BIOQUÍMICA APLICADA

CAPITULO 2

ESTRUCTURA DE LAS
PROTEINAS
 I.- BIOMOLÉCULAS
•Son moléculas orgánicas producidas por organismos vivos,
como proteínas, carbohidratos, lípidos, y ácidos
nucleicos.
•Los organismos vivos las utilizan para formar sus
estructuras y como fuente de energía.

•La bioquímica, estudia las biomoléculas, para comprender,

como ellas dan lugar a los procesos que ocurren dentro de
las células vivas.
 II. PROTEINAS y AMINOACIDOS
•Las proteínas son polímeros con función estructural y catalítica
en la célula.
•La palabra proteína, del griego “proteios” significa “primordial”, y
sugerida por Berzelius para denominar al material nitrogenado, sin
el cual no parece posible la vida (Gonzales-Torres et al, 2007).
•Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas.

•Los aminoácidos están formados por un carbono unido a:

–Un grupo carboxilo.
–Un grupo amino
–Un hidrógeno y
–Una cadena R de composición variable
•En la naturaleza existen unos 700 aminoácidos diferentes, pero,
en las proteínas sólo participan 20 de ellos, los otros aminoácidos
se denominan no proteicos.
 1.1. Aminoácidos proteicos
•Son conocidos como α-aminoácidos, debido a que los
grupos amino (–NH2) y carboxilo (–COOH) se encuentran
unidos directamente a un carbono quiral (α).

Todos tienen estructura L.

•Los α-aminoácidos o aminoácidos estándar, son 20 y
difieren unos de otros en la estructura de las cadenas R
enlazadas al carbono α.
 Clasificación de AA estándar
•Se pueden clasificar en:
–Según las propiedades de su cadena. (características
químicas)
–Según su obtención.
a.- Según la cadena
•Polares sin carga (hidrófilos): Serina (Ser,S), Treonina
(Thr,T), Cisteína (Cys,C), Asparagina (Asn,N), Glutamina
(Gln,Q) y Tirosina (Tyr, T).
•No polares o hidrófobos: alifáticos y aromáticos: Glicina
(Gly,G), Alanina (Ala,A), Valina (Val,V), Leucina (Leu,L),
Isoleucina (Ile,I), Metionina (Met,M), Prolina (Pro,P),
Fenilalanina (Phe,F) y Triptófano (Trp,W)
•Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp,D) y
Ácido glutámico (Glu,E).
•Con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys,K), Arginina
(Arg,R) e Histidina (His,H).
 No polares alifáticos (hidrófobos)
O O O

H2N CH C OH H2N CH C OH H2N CH C OH

H CH 3 CH CH 3

GLICINA ALANINA Ala VALINA

Gli CH 3 Val

O O O

H2N CH C OH H2N CH C OH C OH

CH 2 CH CH 3

HN
CH CH 3 CH 2

CH 3 CH 3
LEUCINA ISOLEUCINA PROLINA
Leu Ile
8 Pro
 No polares aromáticos (hidrófobos)

O
O
O
H2N CH C OH
H2N CH C OH
H2N CH C OH
CH 2
CH 2
CH 2

HN

FENILALANINA
Phe OH
TRIPTOFANO
TIROSINA Trp
Tyr

9
 Polares sin carga

O O O

H2N CH C OH H2N CH C OH H2N CH C OH

CH 2 CH OH CH 2

OH CH 3 SH
SERINA TREONINA CISTEÍNA
Ser Tre Cys
O O
O
H2N CH C OH H2N CH C OH
H2N CH C OH
CH 2 CH 2
CH 2
CH 2 CH 2
C O
METIONINA ASPARRAGINA
S C O
Met NH 2 Asn
GLUTAMINA
CH 3 NH 2 Gln

Incluyen los a.a. sulfurados: Cisteina y metionina.

 Polares con carga

BÁSICOS (O CARGADOS +) ÁCIDOS (O CARGADOS -)

O O O

H2N CH C OH H2N CH C OH O
H2N CH C OH O

CH 2 CH 2 CH 2 H2N CH C OH H2N CH C OH

CH 2 CH 2
CH 2 CH 2
N
CH 2 CH 2
C O CH 2
NH
CH 2 NH
OH C O
NH 2 C NH HISTIDINA
Hys
ACIDO GLUTÁMICO
OH
NH 2 Glu
LISINA ÁCIDO ASPÁRTICO
Lis ARGININA Asp
Arg

11
b.- Según su obtención
•Aminoácidos esenciales
•Aquellos que no pueden ser sintetizados dentro del
organismo, y deben ser ingeridos.
•Para humanos, los aminoácidos esenciales son:
•Valina (Val)
•Leucina (Leu)
•Treonina (Thr)
•Lisina (Lys)
•Triptófano (Trp)
•Histidina (His)
•Fenilalanina (Phe)
•Isoleucina (Ile)
•Metionina (Met)
•Los aminoácidos no esenciales, son aquellos que el
cuerpo humano los puede sintetizar, y no necesitan ser
ingeridos en una dieta.
 Valor biológico de las proteínas

•El valor alimenticio de las proteínas depende de su

absorción, y posterior uso en la síntesis de las proteínas
corporales.
•Si en la alimentación falta un aminoácido esencial, se
trunca la síntesis de la proteína que lo requiere.

•La “calidad proteica” se puede estimar por indicadores,

como:
•- El valor biológico o “calificación química” (VB).
•- La Utilización Neta de Proteína (Net Protein Utilization,
NPU).
•- Relación de eficacia proteica (PER).
•- El escore de aminoácidos.
 Aplicación en formulaciones industriales
de dietas animales.
•Los alimentos balanceados se formulan, buscando
maximizar su rendimiento en la crianza de animales
domésticos.
• Las dietas para pollos se formulan suplementando
aminoácidos esenciales, en las dietas a base de maíz y
harina de soja, para lograr máxima eficiencia en el
rendimiento de carne.
•Para pollos en crecimiento, los aminoácidos limitantes, en
orden de importancia son: Met+Cis, Lis, Tre, Val y Arg.
•La suplementación con Glu aumenta la relación carne:
grasa en las aves. (Ajinomoto, 2007)
 2.1. Aminoácidos no proteicos
•Son mas de 150 aminoácidos, que se encuentran en
algunas células, en forma libre o combinada, pero no en
proteínas.
•Los D-Aminoácidos: La D-Ala y el D-Glu forman parte del
peptidoglicano de la pared celular de las bacterias
•La dihidroxifenilalanina (DOPA), es intermediario en la
síntesis de la dopamina, y la adrenalina (epinefrina).
•La hidroxiprolina constituye el colágeno.
•La citrulina, intermediario en la síntesis de la urea (orina)

DOPA
 RICINA. Proteína toxica.
•La ricina es una fitotoxina de las
semillas del ricino (Ricinus
communis), con actividad
citotóxica.
•Tiene dos cadenas polipeptídicas:
una lectina que le permite fijarse a
la membrana celular, y otra capaz
de inhibir la síntesis de proteínas
en los ribosomas.
•Antiguamente usada como
laxante para humanos.
•Según la vía de exposición, la
ricina puede causar hemorragia
intestinal, seguida de diarrea a
veces sanguinolenta, vómitos,
dolor abdominal, deshidratación e
hipotensión (Pita et al, 2004).
 III. PROPIEDADES DE
AMINOACIDOS
•Iónicas.
–Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y
como base, se denominan sustancias anfóteras.

