirosina y valina. Todos ellos responden a la siguiente fórmula
R general:
O De los 300 Aa diferentes que se
encuentran en la naturaleza,
H2N C C sólo 20 de ellos aparecen en
las proteínas
OH
H
PROTEINAS
AMINOACIDOS (Aa)
– Como muestra dicha fórmula, los grupos amino y

carboxilo se encuentran unidos al mismo átomo de
carbono, llamado átomo de carbono alfa.
R
O
H2N C C
OH
H
PROTEINAS
AMINOACIDOS (Aa)
– Ligado a él se encuentra un grupo variable (R). Es

en dichos grupos R donde las moléculas de los
veinte alfaaminoácidos se diferencian unas de
otras. En la glicina, el más simple de los ácidos, el
grupo R se compone de un único átomo de
hidrógeno. En otros aminoácidos el grupo R es
más complejo, conteniendo carbono e hidrógeno,
así como oxígeno, nitrógeno y azufre.
R
O
H2N C C
OH
H
PROTEINAS
AMINOACIDOS (Aa)
Cuando una célula viva sintetiza proteínas, el grupo

carboxilo de un aminoácido reacciona con el grupo
amino de otro, formando un enlace peptídico.
El grupo carboxilo del segundo aminoácido reacciona

de modo similar con el grupo amino del tercero, y
así sucesivamente hasta formar una larga cadena.
Esta molécula en cadena, que puede contener de 50

a varios cientos de aminoácidos, se denomina
polipéptido. Una proteína puede estar formada por
una sola cadena o por varias de ellas unidas por
enlaces moleculares
PROTEINAS
Aminoácidos
La concentración y distribución de estos 20 Aa

determina fundamentalmente, las propiedades de
cada proteína.
A excepción de la hidroxiprolina y la prolinna los

cuales son considerados como ά iminoácidos, los
demás Aa son ά-amino carboxílicos.
R CH COOH
COOH NH2
ά – amino carboxílico
N
ά – iminoácido
(prolina)
H
PROTEINAS
Aminoácidos
IMPORTANCIA BIOMEDICA
– Ser la base de la estructura de péptidos y proteínas

– Intervienen en la transmisión de impulsos en el
sistema Nervioso (glicina y ácido glutámico).
– Los Aa esenciales deben ser administrados en la
alimentación ya que el cuerpo humano no puede
sintetizarlos en cantidades adecuadas.
– La alteración en el transporte de algunos Aa al
interior de las células da ,origen a enfermedades
PROTEINAS
Aminoácidos
Los Aa que se encuentran en la naturaleza y que están

formando parte de las proteínas son de configuración
L, los de la configuración D se encuentran en las
mezclas racémicas producidas a través de diferentes
procesos químicos y que no son aprovechados por el
organismo humano en la síntesis de proteínas, sino
que en la mayoría de los casos únicamente se
emplean como fuente de energía
PROTEINAS
Aminoácidos Clasificación
Los Aa se clasifican en:
1. Debido a su naturaleza química del grupo R

2. De acuerdo a la polaridad del grupo R
3. Basada en la necesidad nutritiva del cuerpo humano.
PROTEINAS
DEBIDO A SU NATURALEZA QUÍMICA DEL GRUPO

R
– Aa alifáticos
– Aa aromáticos
– Aa que contienen azufre
– Aa heterocíclicos
– Aa dicarboxílicos
– Aa básicos
PROTEINAS
DEBIDO A SU NATURALEZA QUÍMICA DEL GRUPO R

Aa ALIFÁTICOS
A este grupo pertenecen la Glicina, alanina, Valina,

Leucina, Isoleucina, Serina y Tretionina
H
La glicina es el aminoácido más

H C COOH sencillo y uno de los primeros que se
aislaron, tiene un sabor dulce
característico
NH2
PROTEINAS

