Proteínas de la dieta, proteínas de los

tejidos, proteínas celulares son fuente de

aminoácidos

La degradación oxidativa de los Aminoácidos

contribuye a la generación de energía
metabolica

Los carnívoros pueden obtener hasta el 90 %

de energía a partir de la oxidación de
Aminoácidos.

Los herbívoros solo pueden obtener una

pequeña porción energética

Los microorganismos pueden utilizar

aminoácidos de su entorno y generar energía si
las condiciones metabólicas lo requieren
En los ANIMALES, los aminoácidos experimentan degradación
oxidativa en 3 situaciones metabólicas diferentes:

1.- Durante la síntesis y degradación normales de proteínas

celulares (recambio proteico), algunos de los aminoácidos liberados
durante la degradación de las proteínas se degradan oxidativamente
si no se necesitan para la síntesis de nuevas proteínas

2.- Cuando una dieta es rica en proteínas y los aminoácidos ingeridos

exceden las necesidades corporales para síntesis de proteínas, el
excedente se cataboliza; los aminoácidos no se pueden almacenar

3.- Durante la inanición o en la diabetes mellitus, en las que no hay

glúcidos o éstos no son utilizados adecuadamente, se recurre a las
proteínas celulares como combustible
Fig.1. Esquema general del catabolismo de los aminoácidos en los mamíferos. Los grupos amino y el
esqueleto carbonado siguen rutas separadas pero interconectadas
Catabolismo del
grupo amino
Formas de excreción
de nitrógeno
 La proteína de la dieta se degrada enzimáticamente a aminoácidos

ENZIMAS PANCREATICAS:

•Tripsinogeno-- (tripsina)
HORMONA •Quimotripsinógeno-- (quimotripsina)
SECRETINA •Procarboxipeptidasas A y B

HORMONA
COLECISTOQUININA

AMINOPEPTIDASA
 El PIRIDOXAL FOSFATO participa en la transferencia de grupos
α-AMINO al α-CETOGLUTARATO

Piridoxal fosfato

Fig. Transaminación catalizada enzimáticamente por AMINOTRANSFERASA

PIRIDOXAL FOSFATO, grupo prostético de las aminotransferadas
 AMINOTRANSFERASAS: Importancia medica

La alanina aminotransferasa (ALT;

también denominada glutamato-
piruvato transaminasa, GPT)

Son importante para el La prueba SGPT y

La aspartato aminotransferasa SGOT , permite medir
(AST; también llamada glutamato- diagnostico de
lesiones cardiacas y la concentración en el
oxalacetato transaminasa, GOT) suero (S) sanguineo
hepaticas causadas
por ataque al corazon, de ambas
toxicidad de farmacos aminotransferasas.
o infección.

Tambien la enzima Creatinina

quinasa (SCK) es utilizada para
este diagnostico
El GLUTAMATO libera su grupo AMINO en forma de amoníaco en el hígado

En los hepatocitos, el glutamato se transporta

desde el citosol a la mitocondria, en donde
experimenta desaminación oxidativa
catalizada por la L-glutamato-
deshidrogenasa

El α-cetoglutarato formado a partir de la

desaminación del glutamato puede utilizarse
en el ciclo del acido cítrico y para la síntesis
de glucosa

Fig. Reacción catalizada por la

Glutamato deshidrogenasa.
La GLUTAMINA transporta amoniaco en el torrente circulatorio

Fig. Transporte de amoniaco en forma de

glutamina
Ciclo de la Glucosa-Alanina
 Reacción representativa catalizada por aminotransferasa

Las aminotransferasas existen para todos los

aminoácidos excepto para la treonina y la lisina

Las aminotransferasas séricas tales como aspartato aminotransferasa, AST) y

alanina transaminasa, ALT)
Fig. CICLO de la UREA y
reacciones que introducen
grupos AMINO en el mismo
 Excreción de nitrogeno y el ciclo de la urea
El Ciclo de la Urea

Previamente fue conocido que la glutaminasa renal era la responsable de convertir el exceso de glutamina del hígado a
amoniaco urinario. Sin embargo, cerca del 80% del nitrógeno excretado está bajo la forma de urea que también es
altamente producida en el hígado, en una serie de reacciones que están distribuidas entre la matriz mitocondrial y el citosol.
La serie de reacciones que forman la urea es conocida como Ciclo de la Urea o Ciclo de Krebs-Henseleit.