•Ópticas.
–Todos los aminoácidos excepto la glicina, tienen el
carbono alfa asimétrico lo que les confiere actividad
óptica.

•Químicas.
–Las que afectan al grupo carboxilo (descarboxilación).
–Las que afectan al grupo amino (desaminación).
–Las que afectan al grupo R.
 3.1.- Propiedades iónicas

•En medio acido, los aminoácidos tienen carga neta positiva

(catión), porque tienen carboxilo como -COOH y amino
como -NH3+
•En un pH muy alto, están cargados negativamente (anión),
pues el carboxilo esta disociado (-COO-) y el amino pierde el
protón ( -NH2).
•En solución neutra, los aminoácidos existen como iones
dipolares, y se conocen como zwitteriones.
 Variacion de la solubilidad: valor pKa
•El pH afecta la solubilidad de aminoácidos.
•La constante de equilibrio es Ka.
Donde, HA H+ + A- Ka = [ H+][A-]
[HA]
•El pKa, es el logaritmo negativo de la constante, y se calcula
igual que el pH.
pKa = -log [Ka]
•Un ácido será más fuerte cuanto menor es su pKa y una base es
más fuerte cuanto mayor es su pKa.

•La ecuación de Henderson-Hasselbalch se usa para calcular

el pH de una disolución tampón, a partir del pKa y de las
concentraciones de equilibrio ácido y base conjugada.
 Curvas de titulación
•Si un aminoácido, esta disuelto en
medio acido, se titula lentamente con
NaOH, se obtiene una curva de
titulación, producto del paso del
aminoácido por las tres formas iónicas
antes descritas.

•El punto isoeléctrico es el pH al cual, el

aminoácido se encuentra en forma, de
zwitterión con una carga neta de cero.
•Para un aminoácido monoamínico y
monocarboxilo.

•La solubilidad de un aminoácido es

mínima en su PI.
 Curva de valoración de la glicina
La glicina: es catiónica por
debajo de pH = 2.3; aniónica
por encima de pH = 9.6; y
zwitteriónica entre pH = 2.3 y
9.6.

El pH isoeléctrico es 6.0.

•En aminoácidos de R con

carga: Si tienen R ácida, el PI
es el promedio de los dos
valores de pKa más bajos.
•En aminoácidos con R
básica, el PI es el promedio de
los dos valores de pKa más
altos.
•Ejemplo: Aspartato:
Pk1=1.88, pK2=9.6,pK3=3.65.
•PI = 2.77
 3.2.- Propiedades químicas

• Formación de enlaces peptídicos.

• Reacciones del grupo amino.
• Reacciones del grupo carboxilo.
• Reacciones del grupo R
• Estereoisomerismo,
 a. Formación de enlaces PEPTÍDICOS:

•La unión CO-NH que resulta de la reacción de los grupos

amino y carboxilo se conoce como unión peptídica, y es la
base para la construcción de las proteínas. 24
 b. Reacciones del grupo amino
•CON NINHIDRINA: La ninhidrina oxida al grupo amino, liberando
amonio el cual se condensa con la ninhidrina reducida, y con otra
molécula de ninhidrina libre, para producir un producto púrpura.
•La, prolina e hidroxiprolina, producen un color amarillo.

•CON DINITROFLUOROBENCENO. Se forma el dinitrofenil (DNP)

de color amarillo.
•CON FENILISOTIOCIANATO. Reacción de Edman.
•CON CLORURO DE DANSILO. Produce derivados fluorescentes.
 c. Reacciones del grupo carboxilo.
•Ocurren reacciones de descarboxilación, formación de sales y
formación de aminas.
•Descarboxilación.
•La reacción de aminoácidos con Ba(OH)2 en caliente, produce
descarboxilación y se forman aminas biógenas (histaminas,
dopamina. Adrenalina, etc).
•Formación de Amidas.
•Al reaccionar con el amonio o con aminas forman amidas.

•Formación de Sales.
•La reacción del grupo carboxilo con bases o acidos, forma
sales.
 c. Reacciones del grupo R.
•Reacciones específicas:
•Reacción de Millon.(mercurio en acido nítrico fumante)
Tirosina- rosado
•Reacción de Sullivan.(cianuro sódico al 5%). Cisteína- rojo
•Reacción de Folin.(1,2-naftoquinon-4-sulfonato sódico al
0,2%, hidróxido sódico al 10%). Metionina. Rojo.
•Reacción de Sakaguchi: (arginina). El grupo guanidino de
arginina se condensa con el alfa-naftol del reactivo, y luego
forma un complejo coloreado con el hipoclorito de sodio
•Reacción de aminoácidos azufrados. Se basa en la
separación mediante un álcali, del azufre de los
aminoácidos, el cual al reaccionar con una solución de
acetato de plomo, forma precipitado de sulfuro de plomo
(negro).
 d. Estereoismerismo de aminoácidos
•Isómeros: dos o mas compuestos que tienen el mismo
numero, clase de átomos y PM.
•Estereoisomería (espacial):
–Isómeros geométricos. Cis- trans.
–Enantiomeros. Isómeros ópticos. L y D

Solo los L-aminoácidos forman proteínas.

 IV.- SEPARACION DE
AMINOACIDOS
•Destrucción de proteínas. Los a.a. son liberados por
hidrólisis, o por digestión con HCl 6N.
•Los aminoácidos se pueden separar por cromatografía o
por electroforesis.

Cromatografía:
•Las moléculas se separan por afinidad a una fase
estacionaria y otra fase móvil.
•La separación depende de la tendencia relativa de las
moléculas en la mezcla, para asociarse con más fuerza a
una o a otra fase.
•Según la fase estacionaria se distingue: cromatografía en
capa fina, o cromatografía en columna.
 Cromatografía en papel
•Las muestras se aplican en un punto
marcado a 1 cm del extremo inferior del
papel filtro, y éste se suspende en un
recipiente con el solvente móvil (mezcla
de agua y fenol).
•La fase móvil asciende por capilaridad,
arrastrando aminoácidos, según su
afinidad con cada solvente y el papel.
•Los solventes apolares avanzan mas
que los polares.

•Luego la tira se seca y se tiñe con

ninhidrina al 0.5% en acetona, y se
calienta a 90-100° C por unos minutos.
•La relación entre la distancia recorrida
por un a.a. con la distancia que viaja el
solvente, se conoce como valor Rf
(factor de retardo) de ese a.a.
 Fundamento
•Los a.a. con cadenas laterales no polares grandes (Leu, Ileu, Fen,
Trip, Val, Met, Tir) solubles en líquidos apolares, viajan más que los
de R mas cortas no polares (Pro, Ala, Gli) o con R polares (Thr, Glu,
Ser, Arg, Asp, His, Lis, Cis), solubles en solventes polares
 Cromatografía en capa fina
Es muy similar a la cromatografía en papel, pero se
utiliza como fase estacionaria unos soportes
adsorbentes como celulosa pulverizada o sílica gel,
incorporados en capa fina sobre una placa de vidrio, o
aluminio.
 Cromatografía de intercambio iónico
•La columna cromatográfica consiste en un tubo relleno de
granos de resina sintética con grupos cargados fijos; las que
contienen grupos aniónicos se denominan resinas de
intercambio catiónico (con grupos –SO3-) y las que contienen
grupos catiónicos, resinas de intercambio aniónico.
•La afinidad de cada aminoácido por la resina está afectada
por el pH (que determinará su estado de ionización).