Aa ALIFÁTICOS
CH3 CH COOH CH3 CH CH COOH
NH2 CH3 NH2

alanina valina
CH3 CH CH2 CH COOH
La leucina es uno de los pocos Aa

CH3 NH2
que son débilmente solubles en
leucina agua.
PROTEINAS

Aa AROMÁTICOS
A la presencia de estos Aa se debe el máximo de

absorción a 275 y 280 nm.
En este grupo tenemos a la TIROSINA que es poco

soluble en agua y el TRIPTÓFANO, que se destruye
en la hidrólisis ácida de las proteína;
complementando a este grupo está la
FENILALANINA
PROTEINAS

Aa AROMÁTICOS
CH2 CH COOH FENILALANINA
NH2
HO CH2 CH COOH
TIROSINA
NH2
PROTEINAS

Aa QUE CONTIENEN AZUFRE
A este grupo pertenecen los siguientes Aa
Metionina
Cisteina
Cistina
PROTEINAS

Aa QUE CONTIENEN AZUFRE
CH2 S CH2 CH2 CH COOH metionina
NH2
NH2
HOOC CH CH2 S S CH2 CH COOH
cistina NH2
PROTEINAS

Aa HETEROCÍCLICOS
Los más importantes de este grupo son los que

contienen un nitrógeno amino primario. Por lo tanto
el nitrógeno está presente en un anillo de
pirrolidina.
Como ejemplo están la prolina y la Hidroxiprolina

PROTEINAS

Aa HETEROCÍCLICOS
HO CH CH2
H2C CH COOH
CH2 CH2
N 4 - hidroxiprolina
H2C CH COOH H
N prolina
H
PROTEINAS

Aa DICARBOXILICOS
En este grupo encontramos Aa que tienen en su

estructura dos radicales ácidos (carboxílicos)
Como ejemplo están el ácido aspártico, el ácido

glutámico y este último se emplea como
condimento en carnes
PROTEINAS

Aa DICARBOXILICOS
HOOC CH2 CH COOH Ácido aspártico
NH2
HOOC CH2 CH2 CH COOH

Ácido glutámico
NH2
PROTEINAS

Aa BÁSICOS
En este grupo encontramos a la Aa que tienen más de

un grupo amino y como ejemplo están:
– Histidina
– Arginina
– Lisina
PROTEINAS

Aa BÁSICOS
HC C CH2 CH COOH
N NH NH2 histidina
C
H
imidazol
H2N CH2 CH2 CH2 CH2 COOH
La lisina abunda principalmente en las proteínas NH2 lisina

animales, encontrándose en cantidades limitadas
en los vegetales
PROTEINAS
DE ACUERDO A LA POLARIDAD DEL GRUPO R
Son cuatro grupos principales y estos son:
Aa con R no polar o hidrofóbico

Aa con R polar pero sin carga
Aa con R con carga positiva
Aa con R con carga negativa
PROTEINAS

Aa CON R NO POLAR O HIDROFÓBICO
En este grupo encontramos Aa alifáticos, arométicos,

heterocíclicos y azufrados, pero con característica de
poseer el radical hidrofóbico.
Como ejemplo están la:

Alanina prolina Isoleucina
Valina fenilalanina
PROTEINAS
Aa CON R POLAR PERO SIN CARGA
En este grupo encontramos aquellos que tienen radical

R capaz de formar puentes de hidrógeno con el agua,
por lo tanto serían los que tienen grupos
HIDROXILOS (OH) y SULFHIDRILOS (-SH) libres.
Por lo que se pueden encontrar Aa aliofáticos,

aromáticos y con azufre.

– Serina Tretionina
– Cisteína Tirosina
PROTEINAS

Aa CON R CON CARGA POSITIVA
En este grupo encontramos a los Aa básicos de la

clasificación debida a la naturaleza química del
radical R

– Arginina
– Histidina
– Lisina
PROTEINAS

Aa CON R CON CARGA NEGATIVA
En este grupo encontramos a los Aa dicarboxílicos.

