DEGRADACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

 EN EL TRACTO DIGESTIVO
Donde se procesan las proteínas exógenas. Este
proceso digestivo permite obtener los aminoácidos en
forma libre, necesarios para sintetizar proteínas
propias.

 EN EL INTERIOR DE LA CÉLULA
Donde se procesan las proteínas endógenas, se suele
conocer como recambio proteico. Este proceso es de
gran utilidad para reciclar los aminoácidos de
proteínas que ya no son útiles para el organismo.
ENZIMAS DIGESTIVAS DE LAS PROTEÍNAS

La digestión de las proteínas exógenas en el tracto digestivo tiene un papel clave

para generar aminoácidos libres.

ESENCIALES NO ESENCIALES

Ilu, Leu, Lis, Met, Fen, Tre, Trp, Ala, Ácido glutámico, Ácido aspártico,
Gli, Ser, Pro, Gln, Asparagina, Cisteína,
Val, His. His, Arginina.
Las enzimas digestivas se sintetizan en forma de
zimógenos o proenzimas

Los zimógenos son enzimas que se secretan de forma inactiva y generalmente, se

activan de manera secuencial. Algunos se activan por el pH y otros por proteólisis
parcial

El pepsinógeno: es un zimógeno que, al entrar en contacto con el pH ácido del

estómago se convierte en pepsina activa; el péptido que mantenía inactivo al
pepsinógeno se digiere como una proteína más.
 RECAMBIO PROTÉICO
se refiere a la degradación intracelular de las proteínas, con la finalidad de reciclar o degradar los
aminoácidos de las mismas.

 PROTEÓLISIS LISOSÓMICA. Ocurre en vesículas intracelulares especializadas, los lisosomas. El

interior de estos orgánulos se encuentra a un pH de 5,5. Y contiene proteasas e hidrolasas
encargadas de la digestión de las proteínas. Puede ser Autofágica o Hetorofágica, dependiendo
de si actúa sobre proteínas intra o extra celulares.

 PROTEÓLISIS CITOPLÁSMICA. Tiene lugar a partir de proteasas dependientes de Ca2+ o bien

mediante una estructura denominada proteosoma, que es un complejo multienzimático con
diversas actividades catalíticas.
 LA DEGRADACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

En el proceso de degradación de los AA. Hay dos partes diferenciadas

1ra. determina el grupo amino, que debe ser eliminado de la estructura del AA y transportado de forma segura
hasta su eliminación del organismo

2da. implica la eliminación o aprovechamiento del resto del AA, es decir, el esqueleto carbonado.

El amoniaco se vuelve especialmente tóxico para el cerebro por diferentes motivos:

 Interfiere con el intercambio iónico a través de las membranas.

 Bloquea el Ciclo de Krebs.El amonio, en presencia de glutamato produce glutamina, y su acúmulo puede
producir edema cerebral
 TRANSAMINACIÓN
Las transaminas o aminotransferasas son enzimas muy importantes en la
degradación y también en la síntesis de aminoácidos. Existe una gran variedad de
transaminasas, prácticamente una por cada AA.

Las dos de mayor importancia son: glutamato oxalacetato transaminasa, y la

glutamato piruvato transaminasa.

Ambas juegan un papel clave en el transporte y eliminación de los grupos amino, su

medición en sangre sirve para diagnóstico de enfermedades hepáticas.
 DESAMINACIÓN
La mayoría de los AA son desaminados por transaminación, formando siempre
glutamato. La pérdida del grupo amino del glutamato así formado se produce
gracias a la acción de la glutamato deshidrogenasa.

Como consecuencia se libera en forma de amonio el nitrógeno recogido de todos los

grupos amino de todos los aminoácidos. El amonio se genera principalmente en el
hígado y en el hombre se elimina habitualmente a través del ciclo de la urea
LA BIOSÍNTESIS DE AMINOACIDOS
consiste en crear nuevos aminoácidos a partir de otros intermediarios metabólicos,
las vías de síntesis están sujetas a inhibición alostérica de sus enzimas.

La síntesis de aminoácidos ocurre en caso de que el organismo no tenga suficiente

ingesta de proteínas para degradar en aminoácidos durante un periodo extendido
de tiempo.

Esta vía suele ser el último recurso para la obtención de los mismos ya que supone
un gran costo energético para el organismo. Se suele dar en casos de bajas
ingestas proteicas o ayunos prolongados.
 FUNCIÓN PRECURSORA DE LOS AMINOÁCIDOS

Además de tener un papel muy destacado como base para la síntesis de proteínas,
los aminoácidos son precursores de varias biomoléculas muy importantes, entre
ellas destacan la síntesis de nucleótidos, la formación de neurotransmisores u
hormonas. Algunos AA como la Serina colaboran en la síntesis de lípidos
 Derivados de aminoácidos
existen varios tipos.

 Derivados del Triptófano, como la Serotonina, que regula el peristaltismo intestinal, actúa
como vasoconstrictor, regula el SNC y ayuda a regular el sueño y la vigilia; y la melatonina, que
también regula el sueño y la vigilia.

 Derivados del Glutámico GABA, que interviene en la transmisión del impulso nervioso, es el
principal neurotransmisor inhibitorio cerebral.

 Derivados de la Tirosina:
Catecolaminas, como Dopa, dopamina, noradrenalina y adrenalina, implicadas en la transmisión del
impulso nervioso.
ENFERMEDADES DEL METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS

• Albinismo: déficit de Tirosinasa, de tal manera

que no se transforma la tirona en melanina.

• Enfermedad del jarabe de arce.

Los pacientes excretan cetoácidos e
hidroxiácidos ramificados, dando un característico
olor dulzón a la orina.