Una mejora
moderna de
ésta técnica es
la
cromatografía
líquida de alta
resolución
(HPLC).
 Electroforesis
•Cuando una mezcla de
moléculas ionizadas y con
carga neta son colocadas en
un gel sometido a campo
eléctrico, estas son atraidas
hacia el polo de carga opuesta.
•Las moléculas cargadas
positivamente se desplazaran
hacia el cátodo (el polo
negativo) y las cargadas
negativamente se desplazan
hacia el ánodo (el polo
positivo).
•También se puede hacer
electroforesis en papel o
en acetato de celulosa.
 V.- ESTRUCTURA DE LAS POLIPETIDOS
•Los polipéptidos pueden ser: proteínas y péptidos.
•LAS PROTEINAS son polímeros con mas de 50 aminoácidos.
•El aminoácido de la izquierda (con un grupo NH2 libre) es el
aminoácido N-terminal, y el aminoácido de la derecha, con un
grupo COOH libre es el aminoácido C-terminal.

•PEPTIDOS. Polímeros con menos de 50 aminoácidos, pueden

ser: dipéptidos, tripéptidos, tetrapéptidos, pentapéptidos, etc.
Ejemplos:
– Glutation: glu-cys-gli, participa en reacciones Redox de la
célula.
– Aspartamo
– Antibióticos. Gramicidina. 15 a.a.
Glutation.
•Es un tripéptido constituido por: glicina, cisteína y ácido
glutámico. Se representa como (GSH)
•Es un fuerte reductor, por su –SH y actúa como
antioxidante natural, reduciendo especies oxidantes, como
H2O2:
•H2O2 + 2GSH------- GSSG + 2 H2O.
•Al donar un electrón, el glutatión queda ionizado y
reacciona con otro glutatión reactivo para formar disulfuro
de glutatión (GSSG).

•Así protege a las células de la acción negativa de los

oxidantes.
Efecto del glutation en la salud.
•Los radicales libres han sido implicados en: enfermedades
cardiacas, diabetes, el envejecimiento, e incluso el cáncer.
•La teoría del envejecimiento por efecto de los radicales
libres (Harman, 1956) sostiene que estos radicales
(peróxidos, oxigeno singlete, etc.) causan alteraciones en
el metabolismo, y funciones celulares que producen
alteraciones fisiológicas en el organismo (enfermedades)
(Viña, et al).
•Glutation es el antioxidante esencial de ayuda para la
salud del cuerpo.
Efectos del glutatión en el pan
•En panadería, la consistencia elástica de la masa de pan
se forma por la unión de dos proteínas vegetales; glutenina
y Gliadina, mediante enlaces disulfuro, que forman el
gluten.

•Un exceso de amasado produce el aplastado de la masa,

debido al estrés sobre las levaduras, que reaccionan
produciendo GSH, y provocando la rotura de la red
gliadina-glutenina.
 Aspartame
•Es un edulcorante formado por la unión de dos
aminoácidos (Acido aspártico y fenilalanina) unidos por
enlace peptídico. Es 200 veces mas dulce que la sacarosa.
 V.- ESTRUCTURA DE PROTEINAS
•Biopolímeros de aminoácidos de mas de
50 L-aminoácidos, unidos por enlaces
peptídicos.
•El enlace peptídico tiene una geometría
plana, debido al enlace resonante.
•Esto establece restricciones a la forma de
la cadena polipeptidica.

•Sólo existe libre rotación en torno al C

 Tipos de proteínas
•1.- Por su naturaleza:
•Simples, y Conjugadas.
Proteínas simples. solo están
compuestas de aminoácidos
•Composición: C= 50%,
O=23%, N=16%, H=7%,
S=3%.
•Ejplo. Gluten.
•Análisis de Kjeldhal.
•P = Np(100/16)
•Proteínas conjugadas.
Contienen aminoácidos y otros
componentes.
•Ej. Hemoglobina (cadenas de
aminoácidos mas metal Fe)
•2.- Por la forma que
adopta
•- Fibrosa (colágeno)
•- globular (caseína)
•3.- Por su función
biológica
•- Estructurales. Forman
esqueletos celulares.
(keratina)
•-Catalíticas (Enzimas)
 ESTUDIO DE LA ESTRUCTURA
PROTEICA

•Por su gran tamaño, las proteínas no pueden estar

presentes como simples cadenas lineales, sino que
adquieren algún tipo de organización tridimensional.

•Por facilidad, se ha convenido en estudiar la estructura

tridimensional de las proteínas a través de cuatro tipos de
estructuras:
•Estructura primaria.
•Estructura secundaria
•Estructura terciaria
•Estructura cuaternaria
 ESTRUCTURA PRIMARIA
•Se refiere a la secuencia de aminoácidos que están presentes en
la cadena.
• Se determina secuenciando la proteína. Ejplo: Gliadina
•La gliadina es una glucoproteína presente en trigo y
cereales del género Triticum
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
•Es la forma de organización de la cadena, puede ser:
• Hélice alfa: unión entre a.a. por puentes de hidrógeno paralelos al
eje de la hélice, y los grupos R van dirigidos hacia afuera. Ejplo.
Colágeno, queratina del pelo.
•Lámina plegada β. Se estabilizan por puentes de H entre los
grupos >C=O y >NH de enlaces peptídicos de cadenas diferentes.
Ejplo: fibroína de la seda, queratina de plumas.

-hélice
lámina plegada
 Giros beta
Son elementos de conexión entre hélices alfa y láminas
beta.
• Determinan un cambio de dirección de las cadenas
polipeptidicas.
• Se forma un puente de hidrógeno entre un residuo (n) y el
situado tres aminoácidos después (n+3).
• La prolina y la glicina abundan en los giros beta
 LA ESTRUCTURA TERCIARIA
•Es la forma espacial de una proteína: globular, o fibrosa.
•Proteínas Globulares: Tienden a ser más solubles en agua.
•Se pueden clasificar según su solubilidad:
–Albúminas: Solubles en agua, que precipitan con el calor y con
soluciones salinas saturadas. Ejplo, Lactoalbúmina, ovoalbúmina,
y seroalbumina.
–Globulinas: poco solubles en agua pura, pero solubles en
soluciones salinas diluidas. Ejplo: inmunoglobulinas, etc.
–Glutelinas: Solubles en ácidos y bases diluidos, insolubles en
solventes neutros. Ejemplo: La Glutenina del trigo.
–Prolaminas: Solubles en alcohol de 70 a 80%, insolubles en
agua, y solventes neutros. Ejplos: zeína del maíz y gliadina del
trigo.
.Proteínas fibrosas: Están organizadas de manera paralela a un
solo eje. Son insolubles en agua y funcionan como proteínas
estructurales o de soporte.
Ej: Elastina, Colágeno, Queratina.
 Fuerzas dan la estructura terciaria
•Interacciones hidrófobas: Los residuos hidrófobos producen
interacciones, de modo que los aminoácidos apolares se
sitúan hacia el interior de la proteína y los polares hacia el
exterior interactuando con el agua circundante.
 Fuerzas que conforman a las proteínas
Enlace peptídico: Esta es una unión covalente fuerte, entre
aminoácidos, resistente al calor, a detergentes, y a pH
extremos, con una energía de enlace de 380 KJ/mol.
Enlaces de hidrógeno: Se producen entre H del enlace
peptídico y grupos polares cercanos, donde un átomo de
hidrógeno es compartido por dos átomos electronegativos.
•Tienen una energía de enlace de 20 KJ/mol.