– Acido aspártico
– Acido glutámico
PROTEINAS
BASADA EN LA NECESIDAD NUTRITIVA DEL

CUERPO HUMANO.
El cuerpo humano requiere de ciertos Aa en la dieta, ya

que no tiene los mecanismos para sintetizarlos y es
por esto que se les llama ESENCIALES.
Por otro lado, aquellos Aa que el cuerpo humano es

capaz de sintetizar se les llama NO ESENCIALES, es
decir no son indispensables en la dieta.
PROTEINAS

CUERPO HUMANO.
ESENCIALES.
– Esenciales para niños exclusivamente

Arginina e histidina
– Esenciales para el niño y el adulto

Son 8 Aa y son Isoleucina, leusina, lisina,
metionina, fenilalanina, tretionina, triptófano y valina
PROTEINAS

CUERPO HUMANO.
NO ESENCIALES.
– Dentro de este grupo tenemos a los Aa
– Alanina Acido aspártico

– Ácido glutámico Cisteína
– Glicina Prolina
– Tirosina Serina
PROTEINAS
Aminoácidos PROPIEDADES FISICAS
• Los Aa son sustancias anfóteras, es decir,

se comportan como ácidos débiles y como
bases débiles. Ya que tienen un grupo
amino y uno carboxilo
H
CH3 CH COOH
H C COOH
NH2
glicina
alanina NH2
PROTEINAS
H
CH3 CH COOH
H C COOH
NH2
alanina glicina
NH2
+
+ ++
++
+
+ +
PROTEINAS
H
CH3 CH COOH
H C COOH
NH2
alanina glicina
NH2
COMO EL NUMERO DE CARGAS

+
+ ++ POSITIVAS ES IGUAL A LAS NEGATIVAS,
SE DENOMINAN ISOELECTRICAS.
++
+
+ +
Y EL pH EN EL CUAL SUCEDE ESTE
FENÓMENO SE LLAMA PUNTO
ISOELECTRICO
PROTEINAS
GRUPO CARBOXILO GRUPO AMINO
H
+ CH3 CH COO OH
NH2
Alanina
pI = 6.02
CH3 CH COOH CH3 CH COO +H2O
NH2 NH2
Alanina Alanina
pK1 = 2.35 pK2 = 9.69
PROTEINAS
En el caso de Aa con R con carga negativa, como por ejemplo

el ácido aspártico, tendrían como reacción la titulación con tres
valores de pK, dos hacia el lado ácido que corresponden a los
grupos CARBOXILO y otro al lado ALCALINO del grupo amino
HOOC CH2 CH COOH Ácido aspártico
NH2
PROTEINAS
En el caso de Aa con R con carga positiva, como la lisina,

tendrían como reacción la titulación con tres valores de pK, dos
hacia el lado alcalino que corresponden a los grupos AMINO y
otro al lado ácido del grupo CARBOXILO
H2N CH2 CH2 CH2 CH2 COOH
NH2 lisina
PROTEINAS
Aminoácidos PROPIEDADES QUIMICAS
Las reacciones químicas de los aminoácidos son numerosas,

debido a los diferentes grupos reactivos presentes.
Los Aa alifáticos dan las reacciones que son de esperar de un

grupo carboxilo y el amino.
Los otros Aa dan reacción de acuerdo al gripo adicional que

este presente como son SH, OH, etc.
PROTEINAS
REACCIONES DEL GRUPO AMINO
El grupo ά-AMINO reacciona con los aldehídos, como por

ejemplo el aldehído de los azúcares reductores, para dar
compuestos llamados bases de Schiff´s los cuales son
importantes ya que después de una polimerización dan origen
a las reacciones de Maillard que son una de las causantes del
obscurecimiento no enzimático de los alimentos
PROTEINAS
Los Aa también pueden reaccionar con la ninhidrina para dar

CO, amoniaco y un aldehído que contiene un átomo de carbono
menos que el Aa.
La reacción también da un color azul o púrpura, que

proporciona la base para la determinación cualitativa o
cuantitativa de los Aa
PROTEINAS
El carbonilo de A, puede esterificarse con los alcoholes,

produciendo esteres
REACCIONES DEL GRUPO FUNCIONAL R DE LOS Aa
Las reacciones del grupo R dan productos coloridos que sirven

para análisis cualitativos y se da en la mayoría de las proteínas,
debido a que el grupo R se encuentra libre, con lo que ayuda a
su identificación
PROTEINAS
REACCIONES DEL GRUPO FUNCIONAL R DE LOS Aa
La cisteína y las proteínas que tienen grupos Sulfhidrilos libres

dan color rojo con el nitroprusiato de sodio en solución
amoniacal diluída
La guanidina de la arginina, en solución alcalina, con el

reactivo formado por alfa naftol e hipoclorito sódico da un color
rojo.
SINTESIS DE PROTEINAS
Las proteínas están

constituidas por
largas cadenas de
Aa y la secuencia
específica de los Aa
determina la
función de cada
proteína
Los genes, localizados en el núcleo

celular, son fragmentos de ácido
desoxirribonucleico (ADN). El cual está
constituida por dos cadenas formadas
por un elevado número de unidades
químicas denominadas nucleótidos y
estas cadenas se mantienen unidas por
los enlaces que se establecen entre las
bases nitrogenadas
Hay 4 bases Timina (T), Adenina (A), Citosina (C) y Guanina (G)
y éstas se emparejan de un modo específico. También llamada
codificación.
T A
C G
Y ASÍ LA ADENINA CODIFICA PARA LA TIMINA Y LA GUANINA

PARA CITOCINA
T A
C G
Un gen está formado por una

secuencia específica de
nucleótidos que determina el
tipo de proteína a que da lugar,
pero los genes no producen
proteínas directamente sino
que dirigen la formación de
una molécula intermedia
llamada ARN mensajero
Las cadenas de ADN separan
La formación del ARN m

comienza en el núcleo con
la separación, en una
porción de su longitud, de
las dos cadenas que
forman el ADN. Cada
triplete o cada secuencia
de 3 bases en la cadena
de ADN codifica para uno
de los 20 Aa
constituyentes de las
proteínas
Transcripción
Una de las 2 cadenas que

forman la molécula de ADN
actúa como plantilla o
molde para producir una
molécula de ARN
mensajero. En este
proceso que se llama
transcripción, los
nucleótidos que se
encuentran libres en el
núcleo se emparejan con
las bases complementarias
de la cadena de ADN. Una
vez que los nucleótidos del
ARN se han emparejado
con el ADN formaran el
ADN mensajero
Eliminación de intrones
La cadena precursora del ADN,

presenta regiones llamadas exones,
que contienen información para la
síntesis de proteínas. Los exones están
separados por otra secuencia de Aa
que se llaman intrones pero que no se
expresan y que deberán ser eliminados
antes de que la cadena de ARN
mensajero se utilice.
Una vez formado el
SINTESIS DE PROTEINAS ARN funcional sin
intrones, sale del
El ARNm se une al ribosoma
núcleo y se acopla
con los ribosomas y la
síntesis de proteínas
se lleva a cabo en este
organelo
Dispersos en el citoplasma hay diferentes tipos de ARN de transferencia (ARNt), cada
uno de los cuales se combina específicamente con cada uno de los 20 aminoácidos
que constituyen las proteínas. Uno de los extremos de la molécula del ARNt se une a
un Aa específico que viene determinado por el anticodon presente en el otro extremo
del ARNt
El ARNt que lleva
unidoel Aa se dirige Traducción
hacia el complejo
formado por el ARNm y
el ribosoma. El
anticodon del ARNt se
empareja con el codon
presente enn el ARNm y
la secuencia de bases
del codon codifica para
el Aa concreto y así
sucesivamente
Interrupción de la síntesis proteica
El ribosoma continúa
desplazando la cadena
de ARNm hasta que
termina de formar la
cadena polipeptídica. La
síntesis de esta cadena
se detiene cuando el
ribosoma llega a un
codon de ARNm
conocido como terminal
Proteína formada
La proteína recién formada
presenta una secuencia de
Aa que viene determinada
por la secuencia de bases
presente del ADN del que
partió y se separa del
ribosoma en este
momento.