Interacciones iónicas: Entre átomos positivos y negativos.

Tienen una energía de enlace de 335 KJ/mol.
Fuerzas de Van der Waals: (dipolos inducidos por dipolos)
entre dos átomos cuando los orbitales de sus electrones
se acercan uno al otro. La energía de enlace de 0,8
KJ/mol.

•Enlaces disulfuro : Entre

grupos tiol de los residuos
de cisteína, que forman
una unión covalente de
210 KJ/mol llamada
puente disulfuro.
 ESTRUCTURA CUATERNARIA
Comprende la organización espacial de las proteínas que
tienen más de una cadena peptídica (conocidas como
proteínas multiméricas).
Se mantiene por enlaces entre cadenas diferentes. Ejplo:
inmunoglobulina G.
 ESTRUCTURAS PROTEICAS
DE INTERES INDUSTRIAL
• Colágeno.
• Fibras de seda
 Colágeno
•Proteína de la piel y huesos de animales, formada por una triple
hélice de tropocolágeno (a).
•Cada hélice posee la secuencia prolina-glicina- hidroxiprolina (a).
•Tres cadenas polipeptídicas se entrelazan (c), con uniones Gli-
Prolina (d).
•Hacia el centro de la hélice; interior “congestionado” –sólo encaja
Gly

Unión de
moléculas de
tropocolágeno
por enlaces
covalentes
forman las
fibras de
colágeno.
 Fibras de seda.
•Puede ser de gusano o de araña.
•La seda de gusanos consta de
hebras de fibroina (proteína fibrosa),
recubiertos con una capa de
sericina.
•La sericina es globular, se desecha
en textiles pero posee funciones
biológicas de resistencia a la
oxidación, actividad antimicrobiana,
protección a la radiación UV,
anticoagulante, y promueve el
crecimiento celular.
•La fibroína tiene capas de láminas
beta antiparalelas, y su estructura
primaria contiene principalmente la
secuencia Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala.
Producción de seda de gusano (sericicultura)
•Los tejidos de seda fueron elaborados
en la China, desde 3000 a. c.
•Se crían los gusanos durante unos 35
días hasta que las orugas empiezan a
producir unos 1000-1500 m de hilo para
su capullos durante dos o tres días.
•Los capullos con las orugas se
introducen en agua jabonosa hirviendo
para ahogar las orugas, y remover la
sericina.
•La seda se utilizó en la fabricación
de paracaídas y neumáticos de
bicicleta, hasta la aparición del nylon.
•Los primeros chalecos antibalas
(actualmente de Kevlar) fueron fabricados
con seda en la primera Guerra Mundial
Usos en la medicina (biomateriales)
• En Medicina Regenerativa e Ingeniería de Tejidos.
•Para restaurar, mantener o mejorar los tejidos dañados u
órganos completos.
•El proceso comienza con la construcción de un andamio o
scaffold, donde se pueden introducir células con un “coctel”
de aditivos que favorecen su diferenciación a los tejidos
específicos, por “autoensamble” (Instituto Nacional de
Bioingeniería e Imágenes Biomédicas).
•Los materiales de andamio, pueden ser sintéticos
(biopolímeros, cerámicas, biovidrio, etc.) o de origen
natural (colágeno, alginatos, seda, etc.).
•El material de andamio debe ser; biocompatible, poroso,
resistente, biodegradable y capaz de facilitar la adhesión
de las células.

•Requisitos que cumplen los hilos de seda (Elices et al,

2011).
Producción de biofilm de la seda.

•La fibroína es insoluble en agua y se solubiliza solo en bromuro

de litio concentrado o en una mezcla de cloruro cálcico y etanol.
•Luego se dializa obteniendose una solución acuosa de fibroína a
partir de la cual se fabrican las diversas presentaciones
•Se parte de una solución de fibroína al 10%, que se vierte en un
molde adecuado y se deja evaporar.
•Con una solución de metanol, se induce la transición de una
estructura proteica parcialmente amorfa a una estructura
cristalina e insoluble.
•Además, los films de fibroína en su superficie presentan
residuos aminoacídicos que permiten decorar su superficie con
distintos tipos de ligandos y factores de crecimiento.
 Fibra de telaraña.
•Esta compuesta de dos filamentos
de la proteína espidroina (rica en
alanina).
•Existen unas 30,000 especies de
arañas, y sus hilos tienen resistencia
a la tensión entre 1000 y 4000 Mpa,
mientras que los hilos de acero y
kevlar 49 puede llegar a ser de 3000
Mpa
•La resistencia a la deformación en la
fibra de acero es del 1-2%, y en hilos
de seda puede llegar al 30%.
•La combinación de resistencia a la
tensión y deformación hace que el
hilo de telaraña pueda absorber
hasta130 Kilojulios/Kg., frente a los
30 KJl/Kg del Kevlar 49 y 4 KJl/Kg de
una cuerda de piano. (Elices et al,
2011).
Opciones de producción industrial
•Por ingeniería genética, en Brasil se han conseguido
cultivar plantas de algodón que producen fibras de
telaraña.
•En Wyoming se han creado bacterias que crean proteínas
químicamente idénticas a las de la tela de araña.
•El hilo de la tela de araña le valió en 2014 a Gladis
Aparicio Rojas el premio a la mejor inventora del mundo,
otorgado por la Organización Mundial de la Propiedad
Intelectual (OMPI). Con este material desarrolló un material
sintético para elaborar una membrana conductora que
mejora el funcionamiento de las baterías recargables y
alarga su duración
 VI.- PROPIEDADES QUIMICAS
•6.1. Propiedades acido base.
•Propiedad tampón. Las proteínas, como derivadas de los
aminoácidos, son anfóteras y son capaces de neutralizar
las variaciones de pH del medio, ya que pueden
comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o
tomar protones (H+) del medio donde se encuentran.

•Precipitado. Las proteínas en su punto isoelectrico

pueden ser precipitadas. Ejemplo, coagulación de la
caseína de la leche a pH 4.6.
6.2. Desnaturalización
•Pérdida de la estructura cuaternaria, terciaria i/o
secundaria de una proteína. No se altera la estructura
primaria.
•HIDROLISIS. Escisión en aminoácidos (ruptura de un
enlace peptídico por adición de agua).
 Agentes desnaturalizantes
–Ácidos y bases fuertes. Los pHs altos o bajos cambian la carga
de los radicales de aminoácidos ionizables, alterándo los enlaces
en que participan.
–Disolventes orgánicos (alcoholes, cetonas, cloroformo). Estos
interaccionan con el interior hidrófobo de las proteínas y
desorganizan la estructura terciaria.
–Detergentes. Abren la estructura de la proteína provocando el
desorden de la cadena polipeptídica
–Compuestos polares neutros: urea, guanidina, forman puente-H
–Sales a elevada concentración. En un medio salino, los iones
disueltos interaccionan con los grupos NH3+ y COO- libres de la
proteína, provocando atracción entre cargas de signo opuesto y de
repulsión entre cargas del mismo signo, lo cual desestabiliza la
estructura
–Aumento de temperatura. Provoca la rotura de enlaces puente-H
por incremento en las vibraciones intramoleculares. La mayor parte
de proteínas globulares se desnaturalizan a mas de 60-70 °C.
–Acción mecánica (agitación, trituración).
Los efectos de la puentes disulfuro Proceso reversible
desnaturalización
de proteinas son:
su insolubilidad,
pues los grupos
hidrofóbicos DENATURACIÓN
ubicados en el urea + b-
mercaptoetanol PLEGAMIENTO o
interior de la RENATURACION
molécula quedan
expuestos al
solvente acuoso. (se retiran los
agentes
cisteínas denaturantes)

puentes disulfuro
•Ejplo. la clara de huevo precipita al desnaturalizarse la
ovoalbúmina por efecto del calor.
•La leche coagula a pH bajo como consecuencia de la
desnaturalización de la caseína.
•Las enzimas, pierden su actividad catalítica.
Caso: clara de huevo
•Composición: 88% agua, 11% proteínas, 1% carbohidratos y
0.5% minerales. Las proteínas presentes son:
•OVOALBÚMINA: Es la principal, y se desnaturaliza por calor.
Tiene tres fracciones, A1, A2 y A3, en una proporción de
85:12:3, con diferente contenido en fósforo. Es rica en cisteína y
metionina.
•CONALBÚMINA: representa el 14% del total y también coagula
por calor. Es no fosforilada, es rica en enlaces disulfuro y puede
quelar metales, en especial hierro.
•OVOMUCOIDE: representa el 12% del total y no coagula con
calor. Es una glucoproteína rica en glucosamina (14%) y
aminoácidos azufrados (12%).
•LISOZIMA: Hay un 7 % de globulinas, incluyendo la lisozima,
enzima que disuelve las paredes celulares de bacterias, Gram +
•OTRAS: ovomucina, avidina, etc.
 Batido de clara de huevo
•El batido introduce aire y produce un flujo en la matriz acuosa que
desenrolla los ovillos de proteína.
•Las proteínas desnaturalizadas en la interfaz agua-aire orientan sus
zonas apolares hacia el interior de la burbuja y sus zonas polares hacia la
matriz acuosa; esto reduce la tensión superficial de la burbuja.
•Al inicio del batido se forma una espuma de grandes burbujas y poco
estable, por acción de las ovomucinas, que se desnaturalizan fácil. Si el
batido prosigue, las ovoglobulinas y ovotransferrinas, hacen las burbujas
menores y aumenta la extensión total de interfaz.
•Al perder las proteínas su estructura globular, muchos de sus
enlaces débiles quedan libres y tienden a rehacerse, y al
encontrar otras moléculas protéicas entremezcladas en la capa
surfactante, muchos de estos enlaces se rehacen uniéndolas en
una red proteica continua que estabiliza la espuma.
•La conalbúmina no es surfactante, pero al oxidarse con el
oxígeno se asocia con las proteínas surfactantes conectando
burbujas vecinas y fortaleciendo la red.
•Si continúa el batido durante mucho tiempo o con mayor
potencia, la apertura de enlaces prosigue; las proteínas
vecinas comienzan a asociarse tan estrechamente que
expulsan el agua que embebe la red y la espuma queda
seca y poco flexible, haciendo difícil su mezcla con otros
componentes como azúcar.
•Si prosigue el batido, aparecen gránulos proteínicos
rígidos que supuran líquido.
•El pH original de la clara de huevo es levemente alcalino, que
facilita la formación de enlaces disulfuro por unión de grupos
sulfuro de diferentes proteínas, reforzando la red.
• Los puentes disulfuro son los que mantienen la estructura
globular, y en caso de sobrebatido, este tipo de enlaces provocan
una excesiva rigidez de la espuma y aparición de grumos.
•En batido por medios mecánicos, se acidifica la clara, para que los
grupos sulfuro se saturen con protones tomando la forma de –SH,
y no formen puentes disulfuro. Esto origina que la espuma quede
más suave y es más fácil de mezclar con otros ingredientes.
Adición de sal. Los iones de la sal, en la
matriz acuosa bloquean la formación de
enlaces intermoleculares, e impiden la
consolidación de la red proteínica
disminuyendo la espumabilidad y la
persistencia. Por esto, no se recomienda
añadir sal durante la formación de
espuma.
Adición de azúcar.
El fenómeno es similar al de la sal pero
en menor intensidad.
•Las proteínas globulares de la clara de huevo, por acción
del calor se desenrollan y forman enlaces que unen unas
cadenas con otras.
•Este cambio de estructura o desnaturalización, da a la
clara de huevo la consistencia de dureza.
 6.3. Salting-In, y Salting-out
•Es el efecto del salado de soluciones de proteínas.
•Efecto salting in, o solubilizacion por salado. En un medio poco
salino, la solubilidad de las proteínas aumenta con la concentración
de sales.
•Se debe a que los iones salinos recubren los grupos R de las
moléculas proteicas, incrementando la solubilidad de las proteínas
•Salting out. Insolubilización por salado. Con altas
concentraciones salinas, las proteínas precipitan, debido a
la competencia por moléculas de agua de solvatación entre
los iones salinos y las moléculas proteicas.

•La solubilización e insolubilización por salado, se usan

para la separación de proteínas.
•Las proteínas precipitadas por salado retienen su
conformación nativa y pueden disolverse de nuevo,
normalmente sin experimentar desnaturalización.
•El sulfato amónico es el preferido para precipitar las
proteínas, debido a su gran solubilidad en agua, y a que
puede alcanzar fuerzas iónicas muy elevadas.
•Ejemplo: extracción de papaína, bromelina,
VII. IDENTIFICACION DE PROTEINAS
•La detección espectrofotométrica de aminoácidos y proteínas
en una solución depende de si estos pueden o no absorber la
luz, lo cual a su vez requiere de cromófobos (molécula capaz de
absorber luz a cierta longitud de onda)

La radiación absorbida por las moléculas provoca transiciones

electrónicas que pueden ser detectadas.
•Sólo los aminoácidos aromáticos pueden absorber luz
directamente pero en el rango de los 280 nm.
•Los demás deben formar complejos con diversos compuestos
complejantes, como ninhidrina
 Métodos de identificación y
cuantificación de proteínas
Existen varios métodos para determinar la cantidad de
proteínas presentes en una muestra. Los métodos más
usuales son:

• Reacción del Biuret

• Método de Lowry
• Método de Bradford
• Método del ácido Bicincónico
• Absorción en el ultravioleta
• Metodo de Kjeldhal (no espectrofotométrico)
•Reacción del Biuret. (caracterización
de tripéptidos en adelante)
•Los péptidos y proteínas producen
una reacción coloreada, llamada
reacción del Biuret (CuSO4 en solución
acuosa de KOH, tartrato de sodio y
potasio).
•Las proteínas por sus uniones
peptídicas reaccionan con los iones
cúpricos del reactivo en medio alcalino
formando un complejo de color violeta.
•Se necesitan 2 ó más uniones
peptídicas para que se forme el
complejo coloreado.