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Proteínas

INTERES EN LAS CIENCIAS BIOMEDICAS

1. Su determinación en sangre da criterios Diagnósticos.

Proteína, cualquiera de los numerosos compuestos orgánicos constituidos por

Se pueden agrupar en:

• FIBRILARES O FIBROSAS • GLOBULARES

Las encontramos generalmente Son solubles en agua y soluciones

Existen en forma de moléculas Ejemplo de este grupo están la miosina

LAS PROTEINAS SEGÚN LA AFINIDAD POR

La utilización de una centrifugadora acelera la separación de la grasa de la

Músculo, tejido u órgano del cuerpo animal caracterizado por su

Como ejemplo están las lipasas, proteasas, carbohidrasas, hidrolasas.

Enzima, cualquiera de las numerosas sustancias orgánicas

Con su acción, regulan la velocidad de muchas reacciones

El nombre de enzima, que fue propuesto en 1867 por el fisiólogo

En la actualidad los tipos de enzimas identificados son más de

Como propuso el químico sueco Jöns Jakob Berzelius en 1823, las

Algunas enzimas, como la pepsina y la tripsina, que intervienen en la

La especificidad entre el sustrato y la enzima se ha concebido

Las enzimas son muy eficaces. Por ejemplo, unos 30 g de pepsina

Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan

La fermentación alcohólica y otros procesos industriales importantes

El uso médico de las enzimas está ilustrado por la investigación

Estas proteínas, segregadas por las glándulas endocrinas, no actúan

La insulina, segregada por los islotes de Langerhans en el páncreas,

Se mantiene un estado de equilibrio dinámico entre las diferentes hormonas

Adrenocorticotropina Hipófisis Corteza Activa la secreción de cortisol de la glándula suprarrenal

Parathormon Paratiroides Huesos, intestinos y riñones Regula el nivel de calcio en la sangre

La gastrina es una hormona producida por una parte del revestimiento

Son proteínas que provocan daño a los seres

Otras retienen la mayor parte del material tóxico en su interior y sólo lo

Además de las toxinas bacterianas, los venenos característicos

Las toxinas verdaderas más importantes que causan enfermedades en los

Anticuerpo, cualquiera de las de cerca de un millón de tipos de

• La síntesis, o elaboración, de los anticuerpos se inicia cuando una

• Estos antígenos pueden penetrar en el organismo en el curso de

La unión de los anticuerpos con la superficie de

1) por inactivación directa,

2) permitiendo que otras células sanguíneas las

3) debilitando su superficie y haciéndolas

Estas proteínas transportan oxígeno a través

Por su variedad estructural ya sea de formas,

Son secuencias de aminoácidos a lo largo de

Si son aminoácidos hidrofóbicos serán poco

Son proteínas con un ordenamiento regular y

Se encuentran en las proteínas fibrosas

Existen tres tipos:

Esta estructura se estabiliza por diferentes fuerzas:

A: INTERACCIONES ELECTROSTATICAS B: PUENTES DE HIDROGENO C: INT. HIDROFOBICA

La mayoría de las proteínas secundarias tienen α hélice, siendo

Por otro lado la prolina y la hidroxiprolina tienden a romperla

La conformación β se presenta en el grupo de las Keratinas

Un ejemplo de la triple hélice se encuentra en el colágeno

Esta estructura consiste en que la cadena polipeptídica se hace

Estructura secundaria, terciaria y cuaternaria de una proteína

Fuerzas como los enlaces de hidrógeno, los puentes disulfuro, la

Cuando las fuerzas provocan que la molécula se vuelva todavía más

Se dice que la molécula tiene estructura cuaternaria cuando está

Determinados factores mecánicos (agitación), físicos

Entre los factores más importantes que pueden

Las proteínas están formadas por unidades básicas

Estructura primaria de una proteína

– Veinte de estos compuestos son los constituyentes de las