•La reacción de Lowry, también sigue

el mismo principio de formación de
complejo con Cu en medio alcalino.
 VIII.- MÉTODOS DE
SEPARACIÓN DE PROTEÍNAS.
•Por su tamaño: diálisis y ultrafiltración.
•Por su solubilidad: precipitación por 1) concentraciones
salinas, 2) disolventes orgánicos, 3) pH y 4) temperatura.
• Por su carga eléctrica: Electroforesis, Cromatografía
 a.- Por su tamaño: Diálisis
•Diálisis. Separación de moléculas de una solución por diferencia del índice
de difusión a través de una membrana semipermeable.
•La solución de mezclas se coloca en un bolso semipermeable de acetato
de celulosa u otro.
•El bolso sellado se coloca en un envase con agua
•Las moléculas pequeñas pasan a través de los poros, en la dirección de la
concentración más baja.
•Moléculas más grandes (proteínas, ADN, o polisacáridos) con dimensiones
mayores son retenidas dentro del bolso.
 b. Por su solubilidad
Precipitación Salina.
•En exceso salino precipitan por el efecto salting out.
•Precipitación por punto isoelectrico.
•Ejemplo cuajado de caseína de leche por descenso de pH.
c. Por su carga
eléctrica.
a) Cromatografía de
intercambio iónico
b) Electroforesis

D. Por solventes orgánicos:

La adición de solventes
orgánicos como etanol o
acetona, disminuye la
solubilidad de las proteínas
globulares en el agua, y
precipitan.
 IX.- PROCESOS INDUSTRIALES
CON PROTEINAS
•Aplicaciones de las proteínas en la industria:
•Queratina y productos para el cabello.
•Curtido
•Quesos
 1.- PROCESOS CON EL PELO
•El pelo está formado por un
extremo libre (pelo) y una raíz
implantada en la dermis
(folículo), en cuya base hay
vasos capilares que nutren el
pelo.
•El pelo requiere una nutrición
completa con los minerales,
vitaminas y aminoácidos.
•La caída del cabello pueden
ser por: desnutrición, cambio
hormonal, infección o estrés El cabello, tiene fases de
continuado (acumulación de crecimiento o anagen y fases
radicales libres). de caída o telogen. El efluvio
Telógeno es caída natural.
 El tallo o pelo

•En la estructura longitudinal del

pelo, hay tres partes:
•- La médula: es la parte interna.
• - Corteza: células desplazadas
desde la médula que se
queratinizan de manera gradual.
•- Cutícula: es la parte exterior
del tallo y está formada por
células aplanadas,
queratinizadas, que se
superponen unas sobre otras a
modo de tejas invertidas.
La queratina:
Cada polipéptido de α-
queratina, tiene una estructura
secundaria en alfa-hélice,
donde predomina el
aminoácido cisteína, con
grupo sulfuro.
Tres polipéptidos forman las
protofibrillas, estas se
enrollan entre sí como un
cable para formar
microfibrillas.
Estas se agrupan entre si
dando lugar a las
macrofibrillas que son las
fibras del pelo.
También hay queratinas con
estructura β, pero forman la
epidermis y no el pelo.
 Tipos de enlaces en el pelo
Puentes salinos: entre grupos ácido y base.
Estos unen lateralmente las cadenas de
polipéptidos. Son muy fuertes en el punto
isoeléctrico, pH: 4.1, y al alejarse de dicho
valor, se debilitan.
Puentes disulfuro: Se rompen por hidrólisis
alcalina y por acción de reductores como los
sulfuros, sulfitos, tioglicolatos y mercaptanos
Puentes de hidrógeno: Se rompen por
acción del agua a pH distintos a los del pelo.
Pueden restaurarse.
•Cabello normal presenta PH entre 4,5 y 5,5
•A pH menor de 6.0 las capas de la cutícula
se contraen y el pelo toma brillo ya que
refleja más luz; pero los ácidos fuertes dañan
la piel.
• Con pH alcalino la capa de la cutícula se
expande como piña. Esto es necesario en
teñido para depositar pigmentos dentro de la
estructura del pelo, pero lo daña.
 Clases de cabello según la forma
•Pueden ser: lizo o rizado, según la manera en que se establezcan
los puentes disulfuro entre las alfa-hélices de queratina.
•En los cabellos lacios los puentes disulfuro se establecen al
mismo nivel, y en los cabellos rizados los puentes se establecen
entre regiones que se sitúan en diferente nivel.

•El cambio de forma del pelo se produce por:

•Humedad: el cabello absorbe agua, que abre los enlaces salinos
y puente-H, aumentando la elasticidad del cabello.
•Calor: El agua que contiene la superficie del cabello se convierte
en vapor de agua que rompe los enlaces salino y puente H.
Ondulado del pelo
La ondulación y el alisado, hacen uso de la reversibilidad del
enlace disulfuro, y sucede en tres fases:
1. Romper los puentes disulfuro, S-S, con agentes reductores
o “relajantes”, como: tioles (tioglicolato de amonio),
mercaptoetanol o sulfito.

•Sulfito de Sodio o tioglicolato. Provoca una reacción de

reducción al ionizarse por completo y rompe los enlaces
disulfuro de la queratina
Agentes de hinchamiento el pH alcalino (8 a 9) “abre poros de la
cutícula”, y facilitan que el agente reductor penetre al interior del
cabello.
•Urea. Esta rompe los puentes-H y los enlaces salinos, por
intercambio de electrones con los enlaces del cabello.
2. Cuando las cisteínas quedan libres, se procede a darle la
forma que se desee al cabello.
3. Modificada la forma del cabello, se forma otra vez los enlaces
disulfuro, en su nueva posición.
Primero se retira el reductor (tioglicolato) por lavado y se aplica la
solución oxidante (peróxido de hidrógeno, perborato de sodio y
bromato de sodio), para volver a formar los enlaces S-S entre
cadenas de queratina.
Finalmente, el cabello se enjuaga y seca.
El pH se ajusta a 4.0- 6.0 para que aporte brillo.
 Champú: formulación
1) Tensoactivos .- ANIONICO, sales de amonio cuaternario (lauril
éter sulfato de sodio), CATIONICO las sales de alquilamina, sales
de alquilpiridinio y los aminóxidos, ANFOTEROS dietanolamina de
coco en concentración entre 9, 14%.
2) Emulgente. Disminuye la tensión superficial entre las partículas
de la fase dispersa y la fase dispersante. a base de sulfonatos
alcohólicos insensibles a la dureza del agua

3) Suavizantes o engrasantes .- dietanolamida de coco de 1 a

5%.
4) Acido. Regula un pH ligeramente ácido (entre 5,5 a 6,0), se
agrega ácido cítrico.
4) Viscosantes sales de metales alcalinos (cloruro de sodio,
cloruro de amonio) y coloides hidrofílicos (metilcelulosa).
5) Colorantes
6) Conservantes propilenglicol, formaldehido, propilparabeno,
metilparabeno y benzoato de Sodio en proporción del 0,1%
7) Aditivos especiales.
Sustancias que dan un valor agregado al producto.
a. Reacondicionador: cetil trimetil cloruro de amonio al 25 %,
Aceite de jojoba, B-pantenol, propilenglicol, glicerina, hexanthenol.
b. Nacarante: alquilfenol etoxilado, estearato de magnesio. En
concentración de 0,5 a 1%.
c. Anticaspa: cocomida propil betaina, Zn, sulfuro de Selenio, en
concentración de 0,5 %.
d. Cabello seco: alcohol cetilico, glicol diestearato, aceite de coco,
aceite de almendras, lecitina.
e. Antioxidantes y nutrientes para prevenir la caída del pelo.
 Teñido por oxidación.
•Al teñirse cabello se usan productos alcalinos que abren las
células planas de la cutícula, para mejor penetración.
• El peróxido de hidrógeno es oxidante, que se une a una base de
oxidación (derivados del benceno) o para-pigmento, como para-
toluendiamina –(PTD) y genera una estructura imino con color.
• El álcali (NH3(OH) de la mezcla abre la capa de la cutícula y
permite que el PTD entre al cortex.
• Los para-pigmentos (cristales del PTD) se oxidan y polimerizan
hasta un tamaño 300 veces mayor desarrollando sus colores.

Luego se aplican productos ácidos

que cierran las cutículas, para
conservar los efectos durante más
tiempo.
 3.- CURTIEMBRE
•Curtido. Proceso químico que
convierte la piel en cuero.
•La piel tiene tres capas: la epidermis
(capa exterior) compuesta de queratina,
la dermis (cuero) de colágeno y el tejido
subcutáneo (grasa).
•Causas del deterioro de la piel:
•Desnaturalización del colágeno. Por
acción térmica.
•La piel sumergida en agua caliente
llega a una temperatura de contracción
(TC), donde se desnaturan las fibras,
que se manifiesta en la contracción de
las fibras en un 35%. Esto debido a la
ruptura de los puentes-H entre fibrillas,
formando ovillos.
•Hinchamiento de la piel. Es la
absorción de moléculas de agua en los
puntos reactivos de las fibras de
colágeno (grupos amino y carboxilo).
 Proceso del curtido.
•Fases del proceso:
–Preparación o Ribera. se eliminan los componentes de la piel
que no son transformables a cuero.
–Curtido. Se da estabilidad química y física a la piel.
–Acabado. Color, estampado, etc.

a.- Proceso de ribera.

La piel se hidrata, se le quita el pelo y el tejido subcutáneo, se
eliminan las impurezas presentes y se abre el espacio
interfibrilar.
Etapas: remojo, pelambre, desencalado, lavado.

Remojo. Para rehidratar y eliminar residuos de sangre,

excretas y polvo. Se utiliza hidróxido de sodio, hipoclorito de
sodio, detergentes y desinfectantes (bicloruro de mercurio y
acido fénico, sulfato de sodio, etc.). Se agita para mejorar el
contacto de la piel con la solución.
Ribera..

•Pelambre.
•Se eleva la alcalinidad de la
piel hasta pH cercano a 12.
•La cal abre las fibras de
colágeno en fibrillas, con
hinchamiento de la piel, y
apertura de los folículos
pilosos que libera el pelo.
•Al mismo tiempo el sulfuro de
sodio rompe los enlaces
disulfuro de la queratina de la
epidermis y del pelo,
provocando el
desprendimiento de la
epidermis y la ruptura del
pelo.
•Desencalado.
•En medio alcalino las sales de cromo pueden reaccionar
rápidamente con el colágeno, produciendo sobrecurtición en las
capas externas dificultando la difusión a las capas internas.
•Se baja el pH con cloruro, o sulfato de amonio según la reacción:
•2 NH4Cl + Ca(OH)2------ CaCl2 + 2 NH4OH
•El cloruro o sulfato de amonio, sólo pueden combinarse con la cal
disuelta entre fibras; pero no desplazan el calcio de sus
combinaciones con colágeno.
•También se usa el bisulfito de sodio que bajar el pH según la
siguiente reacción:

•La piel menos alcalina se deshincha, expulsando agua, y dejando

abiertos los espacios interfibrilares, facilitándose la penetración
de otras moléculas.
•La adición de productos se hace de forma lenta para lograr un
deshinchamiento progresivo que se traduce en una flor más firme
y una mejor resistencia de la piel”.
•Rendido. Busca aflojar la estructura colagénica, y limpiar
los restos de epidermis, pelo, grasa, productos de
degradación de proteínas, etc., por medio de enzimas
proteolíticas.
•Descarnado. Antes de comenzar la etapa de curtido se
separan las grasas y carnazas que permanecen unidas a la
parte interna de la piel.
•Desengrasado. Se utilizan detergentes, para la limpieza
de los poros de la piel y eliminar proteínas no estructurales.
 b.- Curtido.
•Fases: piquelado y curtido.

•Piquelado: Tratamiento para

llevar al pH de curtición.
•Los iones H, se unen a los
grupos –COO-, que pasan a la
forma de –COOH+. Esto permitirá
la posterior difusión del Cr hacia
el interior de la dermis.
•Para esto se agregan sales
acidas (cloruro de amonio) y
ácidos como el acido sulfúrico,
formándose una solución buffer.
•Al final del piquelado la piel
presenta una estructura fibrosa
purificada, lista para ser curtida.
•Además, se completa el
desencalado y se corta el efecto
enzimático del rendido.
•Curtido: Se adicionan sustancias orgánicas (taninos) o
inorgánicas para que reaccionen con el colágeno.
•El curtido mineral es el mas usado y se usa sales de Cr3+
(sulfato de cromo y/o óxido crómico, Cr2O3) al 1,5 – 8% de
Cr2O3.
•El cromo en la piel, reacciona con el colágeno formando
compuestos de coordinación estables (reacción entre los grupos
carboxilo (-COOH) del colágeno con el cromo).
•Se obtiene un producto azul conocido como wet-blue
•Secado. Operaciones físico-mecánicas para retirar el agua atrapada.
Se hace un escurrido a presión, y un secado.
Acondicionado: Es preparar el cuero para el acabado, son
operaciones de ablandado, estirado, planchado, aplanado, recorte,
lijado o desflorado y la impregnación.
 Curtido vegetal
La combinación de las proteínas de
la piel con los taninos sucede por los
grupos fenólicos de los taninos con
los amino de las proteínas.
Curtido. Se coloca agua limpia con
una carga mínima de tintura de
tanino para dar el color a la primera
capa del cuero.
Cuando la cara principal del cuero ya
está pintada, se agrega una carga
fuerte de tanino, pero se invierte la
posición del cuero.
•Si hay hierro se puede manchar.
•Los colores que pueden resultar del
curtido vegetal son limitados
•El calor directo puede hacer que se
achiquen o quiebren
 3.- PROCESOS CON LA CASEINA
•La leche está compuesta por lactosa, lípidos y proteínas.
• Hay tres clases de proteínas: caseína, lactoalbúminas y lacto
globulinas. En leche de vaca abunda la caseína.
•La caseína es un grupo de fosfoproteínas que precipitan a pH 4.6.
•Las caseínas se agrupan entre si formando sub-micelas.
•La submicela esta formada de 4 componentes: αs1, αs2, β y k.
•La αs1-CN, con 199 aminoácidos tiene tres zonas hidrofóbicas, y
una zona polar en el segmento f(41-80).
•La αs2-CN, con 207 aminoácidos, es la más hidrofílica, y es afín a
la αs1-CN.
•La β-CN, con 209 aminoácidos, tiene 4 o 5 residuos de fosfoserina
situados en el extremo N-terminal (hidróliflo) y su extremo C-
terminal f(136-209) es hidrófobo. Es anfipática.
•La κ-CN, con 169 aminopácidos, es la única que tiene Cys en su
estructura primaria. Tiene hasta 5 cadenas glicosídicas unidas a
los residuos de Tre o Ser. El segmento N-terminal es hidrofóbico y
el extremo C-terminal con carga neta positiva es hidrofílico.
 Micela de caseína
•En medio acuoso, las caseínas se asocian entre sí, por enlaces
hidrofóbicos, exponiendo las zonas hidrófilas hacia el exterior de los
gránulos (submicelas), formando las micelas, donde las caseínas β y
k, son las emulsificantes.
•la κ-caseína se une al resto de la micela por la parte hidrofóbica,
quedando el caseín-macropéptido (de carga negativa) en la
superficie en contacto con el agua.
•En su forma nativa las micelas de la caseína se mantienen
en dispersión coloidal, estabilizadas por repulsiones
electrostáticas.
•Repulsión entre micelas.
 Cuajado en quesería.
•La molécula de κ-caseína consta de dos regiones: la
hidrofóbica para-κ-caseína (residuos 1-105) y el caseín-
macropéptido CMP hidrofílico (residuos 106-169).
•Enzimas (cuajo), hidrolizan la k-caseína estabilizadora de la
micela de caseína. Esto sucede en el enlace Fen105- Met
106, y se forman dos fragmentos: uno insoluble (1-105)
Caseinomacropeptido CMP que se mantiene en la micela, y
otro soluble (106-169) que es eliminado de ésta.
•Esquema del ataque de las enzimas coagulantes (esferas
pequeñas) sobre las micelas de caseína (esferas grandes).
•A) micelas con las cadenas de κ-caseína intacta; B) comienzo
de la hidrólisis de la κ-caseína por las enzimas proteolíticas; C)
agregación de las micelas por la hidrólisis de la κ-caseína.
Fase 2: coagulación. Aquí el calcio juega un papel destacado.
Por que une las submicelas a través de los grupos fosfato de
las caseínas.
Sinéresis.
•La sinéresis es definida como el encogimiento de un gel,
que tiene lugar paralelo con la expulsión de líquido o
separación del suero. (Sbodio, 2012)
•A continuación, ocurre el drenaje, moldeo, presión de la
masa, salado y madurado.
 Coagulación ácida (yogurt)
•El yogurt es formado por la fermentación lenta de la lactosa.
•El proceso es promovido por bacterias termofílicas:
Streptococcus salivarius subsp. thermophilus y Lactobacillus
delbrueckii subsp. bulgaricus.
•La fermentación bacteriana convierte la lactosa en ácido
láctico, el cual baja el pH de la leche, desde 6,7, hasta cerca al
punto isoeléctrico de las caseínas (pH 4,6) reduciendo su
carga neta lo que hace disminuir la repulsión electrostática.
•Un problema es la sinéresis, que es la aparición de suero en
la superficie del gel, durante el almacenaje del yogurt.
•Se mitiga la sinéresis aumentando el contenido de sólidos de
la leche, con estabilizantes (gelatina, pectina, o gomas).
(fuente: Sbodio, Revelli). O también controlando que el Ph no
descienda de 4.6.
 PROTEÍNAS EN EL PAN
El levantamiento de la masa del pan sucede gracias a la acción
del gluten.
El gluten es una red que forman gluteninas y gliadinas, que son
capaces de absorber gran cantidad de agua y de constituir una red
elástica, capaz de retener los gases de la fermentación.
•Durante el amasado la presencia de agua y la realización de un
trabajo mecánico permiten la hidratación de gliadinas y gluteninas
y se produce el desarrollo de la red de gluten.
•Durante la fermentación y el horneado, la red de gluten se
mantiene y retiene el gas que se sigue formando, lo cual
determina el volumen del pan y la estructura de la miga.
 REFERENCIAS
•Ajinomoto. Impacto de la disponibilidad de los aminoácidos industriales
sobre las formulaciones en américa latina. www.lysine.com.
•Cenis José Luis. La seda como biomaterial en medicina regenerativa.
Instituto Murciano de Investigación y Desarrollo Agrario y Alimentario
(IMIDA). E-mail: josel.cenis@carm.es.
•Elices Manuel, Pérez Rigueiro José, Plaza Gustavo, Guinea Gustavo.
Usos médicos de la seda. Investigación y ciencia. Pp 28-35. Agosto
2011.
•González-Torres Laura, Téllez-Valencia Alfredo, Sampedro José G. y
Nájera Hugo. Las proteínas en la nutrición. RESPYN, vol 8 N 2, abril-jun
2007. Universidad Autónoma del Estado de Hidalgo.
https://www.um.es/lafem/Nutricion/DiscoLibro/02-Nutrientes/Pildoras/02-
06.pdf.
•Gutman Jimmy. El rol de glutation en cáncer y terapias anti cáncer.
•Instituto Nacional de Bioingeniería e Imágenes BiomédIcas. Ingeniería
de Tejidos y Medicina Regenerativa. info@nibib.nih.gov.
•Pita, R.; Anadón, A.; Martínez Larrañaga, M.R. Ricina: una
fitotoxina de uso potencial como arma. Revista de Toxicología,
vol. 21, núm. 2-3, 2004, pp. 51-63. ISSN: 0212-7113
revista@aetox.es.
•Salguero Sandra C., Maia Rosana C., Albino Luiz, Rostagno
Horacio. El futuro de la utilización de aminoácidos industriales
en la producción de aves. MV Rev. de Cien. Vet. Vol. 30 Nº 5,
2014 Lima – Perú.
•Suárez López M. M., Kizlansky A. y López L. B. Evaluación de
la calidad de las proteínas en los alimentos calculando el escore
de aminoácidos corregido por digestibilidad. Nutrición
Hospitalaria 2006;21(1):47-51 ISSN 0212-1611. Universidad de
Buenos Aires. Argentina.
•Viña José, Sastre Juan, Pallardo Federico. Glutation,
antioxidantes y envejecimiento. Valencia.